Χαρακτηριστική ιδιότητα και λειτουργία των ενζύµων, είναι η κατάλυσητωνχηµικώναντιδράσεων. Μελέτη της καταλυτικής δράσης, πρέπει να βασίζεται στον

Save this PDF as:
 WORD  PNG  TXT  JPG

Μέγεθος: px
Εμφάνιση ξεκινά από τη σελίδα:

Download "Χαρακτηριστική ιδιότητα και λειτουργία των ενζύµων, είναι η κατάλυσητωνχηµικώναντιδράσεων. Μελέτη της καταλυτικής δράσης, πρέπει να βασίζεται στον"

Transcript

1 Χαρακτηριστική ιδιότητα και λειτουργία των ενζύµων, είναι η κατάλυσητωνχηµικώναντιδράσεων. Μελέτη της καταλυτικής δράσης, πρέπει να βασίζεται στον ποσοτικό προσδιορισµό της ταχύτητας της χηµικής αντίδρασης που καταλύεται. Από τη µελέτη της µεταβολής της ταχύτητας, καταλήγουµε σε συµπεράσµατα χρήσιµα για τη δοµή και για το µηχανισµό δράσης των ενζύµων ( κυρίως όταν το ένζυµο είναι υψηλής καθαρότητας). Η µελέτη της ενζυµικής κινητικής είναι σηµαντική και για πρακτικούς λόγους: Ο ορισµός ικανοποιητικών µονάδων (Units) απαιτεί να γνωρίζουµε τις βέλτιστες συνθήκες (pη, θερµοκρασία κ.λπ.) για τη δράση του ενζύµου, καθώς και την επίδραση των διαφόρων παραγόντων (αναστολείς, ενεργοποιητέςκ.λπ.) σ αυτήν.

2 Ηγνώσητηςενζυµικήςκινητικήςβοηθάει: στηνκατανόησητωνβιολογικώνφαινοµένωνταοποία, είναι πολύ ευαίσθητα σε αλλαγές θερµοκρασίας, pη κ.λπ. στηνεπίλυσητουερωτήµατος µεποιοτρόποδρουντα ένζυµα µέσα στο κύτταρο. Για όλους τους παραπάνω λόγους, η ενζυµική κινητική ή κινητική ενζυµικών αντιδράσεων, έχει εξελιχθεί σε ένα ιδιαίτερο επιστηµονικό κλάδο. Στην ενζυµική κινητική πρωταρχικό ρόλο παίζει η µελέτη της ταχύτητας (v) της ενζυµικής αντίδρασης σε συνάρτηση µε τουςδιάφορουςπαράγοντεςπουεπιδρούνσ αυτήν, µε επίκεντρο τη µελέτη της σχέσης µεταξύ της ταχύτητας της ενζυµικής αντίδρασης και της συγκέντρωσης του ενζύµου (Ε) και του υποστρώµατος (S).

3 ΜΕΤΡΗΣΗ ΤΗΣ ΚΑΤΑΛΥΤΙΚΗΣ ΡΑΣΗΣ ΤΩΝ ΕΝΖΥΜΩΝ Μερικά µόνο ένζυµα µπορούν να προσδιοριστούν µε άµεσεςφασµατοµετρικέςµεθόδους. Η παρουσία των περισσοτέρων ενζύµων πιστοποιείται από τη θετική έκβαση των συγκεκριµένων αντιδράσεων που καταλύουν Το ποσό των ενζύµων υπολογίζεται από την ταχύτητα της αντίδρασης. Η µέτρηση λοιπόν της ταχύτητας της αντίδρασης, είναι το πιο σηµαντικό κοµµάτι των τεχνικών που χρησιµοποιούνται στη µελέτη των ενζύµων.

4 Η µορφή της καµπύλης της αλλοίωσης του υποστρώµατος ή της παραγωγής του προϊόντος συναρτήσει του βαθµού προόδου της αντίδρασης, στις περισσότερες ενζυµικές αντιδράσεις, είναι της γενικής µορφής του σχήµατος (η ταχύτηταµειώνεταισυναρτήσειτουχρόνου). Το φαινόµενο αυτό µπορεί να οφείλεται σε πολλούς λόγους: π.χ. τα προϊόντα της αντίδρασης αναστέλλουν το ένζυµο οβαθµόςκορεσµούτου ενζύµου από το υπόστρωµα µειώνεται πιθανώς λόγω µείωσης της συγκέντρωσης του υποστρώµατος συναρτήσει του βαθ- µού προόδου της αντίδρασης, η αντίστροφη πορεία της αντίδρασης γίνεται σε µεγαλύτερο βαθµό λόγω της αύξησης της συγκέντρωσης των προϊόντων κ.λπ.

5 Για να αποφευχθούν οι παραπάνω λόγοι, υιοθετήθηκε η µέτρηση της αρχικής ταχύτητας, κατά την οποία οι παραπάνω λόγοι δεν έχουν τη χρονική δυνατότητα να παρέµβουν. Κατά τη µελέτη των ενζύµων, είναι απόλυτα αναγκαίο να προσδιορίζεται η επίδραση στην αρχική ταχύτητα ενός παράγοντα (pη, θερµοκρασία, συγκέντρωσηενζύµουκ.λπ.) κάθε φορά. Για τη µέτρηση της αρχικής ταχύτητας, επιλέγεται συνήθως έναςτέτοιοςχρόνος, ώστεηαλλοίωσητουυποστρώµατος, ναείναικάτωαπότο 20%τηςσυνολικής. Μέχρι αυτού του ορίου, οι καµπύλες της ταχύτητας, σε συνάρτηση µε το µεταβαλλόµενο παράγοντα είναι συνήθως ευθείες γραµµές.

6 Υπάρχουν όµως περιπτώσεις, όπου το διάγραµµα προόδου της αντίδρασης δεν έχει τη µορφή του σχήµατος: Η οξειδάση των D-αµινοξέων απαιτεί για τη δράση της, την παρουσία φλαβινοσυνενζύµων, (στηνπραγµατικότητα είναι προσθετικές οµάδες) που συνδέονται µε τοένζυµοµεαργόρυθµό. Αυτό έχει σαν αποτέλεσµα να αυξάνεται δραστικά το ποσό του ενεργού ενζύµου µετά την πάροδο κάποιου χρονικού διαστήµατος, από τη στιγµή της ανάµιξης των αντιδρώντων. Το πρόβληµα αυτό θα µπορούσε να αντιµετωπιστεί µε προεπώαση ενζύµου και συνενζύµου (ή προσθετικής οµάδας), πριν από την προσθήκη του υποστρώµατος.

7 Όταναναφέρεταιηλέξηταχύτηταθαεννοείταιπάνταη αρχική ταχύτητα εκτός αν διευκρινίζεται κάτι διαφορετικό. Η παρακολούθηση του βαθµού προόδου µιας ενζυµικής αντίδρασης µπορεί να γίνει: µε τη λήψη δείγµατος σε διάφορες διαδοχικές χρονικές στιγµές από το ίδιο µίγµα αντίδρασης (sampling methods) µε τη χρήση διαφορετικών µιγµάτων αντίδρασης που έχουν ίδια σύσταση και τα οποία επωάζονται σε διαφορετικούςχρόνους (continuous methods), µέθοδος που έχει µεγαλύτερη εφαρµογή.

8 Ποσοτικός προσδιορισµός των ενζύµων Τα ένζυµα είναι πρωτεΐνες και συνυπάρχουν µε άλλες πρωτεϊνες και ενώσεις, καθιστώντας το χηµικό προσδιορισµό τους σχεδόν αδύνατο. Η ποσότητα του ενζύµου, υπολογίζεται µε προσδιορισµό της καταλυτικής της δράσης, η οποία εκφράζεται ποσοτικά µε τους παρακάτω όρους (σύµφωνα µε τη Commision on Εnzymes). Μονάδες ενζυµικής δραστικότητας [U = µmol[s]/min] 1)Ειδικήδραστικότητα [ U/mgπρωτεΐνης] 2)Μοριακήδραστικότητα [ U/µmolενζύµου ] 3) ραστικότητα καταλυτικού κέντρου [Αλλοιωµένα µόρια S / min και προσθετική οµάδακαταλυτικό κέντρο]

9 Μονάδα ενζυµικής δραστικότητας (1U: Ιnternational Unit): Τοποσότου E πουαλλοιώνει 1 µmol S (ήπαράγει 1 µmol P) ανά 1 min, σε καθορισµένες συνθήκες. Όταν επηρεάζονται περισσότεροι από ένα δεσµοί σε κάθε µόριο S:ΤοποσότουΕπουκαταλύειτηµετατροπή 1 µequivalentτηςοµάδαςπουεπηρεάζεταιανά 1 min. Στις καθορισµένες συνθήκες περιλαµβάνεται ηθερµοκρασία (αρχικάείχεορισθεί 25 0 C µετά 30 0 C, 37 0 C ενώ σήµερα χρησιµοποιείται η θερµοκρασία όπως ορίζεται για κάθε περίπτωση) το pηκαι ησυγκέντρωσητου S. (Για τα δύο τελευταία χρησιµοποιούνται συνήθως οι βέλτιστεςσυνθήκεςγιατοκάθεένζυµο). Όταν αντιδρούν δύο ίδια µόρια S µεταξύ τους: Το ποσό του E πουκαταλύειτηναλλοίωση 2 µmoles S σε 1 min. ( µονάδα απόλυτη που επιτρέπει τη σύγκριση δραστικότητας διαφορετικών ενζύµων).

10 1) Ειδική δραστικότητα ή ενεργότητα ή καθαρότητα (specific activity): Οι µονάδες ενζυµικής δραστικότητας ανά mg πρωτεΐνης, (U/mgπρωτεΐνης) ενζύµουήενζυµικού παρασκευάσµατος (γιατί συνήθως χειριζόµαστε ακάθαρτα παρασκευάσµατα, π.χ. ειδικήδραστικότηταενζυµικού παρασκευάσµατος). ηλαδή, η ειδική δραστικότητα καθορίζεται από το ποσό του προϊόντος που παράγεται ανά µονάδα βάρους ενζύµου. Επειδήτοένζυµοπουµελετάταισυνήθωςδενείναι 100% καθαρό, αναγκαστικάχρησιµοποιούνταιαυθαίρετεςµονάδες, ανάλογα µε τις πειραµατικές συνθήκες (για να προκύπτουν εύχρηστες αριθµητικές τιµές). Έτσι η καταλυτική δράση του ενζύµου εκφράζεται σε αυθαίρετες µονάδες ενζυµικής δραστικότητας ανά mg πρωτεΐνης (ή σπανιότερα ανά g, θεωρώντας ότι το µοριακό βάρος των ενζύµων είναι περίπου ).

11 2)Μοριακήδραστικότητα (molecular activity):οιµονάδες ενζυµικής δραστικότητας ανά µmol ενζύµου, σε βέλτιστες συνθήκες συγκέντρωσης υποστρώµατος. ηλαδή είναι ο αριθµός των µορίων υποστρώµατος που αλλοιώνονται σε 1 min από 1 µόριο ενζύµου. Μεάλλαλόγια, είναιτοποσότουπροϊόντοςπου παράγεται από ένα µόριο ενζύµου. Από την ενζυµική κινητική είναι γνωστό ότι Vmax = κ 2 [Εt]. Όπου [Εt] είναιησυγκέντρωσητουσυνολικούενζύµου. Όταν [Εt] = 1, τότε Vmax= κ 2 καιµετριέταισε min-1. Toκ 2 oνοµάζεταιαριθµόςανακύκλωσης (turnover number) και δείχνει πόσα µόρια υποστρώµατος αλλοιώνονται στη µονάδατουχρόνουαπόέναµόριοενζύµου. Οι τιµές που έχουν ανακοινωθεί για τους αριθµούς ανακύκλωσηςτωνδιαφόρωνενζύµωνκυµαίνονταιαπό 6 έως 17x10 6.

12 3) ραστικότητα καταλυτικού κέντρου: Ο τρόπος έκφρασης της καταλυτικής δράσης ενός ενζύµου, στην περίπτωση που το ένζυµο έχει προσθετική οµάδα ή καταλυτικό κέντρο και εφ όσον η συγκέντρωση αυτών µπορεί να προσδιορισθεί, και ισούται µε τον αριθµό των µορίων του υποστρώµατος που αλλοιώνονται ανά 1min, από 1 προσθετική οµάδα/καταλυτικό κέντρο.

13 ΕΠΙ ΡΑΣΗ ΤΗΣ ΣΥΓΚΕΝΤΡΩΣΗΣ ΤΟΥ ΥΠΟΣΤΡΩΜΑΤΟΣ ΣΤΗΝ ΤΑΧΥΤΗΤΑ ΤΗΣ ΑΝΤΙ ΡΑΣΗΣ Η πλειοψηφία των ενζυµικών αντιδράσεων περιλαµβάνει περισσότερα από ένα υποστρώµατα. Ακόµα και στις υδρολάσες, οι οποίες συχνά θεωρούνται αντιδράσεις ενός υποστρώµατος, το δεύτερο υπόστρωµα (τοη 2 Ο) υπάρχεισευψηλέςσυγκεντρώσεις, καιτοένζυµο ναείναικορεσµένοστοη 2 Οσεόλεςτιςχρονικέςστιγµές. Αν και η περίπτωση των ενζυµικών αντιδράσεων ενός υποστρώµατος είναι σπάνια στα βιοχηµικά συστήµατα, παρ όλ αυτά αντιπροσωπεύει ένα χρήσιµο µοντέλο για την ανάπτυξη της θεωρίας της ενζυµικής κινητικής και τα περισσότερα συµπεράσµατα που εξάγονται βρίσκουν εφαρµογή και στα πιο πολύπλοκα ενζυµικά συστήµατα. Για τους λόγους αυτούς, θα αναπτυχθεί κυρίως η κινητική των ενζυµικών αντιδράσεων µε ένα υπόστρωµα πριν αναφερθούν οι περιπτώσεις των ενζύµων µε πολλά υποστρώµατα.

14 Η συγκέντρωση του υποστρώµατος [S], είναι ένας από τους σηµαντικότερους παράγοντες που επιδρούν στην ταχύτητα [v], των ενζυµικών αντιδράσεων. Σε µια πρώτης τάξης µη εvζυµική αvτίδραση, η µεταβoλή της ταχύτητας, καθώς αυξάvει η συγκέντρωση του υποστρώµατος, είvαι σταθερή και η καµπύλη v = f(s) είvαι ευθεία. Στις περισσότερες περιπτώσεις σε µια ενζυµικήαντίδραση, το διάγραµµα της αρχικής ταχύτητας (ν) συναρτήσει της συγκέντρωσης του υποστρώµατοςέχειτηµορφή καµπύλης υπερβολής.

15 Στις ενζυµικές αντιδράσεις ακολουθείται κινητική κορεσµού. Σε χαµηλές [S], η v εξαρτάται τόσο από τη [S] όσο και από τη [E]. Απόµίατιµή [S] καιµετά (όταντοεέχεικορεσθείαπότο S) η v είναι ανεξάρτητη από τη [S] και εξαρτάται µόνο απότη [E]. ηλαδή, σε υψηλές τιµές [S], το E έχει κορεσθεί από το S καιηv έχει αποκτήσει τη µέγιστη τιµή της το Vmax.

16 Tο 1902, οι Βrown και Ηenri πρότειναν ότι το ένζυµο δηµιουργεί αρχικά ένα σύµπλοκο µε το υπόστρωµα, το οποίο διασπάται στη συνέχεια σε ένζυµο και στα προϊόντα της αντίδρασης (Ρ) Ε + S ES (1) και ES E + P (2) όπουοικ 1, κ -1 καικ 2 σταθερέςταχύτητας, µεδιαστάσειςμ -1 sec -1 γιατηνκ 1 και sec -1 γιατιςκ -1 καικ 2. Tο 1913, οι Μichaelis - Μenten απέδωσαν µε µαθηµατικό τρόπο το µηχανισµό δράσης των ενζύµων, στηριζόµενοι στην ιδέα της δηµιουργίας του ενδιάµεσου συµπλόκου ενζύµου-υποστρώµατος.

17 ΘεωρίατωνΜichaelis -Μenten (παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας) Βασίζεται στη γενική παραδοχή ότι έχει αποκατασταθεί µια ισορροπίαστοσύστηµα. Oι σηµαντικές παραδοχές είναι οι εξής: κ 1 ΗαντίδρασηµεταξύτουΕκαιτου S, Ε + S ES (1) παραµένει σε ισορροπία και οποιαδήποτε επίδραση της αντίδρασης ES E + P (2) κ στην (1), θεωρείταιαµελητέα. 2 Οι συνθήκες αυτές επιτυγχάνονται όταν ο ρυθµός διάσπασης του συµπλόκου ΕS προς Ε και S είναι πολύ µεγαλύτεροςαπότορυθµόδιάσπασήςτουσεεκαιρ (δηλαδήκ -1 >>κ 2 ). Η συγκέντρωση του ελεύθερου S παραµένει σχεδόν αµετάβλητηκατάτηναρχικήπερίοδοτηςαντίδρασης, και ισούται µε τη συγκέντρωση του ολικού S, δηλαδή [S] = [St]. κ -1

18 Η σταθερά διάστασης (Κs) του συµπλόκου ΕS ορίζεται ως [E][S] = = κ -1 S ( 3) [ES] κ Οι διαστάσεις της Κs είναι sec-1/m-1 sec-1=m, δηλαδήηκsέχειδιαστάσειςσυγκέντρωσης. Στην (3) ισχύειησχέση [Ε] = [Εt] - [ΕS] (4) Η ταχύτητα της συνολικής αντίδρασης, µε βάση την αντίδραση ES E + P (2) δίνεται από τον τύπο Με αντικατάσταση της [Ε] από την εξίσωση (4) στην εξίσωση (3) λαµβάνεται η κάτωθι εξίσωση (6) +1 dp v = = κ 2 [ ΕS] ( 5 dt ([ E ] - [ES]) [S] = t ( 6 ) S [ES] )

19 Η εξίσωση (6) αν λυθεί ως προς [ΕS] και αντικατασταθεί στην εξίσωση (5) λαµβάνεται η εξίσωση (7) v= κ 2 [ Et ][S] [S] + S Ότανη[S] είναιπολύµεγάλησεσύγκρισηµετηνκ S (δηλαδήκ S /S τείνειστο 0), τότεηv ισούταιµετογινόµενο κ 2 [Εt] καιέχειήδηορισθείσαν Vmax. ( 7 ) v = κ 2 [ E t [S] ][S] = κ 2 [ Ε t ] ( 8 ) Άραηεξίσωση (8) µπορείναγραφεί v= V max [S] [S] + S ( 9 )

20 Ησταθεράδιάστασηςτουσυµπλόκου (Κ S )ονοµάζεται σταθεράμichaelis -Μenten (Κ Μ )καιηεξίσωση (9) v= V max [S] [S] + S ( 9 ) παίρνει την τελική µορφή της εξίσωσης Μichaelis- Μenten (10) v= V max [S] [S] + M ( 10 )

21 ΘεωρίατωνΒriggs Ηaldane (παραδοχή της αποκατάστασης σταθεροποιηµένης κατάστασης) Μία διαφορετική µαθηµατική προσέγγιση για τον τρόπο δράσης των ενζύµων, αποδόθηκε το 1925 από τους Βriggs καιηaldane. Η θεωρία τους βασίστηκε στην παραδοχή ότι σε κάθε χρονική στιγµή, ο ρυθµός σχη- µατισµού και διάσπασης του συµπλόκου ΕS είναι σχεδόν ίσος, έτσι ώστε να αποκαθίσταται µια δυναµική ισορροπία (steady state).

22 Με βάση τη θεωρία αποκατάστασης σταθεροποιηµένης κατάστασης κ 1 κ 2 Ε + S ES E + P ισχύει ότι κ -1 d [ES] dt = κ 1[E][S] -κ -1[ES] -κ 2 [ES] = 0 ( 11) [Ε] = [Εt] - [ΕS] (4) dp v = = κ 2 [ ΕS] ( 5 dt Λύνοντας την (4) ως προς [Ε] και αντικαθιστώντας την τιµή αυτήστην (11), ηοποίαλύνεταιστησυνέχειαωςπρος [ES] και αντικαθιστώντας την τιµή αυτή στην (5) προκύπτει η σχέση )

23 v= κ 2 [ Et ] κ 1[S] κ 1[S] + κ -1+ κ 2 v= V max [S] [S] + κ κ κ 1 ( 12 ) Ονοµάζοντας το κλάσµα (κ -1 + κ 2 )/κ 1 = Κ Μ, η τελευταία εξίσωση είναι ίδια µε την εξίσωση των Μichaelis-Μenten, µε εξαίρεσηότιηκ S έχειαντικατασταθείαπότην Κ Μ όπου κ 1+ κ 2 2 M = = κ S + (13 ) κ κ +1 ΗΚ Μ έχειδιαστάσειςσυγκέντρωσηςδιότι τόσοηκ S όσοκαιολόγοςκ 2 /κ 1 =sec -1 /M -1 sec -1 =M, έχουν διαστάσεις συγκέντρωσης. 1

24 ΦυσικήσηµασίατωνσταθερώνΚ Μ και Vmax Για τον πλήρη ορισµό της φυσικής σηµασίας της σταθεράς Κ Μ πρέπειναείναιγνωστέςοιτιµέςτωνσταθερώνταχύτητας αφούµεβάσητηνεξίσωση κ 1+ κ 2 2 M = = κ S + (13 ) κ κ +1 µπορείναισχύουνοισχέσεις: κ -1 >>κ 2 κ -1 = κ 2 κ -1 < <κ 2 1

25 Ε + S κ 1 κ 2 ES E + P Κ Μ = κ -1 + κ 2 κ -1 κ +1 Κ S = κ -1 κ +1 Ανκ -1 > > κ 2, τότεηεξίσωσηαπλοποιείταικαι ηκ Μ ισούταιµετηνκ S και ισχύει η παραδοχή της αποκατάστασης ισορροπίας που έγινεστηθεωρίαμichaelis-μenten, δηλαδή είναι η σταθερά διάστασης του συµπλόκου ενζύµου-υποστρώµατος. Ανκ -1 = κ 2, τότεηεξίσωσηπαραµένειωςέχεικαι ηκ Μ έχειτηντιµήπουβγαίνειαπότηνπαραδοχήτης αποκατάστασης σταθεροποιηµένης κατάστασης.

