Στοιχεία και λειτουργίες του κυτταροσκελετού

Στοιχεία και λειτουργίες του κυτταροσκελετού

ΔΟΜΗ ΤΩΝ ΙΝΙΔΙΩΝ ΑΚΤΙΝΗΣ Ακτίνη: Η μονάδα πολυμερισμού

Δομή μονομερούς G- (globular) ακτίνης

ATP και ADP μονομερή G-ακτίνης

Πολυμερισμός της G-(globular) ακτίνης σε ελικοειδή ινίδια F(filamentous) ακτίνης

Τα άκρα των ινιδίων ακτίνης έχουν διαφορετικές ιδιότητες minus

Αντιστρεπτός πολυμερισμός των μονομερών ακτίνης. Ο πολυμερισμός της ακτίνης είναι μια αντιστρεπτή διαδικασία κατά την οποία μονομερή συνδέονται και αποσυνδέονται από τα άκρα των ινιδίων ακτίνης. Ο ρυθμός αποσύνδεσης των υπομονάδων (koff) είναι ανεξάρτητος από τη συγκέντρωση των μονομερών, ο ρυθμός προσθήκης των υπομονάδων είναι ευθέως ανάλογος με τη συγκέντρωση των ελεύθερων μονομερών και ισούται με C kon (C = συγκέντρωση των ελεύθερων μονομερών). Το σύστημα φτάνει σε ισορροπία όταν η συγκέντρωση των μονομερών πάρει μια κρίσιμη τιμή (Cc), για την οποία koff = Cc kon. 7

Οι κριτικες τιμές του - και του + ακρου ειναι διαφορετικες Cc+ (0.1μΜ) < CC- (0.6μΜ) -

Κατάσταση σταθεροποίησης (steady state) Cc+ (0.1μΜ) < C G-ακτινης < CC- (0.6μΜ)

Τρια στάδια συναρμολόγησης των ινιδίων ακτίνης in vitro από G-ακτινη

Η κίνηση με ανασχηματισμό και ο ρόλος του ATP στον πολυμερισμό των μικροϊνιδίων Συμβαίνει όταν Cc+< C G-ακτινης <Cc-

Πυρήνωση - Επιμήκυνση - Σταθεροποίηση ινιδίου ακτίνης QuickTime and a Animation decompressor are needed to see this picture.

Φαρμακολογικοί παράγοντες που επηρεάζουν τον πολυμερισμό ινιδίων ακτίνης C. LATRUNCULIN

Είδη πρωτεινών που συνδέονται με την ακτίνη Σύνδεση με μονομερή ακτίνης Ρυθμιστικές πολυμερισμού/αποπολυμερισμού Πρωτείνες-πυρήνες πολυμερισμού Σύνδεση με ινίδια ακτίνης Caping (κάλυψη άκρων ινιδίων) Διασύνδεση ινιδίων Κατακερματισμός ινιδίων Διασύνδεση με άλλες πρωτείνες και κυτταρικές δομές

Ρύθμιση της οργάνωσης των ινιδίων ακτίνης από πρωτεΐνες δέσμευσης ακτίνης

Έναρξη σχηματισμού των ινιδίων ακτίνης από τη φορμίνη

Έναρξη σχηματισμού των διακλαδώσεων των ινιδίων ακτίνη ς Arp2/3

Η επίδραση της ADF/ κοφιλίνης και της Προφιλίνης στα ινίδια ακτίνης.

ΟΡΓΑΝΩΣΗ ΤΩΝ ΙΝΙΔΙΩΝ ΑΚΤΙΝΗΣ

Η αρχιτεκτονική των ινιδίων της ακτίνης στο κύτταρο παρουσιάζει διαφορές

Δεμάτια και δικτυα ακτίνης

Πρωτεΐνες διασύνδεσης δεματίου ακτίνης. Τα ινίδια ακτίνης μπορούν να σχηματίσουν δύο τύπους δεματίων, που χρησιμοποιούν διαφορετικές πρωτεΐνες δέσμευσης ακτίνης

Δίκτυα ακτίνης και φιλαμίνης. Η φιλαμίνη είναι ένα διμερές που αποτελείται από δύο μεγάλες υπομονάδες (των 280 kda) και σχηματίζει ένα ευέλικτο μόριο σχήματος V που διασυνδέει τα ινίδια ακτίνης σε ορθογώνια δίκτυα. Το μεσοδιάστημα μεταξύ της καρβοξυτελικής επικράτειας διμερισμού και της αμινοτελικής επικράτειας δέσμευσης ακτίνης περιέχει επαναλαμβανόμενες επικράτειες β-φύλλου.

