ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ. ΑΣΚΗΣΗ ΠΡΑΞΗΣ 10η ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

Transcript

1 ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ ΑΣΚΗΣΗ ΠΡΑΞΗΣ 10η ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ 1

2 Δομή των αμινοξέων Τα αμινοξέα περιέχουν στο μόριο τους: Καρβοξύλιο και αμινομάδα. Τα αμινοξέα των πρωτεϊνών είναι α-αμινοξέα. Συνέπειες: Έχουν *C (α-άνθρακας) με υποκαταστάτες: Το καρβοξύλιο, Την αμινομάδα, Ένα άτομο υδρογόνου, Μια πλευρική ομάδα (R) διαφορετική για κάθε αμινοξύ. Ανήκουν στην L-στερεοχημική οικογένεια. 2

3 3

4 Αμινοξέα Στη φύση συναντώνται 700 αμινοξέα, όμως στη σύνθεση των λευκωμάτων συμμετέχουν 20. Τα αμινοξέα χωρίζονται στα άπολα, δηλαδή αυτά που φέρουν μη-φορτισμένες πλευρικές ομάδες (R) και στα πολικά που φέρουν φορτισμένες πλευρικές ομάδες. Επίσης, σε αρωματικά αμινοξέα, δηλαδή μόρια που φέρουν αρωματικούς δακτυλίους. Τα πολικά αμινοξέα, σε φυσιολογικό ph, χωρίζονται σε αυτά που φέρουν καρβοξυλομάδες και σε αυτά που φέρουν αμινομάδες ως πλευρικές ομάδες (αναφέρονται και ως όξινα ή βασικά αμινοξέα). 4

5 Ονοματολογία αμινοξέων Η ισομορφή που συναντάται στα κύτταρα είναι αυτή των L-αμινοξέων 5

6 Δεξιόστροφα (+) και αριστερόστροφα (-) αμινοξέα 6

7 Κατάταξη αμινοξέων Με βάση τη συμπεριφορά τους απέναντι στο νερό: Yδρόφοβα: Αλανίνη, Βαλίνη, Ισολευκίνη, Λευκίνη, Μεθειονίνη, Προλίνη, Τρυπτοφάνη, Φαινυλαλανίνη. Yδρόφιλα: Γλυκίνη, Σερίνη, Θρεονίνη, Ασπαραγγίνη, Κυστείνη, Γλουταμίνη, Τυροσίνη. Όξινα: Ασπαραγγινικό Οξύ, Γλουταμικό Οξύ. Βασικά: Λυσίνη, Αργινίνη, Ιστιδίνη. 7

8 Κατάταξη αμινοξέων Με βάση τα χημικά τους χαρακτηριστικά: Αλειφατικά: Γλυκίνη, Αλανίνη, Βαλίνη, Ισολευκίνη, Λευκίνη (τα τρία τελευταία αμινοξέα διακλαδισμένης αλυσίδας). Αρωματικά: Φαινυλαλανίνη, Τυροσίνη, Τρυπτοφάνη. Θειούχα: Κυστείνη, Μεθειονίνη. Υδρόξυ-αμινοξέα: Σερίνη, Θρεονίνη. Αμίδια οξέων: Ασπαραγγίνη, Γλουταμίνη. Δικαρβονικά οξέα: Ασπαραγγινικό, Γλουταμικό. Βασικά αμινοξέα: Αργινίνη, Ιστιδίνη, Λυσίνη. Ιμινοξέα: Προλίνη. 8

9 Αμινοξέα Αλειφατικά Αμινοξέα Γλυκίνη (Gly,G) Αλανίνη (Ala, A) Βαλίνη (Val, V)* Λευκίνη (Leu, L)* Ισολευκίνη (Ile, I)* Αμινοξέα με υδροξυ- και σουλφο- ομάδες Σερίνη (Ser, S) Κυστεϊνη (Cys, C) Θρεονίνη (Thr, T)* Μεθειονίνη (Met, M)* 9