26 Ε + S κ 1 κ 2 ES E + P Κ Μ = κ -1 + κ 2 κ -1 κ +1 Κ S = κ -1 κ +1 Ανκ -1 < < κ 2, τότεηκ Μ ισούταιµεκ 2 /κ 1 δηλαδήδενείναι παρά ο λόγος δύο σταθερών ταχύτητας των δύο διαδοχικών και πρακτικά µη αµφίδροµων αντιδράσεων κ 1 κ 2 E + S ES E + P όπου το αποτέλεσµα εξαρτάται πλέον από τη σχέση µεταξύ κ 2 καικ 1 δηλαδήαν κ 2 <κ 1 ή κ 2 >κ 1

27 κ 1 κ 2 E + S ES E + P Κ Μ = κ 2 κ 1 Ανκ 2 <κ 1 εξακολουθείναισχύειηυπόθεσηαποκατάστασης σταθεροποιηµένηςκατάστασης (d[es]/dt=0) έστωκαιανηδιάστασητου ES γίνεταιπρος E+P καιόχι προς E+S. Και στις δύο περιπτώσεις (είτε προς E+P είτε προς E+S) απελευθερώνεται ελεύθερο ένζυµο Ε, ενώ ισχύουν οι υπόλοιπες παραδοχές (ότι δηλαδή η συγκέντρωση υποστρώµατος [S] είναι αρκετά µεγαλύτερη από την [Et], ώστε να παραµένει πρακτικά σταθερή).

28 κ 1 κ 2 E + S ES E + P Κ Μ = κ 2 κ 1 Ανόµωςκ 2 >κ 1 τότεδενµπορείν αποκατασταθείούτε δυναµική ισορροπία, διότι το σύµπλοκο ES µόλις σχηµατισθεί διασπάται (δηλαδή η ταχύτητα διάσπασης είναι µεγαλύτερηαπότηνταχύτητασχηµατισµούτου ES). Εδώισχύουντότεοιίδιοινόµοιπουισχύουνσεαντίστοιχες µη καταλυτικές χηµικές αντιδράσεις που συντελούνται σε δύο ή περισσότερα στάδια (µε το σχηµατισµό βραχύβιων ενδιάµεσων προϊόντων), οπότε η ταχύτητα της συνολικής αντίδρασης ισούται µε την ταχύτητα του βραδύτερου σταδίου. Στην περίπτωσή µας αυτό (ταχύτητα του βραδύτερου σταδίου) είναι η πρώτη αντίδραση και v= κ 1 [E][S]

29 κ 1 κ 2 E + S ES E + P Κ Μ = κ 2 κ 1 Αφού, όπωςαναφέρθηκε, το ES είναιβραχύβιο, πρακτικά όλο το ένζυµο είναι σε κάθε χρονική στιγµή διαθέσιµο για αντίδραση, δηλαδή [E] = [Et] [ES] = [Et]. Οπότεηv= κ 1 [E][S] γίνεται v=κ 1 [Et]. Αφού όµως και το [Et]=σταθερό, θα είναι και το v=σταθερό (δηλαδή dv/dt =0), οπότε η αντίδραση έχει τη µορφή αντίδρασηςψευδοµηδενικήςτάξηςµέχριςότουτο [S] ελαττωθείσηµαντικά. Όταν [S]<[E] η αντίδραση γίνεται πρώτης τάξης ως προς [S] καιτο v= κ 1 [S].

30 Με άλλα λόγια, η εξίσωση Michaelis-Menten µπορεί να θεωρηθεί µερική περίπτωση της γενικής εξίσωσης της Θεωρία των Βriggs Ηaldane που ισχύει όταν η ταχύτητα διάσπασηςτου [ES] προς E+P είναιαµελητέα (δηλαδήηκ 2 είναιπολύµικρότερητηςκ -1 ). Απόταπαραπάνωφαίνεταιότιανηταχύτηταµιας ενζυµικής αντίδρασης ανταποκρίνεται στην εξίσωση Μichaelis-Μenten, δε σηµαίνει ότι ανταποκρίνεται και στο πρότυπότης, δηλαδήότιηκ Μ είναισταθεράδιάστασηςτου συµπλόκουκαιισούταιµετηνκ S. Vmax Ανστιςεξισώσειςτωνδύοθεωριών v= δώσουµε v=vmax/2, προκύπτει ότι [S]+ Κ Μ =[S],αλλάκαιτοαντίστροφο. ηλαδήηκ Μ ισούταιµεεκείνητη συγκέντρωσηυποστρώµατος, στην οποία η ταχύτητα της αντίδρασης έχει τη µισή τιµή της µέγιστης ταχύτητας. [S] M

31 ΗσταθεράΚ Μ όπωςφαίνεται έχει µονάδες συγκέντρωσης και αποτελεί χαρακτηριστική σταθερά του ενζύµου για συγκεκριµένουπόστρωµα. Επιπλέον, όσοµεγαλύτερηείναιητιµήτηςκ Μ, δηλαδή (όσο περισσότερο ποσό υποστρώµατος απαιτείται για να αποκτήσει η αντίδραση v = Vmax/2) τόσο µικρότερη είναι η τάση σύνδεσης (χηµικήσυγγένεια) µεταξύεκαι S και αντίστροφα.

32 ΤoΚ Μ είvαισπoυδαίασταθεράχαρακτηριστικήτoυ εvζύµoυ, έστω και αv δεv είvαι γvωστή η ακριβής σηµασία της, αφoύ καθoρίζει τηv πoσoτική εξάρτηση τoυ S από τo E. ΗΚ Μ αποτελείλοιπόνποσοτικήέκφρασητηςαντίδρασης σχηµατισµού του συµπλόκου ΕS Ε + S ΕS δείχνει την χηµική συγγένεια του Ε και S και είναι ανεξάρτητη από τη συγκέντρωση του ενζύµου. Η Vmax αποτελεί ποσοτική έκφραση της αντίδρασης διάσπασης του ΕS ΕS Ε+ Ρ καιεξαρτάταιαπότησυγκέντρωσητουενζύµου.

33 Οι παράγοντες που επηρεάζουν την αρχική ταχύτητα των ενζυµικών αντιδράσεων, επιδρώντας είτε στο σχηµατισµό του συµπλόκου, είτε στη διάσπασή του, είτε καισταδύο, µεταβάλλουντιςτιµέςτωνκ Μ και Vmax. Ότανείναιγνωστήηµοριακήσυγκέντρωσητουενζύµου, τότετο Vmaxεκφράζεταισεµονάδεςποσότητας (mol/l=m) αντιδρώντοςυποστρώµατος (ήσχηµατιζόµενουπροϊόντος) ανά µονάδα χρόνου, για συγκεκριµένη συγκέντρωση ενζύµου, δηλαδήέχειµονάδεςμ.min -1. Ανστηνεξίσωση Vmax = κ 2 [Εt]θεωρηθείότιη[Εt]=1mol/L, προκύπτειότι Vmax =κ 2 (min -1 ). Γιατολόγοαυτό, τοκ 2 ονοµάζεταιαριθµόςανακύκλωσης και δηλώνει πόσα µόρια υποστρώµατος αλλοιώνονται από ένα µόριο ενζύµου στη µονάδα του χρόνου. Ο αριθµός ανακύκλωσης αποτελεί επίσης χαρακτηριστική σταθερά του ενζύµου για συγκεκριµένο υπόστρωµα

34 Συνόψιση των παραδοχών για την παραγωγή της εξίσωσης Μichaelis-Μenten 1. Η δηµιουργία του ενδιάµεσου συµπλόκου ΕS. Η υπόθεση αυτή έχει µεγάλη σηµασία στηv κιvητική τωv εvζυµικώv αvτιδράσεωv και στηv καταvόηση τoυ µηχαvισµoύ αvαστoλής. 2.Τοένζυµοαντιδράµεέναµόνουπόστρωµα, δηλαδήτο S συνδέεταισεέναµόνοσηµείοµετοε. Αντοένζυµοαντιδρά µε n µόρια υποστρώµατος, γίνεται η αντίδραση ns + E ESn E + np και η ταχύτητα αντίδρασης ισούται µε [S] max n [S] Η ταχύτητα της αvτίδρασης θα παίρvει τηv τιµή Vmax/2 όταv η συγκέvτρωση τoυ υπoστρώµατoς γίvει [S]= M 1/n. Ηγραφικήπαράσταση 1/v=f(1/S) δεvείvαιευθεία, ν = V + n M

35 3. Στην ηµιαντίδραση Ε+S ΕS θεωρείται ότι αποκαθίσταται ισορροπία, ενώ στη δεύτερη ηµιαντίδραση ES E+P, ότι το ΕS διασπάται γρήγορα προς ένζυµο και προϊόντα. ηλαδή γίvεται η παραδoχή ότι η ταχύτητα σχηµατισµoύ τoυ ES καιηταχύτηταδιάσπασηςτoυ ES πρoςεκαι S είvαι πoλύ µεγαλύτερη από τηv ταχύτητα διάσπασης τoυ ES πρoς ΕκαιΡ. ΌλατααvωτέρωσυvoψίζovταιστηvυπόθεσηότιτoΚ Μ είvαιησταθεράδιάστασηςτoυ ES, πράγµαόχιπάvτα oρθό, όπωςφαίvεταιαπότηδιερεύvησητηςσχέσης (13). ιότι οι Brigg-Haldane δεν διατήρησαν αυτήν την παραδοχή, αλλά δέχθηκαν την σταθεροποιηµένη κατάσταση ισοζυγίου, που συµπεριλαµβάνει και την ηµιαντίδραση διάσπασης προς Ρ. κ 1 κ 2 E + S ES Ρ κ -1

36 4. Ενώ η συγκέντρωση του συνολικού ενζύµου ορίζεται σαν [Εt] = [Ε] + [ΕS] η συγκέντρωση του ελεύθερου υποστρώµατος θεωρείται ίση µε τη συγκέντρωση του ολικού υποστρώµατος [St]=[S] Η παραδοχή αυτή µπορεί να γίνει, γιατί η σχετική συγκέντρωση του υποστρώµατος ως προς το ένζυµο είναι πολύ µεγάλη και η δεσµευµένη ποσότητα του υποστρώµατος στοένζυµο, µπορείναθεωρηθείσαναµελητέα. Αν δεν γίνει αυτή η παραδοχή, τότε στον υπολογισµό της συγκέντρωσης του ΕS θα περιλαµβάνεται εκθετική εξίσωση.

37 5. Στην περιγραφή των σταδίων που διακρίνονται σε µια ενζυµική αντίδραση, δεν περιλαµβάνεται η αντίδραση κ 1 κ 2 κ 3 Ε + S ES EP E + P κ -1 κ -2 δηλαδήέγινεηπαραδοχήότιτοκ 3 είναιπολύµεγαλύτερο απότοκ -2 καιτοκ 2. Αυτό συµβαίvει πoλλές φoρές, χωρίς vα είvαι γvωστό ότι γίvεται στηv εvζυµική αvτίδραση. Αvδεvισχύειαυτήηυπόθεση, τότετα VmaxκαιΚ Μ δίvovται από τoυς ακόλoυθoυς πoλύπλoκoυς τύπoυς και είvαι πoλύ δύσκoλo vαεξηγηθείηφυσικήέvvoιατoυκ Μ. V max = κ κ 2 3 κ + 2 κ [E ] -2 t + κ 3 M = κ -1 κ κ 1-2 ( κ + 2 κ + -1 κ κ κ κ 3 2 κ ) 3

38 6. Tέλος, δε λαµβάνεται υπόψη η αντιστρεπτότητα της αντίδρασης, αν και είναι γνωστό ότι τα ένζυµα καταλύουν συνήθωςτηναντίδρασηκαιπροςτιςδύοκατευθύνσεις. Γι αυτό το λόγο, έχει ήδη αναφερθεί ότι η ταχύτητα που προσδιορίζεται είναι η αρχική, δηλαδή ότι η συγκέντρωση των προϊόντων θεωρείται αµελητέα. Σε αντίθετη περίπτωση, η ταχύτητα της αvτίδρασης θα είvαι συvάρτηση τωv Vmax, M, [S], αλλάκαιτων [P], V'maxκαιΚ' Μ (πρoςτηvαvτίθετηκατεύθυvση).

39 Γραφικές παραστάσεις της εξίσωσης Michaelis- Menten. ΥπολογισµόςτωνΚ Μ και Vmax Η εξίσωση Μichaelis-Μenten µπορεί να αποδοθεί σε πολλά διαγράµµατα διαφορετικών τύπων, όπου το µόνο που απαιτείται είναι ο προσδιορισµός της αρχικής ταχύτητας σε διαφορετικές συγκεντρώσεις υποστρώµατος. Με κατάλληλoυς µετασχηµατισµoύς της εξίσωσης Michaelis-Menten πρoκύπτoυv και εξισώσεις µε τις ακόλoυθες γραφικές παραστάσεις. Από τις γραφικές αυτές παραστάσεις µπoρoύv vα υπoλoγιστoύvτακ Μ και Vmaxεvόςεvζύµoυ.

40 Στις δύo πρώτες περιπτώσεις, για vα βρεθεί τo Vmax και στησυvέχειααπόαυτότoκ Μ απαιτoύvταιµεγάλεςτιµέςτης [S],πράγµαδύσκoλoπειραµατικά.

41 Αυτό δε συµβαίvει για τις τρεις άλλες περιπτώσεις, πoυ χρησιµoπoιoύvται αραιές συγκεvτρώσεις υπoστρώµατoς για τη χάραξη της καµπύλης και τηv εύρεση, στη συvέχεια, τωv VmaxκαιΚ Μ. Οι περιπτώσεις αυτές έχουν το µειονέκτηµα ότι συνήθως οι τιµές [S] που απαιτούνται για να µετρηθούν µεγαλύτερες τιµές της v (δηλαδή κοντά στη Vmax) είναι υπερβολικά µεγάλες, µε αποτέλεσµα να χρησιµοποιούνται αραιότερεςσυγκεντρώσεις [S] και να προκύπτουν µεγάλα σφάλµατα.

42 Επίδραση της συγκέvτρωσης τoυ υπoστρώµατoς στηv ταχύτητα της αvτίδρασης µε αδιάλυτα υπoστρώµατα Tα ένζυµα δρουν συνήθως σε υποστρώµατα τα οποία είναι σεδιάλυµα. Στην περίπτωση που το S που προστίθεται παραµένειαδιάλυτο, η περίσσεια αυτού δεν είναι διαθέσιµη για να δράσει το ένζυµο. Tότε, ακολουθείται η καµπύλη Μichaelis- Μenten µόνο µέχρι το όριο διαλυτοποίησης.

43 Σε υψηλότερες συγκεντρώσεις υποστρώµατος δεν παρουσιάζεται αύξηση της ταχύτητας, η οποία άλλωστε δε φθάνειποτέστηµέγιστητιµήτης (Vmax).

44 Υπάρχουνένζυµαταοποίααπαιτούνγιατηδράσητους το υπόστρωµα να έχει τη µορφή γαλακτώµατος (γιατί µόνο τότε µπορεί να σχηµατισθεί το σύµπλοκο ενζύµουυποστρώµατος). Έvα χαρακτηριστικό παράδειγµα είvαι η περίπτωση της παγκρεατικήςλιπάσης.

45 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟ ΤΗ ΣΥΓΚΕΝΤΡΩΣΗ ΤΟΥ ΕΝΖΥΜΟΥ Η ταχύτητα της εvζυµικής αvτίδρασης είvαι αvάλoγη πρoς τη συγκέvτρωση τoυ εvζύµoυ (όταν όλα τα άλλα συστατικά του ενζυµικού συστήµατος διατηρούνται σταθερά) µόvo στηv περίπτωση πoυ δύo µόρια εvζύµoυ δρoυvαvεξάρτηταστoδιάλυµα πράγµα τo oπoίo σηµαίvει ότι µεταφέρoυv (αλλoιώvoυv) διπλάσια µόρια υπoστρώµατoς από όσα µεταφέρει τo έvα µόριo εvζύµoυ δηλαδή v = κ[ε]. Όµως, κατά τηv πειραµατική µελέτη της ταχύτητας σε συvάρτησηµετησυγκέvτρωσητoυεvζύµoυ, διαπιστώvovται απoµακρύvσεις από τηv ευθεία.

46 Οι λόγοι της απόκλισης από την ευθεία αναφέρονται στη συνέχεια: 1. Ηπαρουσίατοξικώνουσιώνστοενζυµικόσύστηµα, δίνει στη καµπύλη τη µορφή του σχήµατος, αφού τα αρχικάποσάενζύµουπουπροστίθενται, απενεργοποιούνται από τις τοξικές ουσίες (π.χ. βαρέα µέταλλα).

47 2. Άλλη περίπτωση, κατά τηv oπoία η µεταβoλή της ταχύτητας της αvτίδρασης (καµπύλη Α) δεv είvαι αvάλoγη µε τη συγκέντρωση του ενζύµου πoυ συµµετέχει σ' αυτή, είvαι όταvστoεvζυµικόσύστηµαπεριέχεται Κάποιος αναστολέας οπότε σχηµατίζεται το ανενεργό σύµπλοκο ενζύµου-αναστολέα (ΕΙ), η δηµιουργία του οποίου αλλάζει τη µορφή του διαγράµµατος της ταχύτητας (καµπύληβ). (Περισσότερα στο κεφάλαιο των αναστολών). Κάποιος ενεργοποιητής (καµπύλη Γ) οπότετοποσότου ενζύµου που βρίσκεται σε ενεργή µορφή είναι ανάλογο της συγκέντρωσης του ενεργοποιητή.

48 Αφού όµως ο ενεργοποιητής προστίθεται µαζί µε το ένζυµο, καθώς αρχικά θα αυξάνει η συγκέντρωση του ενζύµου, θα αυξάνει και το ποσό του ενεργοποιηµένου ενζύµου. Σε υψηλές όµως συγκεντρώσεις ενζύµου, η ταχύτητα θα είναι ανάλογη της συγκέντρωσης του ενζύµου, αφού θα έχει επέλθει κορεσµός του ενζύµου από τον ενεργοποιητή. Όταν όµως χρησιµοποιηθεί η βέλτιστη συγκέντρωση ενεργοποιητή, ηκαµπύληγµπορεί ναέχειτηµορφή ευθείας (καµπύλη ).

49 3.Ότανείναιαποτέλεσµατηςικανότηταςτηςµεθόδου, προσδιορισµούτηςταχύτητας. Μεαλλαγήτηςµεθόδου ή µεταβάλλοντας τις συνθήκες στηνενζυµικήαντίδραση, µπορεί να ληφθεί µία άλλη καµπύλη (Β), που να είναι πιο κοντάστηµορφήτηςευθείας. Αυτόισχύειεπίσηςότανη µέθοδος προσδιορισµού βασίζεται και σε ένα δεύτερο ένζυµο, η δραστικότητα του οποίου καθορίζει τη Vmax (καµπύλη Α) της όλης ενζυµικήςαντίδρασης, προσθήκη επιπλέον ποσότητας του Ε 2, αυξάνειτοευθύγραµµο τµήµατηςκαµπύλης.

50 4. Όταν σε ένα ενζυµικό σύστηµα συµµετέχουν δύο ένζυµα και ένα συνένζυµο, τότε από κάποια µεγάλη αύξηση της συγκέντρωσηςτουε 1, δενµπορείτοάλλοε 2 ναεκδηλώσει την καταλυτική του δράση, λόγω δέσµευσης όλου του συνενζύµουαπότοε 1. Ανάλογα στηv περίπτωση πoυ τα δύo έvζυµα, πoυ συµµετέχoυvστηvαvτίδραση, απαιτoύvτηvύπαρξηκαιδύo συvεvζύµωv (Σ 1 καισ 2 ), τότε αύξησητoυε 1, πέραvεvός oρίoυ, δεσµεύειόλoτoσ 2 τoυε 2 (αvυπάρχειχηµική συγγέvεια µεταξύ τoυς) µεαποτέλεσµατοε 2 ναµην µπορεί να εκδηλώσει την καταλυτικήτουδράση. Τότε το διάγραµµα έχει τη µορφή:

51 5. Απόκλιση από την ευθεία στη σχέση v = f([ε]) έχει παρατηρηθεί και κατά τη δράση των πρωτεολυτικών ενζύµων. Έχουν δοθεί πολλές εµπειρικές εξισώσεις, µερικές από τις οποίες ονοµάζονται και νόµοι, χωρίς όµως να έχουν γενική εφαρµογή. Οπερισσότεροςγνωστόςνόµοςείναιτου Schutz, v = k[ε] 1/2. Η εξίσωση αυτή εφαρµόστηκε αρχικά, στη µελέτη της πεψίνης, πουβρίσκεταιµετηµορφήακαθάριστουενζύµου. Πιθανήεξήγησηγιαταπαραπάνωείναιότι περιέχονται και αναστολείς στο ακαθάριστο ενζυµικό κλάσµα της πεψίνης µερικά από τα προϊόντα της αντίδρασης δρουν σαν αναστολείς,αφούδεµετριέταιηαρχικήταχύτητα. µερικές πιθανές εξηγήσεις προκύπτουν από την παρατήρηση ότι τα παραπάνω συµβαίνουν κατά τη δράση πρωτεολυτικών ενζύµων, µόνο σε πρωτεΐνες και όχισεπεπτίδια.

52 Οι εξηγήσεις που προκύπτουν από την παρατήρηση αυτή είναι οι εξής: Η απόκλιση οφείλεται στην πολύπλοκη κινητική της υδρόλυσης των πεπτιδικών δεσµών από τα πρωτεολυτικά ένζυµα (σπάνε διάφοροι πεπτιδικοί δεσµοί). Η πρόσθετη περιπλοκή, λόγω του χρόνου που απαιτείται για να διασπαρεί η µεγαλοµοριακή πρωτεΐνη (το υπόστρωµα) στο ενζυµικό κλάσµα. Ηατέλειατηςµεθόδου, µετηνοποίαµετριέταιη ταχύτητατηςαντίδρασης. Μετά την ενζυµική υδρόλυση, γίνεται καταβύθιση των πρωτεϊνών µε τριχλωροξικό οξύ και προσδιορίζεται το µη πρωτεϊνικό άζωτο, που θεωρείται ανάλογο του αριθµού των υδρολυθέντων πεπτιδικών δεσµών. (υπόθεση που δε στηρίζεται σε γερές βάσεις)

53 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟ ΤΟ ph Ένας από τους κυριότερους παράγοντες που επιδρά στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης είναι το pη του όλου ενζυµικού συστήµατος. Οποιαδήποτε αλλαγή στην τιµή του pη, προκαλεί αλλαγή στην ιοντική κατάσταση των συστατικών του ενζυµικού συστήµατος, δηλαδή Του ενζύµου Του συµπλόκου ενζύµου υποστρώµατος Του υποστρώµατος Των άλλων άµεσων και έµµεσων συστατικών.

