Εισαγωγή στη Δομή Βιομορίων

Εισαγωγή στη Δομή Βιομορίων

Μαρία Παυλάκη mpavlaki@alex.duth.gr

Oργάνωση μαθήματος (εξετάσεις) Tο μάθημα έχει συντελεστή 70% του τελικού βαθμού Tο εργαστήριο 30% Θα πρέπει να πάρετε 5 στο μάθημα και ο συνολικός βαθμός (μάθημα+εργαστήριο) να είναι κατ ελάχιστο 5, για να περάσετε Oι ερωτήσεις στις εξετάσεις θα είναι πολλαπλών επιλογών (5 επιλογές) με ± την τυχαία επιλογή

Στοιχεία χημείας πρωτεϊνών

Τα χημικά στοιχεία της ζωής Τα χημικά στοιχεία που συναντάμε πιο συχνά στα βιομόρια και οι δεσμικές τους ικανότητες Άτομο και εξωτερικά ηλεκτρόνια Συνήθης αριθμός ομοιοπολικών δεσμών Γεωμετρία δεσμών

Ασθενείς αλληλεπιδράσεις Οι ασθενείς δυνάμεις που κρατούν τα βιομόρια διπλωμένα και σταθεροποιούν τη δομή τους είναι: Δεσμοί υδρογόνου Αλληλεπιδράσεις van der Waals Ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις (δεσμοί άλατος) Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις

Δεσμοί υδρογόνου Ο δεσμός υδρογόνου έχει ιοντικό χαρακτήρα και ενέργεια δεσμού 1-3 Kcal/mol (αρκετά ασθενέστεροι του ομοιοπολικού δεσμού π.χ.c-h 100 kcal/mol) Μέσες αποστάσεις (¹) Δότης Δέκτης 2.70 2.65 2.90 2.90 2.85 3.10

Δεσμοί υδρογόνου D-H D-H A A Ασθενής Ισχυρός Οι δεσμοί υδρογόνου έχουν προσανατολισμό. Όταν δότης, Η και δέκτης βρίσκονται σ ευθεία ο δεσμός είναι ισχυρός. Πάντως είναι συχνές οι αποκλίσεις από την ευθύγραμμη διάταξη σε ασθενέστερους δεσμούς υδρογόνου

Αλληλεπιδράσεις van der Waals Oι αλληλεπιδράσεις van der Waals οφείλονται στις ελκτικές και απωστικές δυνάμεις μεταξύ στιγμιαίων επαγόμενων διπόλων ατόμων Ενέργεια αλληλεπίδρασης ~0.1 Kcal/mol

Αλληλεπιδράσεις van der Waals Η ενέργεια van der Waals παρουσιάζει ένα χαρακτηριστικό ελάχιστο που αντιστοιχεί στο άθροισμα των ακτίνων van der Waals του κάθε ατόμου, αν αυτό παρασταθεί σαν σφαίρα Ακτίνες van der Waals (¹) Η 1.2 C 1.7 N 1.5 O 1.4 P 1.9 S 1.9 Ελάχιστο

Ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις Αλληλεπιδράσεις μεταξύ φορτίων, το ένα από τα οποία είναι οπωσδήποτε σταθερό. Η απόσταση δεσμού είναι συνήθως μεγαλύτερη από τον δεσμό υδρογόνου και η ενέργεια δεσμού είναι ~ 5 Kcal/mol Arg/Lys Δεσμός άλατος Asp/Glu Για φορτία E = 332 q μ ρ e r 3 q φορτίο ε διηλεκτρική σταθερά r απόσταση

Το βασικό συστατικό Ηλεκτροθετικοί πόλοι Επειδή το νερό είναι σχεδόν πάντα παρόν στα έμβια όντα, η χημεία του έχει σε μεγάλο βαθμό καθορίσει τον μοριακό μηχανισμό δράσης των βιομορίων Ηλεκτραρνητικοί πόλοι

Το βασικό συστατικό Η πιο σημαντική ιδιότητα του νερού είναι ο σχηματισμός υδρογονικών δεσμών

Το βασικό συστατικό Η διάταξη των μορίων νερού στον πάγο είναι τετραεδρική και πιστεύεται ότι και στην υγρή του μορφή το νερό δεν έχει τυχαία δομή

Το βασικό συστατικό Νερό-Μεθανόλη Νερό-Μεθυλαμίνη Η εξαιρετική διαλυτική ικανότητα του νερού βασίζεται στη δημιουργία δεσμών υδρογόνου

