Βιοχημεία Τροφίμων Ι. Ενότητα 2 η Κρέας και ψάρι II (μέρος α) Όνομα καθηγητή: Έφη Τσακαλίδου. Τμήμα: Επιστήμης Τροφίμων & Διατροφής του Ανθρώπου

Transcript

1 Βιοχημεία Τροφίμων Ι Ενότητα 2 η Κρέας και ψάρι II (μέρος α) Όνομα καθηγητή: Έφη Τσακαλίδου Τμήμα: Επιστήμης Τροφίμων & Διατροφής του Ανθρώπου

2 Στόχοι ενότητας Κατανόηση της δομής του σαρκομερούς. Κατανόηση της δομής και της λειτουργικότητας των συσταλτών πρωτεϊνών του κρέατος. Κατανόηση της συστολής του μυός. Κατανόηση της δομής και της λειτουργίας της μυοσφαιρίνης. Κατανόηση των αλλαγών του χρώματος του κρέατος.

3 Λέξεις - κλειδιά Λέξεις κλειδιά: Σαρκομερές, Μυοσίνη, Ακτίνη, Συστολή του μυός, Μυοσφαιρίνη, Αλλαγές Χρώματος. Key words: Sarcomere, Myosin, Actin, Muscle Contraction, Myoglobin, Color Changes.

4 Δομή Σαρκομερούς (α) Φωτογραφία - μέσω ηλεκτρονικού μικροσκοπίου - της δομής του σαρκομερούς.

5 Δομή Σαρκομερούς (β) Σχηματική απεικόνιση της δομής του σαρκομερούς και των πρωτεϊνών που εμπλέκονται. Σχηματική απεικόνιση της αλληλοεπίδρασης παχέων και λεπτών νημάτων στη μυϊκή ίνα.

6 Μυοσίνη (α) Μυοσίνη: 45% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. βασικό συστατικό των παχέων νημάτων. Πρωτεΐνη μεγάλου ΜΒ (540 kda). 2 βαριές αλυσίδες (ΜΒ 230 kda). 4 ελαφρές αλυσίδες (ΜΒ 20 kda). Bαριές υπομονάδες κατά 55% ελικοειδή δομή (ουρά). το N-τελικό άκρο σφαιρικής δομής (κεφαλή).

7 Μυοσίνη (β) Μυοσίνη: (συνέχεια) Eλαφρές υπομοναδες: 2 DTNB (Ca ++ binding; regulatory). 2 αλκαλικές (ATP-ase activity; essential).

8 Μυοσίνη (γ) Φωτογραφία μέσω ηλεκτρονικού μικροσκοπίου, και σχηματική απεικόνιση της δομής της μυοσίνης.

9 Μυοσίνη (δ) Βιολογικές ενεργότητες της μυοσίνης: Κάτω από φυσιολογικές συνθήκες ιονικής ισχύος και ph, μόρια της μυοσίνης οργανώνονται σε ίνες («ουρά» του μορίου). Έχει την ικανότητα να προσδένεται στην πολυμερισμένη δομή της ακτίνης («κεφαλή» του μορίου).

10 Μυοσίνη (ε) Βιολογικές ενεργότητες της μυοσίνης: (συνέχεια) Εχει ενεργότητα ΑΤPάσης παρουσία ιόντων Mg ++ και Ca ++ («κεφαλή» του μορίου).

11 Πρωτεΐνες C, H και X Οι πρωτεϊνες C, H και Χ εντοπίζονται περιοδικά πάνω στα παχέα μυικά νήματα: μοιάζουν σαν να τα περιβάλουν. έχουν τον κύριο άξονα τους παράλληλα με αυτόν των παχέων μυϊκών νημάτων. προστατεύουν τα παχέα μυϊκά νήματα από δυνάμεις τάνυσης, ή από απότομες μεταβολές της ιοντικής ισχύος.

12 Μυομεσίνη, Κινάση κρεατίνης Μυομεσίνη: κύρια πρωτεΐνη της Μ-γραμμής. αποτελεί το 3% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. έχει μοριακό βάρος 165 kda. συγκρατεί τα παχέα μυϊκά νήματα σε οργανωμένη δομή. Κινάση της κρεατίνης: εμπλέκεται στην αναγέννηση του ΑΤΡ.