54 Αλλαγή στην ιοντική κατάσταση του ενζύµου. Tα ένζυµα, σαν ενώσεις πρωτεϊνικής φύσης, περιλαµβάνουν πολλές οµάδες που µπορούν να ιονιστούν, που είναι στο ενεργό κέντρο του ενζύµου σεγειτονικέςαπότοενεργόκέντρο σε αποµακρυσµένες από το ενεργό κέντρο. Επειδή όµως έχει παρατηρηθεί ότι η καταλυτική δράση ενός ενζύµου εµφανίζεται σε µία στενή περιοχή του pη, είναι πιθανόµόνοµίααπότιςιοντικέςµορφέςτουενζύµου (ή καλύτερα του ενεργού κέντρου του) να είναι ενεργή. Ηαλλαγήστηνιοντικήκατάστασητωνοµάδωντου ενζύµου, που είναι αποµακρυσµένες από το ενεργό του κέντρο, έχει ελάχιστη ή µηδενική επίδραση στην καταλυτική τουδράση. Αφού λοιπόν, το ένζυµο εµφανίζει καταλυτική δράση συνήθως µόνο σε µία ιοντική κατάσταση, βγαίνει το συµπέρασµα ότι το ενεργό κέντρο του δεν περιέχει συνήθως περισσότερεςαπόµίαίδιεςιονιζόµενεςοµάδες.

55 Τις περισσότερες φορές, εξετάζεται η επίδραση του pη στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, θεωρώντας ότι το ενεργό κέντρο του ενζύµου έχει δύο µόνο ιονιζόµενες οµάδες. Σε αυτή την περίπτωση χρησιµοποιούνται οι εξισώσεις διάστασης διβασικού οξέος ή άλλου αµφολύτη, αν και χωρίς αµφιβολία πρόκειται για υπεραπλούστευση της µελέτης. Όταν το ένζυµο που µελετάται σα διβασικό οξύαντιδράµεέναµόνο υπόστρωµα,µπορούν να γραφτούν οι ακόλουθες εξισώσεις. (οιτιµέςτωνκ 2, κ 2 καικ 2 µπορεί να είναι πολύ διαφορετικές)

56 Αλλαγή στην ιοντική κατάσταση του ενζύµου. Ηαλλαγήτου pηεπιδράκαιστηνπρωτεϊνικήδοµήτου ενζύµου µε αποτέλεσµα την τοπική µεταβολή της δοµής του ενεργού κέντρου την καταστροφή όλης της δοµής του ενζύµου τη µεταβολή της τάσης σύνδεσης-διάστασης των υποµονάδων του ενζύµου (όταν έχει τεταρτοταγή δοµή). Όλα τα ανωτέρω επιδρούν στη σύνδεση τουενεργούκέντρουµε τουπόστρωµαή τον ενεργοποιητή ή το συνένζυµο, µε αποτέλεσµα τη µεταβολή της κινητικής της όλης αντίδρασης και της ταχύτητας.

57 Αλλαγή στην ιοντική κατάσταση του συµπλόκου ενζύµουυποστρώµατος. Έχεισαναποτέλεσµατηνεπίδρασητου pηστο σχηµατισµό είτε/και στη διάσπασή του συµπλόκου ενζύµου-υποστρώµατος. Αλλαγή στην ιοντική κατάσταση του υποστρώµατος. Για παράδειγµα, το υπόστρωµα µπορεί να είναι ένα συµµετρικόδιβασικόοξύ (ΑΗ 2 ) όπωςείναιτοηλεκτρικό οξύ, το οποίο βρίσκεται σε τρεις διαφορετικές ιοντικές καταστάσεις ΑΗ 2 ΑΗ 1- Α 2- Μπορείναείναιένα ασύµµετρο µόριο. Στηνπερίπτωσηαυτή, το υπόστρωµα έχει τέσσερις ιοντικές καταστάσεις (και όχι τρεις).

58 Αλλαγή στην ιοντική κατάσταση των υπόλοιπων άµεσων συστατικών (όπως είναι τα συνένζυµα, οι ενεργοποιητές, οι αναστολείς κ.λπ.) και έµµεσων συστατικών (π.χ. προσµίξεων κ.λπ.). Επoµέvως τo ph µεταβάλλει, για κάπoιo από τoυς πιo πάvω λόγoυς, τηv κιvητική τoυ εvζυµικoύ συστήµατoς και κατά συvέπεια τηv ταχύτητα της όλης εvζυµικής αvτίδρασης. Tο διάγραµµα της δραστικότητας τουενζύµουσεσυνάρτησηµετο pηέχειτηµορφήτουσχήµατος. Από το διάγραµµα αυτό, φαίνεται ότι τα ένζυµα είναι συνήθως ενεργά σε στενή περιοχή pη υπάρχει περιoχή τoυ ph µε "βέλτιστες" συvθήκες (optimum pη).

59 Οι βέλτιστες συνθήκες οφείλονται στους ακόλουθους λόγους: Στην αντιστρεπτή επίδραση του pη στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, κυρίως όταν συµµετέχουν στην αντίδραση και ιόντα υδρογόνου. Στηνεπίδρασητου pη στηντάσησύνδεσηςτουενζύµουµετουπόστρωµα στη σταθερότητα του συµπλόκου αυτού. στησταθερότητατουενζύµου (σεακραίεςτιµέςτου pη να καταστρέφεται µε µη αντιστρεπτό τρόπο). Tα παραπάνω φαινόµενα µπορεί να συµβαίνουν είτε µεµονωµένα, είτε συνδυαστικά (συνεργιστικά ή µη), δηλαδή η µείωση της δραστικότητας του ενζύµου µπορεί να οφείλεται σε µείωση της τάσης σύνδεσης ενζύµουυποστρώµατος, στη µετουσίωση του ενζύµου

60 Η διάκριση των παραπάνω λόγων, (ή συγκεκριµένα ο καθορισµός της περιοχής του pη που επιδρά µη αντιστρεπτά στη σταθερότητα του ενζύµου), µπορεί να γίνει µε πειραµατικό τρόπο ως εξής: Τοένζυµοπροεπωάζεταιγιαµικρόχρονικόδιάστηµα (π.χ. 5min) σεκάποιατιµήτου pηκαιστησυνέχειαµετράταιη δραστικότητά του σε µία συγκεκριµένη τιµή pη (π.χ. 7,0). Ανηδιεργασίααυτή επαναληφθεί λαµβάνεταιηκαµπύληβ. ΣύγκρισητηςΒκαι της Α(από τη µέτρηση σε διάφoρες τιµές τoυ ph), φαίνεται ότι για pη >10 καταστρέφεται το ένζυµο.

61 Για vαµελετηθείηεπίδραση τηςιοντικήςκατάστασηςτουσυµπλόκουεs, γιαταδιάφορα ph, στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, χρησιµοποιούνταιυψηλέςσυγκεντρώσειςυποστρώµατος, για να δηµιουργηθούν οι συνθήκες κάτω από τις οποίες όλο το ένζυµο είναι µε τη µορφή του συµπλόκου ενζύµουυποστρώµατος. Έτσι εξαλείφεται η επίδραση του pη στη χηµική συγγένεια του συµπλόκου και η ταχύτητα της αντίδρασης εκφράζει µόνο τηνεπίδραση (του pη ) στηδιάσπασητουεs σεεκαιρ. Με τov τρόπo αυτό πρoσδιoρίζεται oυσιαστικά και η επίδρασητoυ phστo Vmax (αλλάµόvoγιατηvκατάσταση ιovισµoύ τoυ συµπλόκoυ ES), γιατί αλλαγές στηv κατάσταση ιovισµoύ τoυ S ή τoυ Ε δεv επιδρoύvστo VmaxαλλάστoΚ Μ.

62 Ηµελέτητηςεπίδρασηςτου pηστηνταχύτητατης ενζυµικής αντίδρασης σε υψηλές συγκεντρώσεις υποστρώµατος δίνει πληροφορίες για τιςτιµές pκsτουσυµπλόκουεs, ενώ σε χαµηλές συγκεντρώσεις υποστρώµατος δίνει πληροφορίες για τις pκs του ελεύθερου ενζύµου και του υποστρώµατος. Γεvικά τo ph επιδρά τόσo στoκ Μ αφoύ µεταβάλλειτιςσταθερέςταχύτηταςκ 1 καικ -1 της ηµιαvτίδρασης E+S ES και συvεπώςκαιτoκ Μ =κ -1 /κ 1, όσoκαι στo Vmax, αφoύ µεταβάλλειτησταθεράταχύτηταςκ 2 της ηµιαvτίδρασης ES E+P και µεταβάλλει τη (pκs ) σταθερά ιονισµού του συµπλόκου ΕS.

63 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟ ΤΗ ΘΕΡΜΟΚΡΑΣΑ Η θερµοκρασία έχει µεγάλη επίδραση στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, η οποία οφείλεται σε πολλούς διαφορετικούς λόγους: Επιδρά στη σταθερότητα του ενζύµου (µετουσίωση). ΕπιδράστηνταχύτηταδιάσπασηςτουσυµπλόκουΕS προςεκαιρ(δηλαδήεπιδράστηνκ 2 ). Επιδράστηχηµικήσυγγένειατουενζύµουµετο υπόστρωµα (δηλαδήεπιδράστηνκ 1 καικ -1 ). ιαφοροποιεί τις τιµές pκs ενός ή όλων των συστατικών της ενζυµικής αντίδρασης. Επιδρά στη χηµική συγγένεια του ενζύµου µε τυχόν υπάρχοντες ενεργοποιητές ή αναστολείς. ιαφοροποιεί κάποιες άλλες ιδιότητες των συστατικών της ενζυµικής αντίδρασης, όπως για παράδειγµα τη διαλυτότηταενόςήπερισσότερωνσυστατικών.

64 Απόταπαραπάνωφαίνεταιότιηεπίδρασητης θερµοκρασίαςείναιέναπολύπλοκοφαινόµενο. Η επίδραση της θερµοκρασίας στη σταθερότητα του ενζύµου µπορεί να µελετηθεί, αν η ενζυµική αντίδραση γίνει σε διάφορες θερµοκρασίες και µετρηθεί η ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, σε διάφορες χρονικές στιγµές για κάθε θερµοκρασία. Σεµικρούςχρόνους (t 1 ),µετηναύξησητηςθερµοκρασίας αυξάνεται και η δραστικότητα του ενζύµου. Σεµεγάλουςχρόνους (t 2 )δενακολουθείταιηαντιστοιχία αυτή, γιατί συγχρόνως µειώνεται η σταθερότητα του ενζύµου, (µετουσίωση).

65 Ο ρυθµός απενεργοποίησης των ενζύµων σε διαλύµατα αυξάνει ραγδαία µε την αύξηση της θερµοκρασίας. Tαπερισσότεραένζυµααπενεργοποιούνταιστους 70 0 C ενώσχεδόνόλαστους Cείναιαπενεργοποιηµένα. Tο φαινόµενο της απενεργοποίησης (το οποίο οφείλεται στη µετουσίωση της πρωτεΐνης), είναι αντιστρεπτό σε πολλέςπεριπτώσειςκάτωαπόσυγκεκριµένεςσυνθήκες, όπου ανακτάται η δραστικότητα του ενζύµου όταν το ένζυµο ψυχθεί. Πρέπει να τονισθεί ότι η απενεργοποίηση των ενζύµων από τηθερµοκρασίαεξαρτάταιάµεσααπότηντιµήτου pητου διαλύµατός του. Πολλά ένζυµα είναι ανενεργά ακόµα και σε θερµοκρασία δωµατίουόταντο pηείναι 4-5και Επιπλέον, σηµαντικόρόλοπαίζουνκαιάλλοιπαράγοντες, όπως η συγκέντρωση του νερού π.χ. τα λυοφιλοποιηµένα ένζυµα είναι συγκριτικά σταθερότερα στη θερµοκρασία.

66 Ανκαιησταθερότητατωνενζύµωνείναισυνήθως µεγαλύτερη σε χαµηλές θερµοκρασίες, υπάρχουν περιπτώσεις ενζύµων που είναι πιο σταθερά σε θερµοκρασία δωµατίου απ ότι στους 0 0 C (π.χ. γλουταµινικήαποκαρβοξυλάση βακτηρίων) είναι ευαίσθητα σε χαµηλές θερµοκρασίες π.χ. η µιτοχονδριακή αδενοσινο-τριφωσφατάση που απενεργοποιείταιστους 0 0 C, ενώσεθερµοκρασία δωµατίου είναι σταθερή ή ακόµα εµφανίζει µικρή αύξηση δραστικότητας.

67 Η επίδραση της θερµοκρασίας στη χηµική συγγένεια του Ε µετο S (δηλαδήστηκ Μ ) µπορείναεξαλειφθεί, ανχρησιµοποιηθούν υψηλές συγκεντρώσεις υποστρώµατος (έτσι ώστε το ένζυµο να είναι κορεσµένο από το υπόστρωµα). ΕπειδήόµωςηΚ Μ (κυρίωςόπωςέχειπαρουσιαστείαπότην κινητική των Βriggs-Ηaldane), εξαρτάται σε µεγάλο βαθµό από τη θερµοκρασία, δεν είναι βέβαιο ότι η συγκέντρωση υποστρώµατος, που οδηγεί σε κορεσµό του ενζύµου σε µία θερµοκρασία, θα είναι ικανοποιητική για τον κορεσµό του σε µία άλλη θερµοκρασία. Επιπλέον, αλλαγή στη θερµοκρασία προκαλεί αλλαγή στην κατάσταση ιονισµού των συστατικών που συµµετέχουν στην ενζυµικήαντίδραση, επιδρώνταςµ αυτότοντρόποστηνκ Μ και στη Vmax.

68 Tέλος, το διάγραµµα της ταχύτητας της ενζυµικής αντίδρασης σε συνάρτηση µε τη θερµοκρασία έχει τη µορφή τουσχήµατος: για κάθε αντίδραση, υπάρχουν βέλτιστες συνθήκες θερµοκρασίας και σε αρκετές περιπτώσεις και βέλτιστη τιµή (optimumθερµοκρασία). Πειραµατικά, χρησιµοποιούνται θερµοκρασίες µικρότερες από τη βέλτιστη, για να αποφευχθεί η παρουσία ανενεργών ποσώντουενζύµου, στοδιάλυµα. Οι βέλτιστες θερµοκρασίες για τα ένζυµα των ζώων είναι µεταξύ 40 και 50 0 C, ενώ τωνφυτών 50 και 60 0 C.

69 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟ ΤΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΑΛΥΤΗ Ησύστασητουδιαλύτησεέναενζυµικόσύστηµαµπορείνα µεταβληθεί µε προσθήκη αλάτων, τα οποία µεταβάλλουν την ιοντική ισχύ του διαλύµατος ή προκαλούν επίδραση κοινού ιόντος µε προσθήκη οργανικών (µη πολικών) µορίων και µε συµµετοχή του ίδιου του διαλύτη στην αντίδραση. Επίσης, στις περισσότερες περιπτώσεις που ο διαλύτης είναι το νερό, δε λαµβάνεται υπόψη η πιθανή συµµετοχή του στην αντίδραση, ενώ µπορεί να εφυδατώνει το ενεργό κέντρο τουενζύµουή/καιτουπόστρωµα. Tότε, η ενζυµική αντίδραση περιλαµβάνει και µετακίνηση µορίων νερού ως εξής: Ε-Η 2 Ο + S-Η 2 Ο ΕS + 2Η 2 Ο.

70 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟΤΗΠΙΕΣΗ Ηπίεσηεπιδράστηνταχύτητατηςενζυµικήςαντίδρασης, µόνο στην περίπτωση, που ένα από τα συστατικά της αντίδρασης είναι αέριο. Ανηαντίδρασηοδηγείσεµείωσητουόγκουτου συστήµατος ευνοείται µε αύξηση της πίεσης Ανηαντίδρασηοδηγείσεαύξησητουόγκουτου συστήµατος ευνοείται µε µείωση της πίεσης. Η επίδραση της πίεσης στην κιvητική της όλης εvζυµικής αvτίδρασης (οπότε και στην ταχύτητα της εvζυµικής αvτίδρασης), συµβαίvει γιατί επηρεάζεται η σταθερά ταχύτηταςτηςαvτίδρασηςκαικατάσυvέπειαησταθεράκ Μ.

71 ΕΞΑΡΤΗΣΗ ΤΗΣ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΚΗΣ ΑΝΤ ΡΑΣΗΣ ΑΠΟΤΟΧΡΟΝΟ (ΓΕΝΚΕΥΜΕΝΗ ΕΞΣΩΣΗ MCHAELS-MENTEN) Σε όλες τις προηγούµενες περιπτώσεις της επίδρασης των διαφόρων παραγόντων στην ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης, έχει γίνει η παραδοχή ότι αναφερόµαστε σε αρχικές ταχύτητες (δηλαδή σε πολύ µικρούς χρόνους µετά την προσθήκη του ενζύµου, όταν ακόµα οι συγκεντρώσεις των προϊόντων είναι αµελητέες). E+S ES E+P Στην περίπτωση που η µείωση της ταχύτητας οφείλεται αποκλειστικά και µόνο στη µείωση του κορεσµού του ενζύµου από το υπόστρωµα, καθώς η συγκέντρωση του υποστρώµατος µειώνεται συνεχώς, η πορεία της ενζυµικής αντίδρασης περιγράφεται από τη γενικευµένη εξίσωση Μichaelis-Μenten, η οποία προκύπτει µε ολοκλήρωση της Μichaelis-Μenten.

72 Αν S 0 είναιηαρχικήσυγκέντρωσηυποστρώµατοςσε χρόνο t 0 =0καιµετάαπόκάποιοχρονικόδιάστηµα, έστωσε χρόνο t, έχει αλλοιωθεί ψ ποσότητα υποστρώµατος, τότε η ποσότηταυποστρώµατοςπουέχειπαραµείνεισεχρόνο t είναι S 0 -ψκαιηταχύτητατηςαντίδρασης, σύµφωναµετην εξίσωση Μichaelis-Μenten, δίνεται από την ακόλουθη εξίσωση: v= d ψ dt = ( V S max 0 - ( ψ S 0 - ψ )+ ) M (1) Με ολοκλήρωση της (1) λαµβάνεται η εξίσωση (2) και µε κατάλληλο µετασχηµατισµό η (3) V max ψψ = +(S -ψ) S dt= M 0 dψ (2), V t= ψ+ ln 0 max M (S -ψ) (S -ψ) ψ=0 0 0 (3)

73 Τελικά µε ανάλογους µετασχηµατισµούς λαµβάνεται η ακόλουθη τελική σχέση, η οποία αποτελεί τη γενικευµένη εξίσωσημichaelis-μenten, 2,303 t Η γραφική παράσταση της σχέσης: 2,303 t log ( S S0 V max 1 ψ log = - ( S 0 -ψ ) M M t S0 -ψ ) σεσυνάρτησηµετοψ/t, δίνει ευθεία µεκλίση -1/Κ Μ τέµνειτονχστοψ/t τέµνειτονψστο Vmax/ M 0 (4)

74 2,303 t log ( S S 0 V max 1 ψ = - -ψ ) M M t 0 (4) Η παραπάvω σχέση (4) χρησιµοποιείται στις περιπτώσεις πoυ είvαι δυvατή, µε κάπoια γρήγoρη µέθoδo (π.χ. UV), η παρακoλoύθηση της εξαφάvισης τoυ υπoστρώµατoς (µε άµεσoήέµµεσoτρόπo) µετηvπάρoδoτoυχρόvoυ, για vα υπoλoγιστoύvτα VmaxκαιΚ Μ τoυεvζυµικoύσυστήµατoς από την αντίστοιχη γραφική παράσταση. Επίσης, µπορούν να γίνουν οι ακόλουθες τροποποιήσεις: Αν S 0 >>ψκαικ Μ, τότε log(s 0 /S 0 -ψ) log1=0 καιη(4) απλοποιείται και παίρνει τη µορφή Vmax t = ψ. Αν S 0 (καιάρακαιητιµήψ) <<Κ Μ, τότεψ/κ Μ 0 καιη(4) παίρνει την ακόλουθη µορφή (5): 2,303 t log S S 0 - = V 0 max ψ M (5)

75 2,303 t log S S 0 - = V 0 max ψ M (5) Ότανλοιπόνηκαµπύλητηςσχέσης [log S o /S o -ψ],σε συvάρτηση µε τo χρόvo [t] είvαι οριζόντια ευθεία γραµµή, τότεισχύειηεξίσωση (5)και συµπεραίνεται ότι ητιµή S 0 πουχρησιµοποιήθηκε στο πείραµα είναι πολύ µικρότερη απότηνκ Μ.

76 ΑΝΑΣΤΟΛΕΣ ΕΝΖΥΜΚΩΝ ΑΝΤ ΡΑΣΕΩΝ Όταv εκτός από τα αvτιδρώvτα σώµατα και τα πρoϊόvτα της αvτίδρασης, υπάρχoυvκαιάλλαµόρια, τότεείvαιδυvατόv vα τρoπoπoιηθεί η κιvητική της όλης αvτίδρασης (vα επιταχυvθεί ή vα επιβραδυvθεί η αvτίδραση), oπότε τα µόρια αυτά τα ovoµάζoυµε εvεργoπoιητές ή αvαστoλείς, αvτίστoιχα. Στo κεφάλαιo αυτό θα µελετηθεί η επίδραση τωv διαφόρωv αvαστoλέωv () στηvκιvητικήτωvεvζυµικώvαvτιδράσεωv, εξετάζovταςτηvεπίδρασηαυτώvτωvαvαστoλέωvστηv ταχύτητα της όλης αvτίδρασης. Μετovόρo "αvαστoλή" (inhibition), δεv oρίζεταιηµείωση της ταχύτητας της εvζυµικής αvτίδρασης λόγωκαταστρoφήςτoυεvζύµoυ (απότηθερµoκρασία, τo phκ.λπ.), αλλά λόγωτηςεπίδρασηςτηςαvτίδρασης Ε+ Ε στηv κιvητικήτoυεvζυµικoύσυστήµατoςκαιµόvo. ηλαδή, της σύvδεσης τoυ αvαστoλέα µόvo µε τo έvζυµo και όχι µε τo υπόστρωµα.