Το βασικό συστατικό Η διαλυτοποίηση ιοντικών (αριστερά) ή πολικών (δεξιά) ουσιών οφείλεται στην ικανότητα του νερού να εξασθενίζει ανταγωνιστικά ηλεκτροστατικές δυνάμεις και δ. Η μεταξύ των μορίων αυτών παρεμβαλλόμενο για : Δημιουργία ελκτικών δυνάμεων με τα ιόντα Δημιουργία δ.η με τα πολικά μόρια

Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις Η αλληλεπίδραση αυτή βασίζεται στην «τάση» των υδρόφοβων ομάδων να «απομακρύνονται» από το νερό. Η γειτνίαση υδρόφοβων μορίων στο νερό είναι θερμοδυναμικά αυθόρμητη επειδή αυξάνει την εντροπία του σύμπαντος (2ος ΘΝ) Υδρόφοβο μόριο Οργανωμένο νερό Απελευθερωμένο νερό S 1 < S 2

Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις Οι υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις είναι η κύρια «δύναμη» διπλώματος των βιομορίων Στην επιφάνεια των βιομορίων υπάρχει πλειοψηφία πολικών ομάδων Στο εσωτερικό οι υδρόφοβες ομάδες σχηματίζουν τον λεγόμενο υδρόφοβο πυρήνα. Πολικές ομάδες στο εσωτερικό τείνουν να αποκτούν μη-πολικό χαρακτήρα μέσω «εξουδετέρωσης» Η «ενέργεια διπλώματος» είναι μικρή (~10-15 Kcal/mol), άρα το σύστημα είναι σε εύθραυστη ισορροπία Δεν υπάρχει αναλυτική συνάρτηση για την περιγραφή των υδρόφοβων αλληλεπιδράσεων

Ασθενείς αλληλεπιδράσεις Σταθερό σύμπλοκο Ασθενές σύμπλοκο Η δομή και λειτουργία των βιομορίων καθορίζεται από ασθενείς, μη-ομοιοπολικές, δυνάμεις

Κάποιοι ισχυροί δεσμοί Δισουλφιδικοί και κάποιοι ιοντικοί δεσμοί μεταξύ ιόντων και πρωτεΐνης (όπως το ιόν Fe 2+ στην μυοσφαιρίνη), αποτελούν ισχυρούς δεσμούς που παίζουν ρόλο στη σταθερότητα της δομής

Κάποιοι ισχυροί δεσμοί Γλουταμικά, Ασπαρτικά, Κυστεΐνες και Ιστιδίνες παίζουν ρόλο στη δέσμευση μετάλλων Ριβονουκλεοτιδική αναγωγάση

Και κάποιοι ισχυροί δεσμοί Αλκοολική αφυδρογονάση

Δομικοί λίθοι πρωτεϊνών

α-αμινοξύ: δομικός λίθος των πρωτεϊνών C a a-άτομο C (ασύμμετρο) αμινομάδα καρβοξυλομάδα Πλευρική αλυσίδα R (διαφέρει σε κάθε ένα από τα 20 αμινοξέα)

Πεπτιδικός δεσμός μεταξύ αμινοξέων(α.α) O πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται με αφυδάτωση. Μεταξύ -καρβοξυλομάδας του πρώτου α.α. και -αμινομάδας του δεύτερου α.α. 2 αμινοξέα (αα) Διπεπτίδιο Απώλεια H 2 O Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι πολύ σταθεροί (υδρολύονται πολύ δύσκολα, σε ειδικές συνθήκες)

O πεπτιδικός δεσμός Λόγω συντονισμού ο πεπτιδικός δεσμός έχει χαρακτήρα διπλού δεσμού με μήκος 1.32 Å. Αυτό συνεπάγεται ότι η πεπτιδική ομάδα είναι επίπεδη και άκαμπτη. Tο οξυγόνο του καρβονυλίου μπορεί να δράσει ως δέκτης σε υδρογονικούς δεσμούς ενώ το άζωτο του πεπτιδικού δεσμού ως δότης.

Ο διπλός δεσμός (π δεσμός) δεν έχει δυνατότητα περιστροφής (βλέπε δομή τροχιακών p). Καθορισμένες θέσεις υποκαταστατών σε σχέση με τον άξονα του δεσμού π.χ. Cl στο διχλωροαιθάνιο Απλός δεσμός: δυνατότητα περιστροφής Διπλός δεσμός: Αδυναμία περιστροφής Γεωμετρική ισομέρεια ή cis-trans ισομέρεια. (Είδος διαστερεοϊσομέρειας) όταν κάθε άτομο C του δ.δ. ενώνεται με 2 διαφορετικούς υποκαταστάτες.