10 Αμινοξέα Αρωματικά Αμινοξέα Βασικά Αμινοξέα Φαινυλαλανίνη (Phe, P)* Τυροσίνη, (Tyr, Y) Όξινα Αμινοξέα και τα Αμίδιά τους Θρυπτοφάνη (Trp, W)* Ιστιδίνη (His, H) Λυσίνη (Lys, K)* Κυκλικό Αμινοξύ Αργινίνη (Arg, R) Ασπαρτικό οξύ (Asp, D) Γλουταμικό οξύ (Glu, E) Ασπαραγίνη (Asn, N) Γλουταμίνη (Gln, Q) Προλίνη (Pro, P) 10

11 Ασυνήθιστα αμινοξέα Δεν συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών: β-αλανίνη (παντοθενικό οξύ), Κιτρουλλίνη (κύκλος της ουρίας), Ορνιθίνη (κύκλος της ουρίας), γ-αμινο-βουτυρικό οξύ (GABA, νευροδιαβιβαστής), D-αλανίνη (κυτταρικό τοίχωμα βακτηρίων), D-σερίνη (κυτταρικό τοίχωμα βακτηρίων). Προϊόντα μετασχηματισμού αμινοξέων: 4-υδροξυ-προλίνη, 5-υδροξυ-λυσίνη, κ.λπ. 11

12 Ασυνήθιστα αμινοξέα 12

13 Συνέπειες της παρουσίας -COOH και -NH2 Σε ουδέτερα διαλύματα έχουν μορφή διπολικού ιόντος, Εμφανίζουν ισοηλεκτρικό σημείο (Ι.Σ.), Έχουν pk στην όξινη και στην αλκαλική περιοχή. Συνέπειες της παρουσίας της πλευρικής ομάδας: Οι τιμές pk διαφορετικές για κάθε αμινοξύ, Διαφορές στις ιονίσιμες ομάδες της πλευρικής ομάδας. 13

14 Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων (π.χ. ΑLA) Ισοδύναμα ΟΗ - 14

15 Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων Το σημείο που το φορτίο του αμινοξέος είναι μηδέν (0) ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο pi pk 1 pk 2 2 Αμινοξύ pk 1 pk 2 pk 3 pi Αλανίνη 2,35 9,69-6,02 Αλανίνη Ασπαρτικό οξύ Ασπαρτικό οξύ 1,8 3,7 9,6 2,8 Λυσίνη Λυσίνη 2,2 9,0 10,5 9,7 15

16 16

17 Χημικές Ιδιότητες Αμινοξέων Αντιδράσεις του α-cooh NaBH 4 R C H 2 OH + H 2 O Αναγωγή NH2CH C 2 H 5 OH R C H NH 2 COOC 2 H 5 + H 2 O Εστεροποίηση R C H NH 2 COOH Αποκαρβοξυλίωση + R C H2 NH 2 CO 2 NaOCl + H 2 O Οξείδωση + + RCHO NH 3 NaCl CO 2 + NaOH R C H NH 2 COONa + H 2 O Αντίδραση παραγωγής γλουταμινικού νατρίου 17

18 Χημικές Ιδιότητες Αμινοξέων Αντιδράσεις της α-νη 2 R COCl Ακυλίωση R C H N H COOH COR' + HCl NO 2 O 2 N F NO 2 Αλκυλίωση O 2 N N H C H R COOH + HF R C H NH 2 COOH HNO 2 R C H + N 2 + H 2 O OHCOOH HCHO R C H N CH 2 + H 2 O COOH 18

19 Χημικές Ιδιότητες Αμινοξέων Αντιδράσεις της α-νη 2 (συνέχεια) Αντιδράσεις Maillard R C H NH 2 COOH + R'-CHO R C H N COOH C H R' + H 2 O Αντίδραση με νινυδρίνη 1. R C H NH 2 COOH O + O + H 2 O O O O CHOH + R-CHO + ΝΗ 3 + CO 2 2. O O ONH 4 O CHOH + O + 2ΝΗ N 3 + 2H 2 O O (Η προλίνη και η υδρόξυ-προλίνη δίνουν κίτρινο παράγωγο) O O O Μπλε χρώμα 19

20 Χημικές Ιδιότητες Αμινοξέων Αντιδράσεις της σουλφυδριλικής ομάδας H 2 HOOC C C SH οξείδωση HOOC C H C H2 H2 NH 2 S S C H2 C H NH 2 COOH NH 2 κυστεΐνη κυστίνη 20