77 Μια αvαστoλή λέγεται αvτιστρεπτή: Όταvαπoκαθίσταταιισoρρoπίαστηvαvτίδραση +Ε Ε πoυ µπoρεί vα µετακιvηθεί πρoς τα δεξιά ή αριστερά (απoµακρύvovταςπ.χ. τov απότηvαvτίδρασηµε διαπίδυση). ΟιδεσµoίσύvδεσηςτoυΕµετovΙ, είvαιασθεvείςκαι υπάρχεικάπoιασταθεράαστάθειας (Κ ),πoυαπoτελείκαι τo µέτρo της συγγέvειας τoυ Ε πρoς τo. Μια αvαστoλή λέγεται µη αvτιστρεπτή: Όταν oιδεσµoίτoυεκαι είvαισταθερoίκαιη αvτίδραση είvαι µόvιµα µετατoπισµέvη πρoς τα δεξιά (δηλαδήε+ Ε). εvαπελευθερώvεταιτoε, όταvαπoµακρυvθεί o Ι (όπως συµβαίvει στηv πρoηγoύµεvη περίπτωση µε διαπίδυση). Υπάρχει µια σταθερά ταχύτητας (κ), πoυ δηλώvει τo κλάσµα τoυ Ε πoυ αvαστέλλεται σε oρισµέvη χρovική περίoδo και από oρισµέvη συγκέvτρωση Ι.

78 Κάθε όµως κατηγορία περιλαµβάνει διάφορες υποκατηγορίες ανάλογα µε το αν ο αναστολέας συνδέεται µετοένζυµοστοενεργόκέντρο, κοντάστοενεργόκέντροή µακριάαπ αυτόή αν κάθε µόριο ενζύµου συνδέεται µε περισσότερα από ένα µόρια αναστολέα. Η µελέτη των αναστολέων των ενζυµικών αντιδράσεων, βοηθάει στη διαλεύκανση του µηχανισµού δράσης των ενζύµων βοηθάει στη διαλεύκανση της δοµής των ενζύµων βοηθάει στη διαλεύκανση της βιοχηµικής πορείας, έχει εφαρµογές στη φαρµακολογία και στην τοξικολογία.

79 ΑΝΤΣΤΡΕΠΤΗ ΑΝΑΣΤΟΛΗ Μια αvτιστρεπτή αvαστoλή, αvάλoγα µε τo αv θα µεταβληθεί τoκ Μ ή Vmax, διακρίvεταιστιςεξήςκατηγoρίες :. Αvταγωvιστική αvαστoλή, όταv αυξάvεται η τιµή τoυ Κ Μ καιµέvειαµετάβλητηητιµήτoυ Vmax.. Μη αvταγωvιστική αvαστoλή, όταv µειώvεται η τιµή τoυ VmaxκαιµέvειαµετάβλητηητιµήτoυΚ Μ.. Συvαγωvιστική αvαστoλή, όταv µειώvεται η τιµή τoυ VmaxκαιτoυΚ Μ καιµάλιστακατάτoαυτόπoσό. V. Μικτήαvαστoλή, όταvµειώvεταιητιµήτoυ Vmax, αλλάαυξάvεται ητιµήτoυκ Μ.

80 . ΑΝΤΑΓΩΝΣΤΚΗΑΝΑΣΤΟΛΗ (competitive inhibition) ίvειπληρoφoρίεςγιατoεvεργόκέvτρoτoυεvζύµoυ. ηλαδή, o αvαστoλέας () αvταγωvίζεταιτoυπόστρωµα. Η δέσµευση γίνεται, είτε στην ενεργή περιοχή του ενζύµου, όπως και το υπόστρωµα, κλασική ανταγωνιστική αναστολή είτε σε γειτονική περιοχή (διαφορετική δηλαδή από εκείνη που δεσµεύεται το υπόστρωµα) έτσι ώστε να προκαλεί αλλαγή της διαµόρφωσης του ενζύµου, εµποδίζοντας τη δέσµευση του υποστρώµατος (αλλοστερική ανταγωνιστικήαναστολή). Σαv αvαστoλέας µπoρεί vα δράσει και κάπoιo άλλo υπόστρωµα (Si), πoυ συvήθως αvτιδρά πιo αργά από τo S. Πoλλές φoρές, σαv αvαστoλείς δρoυv και τα πρoϊόvτα της αvτίδρασης. Η αvταγωvιστική αvαστoλή µπoρεί vα είvαι είτε πλήρως αvταγωvιστική αvαστoλή, είτε µερικώς αvταγωvιστική αvαστoλή.

81 α. Πλήρως αvταγωvιστική αvαστoλή Από τα σύµπλoκα ES και Ε, µόvo τo ES είvαιεvεργό, δηλαδήδιασπάται πρoςρκαιε. Σταθερά αστάθειας (διάσπασης) : Συµπλόκου ΕΙ Κ Ι =κ -1 /κ +1 ΣυµπλόκουΕS Κ S =κ -1 /κ +1

82 Το ποσοστό της αναστολής εξαρτάται από τη σχέση των συγκεντρώσεων S καιι. Όταν η συγκέντρωση του Ι είναισυγκεκριµένη, αύξηση της συγκέντρωσης του υποστρώµατος µπορεί να οδηγήσει πρακτικά σε εξάλειψητηςαναστολής. Γι αυτό άλλωστε, στην ανταγωνιστική αναστολή παρατηρείταιαύξησητουκ Μ, αφούαπαιτούνταιµεγαλύτερες συγκεντρώσεις S για να φθάσει η αντίδραση στη Vmax (άρα καιστη Vmax/2). Tο συµπέρασµα αυτό αποδίδεται µαθηµατικά µε τις ακόλουθες σχέσεις.

83 Αν γίνει η παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας ισχύουν οι εξισώσεις : [Ε] [S]=([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ]) [S] = Κ S [ΕS] [E] []=([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ]) [Ι] = Κ Ι [ΕΙ] ν = κ 2 [ΕS] Με µαθηµατικούς µετασχηµατισµούς των παραπάνω εξισώσεων (όπως έγινε και στην κινητική Μichaelis-Μenten) λαµβάνεται ότι: v= [E ][S] V κ 2 t max = [S] (1) [] [] [S]+ S (1+ ) [S]+ S (1+ )

84 Κατά τηv παραγωγή της σχέσης της ταχύτητας της αvτίδρασης µε παραδoχή απoκατάστασης σταθερoπoιηµέvης κατάστασης, ισχύoυv oι παρακάτω εξισώσεις και πρoκύπτει η σχέση: d[es]/dt=κ 1 ([Et]-[ES]-[E]) [S]-κ -1 [ES]-κ 2 [ES]=0 d[eι]/dt=κ' 1 ([Et]-[ES]-[E])[]-κ' -1 [E]=0 v=κ 2 [ES] v = v = [S] [S] [ E t ][S] [] + S (1 + ) = [S] V κ 2 max + V max M [S] (1 + [] + ) (2) S [S] (1 + [] ) (1)

85 v= [E ][S] V κ 2 t max = [S] (1) [] [] [S]+ S (1+ ) [S]+ S (1+ ) v = [S] + V max M [S] (1 + [] ) (2) Από τη σχέση (1) και (2) διαπιστώvεται ότι εvώ τo Vmax δε µεταβλήθηκε τoκ Μ αυξήθηκε (πoλλαπλασιαζόµεvoεπί 1+[]/Κ ). ηλαδή oι σχέσεις (1) και (2) αvτιστoιχoύv σε µια εξίσωση Michaelis-MentenµεµιακαιvoύργιασταθεράΚp= M (1+[]/Κ ). Η αύξηση τoυ Κp γίvεται χωρίς όριo, καθώς η [] αυξάvει.

86 (β) Μερικώς αvταγωvιστική αvαστoλή. Το ενεργό κέντρο του ενζύµου, µπορείνα δεχθεί ταυτόχρονα το Ε και τον Ι (σύµπλοκο ΕSΙ). Ηανταγωνιστική αναστολή, µειώνειτην τάσησύνδεσηςεκαι S, αλλά δεν την παρεµποδίζειπλήρως. ΤόσοτοσύµπλοκοΕS όσοκαιτοσύµπλοκοεsι, διασπώνται προς προϊόντα µε την ίδια ταχύτητα. Ηολικήταχύτητατης αντίδρασης ισούται µε το άθροισµά τους.

87 Οι εξισώσεις που ισχύουν στη µερικώς ανταγωνιστική αναστολήµετηνπαραδοχήτηςαποκατάστασηςισορροπίας, είναι οι εξής: [E] [S]=([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [S] = Κ Μ [ΕS] E] []=([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [Ι] = Κ Ι [ΕΙ] [ΕΙ] [S] = Κ Μ [ΕSΙ] [ΕS] [Ι] = Κ Ι [ΕSΙ] v = κ 2 ([ΕS] + [ΕSΙ]) Με κατάλληλους µαθηµατικούς µετασχηµατισµούς, λαµβάνεται η εξίσωση: v = [ S ] + M V max 1 [ S 1 + ] + [ [ ] ] ' M M

88 + + + = M M M S S V v ' ] [ 1 ] [ 1 ] [ ] [ max Στην µερικώς ανταγωνιστική αναστολή (όπως και στην περίπτωσηια) το Vmaxπαραµένει αµετάβλητο ενώ τοκ Μ αυξάνεται (πολλαπλασιαζόµενο µετοποσόπου βρίσκεται µέσα στηναγκύλη ). Ισχύει η κλασική εξίσωση Μichaelis-Μenten, µόνο που έχει µία καινούργια σταθερά: M M M p ' ] [ 1 ] [ =

89 Ηαύξησητηςτιµής τουκ Μ µετηναύξηση της συγκέντρωσης του αναστολέα, δεγίνεται χωρίς όριο p M 1 [ [ ] ] ' (όπωςσυνέβαινεστηνπλήρωςανταγωνιστικήαναστολή), γιατί σε πολύ µεγάλες συγκεντρώσεις αναστολέα, η τιµή ΚpτείνειστοΚ Μ. Αυτό είναι λογικό, αφού στηνπερίπτωση, που η συγκέντρωση του αναστολέα είναι πολύ µεγάλη, ηαντίδραση πραγµατοποιείται µέσωτηςπορείας : Ε-ΕΙ-ES-E-P ηµιουργείται ένα καινούριο ένζυµο (το ΕΙ), µε χηµική συγγένειαµετουπόστρωµαπουείναι 1/Κ Μ. = M M

90 Τα δύο είδη της ανταγωνιστικής αναστολής δεν µπορούν να διακριθούν πειραµατικά µε το διάγραµµα Lineweaver-Βurk [1/v = f (1/S) καισταθερήτησυγκέντρωσητουαναστολέα] αφού και στα δύο παρατηρείται αύξηση µόνο της τιµής τουκ Μ. Αντίθετα, αν παραµένει σταθερή η συγκέντρωση του υποστρώµατοςκαιαυξάνεταιησυγκέντρωσητουαναστολέα, µπορεί να γίνει διάκριση αφού στηνπλήρωςανταγωνιστικήαναστολήτοκ Μ θα αυξάνεταισυνεχώς, ενώ στηµερικώςανταγωνιστικήαναστολήτοκ Μ θα αυξάνεταιµέχριναφθάσειτητιµήκ Μ.

91 Για να κατανοηθεί καλύτερα ο µηχανισµός της ανταγωνιστικής αναστολής, γίνεται διερεύνηση των ηµιαντιδράσεων της περίπτωσηςιβ, όταν παίρνει διάφορες τιµές τοκ Μ / Κ Μ (δηλαδή ο λόγος της χηµικής συγγένειας του S µετοένζυµοει προς τη χηµική συγγένεια του SµετοένζυµοΕ). Έτσι, ισχύουν τα εξής: ΑνΚ Μ =Κ Μ, δενπαρατηρείταικαµµίαµεταβολήστην κινητική της αντίδρασης, µε την παρουσία του αναστολέα. ΑνΚ Μ >Κ Μ, προκύπτειηπερίπτωσητηςµερικώς ανταγωνιστικής αναστολής.

92 ΑνΚ Μ < Κ Μ, τότεο αναστολέας δρα σαν ενεργοποιητής (αφού αυξάνεται η χηµική συγγένεια του υποστρώµατος µε το καινούργιο ένζυµο ΕΙ) οπότε η αντίδραση τείνει να ακολουθήσει την πορεία µέσω του Ε-ΕΙ-ΕS-ΕΙ-Ρ. ΑνΚ Μ >>>> δηλαδήτείνειστοάπειρο ΤότεησυγγένειατουΕΙκαι S τείνειστοµηδένκαιδενµπορεί να σχηµατισθεί το τριπλό σύµπλοκο ΕSΙ. Άρα προκύπτει η περίπτωση της πλήρως ανταγωνιστικής αναστολής.

93 Γραφικές παραστάσεις ανταγωνιστικής αναστολής Το Vmax παραµένει αµετάβλητο (V Ρ = Vmax) καιτοκ Μ αυξάνεται. TοΚ Ρ συµβολίζει τηνέατιµήτηςσταθεράς Μichaelis-Μenten, παρουσία αναστολέα. ενµπορείναγίνει διάκριση της πλήρως και της µερικώς ανταγωνιστικής αναστολής από τις γραφικέςπαραστάσεις.

94 Ηχρησιµότητατωvγραφικώvαυτώvπαραστάσεωvείvαι µεγάλη, γιατίβοηθά στη διαπίστωση τoυ µηχαvισµoύ δράσης εvός αvαστoλέα και στov υπoλoγισµό τωv διαφόρωvαγvώστωv Μεγεθώv (Vmax,p, ) Στην περίπτωση της πλήρως ανταγωνιστικής αναστολής, τοκ υπολογίζεταιµετοντύπο p 1 + [ ] = M = [ ] p 1 M

95 Στην περίπτωση της µερικώς ανταγωνιστικής αναστολής, το Κ υπολογίζεταιαπότοντύπο: = + + = M p M p M M M p ' 1 1 ] [ ' ] [ 1 ] [ 1 όπουτοκ Μ είναιησταθεράμichaelis-μentenπαρουσία περίσσειας συγκέντρωσης αναστολέα. ηλαδή απαιτείται ένα επιπλέον πείραµα, για να προσδιορισθεί η τιµή της συγκεκριµένης συγκέντρωσης Ι καιναυπολογισθείτοκ Μ. ΗτιµήΚ,µπορείναυπολογισθεί µε ακρίβεια µε την ακόλουθη µέθοδο

96 . ΜΗΑΝΤΑΓΩΝΣΤΚH ΑΝΑΣΤΟΛH (Νon-competitive) ίνειπληροφορίεςγιατηνενεργήπεριοχήτουενζύµου, δηλαδή για το µέρος του ενεργού κέντρου του ενζύµου, που συνδέεται µε το υπόστρωµα. Οαναστολέας δεν επηρεάζει την τάση σύνδεσης ενζύµου και υποστρώµατος σχηµατίζονταιτασύµπλοκαεs, ΕΙκαιΕSΙ. µεταβάλλειµόνοτηντιµήτου Vmax. Στησχέση Vmax = κ 2 [Εt],γιαναµειωθείητιµήτου Vmax, πρέπει, είτε να µειωθεί η συνολική συγκέντρωση του ενζύµου [Εt] ναµειωθείτοκ 2. Άρα ένας µη ανταγωνιστικός αναστολέας, είτε απενεργοποιεί µόνιµα (για όλο το χρόνο) µέρος του ενζύµου (η περίπτωση µείωσης του [Εt]), είτε απενεργοποιείόλοτοένζυµογιαµέροςτουχρόνου (η περίπτωσηµείωσηςτου κ 2 ).

97 Η µη ανταγωνιστική αναστολή διακρίνεται σε πλήρως µη ανταγωνιστική αναστολή, κατάτηνοποίατοτριπλόσύµπλοκοεsιδενείναι δραστικό και σε µερικώςµηανταγωνιστικήαναστολή, όπου το τριπλό σύµπλοκο ΕSΙ είναι δραστικό.

98 (α). Πλήρως µη αvταγωvιστική αvαστoλή ΤoΕµπoρεί vασυvδέεταικαι µετo S καιµετoι, καθώςκαι µε τα δύo µαζί σχηµατίζovτας τoτριπλόσύµπλoκo ES. Μόvoόµωςτo ES είvαι δραστικό, δηλαδήδιασπάται πρoςεκαιρ. Επειδή όµως ένας µη ανταγωνιστικός αναστολέας δεν επηρεάζειτηντάσησύνδεσηςτουενζύµουµετουπόστρωµα, ισχύειότι: Κ Μ = Κ Μ καικ Ι = Κ Ι. Σύµφωναµεπαραδoχήαπoκατάστασηςισoρρoπίας, ισχύoυv oιεξισώσεις ([Et]-[ES]-[E]-[ES]) [S] = M [ES] ([Et]-[ES]-[E]-[ES]) [] = [E] [E] [S] = ' M [ES] [ES] [] = ' [ES] v = κ 2 [ES]

99 Λύvovτας κατά τα γvωστά (βλέπε εξίσωση Michaelis- Menten) ως πρoς v, βρίσκεται ότι : v = V max 1 [] 1+ [S] + M [S], v = V ([S] + max M [S] )(1+ [] (1) ) Όπωςφαίνεταιαπότηνπαραπάνωσχέση (1), τοκ Μ παραµένει αµετάβλητο ενώ η τιµή του Vmax µειώνεται, αφού διαιρείται µε τον παράγοντα 1+ [] Αν η συγκέντρωση του αναστολέα τείνει στο άπειρο, τότε η ταχύτητα µηδενίζεται και αύξηση της συγκέντρωσης του υποστρώµατος δεν επιφέρει αλλαγή στην επίδραση του πλήρως µη ανταγωνιστικού αναστολέα.

100 Η κινητική µελέτη της πλήρως µη ανταγωνιστικής αναστολής έχει χρησιµοποιηθεί Σεµερικέςπεριπτώσειςµηαντιστρεπτώναναστολέων, οι οποίοι δρουν αποκλειστικά και µόνο, µε µείωση του ποσού του ενεργού ενζύµου στο διάλυµα, χωρίς να επηρεάζουντοκ Μ. Στις περιπτώσεις των ενζύµων, τα οποία υπάρχουν σαν πολυµερή, οι δε ενεργές περιοχές τους δεν εµφανίζουν όλες καταλυτική δράση την ίδια χρονική στιγµή, δηλαδή παρουσιάζεται το ένζυµο, να έχει ένα µέρος αυτού απενεργοποιηµένο σε κάθε χρονική στιγµή.

101 ΙΙ(β)Μερικώς µη ανταγωνιστική αναστολή ΤοτριπλόσύµπλοκοΕSΙ µπορεί να διασπαστεί και να οδηγήσει σε σχηµατισµό προϊόντων, µεδιαφορετική ταχύτητα όµως από εκείνη του διπλού συµπλόκου ΕS. Καιστηνπερίπτωσηαυτήισχύει: Κ Μ = Κ Μ καικ Ι = Κ Ι. Κατά τηv παραγωγή της σχέσης της ταχύτητας της αvτίδρασηςµεπαραδoχήαπoκατάστασηςισoρρoπίας, ισχύoυv oι εξισώσεις : ([Εt]-[ES]-[E]-[ES]) [S] = M [ES] ([Εt]-[ES]-[E]-[ES]) [] = [E] [E] [S] = ' M [ES] [ES] [] = ' [ES] v = κ 2 [ES]+κ' 2 [ES]

102 Λύνοντας κατά τα γνωστά, ως προς v, προκύπτει η σχέση ( ) (2) ' ] [ 1 ] [ 1 ] [ ] [ ] [ ] [ ' ] [ 1 ] [ max 2 2 max = = κ κ κ κ M M S S V S S V v ΤοΚ Μ παραµένειαµετάβλητο ενώ το Vmax µειώνεται (διαιρείται µετοποσόπουβρίσκεταιµέσα στηνπαρένθεση). Ότανη[Ι] τείνειστοάπειρο, (παρουσίαόµωςµεγάλης [S]) τότε µε µαθηµατικές απλοποιήσεις, προκύπτει ότι η ταχύτητα τηςαντίδρασηςπαίρνειτηντιµήκ 2 [Εt]. ηλαδή, ηταχύτητα της αντίδρασης, σε πολύ µεγάλες συγκεντρώσεις αναστολέα δε µηδενίζεται αλλά τείνει σε κάποιο όριο.

103 + + + = M M M S S V v ' ] [ 1 ] [ 1 ] [ ] [ max Μερικώς ανταγωνιστική Μερικώς µη ανταγωνιστική Η διαφορά αυτή είναι λογική, αφού στην ανταγωνιστική αναστολή, ο αναστολέας επιδρά στη χηµική συγγένεια ενζύµουκαιυποστρώµατος (απότηνοποίαεξαρτάταιτοκ Μ ) ενώ στη µη ανταγωνιστική αναστολή, επιδρά στη δραστικότητα του ενζύµου (από την οποία εξαρτάται το Vmax). ( ) max 2 2 [ ] [ ] 1 [ ] ' [ ] 1 M V S v S κ κ = + + +

104 Τα δύο είδη της µη ανταγωνιστικής αναστολής δεν µπορούν να διακριθούν πειραµατικά, µε το διάγραµµα Lineweaver-Βurk, αφού και στα δύο παρατηρείται µόνο µείωσητηςτιµήςτου Vmax. Αντίθετα, αν αυξάνεται συνεχώς η συγκέντρωση του αναστολέα, µπορεί να γίνει διάκριση, αφού στην πλήρως µη ανταγωνιστική αναστολή, η ταχύτητα της αντίδρασης θα µηδενισθεί, ενώ στη µερικώς µη ανταγωνιστική αναστολή η ταχύτητα της αντίδρασηςθαµειωθείµέχρικάποιατιµή (V Ρ ).

105 Για να κατανοηθεί καλύτερα ο µηχανισµός της µη ανταγωνιστικήςαναστολής, γίνεταιηακόλουθηδιερεύνηση, ηοποίαβασίζεταιστιςηµιαντιδράσειςπουλαµβάνουνχώρα, όταντα [S], [Ι], κ 2 καικ 2 παίρνουνδιάφορεςτιµές.έτσι, προκύπτει ότι: Αν υπάρχει µεγάλη [S] χωρίς παρουσίααναστολέα ([S] >> και [Ι] =0) τότε η ταχύτητα ισούται µε την Vmax = κ 2 [Εt]. Αν υπάρχει µεγάλη [S] και ανα- Στολέα ([S] >> και [Ι] >>),τότεη ταχύτητατείνεισεκάποιοόριοκαιπαίρνειτηντιµήκ 2 [Εt]. Ανκ 2 =0, τότεπροκύπτειηπερίπτωσητηςπλήρωςµη ανταγωνιστικής αναστολής. Ανητιµήτηςκ 2 είναιπολύµεγαλύτερητηςτιµήςτηςκ 2 (κ 2 >>κ 2 ),οαναστολέαςδρασανενεργοποιητής, αφούτο τριπλό σύµπλοκο ΕSΙ διασπάται προς προϊόντα µε µεγαλύτερη ταχύτητα από το διπλό σύµπλοκο ΕS.

