- 1 - ΒΙΟΛΟΓΙΑ Ι ΣΗΜΕΙΩΣΕΙΣ ΓΙΑ ΤΙΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ

- 1 - ΒΙΟΛΟΓΙΑ Ι ΣΗΜΕΙΩΣΕΙΣ ΓΙΑ ΤΙΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ

- 2 - Γενικά, το μάθημα της Βιολογίας Ι είναι ένα ιδιαίτερα απαιτητικό μάθημα, και αυτό γιατί η ύλη του είναι εκτενέστατη. Παρόλα αυτά μπορεί κάποιος να το περάσει καταβάλλοντας την ελάχιστη δυνατή προσπάθεια. Να σημειωθεί, πως όντας το μάθημα το οποίο εξετάζεται πρώτο στην πρώτη εξεταστική των πρωτοετών φοιτητών, προκαλεί το μεγαλύτερο άγχος και αγωνία. Η εξέταση της Βιολογίας Ι, περιλαμβάνει 14 συνολικά θέματα τα οποία μπορούν να έχουν υποερωτήματα ή όχι. Τα 10 από αυτά τα θέματα προέρχονται από τις διαλέξεις και την θεωρία που υπάρχει μέσα στο σύγγραμμα (και εδώ) ενώ τα υπόλοιπα 4 προέρχονται από τα εργαστήρια που γίνονται στο πρώτο εξάμηνο για την Βιολογία Ι, ένα θέμα από κάθε εργαστήριο. Όλα τα θέματα είναι ισοδύναμα βαθμολογικά. Σε περίπτωση που δεν ξέρετε την απάντηση σε ένα θέμα, τότε καλό θα ήταν να μην το αφήσετε κενό. Αυτό σημαίνει πως είναι πολύ καλό να γράψετε μια απάντηση, έστω και ημιτελή. Από την άλλη πάλι, αν δεν ξέρετε καθόλου την απάντηση ενός θέματος, τότε μπορείτε να συνδυάσετε γνώσεις σας πάνω στην βιολογία και να γράψετε κάτι το οποίο μπορεί μεν να μην είναι σωστό, εντούτοις δεν αποκλείει το ενδεχόμενο να πάρετε μερικούς βαθμούς. Η βιολογία καλό θα είναι να διαβαστεί με άξονα το βιβλίο. Παρόλα αυτά, ετούτες εδώ οι σημειώσεις, όπως επίσης και οι διαφάνειες στο e-class καλύπτουν σε μεγάλο βαθμό τις γνωστικές ανάγκες αλλά πάνω από όλα μπορούν να λειτουργήσουν ως μπούσουλας για την μελέτη του αντικειμένου. ΤΟ ΠΙΟ ΣΗΜΑΝΤΙΚΟ ΑΠΟ ΟΛΑ! ΜΗΝ ΠΑΝΙΚΟΒΑΛΕΣΤΕ! ΕΞΕΤΑΣΤΙΚΗ ΕΙΝΑΙ, ΘΑ ΠΕΡΑΣΕΙ. Τα κεφάλαια 1 και 2 παρότι είναι εντός ύλης δεν περιλαμβάνονται αναλυτικά εδώ, διότι μια απλή ανάγνωση του βιβλίου και η επιφανειακή μελέτη των διαφανειών των αντίστοιχων κεφαλαίων είναι υπεραρκετή! ΚΕΦΑΛΑΙΟ 3 ΕΝΕΡΓΕΙΑ, ΚΑΤΑΛΥΣΗ ΚΑΙ ΒΙΟΣΥΝΘΕΣΗ Οι καταβολικές οδοί αποδομούν τα μόρια των τροφών σε μικρότερους δομικούς λίθους έτσι εξασφαλίζουν για το κύτταρο τόσο ενέργεια που χρειάζεται και χαμένη θερμότητα, όσο και πρώτες ύλες για την κατασκευή άλλων μορίων. Οι αναβολικές ή βιοσυνθετικές οδοί χρησιμοποιούν την ενέργεια και τις πρώτες ύλες που παρέχονται από τον καταβολισμό και δομούν νέα μόρια. Οι καταβολικές και οι αναβολικές οδοί μαζί αποτελούν τον ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟ ή αλλίως τις μεταβολικές οδούς. ΤΑΞΗ ΚΑΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΕΣ ΔΟΜΕΣ Οι βιολογικές δομές εμφανίζουν τάξη. Σημαντικό: Δεύτερο Αξίωμα Θερμοδυναμικής: Στο σύμπαν ή σε οποιοδήποτε μεμονωμένο σύστημα ο βαθμός της αταξίας, η εντροπία, μπορεί μόνο να αυξάνεται. Η εντροπία είναι η ποσοτική έκφραση της αταξίας. Όσο μεγαλύτερη είναι η αταξία, τόσο μεγαλύτερη είναι η εντροπία και τέλος τα ζωντανά κύτταρα επιβιώνουν, αυξάνουν και δημιουργούν σύνθετους οργανισμούς, δηλαδή τάξη.