13 Ακτίνη Ακτίνη: 20% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. βασικό συστατικό των λεπτών νημάτων. Σε διαλύματα χαμηλής ιονικής ισχύος σφαιρικό μονομερές μόριο: (ΜΒ 42 kda, G-ακτίνη). Αυξανομένης της ιονικής ισχύος προς τα φυσιολογικά επίπεδα, πολυμερισμός προς ινώδη μορφή διπλής έλικας (F-ακτίνη). Πρόσδεση της F-ακτίνης στις δύο πλευρές του Ζ-δίσκου με αντίθετη πολικότητα.

14 Αναπαράσταση λεπτού νήματος Σχηματική απεικόνιση της δομής του λεπτού νήματος και των πρωτεϊνών που εμπλέκονται.

15 Τροπομυοσίνη (α) Τροπομυοσίνη: 5% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. συστατικό των λεπτών νημάτων. α- τροπομυοσίνη (37 kda) και β-τροπομυοσίνη (33 kda): οργανωμένα σε ελικοειδή υπερδευτεροταγή δομή (α-α), (β-β), (α-β).

16 Τροπομυοσίνη (β) Τροπομυοσίνη: (συνέχεια) Διμερή μόρια τροπομυοσίνης: συμπυκνώνονται άκρο - με - άκρο. προσδένονται στα λεπτά νήματα της F-ακτίνης. (1 μόριο τροπομυοσίνης εφάπτεται με 7 μόρια G- ακτίνης). Το σύμπλοκο τροπομυοσίνης-τροπονίνης ρυθμίζει τις αλληλοεπιδράσεις μυοσίνης-ακτίνης.

17 Τροπονίνη Τροπονίνη: 5% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. συστατικό των λεπτών νημάτων. Τρεις υπομονάδες, η κάθε μια με διακριτό ρόλο: Η τροπονίνη C (18 kda) δεσμεύει ασβέστιο. Ν-άκρο: Kd = 10 μm. C-άκρο: Kd = 0.1 μm. Η τροπονίνη Ι (24 kda) δεσμεύει την ακτίνη. Η τροπονίνη Τ (37 kda) δεσμεύει την τροπομυοσίνη.

18 Νεβουλίνη Νεβουλίνη: H νεβουλίνη αποτελεί το 5% των πρωτεϊνών των μυικών νημάτων και έχει μοριακό βάρος kda. Διαθέτει πολλές περιοχές πρόσδεσης με την ακτίνη, και εμφανίζει διαφορετικά μήκη ανάλογα με το μήκος των λεπτών νημάτων. Ο βιολογικός της ρόλος είναι πιθανόν η ρύθμιση του μήκους των λεπτών νημάτων.

19 α- & β-ακτινίνη - Δεσμίνη α-ακτινίνη: Δύο όμοιες υπομονάδες (ΜΒ 100 kda). Στον Ζ-δίσκο, του παρέχει δομή και δεσμεύει την F-ακτίνη. β-ακτινίνη: Δύο υπομονάδες (ΜΒ 31 και 35 kda). Δεσμεύει την F-ακτίνη στα ελευθέρα άκρα των λεπτών νημάτων και, ενδεχομένως εμπλέκεται στη ρύθμιση του μήκους τους. Δεσμίνη: ΜΒ 55 kda, στην περιφέρεια του Ζ-δίσκου σχηματίζει ίνες μήκους 10 nm που συνδέουν γειτονικά μυϊκά νήματα.

20 Τιττίνη Τιττίνη (κονεκτίνη): 10% των πρωτεϊνών των μυϊκών νημάτων. Ελαστική πρωτεΐνη, ΜΒ kda, μήκους μm. Εκτείνεται από τη Ζ-γραμμή μέχρι την Μ-γραμμή (ήμισυ σαρκομερούς). Αλληλεπιδρά με: τη μυοσίνη. τις πρωτεΐνες της Μ-γραμμής. την α-ακτινίνη. Ρυθμίζει το μήκος του μήκους των παχέων νημάτων. Υποστηρίζει τη μηχανική συνέχεια των μυών, όταν εκτείνονται πέραν του σημείου αλληλοεπικάλυψης των νημάτων (gap filaments).