106 Γραφικές παραστάσεις µη ανταγωνιστικής αναστολής ΤοΚ Μ παραµένειαµετάβλητοενώτο Vmaxµειώνεται. ενείναιδυνατήηδιάκρισητωνδύοπεριπτώσεωντηςµη ανταγωνιστικής αναστολής, από τα διαγράµµατα.

107 Στην περίπτωση της πλήρως µη ανταγωνιστικής αναστολής, τοκ υπολογίζεταιαπότοντύπο: V p = 1 V + max [ ] Η µέθοδος Dixon (1953), όπως έχει ήδη περιγραφεί, µπορεί ναπροσδιορίσειτοκ καιστηνπερίπτωσητηςπλήρωςµη ανταγωνιστικής αναστολής, όπου η εξίσωση της ευθείας δίνεται από τον τύπο: 1 v 1 [ ] 1 1 max [ ] = + M + V S (3) Το σηµείο τοµής βρίσκεται πάντα πάνω στον άξονα των x, γιατί όταν ισχύει [Ι] = -Κ, τότεστησχέση (3), το 1/v ισούται πάντα µε µηδέν (1/v =0). = V V [ max p ] 1

108 Στην περίπτωση της µερικώς µη ανταγωνιστικής αναστολής,τοκ Ι υπολογίζεταιαπότοντύπο: Ι = Κ + + = Ι p p p V V V V V V ' 1 1 ] [ ' ] [ 1 ] [ 1 max 2 2 max κ κ Όπου το V είναι η ταχύτητα της αντίδρασης παρουσία περίσσειαςαναστολέακαιυποστρώµατος. ηλαδή απαιτείται ένα επιπλέον πείραµα για να προσδιορισθείητιµή V = κ 2 [Εt]. ΗτιµήτηςΚ µπορείεπίσηςναυπολογισθείµεακρίβεια καιµετηµέθοδοτωνκλίσεων.

109 ΙΙΙ) ΣΥΝΑΓΩΝΙΣΤΙΚΗΑΝΑΣΤΟΛΗ (uncompetitive inhibition) ΗσταθεράΚιθεωρείταιότιέχειτιµήάπειρη (δηλαδήδε γίνεται σύνδεση του ενζύµου µε τον αναστολέα προς σχηµατισµό του διπλού συµπλόκου ΕΙ). Οαναστολέαςµπορείνασυνδεθείστηνπερίπτωσηαυτή, µόνο στο διπλό σύµπλοκο ΕS για να σχηµατισθεί το τριπλό σύµπλοκοεsι. Ησύνδεσηαυτήτουαναστολέαµπορείναγίνει, είτεαπευθείαςµετοένζυµο (Ε S ) είτε µέσω του υποστρώµατος (ES-). Αυτό το είδος αναστολής είναι ιδιαίτερα σπάνιο στις ενζυµικές αντιδράσεις που περιλαµβάνουν µόνο ένα υπόστρωµα, (έχει αναφερθεί µία περίπτωση τέτοιου τύπου αναστολής, της αλκαλικής φωσφατάσης του αρουραίου από τη L-φαινυλαλανίνη).

110 Αν και δεν έχουν βρεθεί πολλά αντιπροσωπευτικά παραδείγµατα συναγωνιστικής αναστολής, πολλές πολύπλοκες ιδιότητες των ενζυµικών συστηµάτων µε πολλά υποστρώµατα, µπορούν να εξηγηθούν µέσω κινητικών σχηµάτων, που έχουν το µαθηµατικό τύπο της συναγωνιστικής αναστολής. Η συναγωνιστική αναστολή διακρίνεται σε πλήρως συναγωνιστική αναστολή, όπουτοσύµπλοκοεsιείναιµηδραστικόκαισε µερικώς συναγωνιστική αναστολή όπου το σύµπλοκο ΕSΙ είναι δραστικό.

111 ΙΙΙα) Πλήρως συναγωνιστική αναστολή H δέσµευση του αναστολέα στο σύµπλοκο ΕS, µειώνει το ποσότουσυµπλόκουεs, αφού µέρος αυτού µετατρέπεται στο ΕSΙ και γίνεται αφ ενός µεν µειωµένη παραγωγή προϊόντων ( άρα µείωση στη Vmax) αφ ετέρουδεµείωσητουρυθµούδιάσπασηςτουεs σε ελεύθερο ένζυµο και υπόστρωµα ( άραµείωσητουκ Μ ). Οι εξισώσεις της πλήρως συναγωνιστικής αναστολής, µε την παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας είναι οι εξής: ([Εt] - [ΕS] - [ΕSΙ]) [S] = Κ Μ [ΕS] [ΕS] [Ι] = Κ ι [ΕSΙ] v=κ 2 [ΕS]

112 Η ταχύτητα της αντίδρασης δίνεται από τον τύπο: M M S S V S S V v + + = = ' ] [ 1 ] [ ] [ ' ] [ 1 ] [ ] [ ' ] [ 1 max max από τον οποίο φαίνεται ότι ένας πλήρως συναγωνιστικός αναστολέας προκαλεί αντίστοιχη µείωση στις τιµές τόσο της VmaxόσοκαιτηςΚ Μ.

113 ΙΙΙβ) Μερικώς συναγωνιστική αναστολή ενέχειβρεθείσεκαµµίαενζυµικήαντίδρασηµεένα υπόστρωµα. Αλλάηκινητικήτουµελέτηέχειµεγάληεφαρµογήσε πολύπλοκα ενζυµικά συστήµατα. Αν γίνει η παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας, ισχύουν οι ακόλουθες εξισώσεις: ([Εt] - [ΕS] - [ΕSΙ]) [S] = Κ Μ [ΕS] [ΕS] [Ι] = Κ Ι [ΕSΙ] v=κ 2 [ΕS] + κ 2 [ΕSΙ]

114 Λύνοντας ως προς την ταχύτητα, λαµβάνεται ο τύπος: ( ) ( ) (2) ' ] [ ' 1 ' ] [ 1 ] [ 1 ' ] [ ' max = M S V v κ κ κ κ

115 Γραφικές παραστάσεις συναγωνιστικής αναστολής Χαρακτηριστικόγιατηνπλήρωςσυναγωνιστικήαναστολή, είναι το διάγραµµα Lineweaver-Βurk, από το οποίο φαίνεται ότι η ευθεία που αντιστοιχεί σ αυτό τον τύπο αναστολής είναι παράλληλη µε την ευθεία που λαµβάνουµε απουσία αναστολέα, αφού η κλίση παραµένει η ίδια. V Κλίση= V p p = 1 + max [] 1 + ' M [] ' = V M max 1 + V [ ] ' max 1 + [ M ] '

116 Tο ίδιο διάγραµµα χρησιµοποιείται και για τη µερικώς συναγωνιστικήαναστολή. Με µετασχηµατισµό της εξίσωσης (2) λαµβάνεται η παρακάτω εξίσωση ευθείας (3): ( ) ( ) 2 ) ( ' ] [ ' 1 ' ] [ 1 ] [ 1 ' ] [ ' max = M S V v κ κ κ κ ( ) ( ) (3) 1 ' ] [ ' 1 ' ] [ 1 ] [ 1 1 ' ] [ ' 1 1 max 2 2 max 2 2 V S V v M = κ κ κ κ

117 1 v = 1 + [ ] 1 + M 1 1 ' V [ ] 2 2 ] max S V 1 + ' ' ( κ ' κ )[ ] ( κ ' κ )[ Από τον τύπο (3) φαίνεται ότι όσο αυξάνεται η συγκέντρωση του αναστολέα, µειώνεται η κλίση της ευθείας. Οι διαφορετικές ευθείες που λαµβάνονται µε διάφορες συγκεντρώσεις αναστολέα, τέµνονται στο σηµείο που έχει συντεταγµένες 1 [ S] = 1 M ( κ ' ) 2 κ 2 ( κ ' κ ) x= ψ= Οι ευθείες γραµµές αντιστοιχούν σε αυξανόµενες συγκεντρώσεις αναστολέα, κατά τη φοράτουβέλους. Ότανη[Ι] είναιπάραπολύµεγάλη, η ευθεία είναι σχεδόν παράλληλη µε τονάξονατων x καιάραηταχύτητα της αντίδρασης µειώνεται µέχρι κάποιο όριο v 1 max = κ ' ( 3 ) 1 [ Ε 2 t ]

118 ΙV) ΜΙΚΤΗΑΝΑΣΤΟΛΗ Με την τελειοποίηση των µεθόδων προσδιορισµού της ταχύτητας µίας ενζυµικής αντίδρασης, παρατηρήθηκε ότι σε µερικές περιπτώσεις αναστολής, η τιµή της Vmax δεν ήταν σεσυµφωνίαµεκαµµίααπότιςγνωστέςαναστολές. Ο τύπος αυτός της αναστολής ονοµάστηκε µικτή αναστολή και µπορεί να οφείλεται στους παρακάτω λόγους: Κατά τη σύνδεση του υποστρώµατος και του αναστολέα µε το ένζυµο, ο αναστολέας δεν επιδρά µόνο στο ένζυµο αλλά και στο υπόστρωµα. ΟαναστολέαςδεσυνδέεταιµετοσύµπλοκοΕS αλλάµε κάποιο άλλο ενδιάµεσο σύµπλοκο (ΕS) που προέρχεται απότοεs. Αντοκ 2 δενείναιπολύµικρότεροτουκ -1,τότεοποιαδήποτεµεταβολήστηνκ 2, θαεπηρεάζεικαιτηντιµήτης Κ Μ (εκτόςαπότηντιµήτης Vmax), αφούσύµφωναµετην κινητικήβriggs-ηaldane, ησταθεράκ Μ = (κ -1 +κ 2 )/κ +1.

119 Στην µικτή αναστολή, ο αναστολέας αυξάνει την τιµήτηςκ Μ καιµειώνειτη Vmax. ίνει δηλαδή µίγµατα: ανταγωνιστικής και µη ανταγωνιστικής αναστολής. Η µικτή αναστολή, διακρίνεται σε: πλήρως µικτή αναστολή που είναι µίγµα µερικώς ανταγωνιστικής και πλήρως µη ανταγωνιστικής αναστολής µερικώς µικτή αναστολή που είναι µίγµα µερικώς ανταγωνιστικής και µερικώς µη ανταγωνιστικής αναστολής. Στα µίγµατα που λαµβάνονται δε συµµετέχει η πλήρως ανταγωνιστική αναστολή γιατί σε αυτήν δε σχηµατίζεται το σύµπλοκο ΕSΙ.

120 ΙVα) Πλήρως µικτή αναστολή Tοσχήµααυτότωνηµιαντιδράσεων µοιάζει µε εκείνο της µερικώς ανταγωνιστικής αναστολής Mε τη διαφορά Ότι στην πλήρως µικτή αναστολή το σύµπλοκο ΕSΙ δεν είναιδραστικό (κ 2 =0).

121 Επίσης, είναι ίδιο µε το σχήµα της πλήρως µη ανταγωνιστικής αναστολής, Mε τη διαφορά ότι στην πλήρως µικτή αναστολή Κ Μ Κ Μ και Κ Ι Κ Ι.

122 Οι εξισώσεις της πλήρως µικτής αναστολής µε την παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας, είναι οι εξής: ([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [S] = Κ Μ [ΕS] ([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [Ι] = Κ Ι [ΕΙ] [ΕΙ] [S] = Κ Μ [ΕSΙ] [ΕS] [Ι] = Κ Ι [ΕSΙ] v=κ 2 [ΕS] Με κατάλληλους µαθηµατικούς µετασχηµατισµούς και δεδοµένουότικ Ι /Κ Ι = Κ Μ /Κ Μ προκύπτειότι: v = [ S ] + 1 V + m a x [ S ] [ ] ' [ ] 1 + M [ ] 1 + '

123 ΙVβ) Μερικώς µικτή αναστολή Tοσχήµααυτότων ηµιαντιδράσεων, είναι ιδιοµεεκείνοτης µερικώς ανταγωνιστικής αναστολής, Με τη διαφορά ότι στη µερικώς µικτή αναστολή κ 2 κ 2.

124 Επίσης, είναι ίδιο µετοσχήµατης µερικώς µη ανταγωνιστικής αναστολής Μετηδιαφορά ότι στην µερικώς µικτή αναστολή Κ Μ Κ Μ και Κ Ι Κ Ι.

125 Οι εξισώσεις της µερικώς µικτής αναστολής, µε την παραδοχή αποκατάστασης ισορροπίας, είναι οι εξής: ([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [S] = Κ Μ [ΕS] ([Εt] - [ΕS] - [ΕΙ] - [ΕSΙ]) [Ι] = Κ Ι [ΕΙ] [ΕΙ] [S] = Κ Μ [ΕSΙ] [ΕS] [Ι] = Κ Ι [ΕSΙ] v=κ 2 [ΕS] + κ 2 [ΕSΙ] Με βάση τις παραπάνω εξισώσεις, προκύπτει ο ακόλουθος τύπος: κ ' 2 [ ] ' V κ m a x [ S ] [ ] 1 + ' v = [ ] 1 + [ S ] + M [ ] 1 + '

126 Για να κατανοηθεί καλύτερα ο µηχανισµός της µικτής αναστολής, γίνεται η ακόλουθη διερεύνηση: Ανκ 2 =0 καικ Ι < Κ Ι, τότεπαρουσίααναστολέα εµφανίζεταιαύξησητουκ Μ καιµείωσητου Vmaxκαιάρα λαµβάνεται η περίπτωση της πλήρως µικτής αναστολής. 2 2 m a x ' [ ] 1 ' [ ] [ ] 1 ' [ ] 1 [ ] [ ] 1 ' M V S v S κ κ + + = + + +

127 Ανκ 2 =0 καικ Ι = Κ Ι, λαµβάνεταιηπερίπτωσητης πλήρως µη ανταγωνιστικής αναστολής. 2 2 m a x ' [ ] 1 ' [ ] [ ] 1 ' [ ] 1 [ ] [ ] 1 ' M V S v S κ κ + + = + + +

128 Ανκ 2 = 0 καικ Ι > Κ Ι, τότεπαρουσίατουαναστολέα εµφανίζεταιµείωσητου VmaxαλλάκαιµείωσητηςΚ Μ, δηλαδή πλήρως µικτή αναστολή. 2 2 m a x ' [ ] 1 ' [ ] [ ] 1 ' [ ] 1 [ ] [ ] 1 ' M V S v S κ κ + + = + + +

129 Ανκ 2 < κ 2, λαµβάνεταιηπερίπτωσητηςµερικώςµικτής αναστολής. Ανκ 2 > κ 2, τότεοαναστολέαςδρασανενεργοποιητής. 2 2 m a x ' [ ] 1 ' [ ] [ ] 1 ' [ ] 1 [ ] [ ] 1 ' M V S v S κ κ + + = + + +

130 Γραφικές παραστάσεις µικτής αναστολής ΑπότιςγραφικέςπαραστάσειςφαίνεταιότιτοΚ Μ αυξάνεται ενώτο Vmaxµειώνεται. ιάκριση των περιπτώσεων της µικτής αναστολής δεν µπορεί να γίνει από τα διαγράµµατα.

131 Στηνπερίπτωσητηςπλήρωςµικτήςαναστολής, τοκ Ι και τοκ Ι υπολογίζονταιαπότουςακόλουθουςτύπους: 1 ] [ ' ' ] [ 1 max max = + = p p V V V V 1 ' ] [ 1 ] [ ' ] [ 1 ] [ 1 + = + + = M p M p

132 Στηνπερίπτωσητηςµερικώςµικτήςαναστολής, τοκ Ι υπολογίζεται από τον ακόλουθο τύπο: ' ] [ ' ' ] [ 1 ' ] [ ' 1 max 2 2 max V V V V V V p p p = + + = κ κ όπου το V είναι η ταχύτητα της αντίδρασης παρουσία περίσσειας αναστολέα και υποστρώµατος δηλαδή V =κ 2 [Εt]. Επίσης, τοκ Ι µπορείναυπολογισθείαπότονακόλουθο τύπο: 1 ) ' ] [ (1 ] [ ' ] [ 1 ] [ 1 + = + + = M p M p

133 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ Όλες οι περιπτώσεις αναστολής που εξετάστηκαν µέχρι τώρα, αφορούσαν τη δέσµευση του αναστολέα µε το ένζυµο. Υπάρχει περίπτωση όµως, ο αναστολέας να αντιδρά µε το υπόστρωµα ή το συνένζυµο ή τον ενεργοποιητή. Tότε, παρατηρείται αναστολή µόνο αν η συγκέντρωση του αναστολέα είναι της ίδιας τάξης µεγέθους µε το συστατικό, µε το οποίο αντιδρά και προσθήκη επιπλέον συστατικού, οδηγεί σε εξαφάνιση της αναστολής. Η συγκέντρωση του ελεύθερου υποστρώµατος [Sf] ισούται µε τη συνολική συγκέντρωση υποστρώµατος [S] µείον την ποσότητα αυτού, που βρίσκεται µε τη µορφή SΙ, δηλαδή: [Sf] = [S] - [SΙ] (1) Ισχύειόµωςότι: [SΙ] = [Sf][Ι]/ Κ Ι (2) Αντικατάσταση της [SΙ] από τη (2), στη (1) οδηγεί στον τύπο:

134 [ S f ] = 1 [ S ] [ + ] Αν στην εξίσωση Μichaelis- Μenten, αντικατασταθεί η τιµή της [S] από την [Sf], τότε λαµβάνεται ο ακόλουθος τύπος για την ταχύτητα της αντίδρασης: v = V max [ S] [ S] + M 1 + [ ] Οτύποςαυτόςείναιίδιοςµεεκείνοντηςπλήρως ανταγωνιστικής αναστολής και άρα ο τύπος αναστολής που περιγράφθηκε δε διακρίνεται από την πλήρως ανταγωνιστική αναστολή.

135 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ Σε όλους τους προηγούµενους τύπους αναστολών, έγινε η παραδοχή ότι η συγκέντρωση του ελεύθερου αναστολέα είναιίσηµετησυνολικήσυγκέντρωσητουαναστολέα. [ f ] = [ t ] Αυτό ισχύει στην πλειοψηφία των αναστολέων, γιατί το ποσόαυτώνπουαπαιτείταιγιαναπροκαλέσειαναστολή, είναιπολύµεγάλοσεσχέσηµετηνποσότητατουενζύµου, δηλαδή το ποσό του [Ι] που βρίσκεται µε τη µορφή [ΕΙ] και [ΕSΙ], είναι αµελητέο σε σύγκριση µε τη συνολική ποσότητα του [Ι]. [] >> [E]και [ΕΙ] και [ΕS] << [] Υπάρχουν όµως αναστολείς (όπως οι αναστολείς της οξειδωτικής φωσφορυλίωσης π.χ. ρουταµυκίνη), που έχουν τιµέςκ Ι, τηςτάξηςτου 10-9 Μ, δηλαδήεµφανίζουνµεγάλη χηµική συγγένεια µε το [Ε] και άρα οι µοριακές συγκεντρώσεις [Ι] και [Ε] είναιπερίπουτηςίδιαςτάξηςµεγέθους.

136 Στις περιπτώσεις αυτές, ο τύπος της ταχύτητας της αντίδρασης είναι ο εξής: v i = 1 + M [ S ] v 0 + [ ] [ S ] N i όπου: v i είναιηαρχικήταχύτηταπαρουσίααναστολέα v o είναιηαρχικήταχύτητααπουσίααναστολέα Ν i είναιαπλόςαριθµός, πουορίζειτοποσότουενζύµουπουβρίσκεταιµε τη µορφή του συµπλόκου ΕΙ.

137 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ Άλλη περίπτωση αναστολής, είναι εκείνη που προέρχεται από υψηλή συγκέντρωση υποστρώµατος. Πολλές φορές, η ταχύτητα της ενζυµικής αντίδρασης δεν ακολουθεί τη σχέση Μichaelis-Μenten, για υψηλές συγκεντρώσεις υποστρώµατος. Η εξήγηση αυτού του φαινοµένου έχει αποδοθεί στους εξής λόγους: 1) Το S όταν δεσµευθεί στο ενεργό κέντρο του E, συνδέεται σε τρία τουλάχιστον σηµεία. Ότανόµωςη[S] είναιπολύυψηλή, είναι πιθανό να σχηµατισθεί ένα µη δραστικό σύµπλοκο [ES], στο οποίο τα δεσµευµένα µόρια S συνδέονται σε λιγότερααπότρίασηµείαµετοε.

138 Ανγίνειηπαραδοχήαποκατάστασηςισορροπίας, τότε ισχύουν οι εξισώσεις: ([Ε t ] - [ΕS] - [ΕS 2 ]) [S] = Κ Μ [ΕS] [ΕS] [S] = Κ Μ [ΕS 2 ] v =κ 2 [ΕS] Με κατάλληλους µαθηµατικούς µετασχηµατισµούς λαµβάνεται ο εξής τύπος για την ταχύτητα: v = [ S ] V + max M [ S ] [ S ] + ' 2 M

139 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ 2) Όλα τα ένζυµα δρουν σε υδατικά διαλύµατα και κατά συνέπεια πολύ µεγάλες συγκεντρώσεις υποστρώµατος (και άρα µείωση της συγκέντρωσης του νερού) οδηγούν σε µείωση της ταχύτητας της αντίδρασης, ειδικά όταν ένα από τα αντιδρώντα είναι το νερό. 3) Όταν το ενζυµικό σύστηµα περιέχει δύο υποστρώ- µατα (ΑκαιΒ), απόταοποία το ένα (Α) είναι ανταγωνιστικός αναστολέας του άλλου (Β), τότε αύξηση της συγκέντρωσης του (Α) οδηγεί σε µείωση της ταχύτητας της αντίδρασης.

140 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ 4) Για τη δράση ενός ενζύµου, σε µερικές περιπτώσεις, απαιτείται η παρουσία κάποιου ενεργοποιητήόπωςτουμg 2+, Ca 2+ κ.λπ. Όταν το υπόστρωµα βρίσκεται σε µεγάλες συγκεντρώσεις, υπάρχει περίπτωση να δεσµεύει π.χ. το Μg 2+,µειώνονταςέτσιτηδιαθέσιµησυγκέντρωση τουμg 2+ γιατηναντίδρασηκαικατάσυνέπεια µειώνοντας και την ταχύτητα της αντίδρασης (όταν η συγκέντρωσητουμg 2+ σχεδόνµηδενιστεί, τότετο ένζυµο απενεργοποιείται).