21 Η δημιουργία του πεπτιδικού δεσμού 21

22 22

23 Κατάταξη των Πρωτεϊνών ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Απλές Σύνθετες Σφαιρικές Γλοβουλίνες Αλβουμίνες Γλουτελίνες Προλαμίνες Ινώδεις Κολλαγόνο Ελαστίνη Κερατίνη Γλυκοπρωτεΐνες Λιποπρωτεΐνες Μεταλλοπρωτεΐνες Νουκλεοπρωτεΐνες Φωσφοπρωτεΐνες 23

24 Ταξινόμηση ανάλογα με τις φυσικές ιδιότητες Αλβουμίνες (διαλύονται στο νερό), Γλοβουλίνες (διαλύονται σε αραιά διαλύματα ηλεκτρολυτών), Γλουτελίνες (διαλύονται σε αραιά διαλύματα οξέων-βάσεων), Προλαμίνες (διαλύονται σε αλκοόλη 70-80ο, ζεϊνη, γλοιαδίνη), Σκληροπρωτεΐνες (αδιάλυτες, ελαστίνη, κερατίνη, φιβροϊνη), Ιστόνες (έχουν ισχυρά βασικό χαρακτήρα). 24

25 25

26 Οι συζευγμένες πρωτεΐνες ως προς την προσθετική ομάδα Νουκλεοπρωτεϊνες (νουκλεϊνικά οξέα, συστατικά της χρωματίνης), Χρωμοπρωτεϊνες (έγχρωμη προσθετική ομάδα, αιμοσφαιρίνη), Φωσφορο-πρωτεΐνες (φωσφορικό οξύ, καζεΐνη), Γλυκοπρωτεΐνες (ανοσοσφαιρίνες, βλεννο-πρωτεΐνες, λεκτίνες), Λιποπρωτεΐνες. 26

27 Δομή των Πρωτεϊνών Πρωτοταγής Δομή Αλληλουχία αμινοξέων A A S X D X S L V E V H X X V F I V P P X I L Q A V V S I A 31 T T R X D D X D S A A A S I P M V P G W V L K Q V X G S Q A 61 G S F L A I V M G G G D L E V I L I X L A G Y Q E S S I X A 91 S R S L A A S M X T T A I P S D L W G N X A X S N A A F S S 121 X E F S S X A G S V P L G F T F X E A G A K E X V I K G Q I 151 T X Q A X A F S L A X L X K L I S A M X N A X F P A G D X X 181 X X V A D I X D S H G I L X X V N Y T D A X I K M G I I F G 211 S G V N A A Y W C D S T X I A D A A D A G X X G G A G X M X 241 V C C X Q D S F R K A F P S L P Q I X Y X X T L N X X S P X 271 A X K T F E K N S X A K N X G Q S L R D V L M X Y K X X G Q 301 X H X X X A X D F X A A N V E N S S Y P A K I Q K L P H F D 331 L R X X X D L F X G D Q G I A X K T X M K X V V R R X L F L 361 I A A Y A F R L V V C X I X A I C Q K K G Y S S G H I A A X 391 G S X R D Y S G F S X N S A T X N X N I Y G W P Q S A X X S 421 K P I X I T P A I D G E G A A X X V I X S I A S S Q X X X A 451 X X S A X X A Π.χ. Εξωκινάση 27

28 Πρωτοταγής δομή Είναι η αλληλουχία των αμινοξέων στην πεπτιδική αλυσίδα. Τα αμινοξέα καθορίζουν τη δυνατότητα περιστροφής. Τα αμινοξέα καθορίζονται από τη δομή του αντίστοιχου γονιδίου. Τα στάδια για τον προσδιορισμό πρωτοταγούς δομής είναι: απομόνωση και καθαρισμός της πρωτεΐνης, προσδιορισμός της σύστασης σε αμινοξέα, πολλαπλή ειδική υδρόλυση με διαφορετικό μέσο κάθε φορά, διαχωρισμός των μερικών πεπτιδίων κάθε φορά, προσδιορισμός των ακραίων αμινοξέων στα πεπτίδια, προσδιορισμός της πρωτοταγούς δομής των πεπτιδίων, προσδιορισμός των ακραίων αμινοξέων της πρωτεΐνης. 28