21 Μυοσφαιρίνη (α) Μυοσφαιρίνη: Μια πεπτιδική αλυσίδα: 1.5% της πρωτεΐνης στους σκελετικούς μύες. ΜΒ 16.8 kda, σφαιρικής δομής. 80% των αμινοξέων υπό μορφή α-έλικας.

22 Μυοσφαιρίνη (β) Μυοσφαιρίνη: (συνέχεια) Χρωμοφόρο συστατικό: πορφυρινικός δακτύλιος της αίμης, τοποθετημένος σε υδρόφοβη υποδοχή του πρωτεϊνικού μορίου. φέρει στο κέντρο του ένα άτομο σιδήρου.

23 Μυοσφαιρίνη (γ)

24 Βιβλιογραφία B.K. Simpson (2012) Food Biochemistry and Food Processing, Wiley-Blackwell (ISBN X). M.J. Berg, L.J. Tymoczko, L. Stryer (2011) Βιοχημεία, Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης (ISBN ).

25 Άδειες Χρήσης Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό υπόκειται σε άδειες χρήσης Creative Commons. Για εκπαιδευτικό υλικό, όπως εικόνες, που υπόκειται σε άλλου τύπου άδεια χρήσης, η άδεια χρήσης αναφέρεται ρητώς.

26 Χρηματοδότηση Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό έχει αναπτυχθεί στo πλαίσιo του εκπαιδευτικού έργου του διδάσκοντα. Το έργο «Ανοικτά Ακαδημαϊκά Μαθήματα Γεωπονικού Πανεπιστημίου Αθηνών» έχει χρηματοδοτήσει μόνο την αναδιαμόρφωση του εκπαιδευτικού υλικού. Το έργο υλοποιείται στο πλαίσιο του Επιχειρησιακού Προγράμματος «Εκπαίδευση και Δια Βίου Μάθηση» και συγχρηματοδοτείται από την Ευρωπαϊκή Ένωση (Ευρωπαϊκό Κοινωνικό Ταμείο) και από εθνικούς πόρους.

27 Σημείωμα Αναφοράς Copyright Γεωπονικό Πανεπιστήμιο Αθηνών, Τμήμα Επιστήμης Τροφίμων και Διατροφής του Ανθρώπου, Τσακαλίδου Έφη, «Βιοχημεία Τροφίμων Ι». Έκδοση: 1.0. Αθήνα Διαθέσιμο από τη δικτυακή διεύθυνση:

28 Σημείωμα Αδειοδότησης Το παρόν υλικό διατίθεται με τους όρους της άδειας χρήσης Creative Commons Αναφορά, Παρόμοια Διανομή 4.0 [1] ή μεταγενέστερη, Διεθνής Έκδοση. Εξαιρούνται τα αυτοτελή έργα τρίτων, π.χ. φωτογραφίες, διαγράμματα κ.λ.π., τα οποία εμπεριέχονται σε αυτό και τα οποία αναφέρονται μαζί με τους όρους χρήσης τους στο «Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων». Η άδεια αυτή ανήκει στις άδειες που ακολουθούν τις προδιαγραφές του Oρισμού Ανοικτής Γνώσης [2], είναι ανοικτό πολιτιστικό έργο [3] και για το λόγο αυτό αποτελεί ανοικτό περιεχόμενο [4]. [1] [2] [3] [4]

29 Διατήρηση Σημειωμάτων Οποιαδήποτε αναπαραγωγή ή διασκευή του υλικού θα πρέπει να συμπεριλαμβάνει: το Σημείωμα Αναφοράς το Σημείωμα Αδειοδότησης τη δήλωση Διατήρησης Σημειωμάτων το Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων (εφόσον υπάρχει) μαζί με τους συνοδευόμενους υπερσυνδέσμους.