141 ΑΛΛΟΙ ΤΥΠΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΩΝ 5) Tέλος, µία άλλη περίπτωση αναστολής είναι όταν υπάρχει περισσότερο από ένας αναστολέας στο ενζυµικό σύστηµα. Ηπιοαπλήπερίπτωσηείναιότανυπάρχουνδύο αναστολείς και η οποία, όπως φαίνεται από τις ακόλουθες αντιδράσεις, είναι αρκετά πολύπλοκη.

142 ΜΗ ΑΝΤΙΣΤΡΕΠΤΕΣ ΑΝΑΣΤΟΛΕΣ Στις µη αντιστρεπτές αναστολές, ο αναστολέας σχηµατίζει σταθερό σύµπλοκο µε το ένζυµο και η αντίδραση Ε+Ι ΕΙ είναι µόνιµα µετατοπισµένη προς το σχηµατισµό του συµπλόκου ΕΙ. Στηνπερίπτωσηαυτή, δενέχουµεσταθεράαστάθειαςκ Ι, αλλά σταθερά ταχύτητας κ, η δε ταχύτητα της αντίδρασης δίνεται από τον τύπο v= κ([ε t ] - [ΕΙ]) ([Ι t ] - [ΕΙ]) Στην κατηγορία των µη αντιστρεπτών αναστολέων ανήκουν τα βαρέα µέταλλα π.χ. ο Ηg, ο οποίος σχηµατίζει σταθερά σύµπλοκα µε τις θειοαλκοολικές οµάδες των αµινοξέων του ενζύµου.

Ηγνώσητηςενζυµικήςκινητικήςβοηθάει: στηνκατανόησητωνβιολογικώνφαινοµένωνταοποία, είναι πολύ ευαίσθητα σε αλλαγές θερµοκρασίας, pη κ.λπ.

Ηγνώσητηςενζυµικήςκινητικήςβοηθάει: στηνκατανόησητωνβιολογικώνφαινοµένωνταοποία, είναι πολύ ευαίσθητα σε αλλαγές θερµοκρασίας, pη κ.λπ. Κιv ητικήε v ζυµικώ v Α v τιδράσεωv Χαρακτηριστική ιδιότητα και λειτουργία των ενζύµων, είναι ηκατάλυσητωνχηµικώναντιδράσεων. Μελέτη της καταλυτικής δράσης, πρέπει να βασίζεται στον ποσοτικό προσδιορισµό

Διαβάστε περισσότερα

Γραφικές παραστάσεις της εξίσωσης Michaelis- Menten. Υπολογισμός των Κ Μ και Vmax

Γραφικές παραστάσεις της εξίσωσης Michaelis- Menten. Υπολογισμός των Κ Μ και Vmax Γραφικές παραστάσεις της εξίσωσης Michaelis- Menten. Υπολογισμός των Κ Μ και Vmax Η εξίσωση Μichaelis-Μenten μπορεί να αποδοθεί σε πολλά διαγράμματα διαφορετικών τύπων, όπου το μόνο που απαιτείται είναι

Διαβάστε περισσότερα

ΠΕΡΙΠΛΟΚΕΣ ΣΤΗΝ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ

ΠΕΡΙΠΛΟΚΕΣ ΣΤΗΝ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ ΠΕΡΙΠΛΟΚΕΣ ΣΤΗΝ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ ΑΝΤΙΣΤΡΕΠΤΟΤΗΤΑ E +S ES E +P από τα ισοζύγια μάζας και χρησιμοποιώντας την υπόθεση ψευδομόνιμης κατάστασης για το ενδιάμεσο σύμπλοκο v ds dt dp dt v ms s

Διαβάστε περισσότερα

Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό διατίθεται με του όρους χρήσης Creative Commons (CC) Αναφορά Δημιουργού Μη Εμπορική Χρήση Όχι Παράγωγα Έργα.

Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό διατίθεται με του όρους χρήσης Creative Commons (CC) Αναφορά Δημιουργού Μη Εμπορική Χρήση Όχι Παράγωγα Έργα. 2 Άδειες Χρήσης Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό διατίθεται με του όρους χρήσης Creative Commons (CC) Αναφορά Δημιουργού Μη Εμπορική Χρήση Όχι Παράγωγα Έργα. Για εκπαιδευτικό υλικό, όπως εικόνες, διαγράμματα,

Διαβάστε περισσότερα

Εξερευνώντας τα Βιομόρια Ένζυμα: Βασικές Αρχές και Κινητική

Εξερευνώντας τα Βιομόρια Ένζυμα: Βασικές Αρχές και Κινητική Εξερευνώντας τα Βιομόρια Ένζυμα: Βασικές Αρχές και Κινητική Βιοχημεία Βιομορίων Αθήνα 2015 Γενικές Ιδιότητες Ένζυμα : Βιολογικοί Καταλύτες Τα ένζυμα είναι πρωτεϊνικά μόρια Μικρή ομάδα καταλυτικών RNA H

Διαβάστε περισσότερα

Ιστορική αναδροµή 1833, Ρayen και Ρersoz, η πρώτη περίπτωση ενζυµικής αντίδρασης, διάσπαση του αµύλου από το ίζηµα, που προέκυψε από την επίδραση

Ιστορική αναδροµή 1833, Ρayen και Ρersoz, η πρώτη περίπτωση ενζυµικής αντίδρασης, διάσπαση του αµύλου από το ίζηµα, που προέκυψε από την επίδραση Ιστορική αναδροµή Η µελέτη των ενζύµων, ιδιαίτερο ενδιαφέρον, ο κλάδος που ασχολείται µε αυτήν, η Ενζυµολογία, σχετίζεται µε πάρα πολλές επιστήµες, αλλά σε µεγαλύτερο βαθµό µε τη Bιοχηµεία, τημοριακήβιολογία,

Διαβάστε περισσότερα

Κεφάλαια 8 ο Ένζυμα και κατάλυση

Κεφάλαια 8 ο Ένζυμα και κατάλυση Κεφάλαια 8 ο Ένζυμα και κατάλυση Τα ένζυμα είναι βιομόρια που μεσολαβούν στους χημικούς μετασχηματισμούς και στη μετατροπή της ενέργειας Κύρια χαρακτηριστικά τους η ισχύς και η εξειδίκευση Πλέον θα τα

Διαβάστε περισσότερα

ΕΡΓΑΣΙΑ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ

ΕΡΓΑΣΙΑ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ ΕΡΓΑΣΙΑ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ Οι οργανισμοί εξασφαλίζουν ενέργεια, για τις διάφορες λειτουργίες τους, διασπώντας θρεπτικές ουσίες που περιέχονται στην τροφή τους. Όμως οι φωτοσυνθετικοί

Διαβάστε περισσότερα

ΜΕΤΑΦΡΑΣΗ (ΒIΟΣΥΝΘΕΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ) Για τη µετάφραση τωv πληρoφoριώv πoυ µεταφέρειτo mrnaαπότo DNA, µεσκoπότη βιoσύvθεση τωv πρωτεϊvώv, θα πρέπει vα

ΜΕΤΑΦΡΑΣΗ (ΒIΟΣΥΝΘΕΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ) Για τη µετάφραση τωv πληρoφoριώv πoυ µεταφέρειτo mrnaαπότo DNA, µεσκoπότη βιoσύvθεση τωv πρωτεϊvώv, θα πρέπει vα ΜΕΤΑΦΡΑΣΗ (ΒIΟΣΥΝΘΕΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ) Για τη µετάφραση τωv πληρoφoριώv πoυ µεταφέρειτo mrnaαπότo DNA, µεσκoπότη βιoσύvθεση τωv πρωτεϊvώv, θα πρέπει vα απαvτηθoύv τα εξής ερωτήµατα: 1) Πώς εξασφαλίζεται η πιστότητα

Διαβάστε περισσότερα

panagiotisathanasopoulos.gr

panagiotisathanasopoulos.gr Παναγιώτης Αθανασόπουλος. Κεφάλαιο 3ο Χημική Κινητική Παναγιώτης Αθανασόπουλος Χημικός, 35 Διδάκτωρ Πανεπιστημίου Πατρών Χηµικός ιδάκτωρ Παν. Πατρών 36 Γενικα για τη χημικη κινητικη και τη χημικη Παναγιώτης

Διαβάστε περισσότερα

[FeCl. = - [Fe] t. = - [HCl] t. t ] [FeCl. [HCl] t (1) (2) (3) (4)

[FeCl. = - [Fe] t. = - [HCl] t. t ] [FeCl. [HCl] t (1) (2) (3) (4) Μιχαήλ Π. Μιχαήλ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 3o ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ 1 3.1 Ερωτήσεις πολλαπλής επιλογής Στις ερωτήσεις 1-34 βάλτε σε ένα κύκλο το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση. 1. Το αντικείµενο µελέτης της χηµικής

Διαβάστε περισσότερα

Τα ένζυµα και η ενέργεια ενεργοποίησης

Τα ένζυµα και η ενέργεια ενεργοποίησης Τα ένζυµα Τα ένζυµα και η ενέργεια ενεργοποίησης Ονοµατολογία των ενζύµων Το πρώτο συνθετικό περιγράφει το υπόστρωµα ή τον τύπο της αντίδρασης που καταλύει. Η κατάληξη άση δείχνει ότι πρόκειται για ένζυµο.

Διαβάστε περισσότερα

και χρειάζεται μέσα στο ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. ενζύμων κύτταρο τρόπους

και χρειάζεται μέσα στο ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. ενζύμων κύτταρο τρόπους Για να εξασφαλιστεί η σωστή και αρμονική έκφραση των ενζύμων μέσα στο κύτταρο χρειάζεται ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. και Η εναρμόνιση αυτή επιτυγχάνεται με διάφορους τρόπους

Διαβάστε περισσότερα

ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ

ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ ΓΕΝΙΚΕΣ ΕΝΝΟΙΕΣ ΚΙΝΗΤΙΚΗΣ aa+bb+cc+... pp +qq +rr +... Η αντίδραση μπορεί να αντιπροσωπεύει μία συνολική αντίδραση στην οποία περίπτωση, όπως είδαμε, οι στοιχειομετρικοί

Διαβάστε περισσότερα

Πείραμα 2 Αν αντίθετα, στο δοχείο εισαχθούν 20 mol ΗΙ στους 440 ºC, τότε το ΗΙ διασπάται σύμφωνα με τη χημική εξίσωση: 2ΗΙ(g) H 2 (g) + I 2 (g)

Πείραμα 2 Αν αντίθετα, στο δοχείο εισαχθούν 20 mol ΗΙ στους 440 ºC, τότε το ΗΙ διασπάται σύμφωνα με τη χημική εξίσωση: 2ΗΙ(g) H 2 (g) + I 2 (g) Α. Θεωρητικό μέρος Άσκηση 5 η Μελέτη Χημικής Ισορροπίας Αρχή Le Chatelier Μονόδρομες αμφίδρομες αντιδράσεις Πολλές χημικές αντιδράσεις οδηγούνται, κάτω από κατάλληλες συνθήκες, σε κατάσταση ισορροπίας

Διαβάστε περισσότερα

(Ιστορική αναδροµή) 1833, Ρayen και Ρersoz, η πρώτη περίπτωση ενζυµικής αντίδρασης, διάσπαση του αµύλου από το ίζηµα, που προέκυψε από την επίδραση

(Ιστορική αναδροµή) 1833, Ρayen και Ρersoz, η πρώτη περίπτωση ενζυµικής αντίδρασης, διάσπαση του αµύλου από το ίζηµα, που προέκυψε από την επίδραση ΕΝΖΥΜΑ Ιστορική αναδροµή Η µελέτη των ενζύµων, ιδιαίτερο ενδιαφέρον, ο κλάδος που ασχολείται µε αυτήν, η Ενζυµολογία, σχετίζεται µε πάρα πολλές επιστήµες, αλλά σε µεγαλύτερο βαθµό µε τη Bιοχηµεία, τη Μοριακή

Διαβάστε περισσότερα

Ανάλυση μεταβολικού ελέγχου

Ανάλυση μεταβολικού ελέγχου Ανάλυση μεταβολικού ελέγχου Αναπλ. Καθηγητής Δημοσθένης Σαρηγιάννης 1 Εισαγωγή Βασικός στόχος της Μεταβολικής Μηχανικής θεωρείται η διευκρίνιση των παραμέτρων που είναι υπεύθυνοι για τον έλεγχο των ροών.

Διαβάστε περισσότερα

ΦΥΛΛΟ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΣΤΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ

ΦΥΛΛΟ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΣΤΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΦΥΛΛΟ ΕΡΓΑΣΙΑΣ ΣΤΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΕΝΟΤΗΤΑ: ΕΝΖΥΜΑ ΚΑΘΗΓΗΤΗΣ: ΠΑΤΗΡ ΑΝΑΣΤΑΣΙΟΣ ΙΣΑΑΚ 1. Να εξηγήσετε γιατί πολλές βιταμίνες, παρά τη μικρή συγκέντρωσή τους στον οργανισμό, είναι πολύ σημαντικές για

Διαβάστε περισσότερα

ΕΝΖΥΜΑ. 3. Στο σχήμα φαίνεται η υποθετική δράση ενός ενζύμου πάνω σε ένα υπόστρωμα και ο αναστολέας του.

ΕΝΖΥΜΑ. 3. Στο σχήμα φαίνεται η υποθετική δράση ενός ενζύμου πάνω σε ένα υπόστρωμα και ο αναστολέας του. ΕΝΖΥΜΑ 1. (α) Να εξηγήσετε τι εννοούμε με τον όρο «εξειδίκευση των ενζύμων» καθώς και που οφείλεται αυτή. (β) Ποιες ουσίες μπορούν να επηρεάσουν τη δράση ενός ενζύμου και πώς; (γ) Πώς τα ένζυμα επηρεάζουν

Διαβάστε περισσότερα

Γκύζη 14-Αθήνα Τηλ : 210.64.52.777

Γκύζη 14-Αθήνα Τηλ : 210.64.52.777 ΘΕΜΑ Α Α1. α Α2. γ ΠΑΝΕΛΛΗΝΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ Γ ΤΑΞΗΣ ΗΜΕΡΗΣΙΟΥ ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΠΑΡΑΣΚΕΥΗ 24 ΜΑΪΟΥ 2013 ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ

Διαβάστε περισσότερα

Αύξηση παραγωγής ουρίας γίνεται : Όταν υπάρχει περίσσεια αµµωνίας (που πρέπει να αποβληθεί από τον οργανισµό). ηλαδή όταν αυξάνει ο ρυθµός

Αύξηση παραγωγής ουρίας γίνεται : Όταν υπάρχει περίσσεια αµµωνίας (που πρέπει να αποβληθεί από τον οργανισµό). ηλαδή όταν αυξάνει ο ρυθµός Αύξηση παραγωγής ουρίας γίνεται : Όταν υπάρχει περίσσεια αµµωνίας (που πρέπει να αποβληθεί από τον οργανισµό). ηλαδή όταν αυξάνει ο ρυθµός αποικοδόµησης τωναµινοξέων. Με αυξηµένο ρυθµός αποικοδόµησης αµινοξέων

Διαβάστε περισσότερα

Κεφάλαιο 3 ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ

Κεφάλαιο 3 ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ Κεφάλαιο 3 ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ 3.1 Ενέργεια και οργανισμοί Όλοι οι οργανισμοί, εκτός από αυτούς από αυτούς που έχουν την ικανότητα να φωτοσυνθέτουν, εξασφαλίζουν ενέργεια διασπώντας τις θρεπτικές ουσιές που περιέχονται

Διαβάστε περισσότερα

Κεφαλαίο 3 ο. Μεταβολισμός. Ενέργεια και οργανισμοί

Κεφαλαίο 3 ο. Μεταβολισμός. Ενέργεια και οργανισμοί Κεφαλαίο 3 ο Μεταβολισμός Ενέργεια και οργανισμοί Η ενέργεια είναι απαρέτητη σε όλους τους οργανισμούς και την εξασφαλίζουν από το περιβάλλον τους.παρόλα αυτά, συνήθως δεν μπορούν να την χρησιμοποιήσουν

Διαβάστε περισσότερα

Στις εξισώσεις σχεδιασμού υπεισέρχεται ο ρυθμός της αντίδρασης. Επομένως, είναι βασικό να γνωρίζουμε την έκφραση που περιγράφει το ρυθμό.

Στις εξισώσεις σχεδιασμού υπεισέρχεται ο ρυθμός της αντίδρασης. Επομένως, είναι βασικό να γνωρίζουμε την έκφραση που περιγράφει το ρυθμό. Βασικές Εξισώσεις Σχεδιασμού (ΣΔΟΥΚΟΣ 2-, 2-) t = n i dn i V n i R και V = n i dn i t n i R Στις εξισώσεις σχεδιασμού υπεισέρχεται ο ρυθμός της αντίδρασης. Επομένως, είναι βασικό να γνωρίζουμε την έκφραση

Διαβάστε περισσότερα

panagiotisathanasopoulos.gr

panagiotisathanasopoulos.gr Χημική Ισορροπία 61 Παναγιώτης Αθανασόπουλος Χημικός, Διδάκτωρ Πανεπιστημίου Πατρών Χημικός Διδάκτωρ Παν. Πατρών 62 Τι ονομάζεται κλειστό χημικό σύστημα; Παναγιώτης Αθανασόπουλος Κλειστό ονομάζεται το

Διαβάστε περισσότερα

Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου 2000

Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου 2000 Ζήτηµα 1ο Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου τις ερωτήσεις 1-3,να γράψετε στο τετράδιο σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση. 1. ε καθαρό νερό διαλύεται

Διαβάστε περισσότερα

Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου 2000

Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου 2000 Ζήτηµα 1ο Θέµατα Χηµείας Θετικής Κατεύθυνσης Β Λυκείου ΕΚΦΩΝΗΕΙ τις ερωτήσεις 1-3,να γράψετε στο τετράδιο σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση. 1. ε καθαρό

Διαβάστε περισσότερα

3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ

3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ Όλοι οι οργανισμοί προκειμένου να επιβιώσουν και να επιτελέσουν τις λειτουργίες τους χρειάζονται ενέργεια. Οι φυτικοί οργανισμοί μετατρέπουν την ηλιακή ενέργεια με τη διαδικασία

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ & ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ & ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ & ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ 005 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ΘΕΜΑ 1ο Για τις ερωτήσεις 1.1 και 1. να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το

Διαβάστε περισσότερα

2H 2 (g) + O 2 (g) 2H 2 O(l) Η = -572 kj,

2H 2 (g) + O 2 (g) 2H 2 O(l) Η = -572 kj, ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ 3.1 Γενικά για τη χηµική κινητική και τη χηµική αντίδραση - Ταχύτητα αντίδρασης 1. Τι µελετά η χηµική κινητική; Η χηµική κινητική µελετά - Την ταχύτητα (ή το ρυθµό) που εξελίσσεται µια

Διαβάστε περισσότερα

ΚΕΦΑΛΑΙΟ ΔΕΥΤΕΡΟ ΕΝΕΡΓΕΙΑ-ΕΝΖΥΜΑ

ΚΕΦΑΛΑΙΟ ΔΕΥΤΕΡΟ ΕΝΕΡΓΕΙΑ-ΕΝΖΥΜΑ ΚΕΦΑΛΑΙΟ ΔΕΥΤΕΡΟ ΕΝΕΡΓΕΙΑ-ΕΝΖΥΜΑ 2015 2 ΕΝΕΡΓΕΙΑ-ΕΝΖΥΜΑ Λέξεις κλειδιά ΕΝΕΡΓΕΙΑ Ενέργεια Θερμοδυναμική Πρώτος Νόμος Θερμοδυναμικής Δεύτερος Νόμος Θερμοδυναμικής Χαρακτηριστικά θερμότητας (α) (β) Βιοχημική

Διαβάστε περισσότερα

ΕΝΖΥΜΙΚΕΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΣΕ ΕΤΕΡΟΓΕΝΗ ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ

ΕΝΖΥΜΙΚΕΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΣΕ ΕΤΕΡΟΓΕΝΗ ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ ΕΝΖΥΜΙΚΕΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΣΕ ΕΤΕΡΟΓΕΝΗ ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΕΝΖΥΜΩΝ ΣΕ ΔΙΑΛΥΜΑ ΕΠΕΝΕΡΓΟΥΝΤΩΝ ΣΕ ΑΔΙΑΛΥΤΑ ΥΠΟΣΤΡΩΜΑΤΑ το υπόστρωμα σε στερεά (αδιάλυτη) μορφή κλασσική περίπτωση: η υδρόλυση αδιάλυτων πολυμερών

Διαβάστε περισσότερα

ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΠΑΤΡΩΝ ΕΝΖΥΜΟΛΟΓΙΑ. παράδοση β. Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστικότητας ΑΛΕΞΙΟΣ ΒΛΑΜΗΣ ΕΠΙΚΟΥΡΟΣ ΚΑΘΗΓΗΤΗΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ

ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΠΑΤΡΩΝ ΕΝΖΥΜΟΛΟΓΙΑ. παράδοση β. Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστικότητας ΑΛΕΞΙΟΣ ΒΛΑΜΗΣ ΕΠΙΚΟΥΡΟΣ ΚΑΘΗΓΗΤΗΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΠΑΤΡΩΝ ΕΝΖΥΜΟΛΟΓΙΑ παράδοση β Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστικότητας ΑΛΕΞΙΟΣ ΒΛΑΜΗΣ ΕΠΙΚΟΥΡΟΣ ΚΑΘΗΓΗΤΗΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ Προσδιορισμός της ενζυμικής δραστικότητας S E P Μέτρηση

Διαβάστε περισσότερα

µυoϊvιδίoυ (ηλειτoυργικήµovάδα) βρίσκεται µεταξύ δύo τέτoιωv εγκάρσιωv γραµµώσεωv (πoυ ovoµάζovταιδίσκoιζ) καιλέγεταισαρκoµερίδιo.

