Η πλειοψηφία των αμινοξέων είναι του τύπου :

Transcript

1 ΚΕΦΑΛΑΙΟ 5

2 Η πλειοψηφία των αμινοξέων είναι του τύπου : H 2 NCHCOOH R O συνδυασμός καρβοξυλίου και αμινομάδας στο μόριό τους έχει ως αποτέλεσμα να συμπεριφέρονται είτε ως οξέα είτε ως βάσεις (αμφολύτες). Ανάλογα με το ph του διαλύματος στο οποίο είναι διαλυμένα απαντώνται είτε ως κατιόντα είτε ως ανιόντα.

3

4 Το ισοηλεκτρικό σημείο του κάθε αμινοξέος εξαρτάται από τη δομή του. Το pi των ουδέτερων αμνοξέων κυμαίνεται από 5 6,5 είναι δηλαδή κοντά στο ουδέτερο ph. To γεγονός αυτό οφείλεται στον ισχυρότερο όξινο χαρακτήρα του καρβοξυλίου έναντι του βασικού χαρακτήρα της αμινομάδας.

5

6

7

8 Πολλά από τα αμινοξέα που παραλαμβάνει ο άνθρωπος με τη διατροφή, μέσω των πρωτεϊνών των τροφίμων, μπορούν να συντεθούν από τον οργανισμό για τις θρεπτικές του ανάγκες. Ορισμένα όμως αμινοξέα δεν μπορεί να τα συνθέσει ο οργανισμός και για αυτό πρέπει υποχρεωτικά να τα παραλαμβάνει από τις τροφές. Ακριβώς για αυτό το ρόλο τους τα αμινοξέα αυτά χαρακτηρίζονται ως «απαραίτητα» ή «ουσιώδη», καθώς η δράση τους δεν μπορεί να αντικατασταθεί από άλλα θρεπτικά συστατικά των τροφίμων και επομένως πρέπει να λαμβάνονται σε επαρκείς ποσότητες μέσω των τροφίμων.

9 ΑΠΑΡAITHTA Λευκίνη (Leu) L Ισολευκίνη (Ιle) I Λυσίνη (Lys) K Μεθειονίνη (Met) M Φαινυλαλανίνη (Phe) F Θρεονίνη (Thr) T Θρυπτοφάνη (Trp) W Bαλίνη (Val) V ΜΗ ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΑ Αλανίνη (Αla) A Αργινίνη (Arg) R Ασπαραγίνη (Asn) N Ασπαραγινικό οξύ (Αsp) D Γλουταμίνη (Gln) Q Γλουταμινικό οξύ (Glu) E Γλυκίνη (Gly) G Ιστιδίνη (His) H Κυστείνη (Cys) C Προλίνη ( Pro) P Σερίνη (Ser) S Τυροσίνη (Tyr) Y

10 ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΩΝ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ Διαλυτότητα Η διαλυτότητα των αμινοξέων είναι ευμετάβλητη. Ορισμένα αμινοξέα είναι διαλυτά στο νερό (προλίνη. Γλυκίνη, αλανίνη). Κάποια είναι ελάχιστα διαλυτά στο νερό (τυροσίνη). Προσθήκη οξέων βάσεων σε υδατικά διαλύματα, αυξάνει τη διαλυτότητα τους εξαιτίας του σχηματισμού αλάτων. Όλα τα αμινοξέα είναι ελάχιστα διαλυτά σε ph κοντά στο ισοηλεκτρικό του σημείο. Διότι το διπολικό ιόν (που είναι ηλεκτρικά ουδέτερο)έχει μικρή χημική συγγένεια με το πολικό νερό. Η διαλυτότητα των αμινοξέων σε μη πολικούς διαλύτες είναι περιορισμένη λόγω ότι τα αμινοξέα είναι πολικά

11 Αντίδραση νινυδρίνης ( ανίχνευση αμινοξέων πρωτεϊνών) Οι πρωτεΐνες και τα αμινοξέα επειδή έχουν ελεύθερες αμινομάδες, αντιδρούν με νινυδρίνη και το διάλυμα αποκτά χαρακτηριστική κυανή χροιά.