29 Δομή των Πρωτεϊνών Δευτεροταγής - α-έλικα Υδρόφιλα R: προς τα έξω Δεσμοί Η 3,6 αμινοξέα ανά στροφή Υδρόφοβα R: προς τα μέσα 29

30 Δευτεροταγής δομή Αιτιολόγηση της σταθερής δομής στο χώρο. Διαμόρφωση α-έλικας: γεωμετρικά χαρακτηριστικά, σύναψη δεσμών υδρογόνου, παραδείγματα. Διαμόρφωση πτυχωτής επιφάνειας: σύναψη δεσμών υδρογόνου, παράλληλη και αντιπαράλληλη φορά της πεπτιδικής αλυσίδας, παραδείγματα. 30

31 Δομή των Πρωτεινών Δευτεροταγής -β-πτυχωτό φύλλο στροφή αντι-παράλληλο παράλληλο 31

32 Διαφορές ΜΟΡΦΩΝ ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΟΥΣ ΔΟΜΗΣ α-έλικα Στην α-έλικα η πρωτεΐνη αναδιπλώνεται με τη βοήθεια δεσμών υδρογόνου μεταξύ αμινοξέων της ΙΔΙΑΣ πολυπεπτιδικήςαλυσίδας τα οποία είναι σε κοντινή μεταξύ τους απόσταση. Έτσι η πρωτεΐνη παίρνει ελικοειδή μορφή με 3,6 αμινοξέα για κάθε σπείρα (18 αμινοξέα για κάθε 5 σπείρες). β-πτυχωτή επιφάνεια Στη β-πτυχωτή επιφάνεια η αναδίπλωση γίνεται με την βοήθεια δεσμών υδρογόνου κυρίως μεταξύ ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΩΝ πολυπεπτιδικών αλυσίδων του ίδιου πρωτεϊνικού μορίου. Έτσι, η πρωτεΐνη αποκτά σχήμα επιφάνειας με πτυχώσεις. 32

33 Δομή των Πρωτεινών Τριτοταγής Τεταρτοταγής 33

34 Τριτοταγής δομή Εκτροπή από την δευτεροταγή δομή: στερεοχημική παρεμπόδιση, η παρουσία της προλίνης. Επιπλέον σταθεροποίηση του πρωτεϊνικού μορίου. Δεσμοί υδρογόνου: περιοχές αποκλεισμού νερού. Ιοντικές επιδράσεις: αφετηρία οι ιονίσιμες ομάδες, η διηλεκτρική σταθερά, η ιδιαιτερότητα του νερού. Υδρόφοβες ή απολικές επιδράσεις: υδρόφοβες ομάδες, παρουσία των υδρόφοβων αμινοξέων, αποφυγή νερού. Δυνάμεις van der Waals: υδρόφοβες ομάδες. Δισουλφιδικές γέφυρες: οξείδωση σουλφυδρυλίων. 34

35 Τεταρτοταγής δομή Αναφέρεται σε πρωτεΐνες με περισσότερες πεπτιδικές αλυσίδες. Χρησιμοποιεί τις σταθεροποιητικές δυνάμεις της τριτοταγούς δομής. Παράδειγμα, η δομή της αιμοσφαιρίνης. 35

36 Κολλαγόνο Ιδιόρρυθμη τριπλή έλικα 36

37 Ισοηλεκτρικό σημείο Περισσότερες όξινες ομάδες χαμηλό Περισσότερες βασικές ομάδες υψηλό Διαλυτότητα ph Άλατα (εναλάτωση, εξαλάτωση) Οργανικοί διαλύτες Θερμοκρασία Υδρόλυση με οξέα, βάσεις ή ένζυμα θερμανση Μετουσίωση Φυσικές ιδιότητες Ζελατινοποίηση Κολλαγόνο Θέρμανση, οξύ ή άλκαλι Προσθήκη ζεστού νερού διόγκωση ζελατίνης Συγκράτηση μεγάλης ποσότητας νερού στο πλέγμα Θέρμανση υδρόλυμα Ψύξη πηκτή 37

38 Μετουσίωση Φυσικές ιδιότητες Φυσικοί παράγοντες φυσική μετουσιωμένη Θερμοκρασία Μηχανική επεξεργασία Πίεση Αφρός 38