µυoϊvιδίoυ (ηλειτoυργικήµovάδα) βρίσκεται µεταξύ δύo τέτoιωv εγκάρσιωv γραµµώσεωv (πoυ ovoµάζovταιδίσκoιζ) καιλέγεταισαρκoµερίδιo. ΜΥIΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (Συστήµατασυστoλήςκαικίvησης) Μovoκύτταρoι oργαvισµoύς µαστίγια και oι βλεφαρίδες Ζώα τo µυϊκό σύστηµα. Σκελετικoί µύες απoτελoύvται από µυϊκές δέσµες και αυτές από επιµηκυσµέvα κύτταρα,

Διαβάστε περισσότερα

Εργασία Βιολογίας 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ

Εργασία Βιολογίας 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ Εργασία Βιολογίας Καθηγητής: Πιτσιλαδής Β. Μαθητής: Μ. Νεκτάριος Τάξη: Β'2 Υλικό: Κεφάλαιο 3 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ Την ενέργεια και τα υλικά που οι οργανισμοί εξασφαλίζουν από το περιβάλλον

Διαβάστε περισσότερα

ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ

ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ Ταχύτητα αντίδρασης και παράγοντες που την επηρεάζουν Διδάσκοντες: Αναπλ. Καθ. Β. Μελισσάς, Λέκτορας Θ. Λαζαρίδης Άδειες Χρήσης Το παρόν

Διαβάστε περισσότερα

Εργασία Βιολογίας. Β. Γιώργος. Εισαγωγή 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ. Μεταφορά ενέργειας στα κύτταρα

Εργασία Βιολογίας. Β. Γιώργος. Εισαγωγή 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ. Μεταφορά ενέργειας στα κύτταρα Εργασία Βιολογίας Β. Γιώργος Εισαγωγή Η ενεργεια εχει πολυ μεγαλη σημασια για εναν οργανισμο, γιατι για να κανει οτιδηποτε ενας οργανισμος ειναι απαραιτητη. Ειναι απαραιτητη ακομη και οταν δεν κανουμε

Διαβάστε περισσότερα

ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ

ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1ο ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ 2010-11 ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1 ο : ΟΡΓΑΝΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ ΚΑΙ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ 1. Τι είναι η Βιοχημεία και με ποιες ενώσεις ασχολείται. 2. Πόσα και ποια στοιχεία

Διαβάστε περισσότερα

ΟΜΟΣΠΟΝ ΙΑ ΕΚΠΑΙ ΕΥΤΙΚΩΝ ΦΡΟΝΤΙΣΤΩΝ ΕΛΛΑ ΟΣ (Ο.Ε.Φ.Ε.) ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ 2014 ÊÏÑÕÖÁÉÏ ÅÕÏÓÌÏÓ

ΟΜΟΣΠΟΝ ΙΑ ΕΚΠΑΙ ΕΥΤΙΚΩΝ ΦΡΟΝΤΙΣΤΩΝ ΕΛΛΑ ΟΣ (Ο.Ε.Φ.Ε.) ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ 2014 ÊÏÑÕÖÁÉÏ ÅÕÏÓÌÏÓ ΤΑΞΗ: ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗ: ΜΑΘΗΜΑ: ΘΕΜΑ Α Β ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ Ηµεροµηνία: Τετάρτη 3 Απριλίου 014 ιάρκεια Εξέτασης: 3 ώρες ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ Για τις ερωτήσεις Α1 έως και Α4 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό

Διαβάστε περισσότερα

ΘΕΜΑΤΑ ΤΕΛΙΚΩΝ ΕΞΕΤΑΣΕΩΝ ΣΤΗ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ (Α. Χημική Θερμοδυναμική) 1 η Άσκηση 1000 mol ιδανικού αερίου με cv J mol -1 K -1 και c

ΘΕΜΑΤΑ ΤΕΛΙΚΩΝ ΕΞΕΤΑΣΕΩΝ ΣΤΗ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ (Α. Χημική Θερμοδυναμική) 1 η Άσκηση 1000 mol ιδανικού αερίου με cv J mol -1 K -1 και c ΘΕΜΑΤΑ ΤΕΛΙΚΩΝ ΕΞΕΤΑΣΕΩΝ ΣΤΗ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ 3-4 (Α. Χημική Θερμοδυναμική) η Άσκηση mol ιδανικού αερίου με c.88 J mol - K - και c p 9. J mol - K - βρίσκονται σε αρχική πίεση p =.3 kpa και θερμοκρασία Τ =

Διαβάστε περισσότερα

ΜΕΤΑΒΟΛIΣΜΟΣΠΟΥΡIΝIΚΩΝΚΑI ΠΥΡIΜI IΝIΚΩΝ ΠΑΡΑΓΩΓΩΝ Όπως θα αvαφερθεί σε επόµεvo κεφάλαιo, oι πoυριvικές και πυριµιδιvικές βάσεις και τα παράγωγά τoυς

ΜΕΤΑΒΟΛIΣΜΟΣΠΟΥΡIΝIΚΩΝΚΑI ΠΥΡIΜI IΝIΚΩΝ ΠΑΡΑΓΩΓΩΝ Όπως θα αvαφερθεί σε επόµεvo κεφάλαιo, oι πoυριvικές και πυριµιδιvικές βάσεις και τα παράγωγά τoυς ΜΕΤΑΒΟΛIΣΜΟΣΠΟΥΡIΝIΚΩΝΚΑI ΠΥΡIΜI IΝIΚΩΝ ΠΑΡΑΓΩΓΩΝ Όπως θα αvαφερθεί σε επόµεvo κεφάλαιo, oι πoυριvικές και πυριµιδιvικές βάσεις και τα παράγωγά τoυς απoτελoύv δoµικές µovάδες τωv voυκλεϊvικώv oξέωv. Λόγω

Διαβάστε περισσότερα

3.1 Ενέργεια και οργανισμοί..σελίδα 2 3.2 Ένζυμα βιολογικοί καταλύτες...σελίδα 4 3.3 Φωτοσύνθεση..σελίδα 5 3.4 Κυτταρική αναπνοή.

3.1 Ενέργεια και οργανισμοί..σελίδα 2 3.2 Ένζυμα βιολογικοί καταλύτες...σελίδα 4 3.3 Φωτοσύνθεση..σελίδα 5 3.4 Κυτταρική αναπνοή. 5ο ΓΕΛ ΧΑΛΑΝΔΡΙΟΥ Μ. ΚΡΥΣΤΑΛΛΙΑ 2/4/2014 Β 2 ΚΕΦΑΛΑΙΟ 3 ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ 3.1 Ενέργεια και οργανισμοί..σελίδα 2 3.2 Ένζυμα βιολογικοί καταλύτες...σελίδα 4 3.3 Φωτοσύνθεση..σελίδα 5 3.4 Κυτταρική

Διαβάστε περισσότερα

Θέµατα ιάλεξης ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. ιαχωρισµός Αµινοξέων

Θέµατα ιάλεξης ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. ιαχωρισµός Αµινοξέων MANAGING AUTHORITY OF THE OPERATIONAL PROGRAMME EDUCATION AND INITIAL VOCATIONAL TRAINING ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ Θέµατα ιάλεξης οµή, αριθµός και διαχωρισµός των αµινοξέων Ένωση αµινοξέων µε τον πεπτιδικό δεσµό

Διαβάστε περισσότερα

µovόκλωvoυ DNA, πoυ δρα αφ' εvός µεv σαv εκκιvητήρας, αφ' ετέρoυ δεσαvεκµαγείo.

µovόκλωvoυ DNA, πoυ δρα αφ' εvός µεv σαv εκκιvητήρας, αφ' ετέρoυ δεσαvεκµαγείo. ΣΥΝΘΕΣΗ ΝΟΥΚΛΕΪΝIΚΩΝ ΟΞΕΩΝ (ΜΕΤΑΒIΒΑΣΗ ΤΩΝ ΓΕΝΕΤIΚΩΝ ΠΛΗΡΟΦΟΡIΩΝ ΑΠΟ ΓΕΝΕΑ ΣΕ ΓΕΝΕΑ) IN VITRO ΣΥΝΘΕΣΗ DNA ΚΑI RNA Όπως έδειξαv εργασίες τoυ Kornberg (1955), στα κύτταρα (π.χ. E.coli) υπάρχoυvέvζυµα (πoλυµεράσεςτoυ

Διαβάστε περισσότερα

BΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ

BΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ BΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ 1. ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ 2. BΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ Ι. ΑΤΟΜΑ ΚΑΙ ΜΟΡΙΑ ΙΙ. ΧΗΜΙΚΟΙ ΔΕΣΜΟΙ ΙΙΙ. ΜΑΚΡΟΜΟΡΙΑ ΣΤΑ ΚΥΤΤΑΡΑ

Διαβάστε περισσότερα

ΦΥΣΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ ΙΙΙ ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΑΚΗ ΑΣΚΗΣΗ: ΕΠΙΔΡΑΣΗ ΘΕΡΜΟΚΡΑΣΙΑΣ ΣΤΗ ΣΤΑΘΕΡΑ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΗΣ

ΦΥΣΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ ΙΙΙ ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΑΚΗ ΑΣΚΗΣΗ: ΕΠΙΔΡΑΣΗ ΘΕΡΜΟΚΡΑΣΙΑΣ ΣΤΗ ΣΤΑΘΕΡΑ ΤΑΧΥΤΗΤΑΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΗΣ ΑΡΙΣΤΟΤΕΛΕΙΟ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΘΕΣΣΑΛΟΝΙΚΗΣ ΣΧΟΛΗ ΘΕΤΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑΣ Γραφείο 211 Επίκουρος Καθηγητής: Δ. Τσιπλακίδης Τηλ.: 2310 997766 e mail: dtsiplak@chem.auth.gr url:

Διαβάστε περισσότερα

Άσκηση Σκοπός της άσκησης Εισαγωγή-Θεωρητικό Μέρος Γενικά περί ενζύµων Εξειδίκευση των ενζύµων

Άσκηση Σκοπός της άσκησης Εισαγωγή-Θεωρητικό Μέρος Γενικά περί ενζύµων Εξειδίκευση των ενζύµων Άσκηση 4 Ένζυµα 4. 1 Σκοπός της άσκησης 4. 2 Εισαγωγή-Θεωρητικό Μέρος 4. 2. 1 Γενικά περί ενζύµων 4. 2. 2 Εξειδίκευση των ενζύµων 4. 2. 3 Κατάταξη των ενζύµων 4. 2. 4 Ενεργό κέντρο των ενζύµων 4. 2. 5

Διαβάστε περισσότερα

Εργασία για το μάθημα της Βιολογίας. Περίληψη πάνω στο κεφάλαιο 3 του σχολικού βιβλίου

Εργασία για το μάθημα της Βιολογίας. Περίληψη πάνω στο κεφάλαιο 3 του σχολικού βιβλίου Εργασία για το μάθημα της Βιολογίας Περίληψη πάνω στο κεφάλαιο 3 του σχολικού βιβλίου Στο 3 ο κεφάλαιο του βιβλίου η συγγραφική ομάδα πραγματεύεται την ενέργεια και την σχέση που έχει αυτή με τους οργανισμούς

Διαβάστε περισσότερα

ΓΕΩΡΓΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ Α ΕΞΑΜΗΝΟ

ΓΕΩΡΓΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ Α ΕΞΑΜΗΝΟ ΓΕΩΡΓΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ Α ΕΞΑΜΗΝΟ ΣΤΟΙΧΕΙΑ ΧΗΜΙΚΗΣ ΚΙΝΗΤΙΚΗΣ ΠΕΡΙ ΧΗΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ Διδάσκων : ΦΙΛΙΠΠΟΣ ΒΕΡΒΕΡΙΔΗΣ Διάλεξη 3η 1 ΠΕΡΙΕΧΟΜΕΝΑ ΤΙ ΕΞΕΤΑΖΕΙ Η ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ ΠΩΣ ΠΡΑΓΜΑΤΟΠΟΙΕΙΤΑΙ ΜΙΑ ΧΗΜΙΚΗ ΑΝΤΙΔΡΑΣΗ

Διαβάστε περισσότερα

Χημικές Διεργασίες: Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική. Μέρος ΙI

Χημικές Διεργασίες: Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική. Μέρος ΙI : Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική Μέρος ΙI Τα μυστήρια των μηχανισμών!... - Τι είναι μηχανισμός; Σενάριο με διαδοχικά επεισόδια, τα βήματα του μηχανισμού. - Τι συμβαίνει σε κάθε βήμα; Μία ή περισσότερες

Διαβάστε περισσότερα

Ακαδημαϊκό έτος ΘΕΜΑ 1. Η κινητική εξίσωση της αντίδρασης Α + Β = Γ είναι: r = k[a] α [B] β

Ακαδημαϊκό έτος ΘΕΜΑ 1. Η κινητική εξίσωση της αντίδρασης Α + Β = Γ είναι: r = k[a] α [B] β Ακαδημαϊκό έτος 4-5 ΘΕΜΑ Η κινητική εξίσωση της αντίδρασης Α + Β = Γ είναι: r = [] α [B] β Χρησιμοποιώντας τη μέθοδο των αρχικών ταχυτήτων βρήκαμε ότι η αντίδραση είναι δεύτερης τάξης ως προς Α και πρώτης

Διαβάστε περισσότερα

(Στάδια τεχνολογίας rdna)

(Στάδια τεχνολογίας rdna) (Στάδια τεχνολογίας rdna) Έτσιτακοσµίδια (σανπλασµίδια): Αφ ενόςµενπεριέχουνµιαθέσηγιατηδράση περιοριστικής ενδονουκλεάσης και συνεπώς εισαγωγής ξένου DNA (και µάλιστα µεγάλου µεγέθους), Αφ ετέρου δε,

Διαβάστε περισσότερα

Πανεπιστήμιο Δυτικής Μακεδονίας. Τμήμα Μηχανολόγων Μηχανικών. Χημεία. Ενότητα 13: Χημική κινητική

Πανεπιστήμιο Δυτικής Μακεδονίας. Τμήμα Μηχανολόγων Μηχανικών. Χημεία. Ενότητα 13: Χημική κινητική Τμήμα Μηχανολόγων Μηχανικών Χημεία Ενότητα 13: Χημική κινητική Αν. Καθηγητής Γεώργιος Μαρνέλλος e-mail: gmarnellos@uowm.gr Τμήμα Μηχανολόγων Μηχανικών Άδειες Χρήσης Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό υπόκειται

Διαβάστε περισσότερα

ΡΥΘΜΙΣΗ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ ΤΩΝ ΛΙΠΟΕΙ ΩΝ

ΡΥΘΜΙΣΗ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ ΤΩΝ ΛΙΠΟΕΙ ΩΝ ΡΥΘΜΙΣΗ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ ΤΩΝ ΛΙΠΟΕΙ ΩΝ Η επιβίωση των ζώντων οργανισµών οφείλεται εκτός των άλλων και στην ικανότητά τους να ρυθµίζουν την αποθήκευση και την κινητοποίηση της ενέργειας για το µεταβολισµότους.

Διαβάστε περισσότερα

Χηµική κινητική - Ταχύτητα αντίδρασης. 6 ο Μάθηµα: Μηχανισµός αντίδρασης - Νόµος ταχύτητας

Χηµική κινητική - Ταχύτητα αντίδρασης. 6 ο Μάθηµα: Μηχανισµός αντίδρασης - Νόµος ταχύτητας 5 ο Μάθηµα: Χηµική κινητική - Ταχύτητα αντίδρασης 6 ο Μάθηµα: Μηχανισµός αντίδρασης - Νόµος ταχύτητας 95 5 o Χηµική κινητική Ταχύτητα αντίδρασης Α ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΕΣ ΓΝΩΣΕΙΣ ΘΕΩΡΙΑΣ Χηµική κινητική: Χηµική κινητική

Διαβάστε περισσότερα

Χημικές αντιδράσεις καταλυμένες από στερεούς καταλύτες

Χημικές αντιδράσεις καταλυμένες από στερεούς καταλύτες Χημικές αντιδράσεις καταλυμένες από στερεούς καταλύτες Σε πολλές χημικές αντιδράσεις, οι ταχύτητές τους επηρεάζονται από κάποια συστατικά τα οποία δεν είναι ούτε αντιδρώντα ούτε προϊόντα. Αυτά τα υλικά

Διαβάστε περισσότερα

Κεφάλαιο 3 ο. Χημική Κινητική. Παναγιώτης Αθανασόπουλος Χημικός, Διδάκτωρ Πανεπιστημίου Πατρών. 35 panagiotisathanasopoulos.gr

Κεφάλαιο 3 ο. Χημική Κινητική. Παναγιώτης Αθανασόπουλος Χημικός, Διδάκτωρ Πανεπιστημίου Πατρών. 35 panagiotisathanasopoulos.gr . Κεφάλαιο 3 ο Χημική Κινητική Χημικός, 35 Διδάκτωρ Πανεπιστημίου Πατρών Χημικός Διδάκτωρ Παν. Πατρών 36 Γενικα για τη χημικη κινητικη και τη χημικη Τι μελετά η Χημική Κινητική; Πως αντλεί τα δεδομένα

Διαβάστε περισσότερα

KΕΦΑΛΑΙΟ 3ο Μεταβολισμός. Ενότητα 3.1: Ενέργεια και Οργανισμοί Ενότητα 3.2: Ένζυμα - Βιολογικοί Καταλύτες

KΕΦΑΛΑΙΟ 3ο Μεταβολισμός. Ενότητα 3.1: Ενέργεια και Οργανισμοί Ενότητα 3.2: Ένζυμα - Βιολογικοί Καταλύτες KΕΦΑΛΑΙΟ 3ο Μεταβολισμός Ενότητα 3.1: Ενέργεια και Οργανισμοί Ενότητα 3.2: Ένζυμα - Βιολογικοί Καταλύτες Να συμπληρώσετε με τους κατάλληλους όρους τα κενά στις παρακάτω προτάσεις: 1. Ο καταβολισμός περιλαμβάνει

Διαβάστε περισσότερα

ΟΜΟΣΠΟΝ ΙΑ ΕΚΠΑΙ ΕΥΤΙΚΩΝ ΦΡΟΝΤΙΣΤΩΝ ΕΛΛΑ ΟΣ (Ο.Ε.Φ.Ε.) ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ 2012 ÓÕÍÅÉÑÌÏÓ. Ηµεροµηνία: Τετάρτη 18 Απριλίου 2012

ΟΜΟΣΠΟΝ ΙΑ ΕΚΠΑΙ ΕΥΤΙΚΩΝ ΦΡΟΝΤΙΣΤΩΝ ΕΛΛΑ ΟΣ (Ο.Ε.Φ.Ε.) ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ 2012 ÓÕÍÅÉÑÌÏÓ. Ηµεροµηνία: Τετάρτη 18 Απριλίου 2012 ΤΑΞΗ: ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗ: ΜΑΘΗΜΑ: ΘΕΜΑ Α Β ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΗ ΧΗΜΕΙΑ Ηµεροµηνία: Τετάρτη 18 Απριλίου 2012 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ Να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό κάθε µιας από τις ερωτήσεις 1 έως 4 και δίπλα το

Διαβάστε περισσότερα

ΠΑΝΕΛΛΑΔΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΧΗΜΕΙΑ-ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ Θέματα και Απαντήσεις

ΠΑΝΕΛΛΑΔΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΧΗΜΕΙΑ-ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ Θέματα και Απαντήσεις ΠΑΝΕΛΛΑΔΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ 06 ΧΗΜΕΙΑ-ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ Θέματα και Απαντήσεις Επιμέλεια: Ομάδα Χημικών www.othisi.gr ΠΑΝΕΛΛΑ ΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ 06 ΠΑΝΕΛΛΑ ΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ 06 Τετάρτη, Ιουνίου 06 Γ ΛΥΚΕΙΟΥ

Διαβάστε περισσότερα

ΘΕΩΡΗΤΙΚΟ ΜΕΡΟΣ. Ένζυµα

ΘΕΩΡΗΤΙΚΟ ΜΕΡΟΣ. Ένζυµα ΘΕΩΡΗΤΙΚΟ ΜΕΡΟΣ Ένζυµα Τα ένζυµα είναι πρωτεϊνικά µόρια που έχουν την ικανότητα να καταλύουν αντιδράσεις. Οι αντιδράσεις αυτές µπορούν να πραγµατοποιηθούν και χωρίς την παρουσία των ενζύµων. Όµως µε την

Διαβάστε περισσότερα

(1) v = k[a] a [B] b [C] c, (2) - RT

(1) v = k[a] a [B] b [C] c, (2) - RT Χηµική Κινητική Αντικείµενο της Χηµικής Κινητικής είναι η µελέτη της ταχύτητας µιας αντιδράσεως, ο καθορισµός των παραγόντων που την επηρεάζουν και η εύρεση ποσοτικής έκφρασης για τον κάθε παράγοντα, δηλ.

Διαβάστε περισσότερα

ιαγώνισµα : ΧΗΜΕΙΑ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ.Β ΛΥΚΕΙΟΥ

ιαγώνισµα : ΧΗΜΕΙΑ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ.Β ΛΥΚΕΙΟΥ ιαγώνισµα : ΧΗΜΕΙΑ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ.Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΜΑ 1 ο Α. Να σηµειώσετε τη σωστή απάντηση : 1. Όταν αυξάνουµε τη θερµοκρασία, η απόδοση µιας αµφίδροµης αντίδρασης : Α. αυξάνεται πάντοτε Β. αυξάνεται,

Διαβάστε περισσότερα

Φυσικοχημεία για Βιολόγους. Εργ. Φυσικοχημείας. Τηλ

Φυσικοχημεία για Βιολόγους. Εργ. Φυσικοχημείας. Τηλ Ιωάννης Πούλιος, Καθηγητής Εργ. Φυσικοχημείας Α.Π.Θ. Τηλ. 2310 997785 poulios@chem.auth.gr http://photocatalysisgroup.web.auth.gr/ Χημική Κινητική Θερμοδυναμική: Μας δείχνει την κατεύθυνση προς την οποία

Διαβάστε περισσότερα

Γ ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΣ: ΘΕΤΙΚΩΝ ΣΠΟΥ ΩΝ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ. Ηµεροµηνία: Τρίτη 5 Ιανουαρίου 2016 ιάρκεια Εξέτασης: 3 ώρες ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ

Γ ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΣ: ΘΕΤΙΚΩΝ ΣΠΟΥ ΩΝ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ. Ηµεροµηνία: Τρίτη 5 Ιανουαρίου 2016 ιάρκεια Εξέτασης: 3 ώρες ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ ΤΑΞΗ: Γ ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΣ: ΘΕΤΙΚΩΝ ΣΠΟΥ ΩΝ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ Ηµεροµηνία: Τρίτη 5 Ιανουαρίου 06 ιάρκεια Εξέτασης: 3 ώρες ΘΕΜΑ Α Α.. γ Α.. β Α.3. γ Α.4. γ Α.5. α ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ Α.6.. Σ. Λ (Σύµφωνα

Διαβάστε περισσότερα

πρωτεΐνες πολυμερείς ουσίες δομούν λειτουργούν λευκώματα 1.Απλές πρωτεΐνες 2.Σύνθετες πρωτεΐνες πρωτεΐδια μη πρωτεϊνικό μεταλλοπρωτεΐνες

πρωτεΐνες πολυμερείς ουσίες δομούν λειτουργούν λευκώματα 1.Απλές πρωτεΐνες 2.Σύνθετες πρωτεΐνες πρωτεΐδια μη πρωτεϊνικό μεταλλοπρωτεΐνες ΠΡΩΤΕΙΝΕΣ Οι πρωτεΐνες είναι πολυμερείς ουσίες με κυρίαρχο και πρωταρχικό ρόλο στη ζωή. Πρωτεΐνες είναι οι ουσίες που κυρίως δομούν και λειτουργούν τους οργανισμούς. Λέγονται και λευκώματα λόγω του λευκού

Διαβάστε περισσότερα

1. ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ ΙΑΣΠΟΡΑΣ ΦΑΙΝΟΜΕΝΑ ΚΑΙ ΕΝΕΡΓΕΙΑ

1. ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ ΙΑΣΠΟΡΑΣ ΦΑΙΝΟΜΕΝΑ ΚΑΙ ΕΝΕΡΓΕΙΑ 1. ΣΥΣΤΗΜΑΤΑ ΙΑΣΠΟΡΑΣ ΦΑΙΝΟΜΕΝΑ ΚΑΙ ΕΝΕΡΓΕΙΑ Ως γνωστόν, οι χηµικές ενώσεις προκύπτουν από την ένωση δύο ή περισσοτέρων στοιχείων, οπότε και έχουµε σηµαντική µεταβολή του ενεργειακού περιεχοµένου του συστήµατος.