12 ΠΕΠΤΙΔΙΑ Τα πεπτίδια είναι πολυμερή που σχηματίζονται από αμινοξέα που συνδέονται με αμιδικό δεσμό (πεπτιδικός δεσμός). Τα πεπτίδια με βάση τον αριθμό των αμινοξέων τους χαρακτηρίζονται ως διπεπτίδια τριπεπτίδια ή γενικά ολιγοπεπτίδια (μέχρι 10 αμινοξέα). Αν ο αριθμός των αμινοξέων υπερβαίνει τα 100 χαρακτηρίζονται ως πρωτεΐνες.

13 O H O O H H 2 N - CH - C - OH + H N - CH - C - OH -H 2 O H 2 N - CH - C - N - CH - COOH R R R Πεπτιδικός Δεσμός

14 Κατά συνθήκη η γραφή του συντακτικού τύπου των πεπτιδίων γίνεται με το Ν τελικό αμινοξύ ( ελεύθερη αμινομάδα) στα αριστερά και το C- τελικό στα δεξιά. Η ονομασία γίνεται με τη χρήση των συντομογραφιών των ονομάτων των αμινοξέων, τα οποία γράφονται με τη σειρά που υποδηλώνει την αλληλουχία τους στο μόριο του πεπτιδίου (Ala Gly)

15 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Είναι πολυμερή που αποτελούνται από αμινοξέα με συγκεκριμένη αλληλουχία και πάνω από 100 πεπτιδικούς δεσμούς. αμιδικός δεσμός R R R R R CH CH CH CH CH N C N C N C N C N C H O H O H O H O H O Τμήμα πρωτεΐνης

16 Είδη Δεσμών στα πρωτεϊνικά μόρια Δεσμός υδρογόνου : Στις πρωτεΐνες υπάρχουν δεσμοί υδρογόνου μεταξύ διαφορετικών ομάδων N - H O = C C - O - H O = C O - H O - C O

17 ΔΕΣΜΟΙ VAN DER WAALS Εμφανίζονται μεταξύ ατόμων ή μη πολικών ομάδων που απαντούν συχνά στα πρωτεϊνικά μόρια. Δημιουργούνται από τη στιγμιαία μετακίνηση ηλεκτρονίων. ΔΙΣΟΥΛΦΙΔΙΚΟΙ ΔΕΣΜΟΙ Ή ΓΕΦΥΡΕΣ S S Δημιουργούνται μεταξύ αμινοξέων που περιέχουν θείο και είναι σημαντικοί για τη σταθερότητα των πρωτεϊνών

18 C CH 2 S - H S - H CH 2 C C CH 2 S - H S - H CH 2 C Σχηματισμός δισουλφιδικής γέφυρας Συνέπεια του δεσμού αυτού είναι η αύξηση της σταθερότητας της πρωτεΐνης.

19 ΙΟΝΤΙΚΟΙ ΔΕΣΜΟΙ Το νερό ως δίπολο περιβάλλει φορτισμένες ομάδες των αμινοξέων με αποτέλεσμα να ευνοείται η διάλυση των πρωτεϊνών.

20 ΔΟΜΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ Α. Πρωτοταγής δομή των πρωτεϊνών καθορίζεται από την αλληλουχία των αμινοξέων που τις απαρτίζουν. Εάν αλλάξει η πρωτοταγής δομή αλλάζουν οι φυσικές και βιολογικές ιδιότητες τους ΣΥΝΕΝΩΣΗ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΩΝ ΑΛΥΣΙΔΩΝ ΜΕ ΔΕΣΜΟΥΣ Η

21 Β. Δευτεροταγής δομή των πρωτεϊνών, αναφέρεται στον τρόπο διάταξης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο χώρο ΔΟΜΗ α - ΕΛΙΚΑΣ

22 Στη α έλικα το καρβονύλιο και η αμινομάδα βρίσκονται στην ίδια ευθεία Η ελικοειδής δομή σταθεροποιείται με τους δεσμούς Η μεταξύ των ομάδων ΝΗ και CO των πεπτιδικών δεσμών της ίδιας αλυσίδας. Εκτός από την ελικοειδή διαμόρφωση που ευνοείται από ορισμένα αμινοξέα υπάρχει και η β πτυχωτή επιφάνεια. Εδώ οι γειτονικές αλυσίδες των πολυπεπτιδίων έχουν αντίθετες κατευθύνσεις.