O πεπτιδικός δεσμός O πεπτιδικός δεσμός έχει δύο γεωμετρικά ισομερή, cis και trans, ανάλογα με το σε ποιά πλευρά του δεσμού βρίσκονται οι πιο ογκώδεις υποκαταστάτες (στη περίπτωση μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας οι δύο C α ). H προτιμώμενη διαμόρφωση είναι η trans, λόγω μικρότερης στερεοχημικής παρεμπόδισης

Αμινοξύ ν+1 Rν α α Rν+1 Αμινοξύ ν Τρισδιάστατη απεικόνιση του πεπτιδικού δεσμού Τα α-άτομα Ca 2 αμινοξέων συνδεόμενων με πεπτιδικό δεσμό φαίνονται σε trans διάταξη κατά συνέπεια οι πλευρικές ομάδες (Rν και Rν+1) διατάσσονται πάνω και κάτω από το επίπεδο του πεπτιδικού δεσμού.

Ο πεπτιδικός δεσμός R Ο R C α C Ν C α H R Το επίπεδο σύστημα του πεπτιδικού δεσμού μειώνει τους βαθμούς ελευθερίας των πιθανών στερεοδιατάξεων της πρωτεΐνης.

Γιατί προτιμάται η trans διάταξη? Η cis διάταξη δεν ευνοείται λόγω στερεοχημικής παρεμπόδισης (προβλημάτων χωροδιάταξης) των πλευρικών αλυσίδων R

Πεπτιδικός δεσμός μεταξύ οποιουδήποτε αμινοξέος (Χ) και Pro (Χ-Pro) Στην Pro λόγω του κλειστού δακτυλίου R με την α-αμινομάδα υπάρχει μοναδικός τρόπος διάταξης σε σχέση με το προηγούμενο αμινοξύ σε πεπτιδικό δεσμό. CaX Πρόβλημα χωροδιάταξης και στις 2 διαμορφώσεις. Προτιμάται η cis Ca Pro

Aμινοξικά κατάλοιπα n n+1 n+2 n+3 Oι μονάδες που περιλαμβάνουν τα άτομα που περικλείονται από τις συνεχείς γραμμές παραπάνω ονομάζονται αμινοξικά κατάλοιπα (aminoacid residues)

Αμινοξικά κατάλοιπο Αμινοξικό Κατάλοιπο 1 Αμινοξικό Κατάλοιπο 2 Αμινοξικό Κατάλοιπο 3 Πεπτιδικός δεσμός Πεπτιδικός δεσμός Η επαναλαμβανόμενη μονάδα σε επίπεδο ακολουθίας στις πρωτεΐνες είναι το αμινοξικό κατάλοιπο

Mερικοί τρόποι γραφικής αναπαράστασης δομών

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Στην αρχή έχουμε ένα σύνολο συντεταγμένων (PBD) το οποίο μας ορίζει τη σχετική θέση των κέντρων των ατόμων H H H C O C C H H H O H

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Σκελετικά μοντέλα (skeletal models): φαίνονται μόνο οι δεσμοί μεταξύ των των κέντρων των ατόμων, με τα σωστά σχετικά μήκη. Tο χρώμα των δεσμών «μοιράζεται» και αντιστοιχεί στο χρώμα των ατόμων

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Mοντέλα σφαιρών και ράβδων (ball-and-stick models) : τα άτομα σχεδιάζονται ως σφαίρες, με ακτίνα μικρότερη από την ακτίνα Van der Waals τους, και οι ράβδοι αντιπροσωπεύουν τους δεσμούς

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Xωροπληρωτικά μοντέλα (space-fill models): τα άτομα έχουν την ακτινα van der Waals τους

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Πολυπεπτιδική αλυσίδα Σκελετικό μοντέλο Ball-and-stick Xωροπληρωτικό

Kύρια αλυσίδα Tα άτομα που δεν ανήκουν στις πλευρικές ομάδες των καταλοίπων αποτελούν την λεγόμενη κύρια αλυσίδα ή κορμό (main chain, backbone)

Kύρια αλυσίδα Γραφική αναπαράσταση κύριας αλυσίδας

Γραφική αναπαράσταση μοντέλων Πολυπεπτιδική αλυσίδα Kορμός (backbone) Kορδέλα (ribbon) Aπλοποιημένες μορφές γραφικής αναπαράστασης πολυπεπτιδικών αλυσίδων: η αναπαράσταση κορμού είναι γραμμές που συνδέουν τους α-άνθρακες. H αναπαράσταση κορδέλας είναι ένα cartoon της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περνά ανάμεσα από τα άτομα της κύριας αλυσίδας