39 Η αύξηση της θερμοκρασίας προκαλεί: μείωση της ισχύος των δεσμών υδρογόνου, μείωση της ισχύος των ιοντικών επιδράσεων, μείωση των δυνάμεων van der Waals, ισχυροποίηση των Θέρμανση πρωτεΐνης υδρόφοβων επιδράσεων. 39

40 Υδρόλυση του πεπτιδικού δεσμού με ισχυρά οξέα: συνθήκες (120 οc, για ώρες), Συνέπειες: καταστροφή της τρυπτοφάνης, μερική καταστροφή της σερίνης και θρεονίνης, Φυσική-χημική υδρόλυση υδρόλυση των αμιδίων. 40

41 Η εξειδίκευση των πρωτεολυτικών ενζύμων στην προέλευση του καρβοξυλίου του πεπτιδικού δεσμού: η τρυψίνη στα βασικά αμινοξέα, η χυμοτρυψίνη στα αρωματικά αμινοξέα, η θερμολυσίνη σε λευκίνη, ισολευκίνη, βαλίνη (υδρόφοβα), η καρβοξυπεπτιδάση στο καρβοξυ-τελικό αμινοξύ. Ενζυμική υδρόλυση 41

42 Φυσικές ιδιότητες Μετουσίωση - Χημικοί παράγοντες Οργανικοί διαλύτες Οξέα Βάσεις Απορρυπαντικά RCOO - 42

43 Ανάλυση των πρωτεϊνών Μέθοδος Kjeldahl Αναλύεται το πρωτεινικό άζωτο. Το Ν σε gr πολλαπλασιάζεται με ένα συντελεστή ( 6,25) για τη μετατροπή σε gr πρωτείνης. Φασματοφωτομετρικά Μέτρηση στα 280nm (απορρόφηση τυροσίνης). Αντίδραση της διουρίας (σε αλκαλικό διάλυμα CuSO4). Αντίδραση Lowry (με το αντιδραστήριο Folin-Ciocalteau). 43

44 Βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών 1. Το κύριο συστατικό του μυϊκού ιστού είναι οι πρωτεΐνες. Τα μυοϊνίδια αποτελούνται κυρίως από παχειές ίνες της πρωτεΐνης μυοσίνης και λεπτές ίνες των πρωτεϊνών ακτίνης και τροπομυοσίνης. Η μυϊκή συστολή ρυθμίζεται από τη συγκέντρωση ιόντων Ca+2, τα οποία αντιδρούν με μία άλλη σημαντική πρωτεΐνη του μυϊκού ιστού, την τροπονίνη. Επίσης πρωτεΐνες όπως η ελαστίνη και το κολλαγόνο είναι συστατικά των συνδέσμων των οστών και του συνδετικού ιστού αντίστοιχα. 44

45 Βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών 2. Άλλες πρωτεΐνες έχουν ορμονική δράση. Για παράδειγμα, η ινσουλίνη και η γλυκαγόνη είναι ορμόνες πεπτιδικής φύσεως, που εκκρίνονται από το πάγκρεας και ρυθμίζουν τη συγκέντρωση του σακχάρου στο αίμα. 3. Άλλες πρωτεΐνες έχουν μεταφορικό ρόλο. Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη είναι υπεύθυνη για την μεταφορά οξυγόνου στο αίμα, ενώ η μυοσφαιρίνη είναι υπεύθυνη για την πρόσληψη οξυγόνου από τους μυς. 45

46 Βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών 4. Τα διάφορα αντισώματα, με τα οποία ο οργανισμός του ανθρώπου ή των ζώων αμύνεται στην εισβολή ενός ξένου σώματος, είναι πρωτεΐνες που παράγονται από τον ίδιο τον οργανισμό και έχουν δομή τέτοια, που τις καθιστά ειδικές στο να δεσμεύουν και να εξουδετερώνουν το ξένο σώμαεισβολέα, που ονομάζεται γενικά αντιγόνο. Πρόκειται δηλαδή για αμυντικές πρωτεΐνες. 5. Τα διάφορα ένζυμα είναι σώματα με πρωτεϊνική δομή. Για παράδειγμα, το ένζυμο ριβονουκλεάση είναι πρωτεΐνη αποτελούμενη από 124 αμινοξέα. 46