23 Β- ΠΤΥΧΩΤΗ ΕΠΙΦΑΝΕΙΑ

24 Γ. Τριτοταγής δομή αναφέρεται στον τρόπο αναδίπλωσης και γενικά της συνολικής διευθέτησης στο χώρο Δ. Τεταρτοταγής δομή αναφέρεται στη σύζευξη των επιμέρους τμημάτων πολυπεπτιδικών αλυσίδων που διαθέτουν τριτοταγή δομή

25 Τριτοταγής και Τεταρτοταγής δομή μυογλοβίνης

26

27 Ζελατινοποίηση Είναι η διαδικασία μετατροπής μιας ουσίας σε ένα κολλοειδές σύστημα που ονομάζεται πηκτή (gel). Κατά τη ζελατινοποίηση μόρια νερού εγκλωβίζονται μεταξύ των μακρομορίων των πηκτωματογόνων ουσιών που μπορεί να είναι υδατάνθρακες ή πρωτεΐνες. Πρωτεΐνη που παρουσιάζει αυτές τις ιδιότητες είναι η ζελατίνη, η πρωτεΐνη του κολλαγόνου, το οποίο βρίσκεται στους συνδετικούς ιστούς των ζώων. Οι πηκτωματογόνες ουσίες χρησιμοποιούνται και ως γαλακτωματοποιητές.

28 Το ιξώδες μιας πρωτεΐνης (πχ. Ζελατίνης) εξαρτάται : Το μέγεθος και το σχήματος του μορίου της (μοριακή δομή) Τη θερμοκρασία Το βαθμό ενυδάτωσης της πρωτεΐνης Τη συγκέντρωση Το ph

29 Κατά την απομάκρυνση του ph από το ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης οι ιοντισμένες ομάδες της (- ΝΗ 2, -CΟΟΗ) εμφανίζουν μεγαλύτερη τάση δημιουργίας δεσμών υδρογόνου με το νερό. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα η προσρόφηση του νερού (ενυδάτωση της πρωτεΐνης και αύξηση του όγκου των ενυδατωμένων μορίων της) να αυξάνεται όσο το ph απομακρύνεται από το ισοηλεκτρικό σημείο, στο οποίο το ιξώδες παρουσιάζει την ελάχιστη τιμή του.

30 Η αύξηση της ενυδάτωσης και του ιξώδους με την απομάκρυνση της πρωτεΐνης από το ισοηλεκτρικό της σημείο έχει ένα μέγιστο όριο. Πέρα απ αυτό το ιξώδες μειώνεται λόγω της υδρόλυσης που πραγματοποιείται σε όξινο ή αλκαλικό περιβάλλον.

31 ΠΑΡΑΜΕΤΡΟΙ ΠΟΥ ΕΠΗΡΕΑΖΟΥΝ ΤΗΝ ΖΕΛΑΤΙΝΟΠΟΙΗΣΗ Χρόνος πήξης :είναι το χρονικό διάστημα που απαιτείται για «στερεοποίηση» ρευστού διαλύματος θερμοκρασίας 60 ο C, όταν αυτό μεταφερθεί σε ψυχρό περιβάλλον (10 ο C). Συνεκτικότητα : μετριέται έμμεσα μέσω του χρόνου που απαιτείται για να μετακινηθεί συγκεκριμένη μάζα πηκτής όταν αυτή εξαναγκάζεται σε κατακόρυφη ροή

32 ΑΦΡΙΣΜΟΣ Οι αφροί στα τρόφιμα είναι συστήματα διασποράς φυσαλίδων αερίων σε μια συνεχή υγρή ή ημιστερεή φάση που περιέχει διαλυτή τασιενεργή ουσία. Η υφή πολλών τροφίμων σχετίζεται με την ενσωμάτωση αέρα στη δομή τους τόσο κατά την επεξεργασία τους όσο και μετά από αυτήν (αρτοσκευάσματα, κέικ, σαντιγύ).