Διαβάστε περισσότερα

Χημική Κινητική Γενικές Υποδείξεις 1. Τάξη Αντίδρασης 2. Ενέργεια Ενεργοποίησης

Χημική Κινητική Γενικές Υποδείξεις 1. Τάξη Αντίδρασης 2. Ενέργεια Ενεργοποίησης Χημική Κινητική Γενικές Υποδείξεις 1. Τάξη Αντίδρασης Γενικά, όταν έχουμε δεδομένα συγκέντρωσης-χρόνου και θέλουμε να βρούμε την τάξη μιας αντίδρασης, προσπαθούμε να προσαρμόσουμε τα δεδομένα σε εξισώσεις

Διαβάστε περισσότερα

ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ

ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΙΩΑΝΝΙΝΩΝ ΑΝΟΙΚΤΑ ΑΚΑΔΗΜΑΪΚΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ ΙΙ Στοιχειώδεις αντιδράσεις, μηχανισμός και εύρεση του νόμου ταχύτητας Διδάσκοντες: Αναπλ. Καθ. Β. Μελισσάς, Λέκτορας Θ. Λαζαρίδης Άδειες

Διαβάστε περισσότερα

Ως αλλοστερικά ένζυμα ορίζονται τα ένζυμα τα οποία αποτελούνται από περισσότερες της μίας υπομονάδες

Ως αλλοστερικά ένζυμα ορίζονται τα ένζυμα τα οποία αποτελούνται από περισσότερες της μίας υπομονάδες Ως αλλοστερικά ένζυμα ορίζονται τα ένζυμα τα οποία αποτελούνται από περισσότερες της μίας υπομονάδες Οι υπομονάδες αυτές επιδεικνύουν συνεργασιμότητα κατά την δέσμευση τους στο υπόστρωμα είτε μετά από

Διαβάστε περισσότερα

Διδάσκων: Καθηγητής Εμμανουήλ Μ. Παπαμιχαήλ

Διδάσκων: Καθηγητής Εμμανουήλ Μ. Παπαμιχαήλ Τίτλος Μαθήματος: Ενζυμολογία Ενότητα: Εισαγωγή Διδάσκων: Καθηγητής Εμμανουήλ Μ. Παπαμιχαήλ Τμήμα: Χημείας 8 1. EIΣAΓΩΓH Tα ένζυμα είναι οι καταλύτες της ζώσης ύλης. Καταλύουν τις χημικές αντιδράσεις,

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 24 ΜΑΪΟΥ 2013 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 24 ΜΑΪΟΥ 2013 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ΘΕΜΑ A ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 24 ΜΑΪΟΥ 2013 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ Στις ερωτήσεις Α1 και Α2 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το

Διαβάστε περισσότερα

1. Να οξειδωθούν και να παράγουν ενέργεια. (ΚΑΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ)

1. Να οξειδωθούν και να παράγουν ενέργεια. (ΚΑΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ) Θάνος Α. Β1 ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΚΕΦΑΛΑΙΟ ΤΡΙΤΟ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ Όλοι οι οργανισμοί προκειμένου να επιβιώσουν και να επιτελέσουν τις λειτουργίες τους χρειάζονται ενέργεια. Οι φυτικοί οργανισμοί μετατρέπουν

Διαβάστε περισσότερα

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001 Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ Ζήτηµα 1ο 1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση: Η σταθερά Κ w στους 25 ο C έχει τιµή 10-14 : α.

Διαβάστε περισσότερα

f = c p + 2 (1) f = 3 1 + 2 = 4 (2) x A + x B + x C = 1 (3) x A + x B + x Γ = 1 3-1

f = c p + 2 (1) f = 3 1 + 2 = 4 (2) x A + x B + x C = 1 (3) x A + x B + x Γ = 1 3-1 ΙΣΟΡΡΟΠΙΑ ΦΑΣΕΩΝ ΣΥΣΤΗΜΑΤΟΣ ΠΟΛΛΩΝ ΣΥΣΤΑΤΙΚΩΝ ΑΜΟΙΒΑΙΑ ΙΑΛΥΤΟΤΗΤΑ Θέµα ασκήσεως Προσδιορισµός καµπύλης διαλυτότητας σε διάγραµµα φάσεων συστήµατος τριών υγρών συστατικών που το ένα ζεύγος παρουσιάζει περιορισµένη

Διαβάστε περισσότερα

ΕΡΓΑΣΙΑ ΣΤΟ ΜΑΘΗΜΑ ΤΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ. της Νικολέτας Ε. 1. Να οξειδωθούν και να παράγουν ενέργεια. (ΚΑΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ)

ΕΡΓΑΣΙΑ ΣΤΟ ΜΑΘΗΜΑ ΤΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ. της Νικολέτας Ε. 1. Να οξειδωθούν και να παράγουν ενέργεια. (ΚΑΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ) ΕΡΓΑΣΙΑ ΣΤΟ ΜΑΘΗΜΑ ΤΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ της Νικολέτας Ε. 3ο Κεφάλαιο Περιληπτική Απόδοση 3.1. Ενέργεια και οργανισμοί Όλοι οι οργανισμοί προκειμένου να επιβιώσουν και να επιτελέσουν τις λειτουργίες τους χρειάζονται

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2008 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2008 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2008 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ΘΕΜΑ 1ο Για τις ερωτήσεις 1.1 και 1.2 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το γράµµα

Διαβάστε περισσότερα

έχει μια σταθερή τιμή που συμβολίζεται με K c.

έχει μια σταθερή τιμή που συμβολίζεται με K c. Χημικός Διδάκτωρ Παν. Πατρών 4.3 Σταθερα χημικη ς ισορροπι ας Κ - Kp Τι ονομάζεται σταθερά χημικής ισορροπίας Κ και τι νόμο χημικής ισορροπίας; Ποιες χημικές ουσίες δεν συμπεριλαμβάνοντ αι στο νόμο της

Διαβάστε περισσότερα

1.1 Να επιλέξετε τη σωστή απάντηση σε καθεμιά από τις επόμενες ερωτήσεις:

1.1 Να επιλέξετε τη σωστή απάντηση σε καθεμιά από τις επόμενες ερωτήσεις: ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΠΡΟΣΟΜΟΙΩΣΗΣ 21-4-2016 ΧΗΜΕΙΑ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΟΥ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΥ ΔΙΑΡΚΕΙΑ 3 ΩΡΕΣ ΘΕΜΑ 1 1.1 Να επιλέξετε τη σωστή απάντηση σε καθεμιά από τις επόμενες ερωτήσεις: α. Σε κάθε εξώθερμη αντίδραση

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 4 ΙΟΥΝΙΟΥ 2014 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ÓÕÃ ÑÏÍÏ

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 4 ΙΟΥΝΙΟΥ 2014 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ÓÕÃ ÑÏÍÏ Θέµα Α ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 4 ΙΟΥΝΙΟΥ 2014 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ Στις προτάσεις Α1 και Α2 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της πρότασης και, δίπλα,

Διαβάστε περισσότερα

Άσκηση 7η. Χημική Ισορροπία. Εργαστήριο Χημείας Τμήμα ΔΕΑΠΤ Πανεπιστήμιο Πατρών

Άσκηση 7η. Χημική Ισορροπία. Εργαστήριο Χημείας Τμήμα ΔΕΑΠΤ Πανεπιστήμιο Πατρών Άσκηση 7η Χημική Ισορροπία Εργαστήριο Χημείας Τμήμα ΔΕΑΠΤ Πανεπιστήμιο Πατρών Η έννοια της Χημικής Ισορροπίας Υπάρχουν χηµικές αντιδράσεις που εξελίσσονται προς µία µόνο μόνο κατεύθυνση, όπως π.χ. η σύνθεση

Διαβάστε περισσότερα

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001 Ζήτηµα 1ο Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001 1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση: Η σταθερά Κ w στους 25 ο C έχει τιµή 10-14 : α. µόνο στο

Διαβάστε περισσότερα

ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΧΗΜΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ. Στις ερωτήσεις 1.1 έως 1.4 να επιλέξετε τη σωστή απάντηση:

ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΧΗΜΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ. Στις ερωτήσεις 1.1 έως 1.4 να επιλέξετε τη σωστή απάντηση: ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΑ ΘΕΜΑΤΑ ΧΗΜΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΘΕΜΑ 1 Ο Στις ερωτήσεις 1.1 έως 1.4 να επιλέξετε τη σωστή απάντηση: 1.1.Σε κλειστό δοχείο έχει αποκατασταθεί η ισορροπία: C2H5OH(l) C 2H5OH(g)

Διαβάστε περισσότερα

3 ο ΚΕΦΑΛΑΙΟ. Μεταβολισμός του κυττάρου

3 ο ΚΕΦΑΛΑΙΟ. Μεταβολισμός του κυττάρου 3 ο ΚΕΦΑΛΑΙΟ Μεταβολισμός του κυττάρου ΤΥΠΟΙ ΧΗΜΙΚΩΝ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ Α. Εξώθερμη αντίδραση = απελευθέρωση ενέργειας Β. Ενδόθερμη αντίδραση = πρόσληψη ενέργειας 3ο λύκ. Ηλιούπολης επιμέλεια: Αργύρης Γιάννης

Διαβάστε περισσότερα

4.2 Παρα γοντες που επηρεα ζουν τη θε ση χημικη ς ισορροπι ας - Αρχη Le Chatelier

4.2 Παρα γοντες που επηρεα ζουν τη θε ση χημικη ς ισορροπι ας - Αρχη Le Chatelier Χημικός Διδάκτωρ Παν. Πατρών 4.2 Παρα γοντες που επηρεα ζουν τη θε ση χημικη ς ισορροπι ας - Αρχη Le Chatelier Τι ονομάζεται θέση χημικής ισορροπίας; Από ποιους παράγοντες επηρεάζεται η θέση της χημικής

Διαβάστε περισσότερα

Μετά το τέλος της µελέτης του 3ου κεφαλαίου, ο µαθητής θα πρέπει να είναι σε θέση:

Μετά το τέλος της µελέτης του 3ου κεφαλαίου, ο µαθητής θα πρέπει να είναι σε θέση: Μετά το τέλος της µελέτης του 3ου κεφαλαίου, ο µαθητής θα πρέπει να είναι σε θέση: Να γνωρίζει ποιες ουσίες ονοµάζονται ηλεκτρολύτες. Να γνωρίζει τι είναι ο ιοντισµός, τι η διάσταση, σε ποιες περιπτώσεις

Διαβάστε περισσότερα

ΦΡΟΝΤΙΣΤΗΡΙΑ Μ.Ε ΠΡΟΟΔΟΣ ΔΙΑΓΩΝΙΣΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΥ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΗΜ/ΝΙΑ: 08-11-2015 ΔΙΑΡΚΕΙΑ: 3 ώρες

ΦΡΟΝΤΙΣΤΗΡΙΑ Μ.Ε ΠΡΟΟΔΟΣ ΔΙΑΓΩΝΙΣΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΥ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΗΜ/ΝΙΑ: 08-11-2015 ΔΙΑΡΚΕΙΑ: 3 ώρες ΦΡΟΝΤΙΣΤΗΡΙΑ Μ.Ε ΠΡΟΟΔΟΣ ΔΙΑΓΩΝΙΣΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΠΡΟΣΑΝΑΤΟΛΙΣΜΟΥ Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΗΜ/ΝΙΑ: 08--05 ΔΙΑΡΚΕΙΑ: 3 ώρες ΘΕΜΑ Α Για τις ερωτήσεις Α. Α.5 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το γράµµα

Διαβάστε περισσότερα

Εφαρμοσμένη ενζυμική κινητική

Εφαρμοσμένη ενζυμική κινητική ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2 Εφαρμοσμένη ενζυμική κινητική 2.1 Kινητικη της Eνζυμικης AντιδρασΕΩσ Tα ένζυμα, ως καταλύτες, ελαττώνουν δραστικά τον απαιτούμενο χρόνο για την επίτευξη του σημείου ισορροπίας της αντιδράσεως,

Διαβάστε περισσότερα

ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΦΥΣΙΚΗΣ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΜΗΜΑΤΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ Οπτική Πολωσιμετρία

ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΦΥΣΙΚΗΣ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΜΗΜΑΤΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ Οπτική Πολωσιμετρία ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΦΥΣΙΚΗΣ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΜΗΜΑΤΟΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ Οπτική Πολωσιμετρία Ιωάννης Πούλιος Αθανάσιος Κούρας Λίντα Μανώλη ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΦΥΣΙΚΗΣ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΜΗΜΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΑΡΙΣΤΟΤΕΛΕΙΟ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟ ΘΕΣΣΑΛΟΝΙΚΗΣ 54124 ΘΕΣΣΑΛΟΝΙΚΗ

Διαβάστε περισσότερα

3.1 Ενέργεια και οργανισμοί Όλοι οι οργανισμοί με εξαίρεση τους φωτοσυνθετικούς εξασφαλίζουν την απαραίτητη ενέργεια διασπώντας θρεπτικές ουσίες που

3.1 Ενέργεια και οργανισμοί Όλοι οι οργανισμοί με εξαίρεση τους φωτοσυνθετικούς εξασφαλίζουν την απαραίτητη ενέργεια διασπώντας θρεπτικές ουσίες που 3.1 Ενέργεια και οργανισμοί Όλοι οι οργανισμοί με εξαίρεση τους φωτοσυνθετικούς εξασφαλίζουν την απαραίτητη ενέργεια διασπώντας θρεπτικές ουσίες που περιέχονται στην τροφή τους. Αντίθετα οι φωτοσυνθετικοί,

Διαβάστε περισσότερα

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 8: ΕΝΖΥΜΑ: ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΚΑΙ ΚΙΝΗΤΙΚΗ

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 8: ΕΝΖΥΜΑ: ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΚΑΙ ΚΙΝΗΤΙΚΗ BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΚΕΦΑΛΑΙΟ 8: ΕΝΖΥΜΑ: ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΚΑΙ ΚΙΝΗΤΙΚΗ Η ΕΝΝΟΙΑ ΤΗΣ ΚΑΤΑΛΥΣΗΣ ΣΤΗΝ ΧΗΜΕΙΑ ΚΑΙ ΤΗΝ ΒΙΟΛΟΓΙΑ Παράδειγμα: η αναγωγή του αζώτου σε αμμωνία Ν 2 + 3Η

Διαβάστε περισσότερα

Τ, Κ Η 2 Ο(g) CΟ(g) CO 2 (g) Λύση Για τη συγκεκριμένη αντίδραση στους 1300 Κ έχουμε:

Τ, Κ Η 2 Ο(g) CΟ(g) CO 2 (g) Λύση Για τη συγκεκριμένη αντίδραση στους 1300 Κ έχουμε: ΘΕΜΑΤΑ ΤΕΛΙΚΩΝ ΕΞΕΤΑΣΕΩΝ ΣΤΗ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΕΙΑ - ΑΣΚΗΣΕΙΣ 5-6 (Α. Χημική Θερμοδυναμική) η Άσκηση Η αντίδραση CO(g) + H O(g) CO (g) + H (g) γίνεται σε θερμοκρασία 3 Κ. Να υπολογιστεί το κλάσμα των ατμών του

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ. Πορώδης κόκκος τιτανίου. Χρήση ως καταλύτης αντιδράσεων.

ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ. Πορώδης κόκκος τιτανίου. Χρήση ως καταλύτης αντιδράσεων. ΧΗΜΙΚΗ ΚΙΝΗΤΙΚΗ Πορώδης κόκκος τιτανίου. Χρήση ως καταλύτης αντιδράσεων. Δημήτρης Παπαδόπουλος, χημικός Βύρωνας, 2015 Χημική κινητική Η χημική κινητική μελετά: Την ταχύτητα με την οποία εξελίσσεται μία

Διαβάστε περισσότερα

Ανακεφαλαιώνοντας, οι διάφορες ρυθµίσεις ώστε να µη γίνεται ταυτόχρονα και βιοσύνθεση και β-οξείδωση είναι οι ακόλουθες: Ηγλυκαγόνηκαιηεπινεφρίνη

Ανακεφαλαιώνοντας, οι διάφορες ρυθµίσεις ώστε να µη γίνεται ταυτόχρονα και βιοσύνθεση και β-οξείδωση είναι οι ακόλουθες: Ηγλυκαγόνηκαιηεπινεφρίνη Ανακεφαλαιώνοντας, οι διάφορες ρυθµίσεις ώστε να µη γίνεται ταυτόχρονα και βιοσύνθεση και β-οξείδωση είναι οι ακόλουθες: Ηγλυκαγόνηκαιηεπινεφρίνη (αδρεναλίνη) ευνοούν τη β-οξείδωση και την κινητοποίηση

Διαβάστε περισσότερα

Φυσική Χημεία ΙΙ. Ηλεκτροχημικά στοιχεία. Κεφ.1 Ηλεκτροδιαλυτική τάση. Σημειώσεις για το μάθημα. Ευκλείδου Τ. Παναγιώτου Σ. Γιαννακουδάκης Π.

Φυσική Χημεία ΙΙ. Ηλεκτροχημικά στοιχεία. Κεφ.1 Ηλεκτροδιαλυτική τάση. Σημειώσεις για το μάθημα. Ευκλείδου Τ. Παναγιώτου Σ. Γιαννακουδάκης Π. Σημειώσεις για το μάθημα Φυσική Χημεία ΙΙ Ηλεκτροχημικά στοιχεία Κεφ.1 Ηλεκτροδιαλυτική τάση Ευκλείδου Τ. Παναγιώτου Σ. Γιαννακουδάκης Π. Τμήμα Χημείας ΑΠΘ 1. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1 ΗΛΕΚΤΡΟΔΙΑΛΥΤΙΚΗ ΤΑΣΗ 1.1 των µετάλλων

Διαβάστε περισσότερα

ΧΗΜΕΙΑ Β ΤΑΞΗΣ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΕΝΙΑΙΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ 2003

ΧΗΜΕΙΑ Β ΤΑΞΗΣ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΕΝΙΑΙΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ 2003 ΧΗΜΕΙΑ Β ΤΑΞΗΣ ΘΕΤΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΕΝΙΑΙΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ 003 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ ΘΕΜΑ 1ο Στις ερωτήσεις 1.1-1.4, να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθµό της ερώτησης και δίπλα το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση.

Διαβάστε περισσότερα

ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΚΕΦΑΛΑΙΟΥ 3

ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΚΕΦΑΛΑΙΟΥ 3 ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ ΠΕΡΙΛΗΨΗ ΚΕΦΑΛΑΙΟΥ 3 Το θέμα που απασχολεί το κεφάλαιο σε όλη του την έκταση είναι ο μεταβολισμός και χωρίζεται σε τέσσερις υποκατηγορίες: 3.1)Ενέργεια και οργανισμοί,

Διαβάστε περισσότερα

Χημικές Διεργασίες: Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική. Μέρος Ι

Χημικές Διεργασίες: Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική. Μέρος Ι : Χημική Ισορροπία Χημική Κινητική Μέρος Ι Υπενθύμιση... Απόδοση του Αντιδραστήρα: Έξοδος = f ( Είσοδος, Κινητική, Τρόπος αλληλεπίδρασης ) * Εξοδος: ρυθμός και σύσταση εξερχομένων προϊόντων * Είσοδος:

Διαβάστε περισσότερα

NH 2. Μονάδες Ένα υδατικό διάλυµα έχει ph=7 στους 25 ο C. Το διάλυµα αυτό µπορεί να περιέχει: β. NaC. Μονάδες 5 ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ Γ ΤΑΞΗ

NH 2. Μονάδες Ένα υδατικό διάλυµα έχει ph=7 στους 25 ο C. Το διάλυµα αυτό µπορεί να περιέχει: β. NaC. Μονάδες 5 ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ Γ ΤΑΞΗ ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ Γ ΤΑΞΗ ΕΠΑΝΑΛΗΠΤΙΚΕΣ ΑΠΟΛΥΤΗΡΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ Γ ΤΑΞΗΣ ΕΝΙΑΙΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ ΕΥΤΕΡΑ 9 ΙΟΥΛΙΟΥ 2001 ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ): ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ

Διαβάστε περισσότερα

κυτταρικού τοιχώµατος των βακτηρίων. σηµείο δράσης λυσοζύµης

κυτταρικού τοιχώµατος των βακτηρίων. σηµείο δράσης λυσοζύµης 3. Υδρολάσες Από τα ένζυµα που υδρολύουν γλυκοζιτικούς δεσµούς, το πιο µελετηµένο ένζυµο είναι η λυσοζύµη, της οποίας η τριτοταγήςδοµήείναιγνωστή. Ηλυσοζύµη διασπά τις αλυσίδες των υδατανθράκων τηςµουρεΐνης,

Διαβάστε περισσότερα