Διάφορες αναπαραστάσεις της ίδιας πρωτεΐνης

Eπιφανειακά μοντέλα Tα επιφανειακά μοντέλα δείχνουν χαρακτηριστικά της επιφάνειας των πρωτεϊνικών μορίων. Στο σχήμα φαίνεται ένα επιφανειακό μοντέλο «πρόσβασης διαλύτη» (solvent-accessible)

H διαμόρφωση της πεπτιδικής αλυσίδας

H πεπτιδική ομάδα Kάθε πεπτιδική ομάδα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα περιλαμβάνει το C α άτομο και την καρβονυλική ομάδα του καταλοίπου n μαζί με την ομάδα NH και τον C α του καταλοίπου n+1

Πεπτιδικός δεσμός και διαμόρφωση Η γεωμετρία του πεπτιδικού δεσμού καθορίζει τους βαθμούς ελευθερίας του κορμού της πολυπεπτιδικής αλυσίδας

Γωνίες φ και ψ Eφόσoν οι πεπτιδικές ομάδες είναι επίπεδες και πρακτικά άκαμπτες, η κύρια αλυσίδα έχει μόνο δύο βαθμούς ελευθερίας, τις περιστροφές γύρω από τους δεσμούς C α C και N C α Eξ ορισμού, η δίεδρη γωνία γύρω από το δεσμό N C α ονομάζεται φ και η δίεδρη γωνία γύρω από το δεσμό C α C ονομάζεται ψ (C, ο άνθρακας του καρβονυλλίου)

Γωνίες στροφής φ και ψ αμινοξυ i+1 αμινοξυ i-1 αμινοξυ i

Γωνίες στροφής A D -180 < θ < +180 B Γωνία στροφής (torsion angle) τεσσάρων ατόμων A, B, C και D ορίζεται η μικρότερη γωνία μεταξύ των προβολών των δεσμών AB και CD σ ένα επίπεδο κάθετο στον δεσμό BC κοιτώντας από το B στο C. H γωνία αυτή ορίζεται και ως η δίεδρη γωνία μεταξύ των επιπέδων ABC και BCD. H γωνία είναι θετική όταν για να επικαλύψει (συναντήσει) η προβολή του AB την προβολή του CD χρειάζεται να περιστραφεί κατά τη φορά των δεικτών του ρολογιού και αρνητική όταν χρειάζεται να περιστραφεί αντίθετα. C A D D +θ -θ BC BC A -180 BC +180 D A

Γωνίες στροφής C (i-1) φ C (i) N(i) ψ N(i+1) N(i)-C α (i) C α (i)-c (i) φ : Oι γωνία στροφής μεταξύ των ατόμων C i-1 N i C α(i) C i ψ : Oι γωνία στροφής μεταξύ των ατόμων N i C α(i) C i N i+1

Γωνίες στροφής φ και ψ C ν C ν-1 Νν C ν aaν -1 αa ν αa ν+1 Νν (C, ο άνθρακας του καρβονυλλίου) C a ν Νν+1 http://www2.csusm.edu/jayasinghe/biomoltutorials/phipsitutorial/phipsitutorial.html C a ν

Φ γωνία

ψ γωνία

Γωνίες φ και ψ Γνωρίζοντας με ακρίβεια τις γωνίες φ και ψ για κάθε αμινοξικό κατάλοιπο μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας σημαίνει ότι γνωρίζουμε την ακριβή στερεοδιαμόρφωση του κορμού της αλυσίδας στον χώρο. Mε άλλα λόγια οι γωνίες φ και ψ ορίζουν μονοσήμαντα τη δομή του κορμού μιας πρωτεΐνης.

H γωνία ω ω : Oι γωνία στροφής μεταξύ των ατόμων C α(i) C I N i+1 C i+1 Για trans πεπτιδικούς δεσμούς η γωνία ω είναι περίπου 180Φ ενώ για cis είναι περίπου 0Φ

Στερεοδιαμορφώσεις των πλευρικών αλυσίδων Lys Oι στερεοδιαμορφώσεις των πλευρικών αλυσίδων ορίζονται από γωνίες στροφής χ1, χ2, χ3..., ξεκινώντας από τον C α.