33 To αέριο μπορεί να είναι αέρας ή διοξείδιο του άνθρακα και η συνεχής φάση αιώρημα ή υδατικό διάλυμα. Για να είναι ένα τέτοιο σύστημα σταθερό θα πρέπει να υπάρχει μια αμφιφιλική ουσία στην μεσεπιφάνεια των δύο φάσεων η οποία να ενώνει την μεσεπιφάνειακή τάση. Η πρωτεΐνες είναι μόρια που μπορούν να επιτελέσουν τέτοιο ρόλο. Η ιδιότητα αυτή των πρωτεϊνών γίνεται αντιληπτή κατά τον βρασμό πρωτεϊνούχων συγκεντρώνεται αφρός στην επιφάνεια του νερού στο οποίο βράζει το τρόφιμο.

34

35 Υδρόλυση Οι πρωτεΐνες με την επίδραση νερού διασπώνται στα συστατικά τους, παρουσία οξέων, ή βάσεων, οπότε έχουμε τη χημική υδρόλυση ή ενζύμων, οπότε έχουμε την ενζυμική υδρόλυση. O H O H οξύ ή βάση ή ένζυμο - C - N - + H 2 O - C - OH + H - N -

36 Η καταλυτική δράση διαφόρων ενζύμων σε μια πρωτεΐνη μπορεί να δώσει διάφορα προϊόντα (πεπτίδια, ολιγοπεπτίδια αμινοξέα). Η ενζυμική υδρόλυση ακολουθείται και κατά την πέψη στον ανθρώπινο οργανισμό, μέσω της οποίας ο οργανισμός παίρνει ζωτικά συστατικά.

37 Θρόμβωση Μετουσίωση Η καθίζηση των πρωτεϊνών από τα διαλύματά τους ονομάζεται θρόμβωση και μπορεί να είναι αντιστρεπτή ή μη. Η καθίζηση επιτυγχάνεται ή με την προσθήκη ουδέτερων αλάτων στο ισοηλεκτρικό τους σημείο που ονομάζεται εξαλάτωση, είτε με την προσθήκη αλκοόλης ή ακετόνης. Αν μετά την απομάκρυνση του μέσου που προκάλεσε την καθίζηση δεν επανέλθουν στην αρχική τους κατάσταση η μεταβολή ονομάζεται μετουσίωση και επιτυγχάνεται με θέρμανση ή προσθήκη ηλεκτρολυτών. Στην επεξεργασία των τροφίμων η μετουσίωση είναι επιθυμητή π.χ. όταν επιδιώκεται η αδρανοποίηση ενζύμων, για παράδειγμα τα λαχανικά επεξεργάζονται θερμικά ώστε να καταστραφούν τα ένζυμα τα οποία θα μπορούσαν να δημιουργήσουν στη συνέχεια ανεπιθύμητες γεύσεις και οσμές

38

39 Είναι το σύνολο των αντιδράσεων της εν θερμώ επίδρασης αζωτούχων ενώσεων όπως η ΝΗ3, οι αμίνες, τα αμινοξέα, τα πεπτίδια και οι πρωτεΐνες σε ανάγοντα σάκχαρα και καρβονυλικές ενώσεις. Πολλά τρόφιμα που περιέχουν και τις δύο κατηγορίες ενώσεων (αμινοξέα ανάγοντα σάκχαρα), με αποτέλεσμα να υφίστανται τα αποτελέσματα των αντιδράσεων αυτών, ιδιαίτερα κατά την θερμική τους επεξεργασία. Τα αποτελέσματα των αντιδράσεων είναι άλλοτε επιθυμητά και άλλοτε ανεπιθύμητα.