Πηκτολυματίνη (gelsolin)

ΣΥΝΔΕΣΗ ΙΝΙΔΙΩΝ ΑΚΤΙΝΗΣ ΜΕ ΤΗΝ ΚΥΤΤΑΡΟΠΛΑΣΜΑΤΙΚΗ ΜΕΜΒΡΑΝΗ

Μορφολογία των ερυθροκυττάρων Φωτογραφία ηλεκτρονικού μικροσκοπίου σάρωσης που δείχνει το αμφίκοιλο σχήμα των ερυθροκυττάρων. (Omikron/Photo Researchers, Inc.)

Δομή της σπεκτρίνης. Η σπεκτρίνη είναι ένα τετραμερές που αποτελείται από δύο αλυσίδες α και δύο αλυσίδες β. Κάθε αλυσίδα β έχει μια επικράτεια δέσμευσης ακτίνης (ABD) στο αμινοτελικό της άκρο. Οι αλυσίδες α και β περιέχουν πολλαπλές επαναλήψεις επικρατειών α-έλικας στα μεσοδιαστήματα μεταξύ των δύο επικρατειών δέσμευσης ακτίνης του τετραμερούς. Η αλυσίδα α δεν έχει επικράτεια δέσμευσης ακτίνης, αλλά περιέχει δύο επικράτειες δέσμευσης Ca2+ στο καρβοξυτελικό της άκρο. 29

οικογένεια calponin: Πρωτείνες διασύνδεσης ακτίνης

Σύνδεση του κυτταροσκελετού του φλοιού των ερυθροκυττάρων με την κυτταροπλασματική μεμβράνη Η κυτταροπλασματική μεμβράνη συνδέεται με ένα δίκτυο τετραμερών σπεκτρίνης που είναι διασυνδεδεμένα μέσω ινιδίων ακτίνης μικρού μήκους σε συνδυασμό με την πρωτεΐνη ζώνης 4.1. Το δίκτυο σπεκτρίνηςακτίνης συνδέεται με τη μεμβράνη μέσω της αγκυρίνης, η οποία προσδένεται τόσο στη σπεκτρίνη όσο και στην πρωτεΐνη ζώνης 3, μια διαμεμβρανική πρωτεΐνη που αφθονεί στα ερυθροκύτταρα. Ένας επιπλέον σύνδεσμος δημιουργείται μέσω της πρόσδεσης της πρωτεΐνης ζώνης 4.1 στη γλυκοφορίνη.

Δυστροφίνη Wt Μυική Δυστροφία Duchenne

Οι παρακάτω διαφάνειες θα αναφερθούν και σε επόμενα κεφάλαια

Ινίδια απόκρισης σε μηχανικό στρες και εστιακές προσφύσεις. Μικροσκοπία φθορισμού ενός ανθρώπινου ινοβλάστη, στον οποίο τα ινίδια ακτίνης έχουν σημανθεί με φθορίζουσα χρωστική. Τα ινίδια απόκρισης σε μηχανικό στρες είναι δεμάτια ινιδίων ακτίνης αγκυροβολημένα σε θέσεις πρόσφυσης του κυττάρου στην επιφάνεια του τρυβλίου καλλιέργειας (εστιακές προσφύσεις).

Πρόσδεση των ινιδίων απόκρισης σε μηχανικό στρες στις εστιακές προσφύσεις. Εστιακές προσφύσεις σχηματίζονται μέσω της πρόσδεσης ιντεγκρινών σε πρωτεΐνες του εξωκυτταρικού στρώματος. Ινίδια απόκρισης σε μηχανικό στρες προσδένονται στη συνέχεια στην κυτταροπλασματική επικράτεια των ιντεγκρινών. Στην εικόνα φαίνονται δύο από τις συνδέσεις που μπορεί να γίνουν: (1) πρόσδεση της ταλίνης τόσο στην ιντεγκρίνη όσο και στη βινκουλίνη και πρόσδεση του συμπλόκου ταλίνης και βινκουλίνης στην ακτίνη και (2) πρόσδεση της ιντεγκρίνης στην α-ακτινίνη.

Πρόσδεση των ινιδίων ακτίνης στους συνδέσμους πρόσφυσης/προσκόλλησης