Στερεοδιαμορφώσεις των πλευρικών αλυσίδων Λόγω στερεοχημικών παρεμποδίσεων οι γωνίες αυτές λαμβάνουν προτιμούμενα σύνολα τιμών για κάθε αμινοξύ (εκτός G και A) τα οποία χαρακτηρίζουν ενεργειακά ευνοϊκές στερεοδιατάξεις των πλευρικών αλυσίδων, τα στροφομερή (rotamers). Mία βάση δεδομένων που αποτελείται από το σύνολο των rotamers για κάθε αμινοξύ ονομάζεται βιβλιοθήκη των rotamer και χρησιμοποιείται κατά κόρoν στην ερμηνεία χαρτών ηλεκτρονικής πυκνότητας και στην μοντελοποίηση πρωτεϊνικών δομών. Eπειδή η τοπική διαμόρφωση της κύριας αλυσίδας επηρεάζει τις διαμορφώσεις των πλευρικών αλυσίδων (π.χ. η χ1 δεν έχει σχεδόν ποτέ την τιμή +60 σε κατάλοιπα ελίκων), δημιουργείται ένα άλλο σύνολο γωνιών που περιλαμβάνει στερεοδιαμορφώσεις που προτιμούνται για κάθε τοπική δομή κύριας αλυσίδας και ονομάζεται βιβλιοθήκη των backbone-related rotamer

Tα rotamers της βαλίνης Η πλευρική ομάδα της βαλίνης έχει τρία rotamers Ποιο από τα τρία είναι πιο σταθερό ενεργειακά;

Rotamers αργινίνης Τρία από τα 12 rotamers της αργινίνης

Διάγραμμα Ramachandran Eίναι όλα τα πιθανά ζεύγη γωνιών φ, ψ επιτρεπτά για κάθε αμινοξύ στην πολυπεπτιδική αλυσίδα; Tην ερώτηση αυτή απάντησε ο Ramachandran και οι συνεργάτες του στις Iνδίες κάνοντας χρήση μοντέλων όπου τα άτομα ήταν σκληρές σφαίρες με ακτίνες τις ακτίνες Van der Waals. Tα δισδιάστατα γραφήματα που απεικονίζουν τις επιτρεπτές γωνίες φ και ψ ονομάζονται διαγράμματα Ramachandran

Διάγραμμα Ramachandran Ελάχιστο Ενέργειας Υψηλή Ενέργεια

Διάγραμμα Ramachandran Gly Διάγραμμα Ramachandran γλυκινών από ένα σύνολο λυμένων πρωτεϊνών

Διάγραμμα Ramachandran Διάγραμμα Ramachandran μιας πρωτεΐνης γλυκίνες

Διάγραμμα Ramachandran Gly Pro Διαγράμματα Ramachandran από 500 κρυσταλλογραφικά λυμένες δομές πρωτεϊνών για όλα τα τα μη G/P κατάλοιπα (αριστερά) και για τα κατάλοιπα G και P (μέση και δεξιά)

https://www.youtube.com/watch?v=kewhg5spujs http://clfs690.alivetek.org/clfs690/amino/animballjmol.htm

Aμινοξέα: οι δομικοί λίθοι των πρωτεϊνών

L ή D αμινοξέα; Στα βιολογικά συστήματα οι πρωτεΐνες φτιάχνονται μόνο από L-αμινοξέα Κανόνας CORN Όταν κοιτώντας από το Η προς τον C α σχηματίζεται η λέξη CORN διαβάζοντας δεξιόστροφα (δείκτες ρολογιού), τότε το αμινοξύ είναι L

Tα αμινοξέα Γλυκίνη H γλυκίνη είναι το μόνο αμινοξύ που ο C α δεν είναι χειρικό κέντρο. Λόγο του R = H δεν έχουμε στερεοχημική παρεμπόδιση πλευρικής αλυσίδας και έτσι οι γωνίες φ και ψ του αμινοξέος έχουν το μεγαλύτερο εύρος σε σχέση με τα άλλα αμινοξέα.

Tα αμινοξέα Προλίνη H προλίνη είναι το μόνο αμινοξύ στο οποίο η πλευρική ομάδα συνδέεται και με το N της αμινομάδας, σχηματίζοντας έναν δακτύλιο. Aυτό περιορίζει σημαντικά τις δυνατές φ και ψ γωνίες που μπορεί να έχει το αμινοξύ.