40 Επιθυμητά χαρακτηριστικά μπορεί να είναι : Το χρώμα της κόρας του ψωμιού Το χρώμα διαφόρων κέικ Το χρώμα του καβουρδισμένου καφέ ξηρών καρπών και των Το χρώμα των μαγειρεμένων τροφίμων Μη επιθυμητά χαρακτηριστικά : Το καφέτιασμα που παρατηρείται κατά την παραγωγή σκόνης γάλακτος και αυγού, μαύρισμα των chips

41 ΣΤΑΔΙΟ Α : ΟΙ ΕΝΩΣΕΙΣ ΠΟΥ ΣΧΗΜΑΤΙΖΟΝΤΑΙ ΔΕΝ ΕΙΝΑΙ ΕΓΧΡΩΜΕΣ 1. Συμπύκνωση καρβονυλομάδας HC = O HCOH HC = NR HCOH HC - NHR HCOH HOCH HCOH + RNH 2 -H 2 O HOCH HCOH HOCH HCOH O HCOH HCOH HC CH 2 OH CH 2 OH Βάση του Schiff CH 2 OH N- Γλυκοζαμίνη H καρβονλοαμινο-αντίδραση γίνεται σε όξινο και αλκαλικό περιβάλλον ευνοείται όμως σε αλκαλικό, γι αυτό το λόγο τα όξινα τρόφιμα κινδυνεύουν λιγότερο από αυτό το είδος αμαύρωσης.

42 Η αντίδραση επιταχύνεται με αύξηση της θερμοκρασίας, απαιτεί σχετικά χαμηλή υγρασία γι αυτό συμπυκνωμένα ή αφυδατωμένα τρόφιμα εμφανίζουν οργανοληπτικά χαρακτηριστικά της μη ενζυμικής αμαύρωσης

43 2. Μετάθεση Amadori μετατροπή αλδόζης σε κετόζη HC - NHR HC = NHR HC - NHR H 2 C - NHR HCOH HCOH COH C = O HOCH HCOH O H + HOCH - H + HCOH HOCH HCOH HOCH HCOH HC HCOH HCOH HCOH CH 2 OH CH 2 OH CH 2 OH CH 2 OH

44 ΣΤΑΔΙΟ Β : ΟΙ ΕΝΩΣΕΙΣ ΠΟΥ ΣΧΗΜΑΤΙΖΟΝΤΑΙ ΕΙΝΑΙ ΑΧΡΩΜΕΣ Ή ΚΙΤΡΙΝΩΠΕΣ ΚΑΙ ΑΠΟΡΡΟΦΟΥΝ ΣΤΟ UV 3. Αφυδάτωση σακχάρων

45

46 4. Διάσπαση σακχάρων 5. Αποικοδόμηση Strecker Γίνεται αποικοδόμηση α-αμινοξέων παρουσία των συζυγιακών δικαρβονυλικών ενώσεων όπως αυτές που σχηματίστηκαν στις παραπάνω αντιδράσεις : ΓΕΝΙΚΟ ΣΧΗΜΑ ΑΠΟΙΚΟΔΟΜΗΣΗΣ Strecker

47 Αποικοδόμηση streker μεταξύ διακετυλίου και βαλίνης

48 ΣΤΑΔΙΟ Γ :ΣΧΗΜΑΤΙΖΟΝΤΑΙ ΕΝΤΟΝΑ ΧΡΩΜΑΤΙΣΜΕΝΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣ 6. Αλδολική συμπύκνωση 7. Πολυμερισμός αλδεϋδών αμινών και σχηματισμός ετεροκυκλικών αζωτούχων ενώσεων

49 Παράγοντες που επιδρούν και μπορεί να αναστείλουν την maillard : Η θερμοκρασία μείωση της οποίας αναστέλλει την αντίδραση Η ενεργότητα του νερού : υψηλότερη υγρασία ελαττώνει τη συγκέντρωση των αντιδρώντων και την ταχύτητα της αντίδρασης ph ελάττωσή του οδηγεί σε αναστολή της αντίδρασης

50 ΠΡΩΤΕΪΝΟΥΧΑ ΤΡΟΦΙΜΑ Δημητριακά: οι πρωτεΐνες που περιέχουν θεωρούνται χαμηλότερης αξίας διότι δεν διαθέτουν ορισμένα από τα απαραίτητα αμινοξέα που βρίσκονται μόνο στις ζωικές πρωτεΐνες Όσπρια : σε συνδυασμό με τα δημητριακά αποτελούν ικανοποιητική πρωτεϊνική διατροφή Σόγια : περιέχει πρωτεΐνες σε ποσοστό % Τρόφιμα ζωικής προέλευσης