47 Βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών 6. O ρόλος άλλων πρωτεϊνών είναι αποθηκευτικός. Για παράδειγμα, η καζεΐνη -πρωτεΐνη του γάλακτος, έχει ως ρόλο την αποθήκευση ασβεστίου, ενώ η ωαλβουμίνη, που είναι κύριο συστατικό στο ασπράδι του αβγού, είναι πηγή αμινοξέων για το αναπτυσσόμενο έμβρυο. 7. Στη μεμβράνη των κυττάρων υπάρχουν πρωτεΐνες υποδοχείς, ο ρόλος των οποίων είναι να αναγνωρίζουν και να συνδέονται με ουσίες σημαντικές για το μεταβολισμό των κυττάρων. Είναι συνήθως γλυκοπρωτεΐνες. 47

48 Χρησιμότητα των πρωτεϊνών Απαραίτητες στην ανάπτυξη, δομή, διαμόρφωση σώματος, Σύνθεση ιστών αντικατάσταση φθορών, Πρώτη ύλη για πεπτικά υγρά, ορμόνες, πλάσμα, ένζυμα κ.α. Πηγή ενέργειας, Ρυθμιστικές ιδιότητες. 48

49 49

50 Πρωτεΐνες πλάσματος αίματος ΑΛΒΟΥΜΙΝΗ (ΛΕΥΚΩΜΑΤΙΝΗ) 3,5-5 g/dlή g/l Η κύρια πρωτεΐνη πλάσματος 50

51 Ανάλυση των πρωτεϊνών του ορού αίματος, ηλεκτροφορητικά και ποσοτικά Ο ΟΡΟΣ ΛΑΜΒΑΝΕΤΑΙ ΜΕΤΑ ΤΗΝ ΠΗΞΗ ΤΟΥ ΑΙΜΑΤΟΣ, ΑΡΑ ΣΤΙΣ ΠΑΡΑΠΑΝΩ ΤΙΜΕΣ ΔΕΝ ΣΥΜΠΕΡΙΛΑΜΒΑΝΟΝΤΑΙ ΟΙ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΤΗΣ ΠΗΞΗΣ (ΙΝΩΔΟΓΟΝΟ Ή ΦΙΜΠΡΙΝΟΓΟΝΟ) 51

52 Ο ρόλος της αλβουμίνης του πλάσματος/ορού 52

53 Εργαστηριακοί δείκτες θρέψης βάσει πρωτεϊνών 53

54 Τρόπος πρόσκτησης των αμινοξέων Ο ανθρώπινος οργανισμός χρειάζεται τα αμινοξέα, για να συνθέσει πρωτεΐνες και πεπτίδια. Πού βρίσκει όμως τα αμινοξέα; Δύο είναι οι τρόποι: α) από τις πρωτεΐνες της τροφής, οι οποίες υδρολύονται απελευθερώνοντας αμινοξέα, β) από άλλες πρώτες ύλες συνθέτοντας τα. Τα αμινοξέα που μπορούν να συντεθούν από τον οργανισμό ονομάζονται μη απαραίτητα, σε αντίθεση με εκείνα που είναι αναγκασμένος να τα προμηθεύεται αποκλειστικά από πρωτεϊνούχα τρόφιμα. Αυτά χαρακτηρίζονται ως απαραίτητα: λυσίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, βαλίνη, φαινυλαλανίνη, θρεονίνη, μεθειονίνη και τρυπτοφάνη. 54

55 Τρόπος πρόσκτησης των αμινοξέων Εκτός όμως από τα παραπάνω, τα αμινοξέα ιστιδίνη και αργινίνη αν και μπορούν να συντεθούν από τον ανθρώπινο οργανισμό, παρουσιάζουν πολύ μικρό ρυθμό βιοσύνθεσης για να καλυφθούν οι ανάγκες σε ορισμένες περιπτώσεις. Συγκεκριμένα, σε αναπτυσσόμενους οργανισμούς η ιστιδίνη αποτελεί απαραίτητο αμινοξύ λόγω της αυξημένης ανάγκης του για τη συνεχή δημιουργία νέων ιστών. Για το λόγο αυτό τα δύο αυτά αμινοξέα ονομάζονται ημιαπαραίτητα. 55