Tα αμινοξέα Kυστεΐνη Kαι τα δύο αυτά αμινοξέα περιέχουν θείο. H κυστεΐνη σε μία σουλφιδρίλο-ομάδα ενώ η μεθειονίνη σε ένα θειοαιθερικό δεσμό. Δύο κατάλοιπα κυστεϊνών δύναται να φτιάξουν ένα δισουλφιδικό δεσμό (S- S). H μεθειονίνη είναι κλασσικό υδρόφοβο αμινοξύ. Mεθειονίνη

Tα αμινοξέα 2 -CH 2 SH + 1/2 O 2 -CH 2 -S-S-CH 2 + H 2 O Οξείδωση Αναγωγή 90 Oι δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται σε οξειδωτικό περιβάλλον. Oι δύο -SH ομάδες μπορεί να προέρχονται από κυστεΐνες που βρίσκονται στην ίδια ή σε διαφορετικές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Tο δισουλφίδιο που προκύπτει ονομάζεται κυστίνη.

Tα αμινοξέα * Aλανίνη Bαλίνη Iσολευκίνη Λευκίνη H αλανίνη είναι το μικρότερο υδρόφοβο αμινοξύ και απαντάται πολύ συχνά. H βαλίνη και ισολευκίνη διακλαδίζονται στον C β και έτσι δημιουργούν αυξημένη στερεοχημική παρεμπόδιση. H λευκίνη και ισολευκίνη είναι συντακτικά ισομερή. H ισολευκίνη έχει και δεύτερο χειρικό άνθρακα (βέλος)

Tα αμινοξέα Σερίνη Θρεονίνη Tα μικρά πολικά αυτά αμινοξέα περιέχουν υδροξύλια τα οποία μπορούν να λειτουργήσουν ως δέκτες και δότες πρωτονίων για τη δημιουργία υδρογονικών δεσμών.

Tα αμινοξέα Φαινυλαλανίνη Tυροσίνη Tρυπτοφάνη H φαινυλαλανίνη έχει έναν υδρόφοβο αρωματικό φαινολικό δακτύλιο, ενώ η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη έχουν και πολικό χαρακτήρα με δυνατότητα δημιουργίας υδρογονικών δεσμών μέσω του υδροξυλίου και της ινδολικής ομάδας, αντίστοιχα.

Tα αμινοξέα Γλουταμικό Aσπαρτικό Kαι τα δύο αυτά αμινοξέα είναι φορτισμένα αρνητικά σε φυσιολογικό ph. Oι καρβοξυλικές ομάδες μορούν να σχηματίσουν δεσμούς άλατος ή να είναι δέκτες υδρογονικών δεσμών.

Tα αμινοξέα Aρπαραγίνη Γλουταμίνη Tα αμινοξέα αυτά έχουν πλευρικές αλυσίδες που είναι παράγωγα του ασπαρτικού και γλουταμικού οξέος. H ενεργός τους ομάδα είναι το καρβοξυλαμίδιο το οποίο μπορεί να είναι δέκτης και δότης υδρογονικών δεσμών

Tα αμινοξέα Λυσίνη Aργινίνη Iστιδίνη Oι πλευρικές ομάδες αυτών των αμινοξέων είναι φορτισμένες θετικά σε φυσιολογικό ph. H αργινίνη είναι πιο βασική από την λυσίνη. H αλειφατική αλυσίδα της λυσίνης πολλές φορές παίρνει μέρος σε υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις.

Tα αμινοξέα Tο pk α της ιστιδίνης είναι 6.0, με αποτέλεσμα να έχουμε ισορροπία μεταξύ της φορτισμένης και μη φορτισμένης πλευρικής αλυσίδας γύρω από τις φυσιολογικές τιμές ph. Πρέπει να τονιστεί ότι όταν το άζωτο της ινδολικής ομάδας είναι φορτισμένο λειτουργεί ως δότης ενός πρωτονίου ενώ σε υψηλότερo ph ως δέκτης. H ιδιότητα αυτή χρησιμοποιείται συχνά στην ενζυμική κατάλυση.

H υδροφοβικότητα των αμινοξέων Ο υδροφοβικός δείκτης των 20 αμινοξέων (μεγαλύτερο νούμερο δείχνει μεγαλύτερη υδροφοβικότητα)

Kάποια παράγωγα αμινοξέων Aκέτυλο-λυσίνη Φωσφορυλο-σερίνη 3 -Yδροξυλο-προλίνη 3 -μέθυλο-ιστιδίνη γ-καρβόξυ-γλουταμικό

Στο επόμενο: Δευτεροταγής και υπερδευτεροταγής δομή