- 3 - Τα κύτταρα υπακούν στο δεύτερο αξίωμα της θερμοδυναμικής σχετικά με την εντροπία, παρόλα αυτά καταφέρνουν να διατηρούν την τάξη στο εσωτερικό τους απελευθερώνοντας θερμότητα στο περιβάλλον. Συγκεκριμένα η έκλυση της θερμότητας θα πρέπει να είναι τόση ώστε η τάξη που δημιουργείται στο εσωτερικό του κυττάρου να αντισταθμίζεται από την ελάττωση της τάξης στο εξωτερικό του. Η θερμότητα που εκλύει το κύτταρο δεν αποτελεί αξιοποιήσιμη μορφή ενέργειας. ΠΡΟΕΛΕΥΣΗ ΕΝΕΡΓΕΙΑΣ ΚΥΤΤΑΡΩΝ Τα ζώα παίρνουν την απαραίτητη ενέργεια από τους χημικούς δεσμούς που βρίσκονται στην τροφή τους. Στη βάση της τροφικής πυραμίδας βρίσκονται τα φυτά τα οποία φωτοσυνθέτουν και συνεπώς όλη η ενέργεια των οργανισμών προέρχεται από τον ήλιο. Η φωτοσύνθεση εν συντομία είναι η εξής διαδικασία που γίνεται από τα φυτά: Φωτεινή ενέργεια + CO2 + H2O > σάκχαρα + Ο2 + θερμική ενέργεια Η αξιοποιήσιμη ενέργεια δεσμεύεται μέσα στους χημικούς δεσμούς των σακχάρων. Τα ίδια σάκχαρα μπορούν να χρησιμοποιηθούν και ως δομικοί λίθοι. Οι οργανισμοί μπορούν να χρησιμοποιήσουν την ενέργεια που περιέχεται στα σάκχαρα αυτά αφήνοντάς τα να οξειδωθούν. Η διαδικασία αυτή ονομάζεται κυτταρική αναπνοή και είναι μια διαδικασία συμπληρωματική της φωτοσύνθεσης. Οξείδωση > αφαίρεση ηλεκτρονίων Αναγωγή > προσθήκη ηλεκτρονίων Μια αντίδραση στην οποία τα αντιδρώντα έχουν υψηλότερη ενέργεια από τα προϊόντα ονομάζεται ευνοϊκή. Ενέργεια ενεργοποίησης ονομάζεται η ενέργεια που απαιτείται να έχει ένα μόριο που συμμετέχει σε μια αντίδραση για να υπερβεί τον ενεργειακό φραγμό και να έρθει σε μια πιο σταθερή κατάσταση. Η ενέργεια αυτή μπορεί να μειωθεί με δύο τρόπους: α) αύξηση της θερμοκρασίας, β) χρήση καταλυτών. Μέσα στους οργανισμούς που επικρατεί μια συγκεκριμένη θερμοκρασία το φράγμα της ενέργειας μειώνεται με τους βιοκαταλύτες, δηλαδή, τα ένζυμα. Κάθε ένζυμο συνδέεται ισχυρά με ένα ή δύο μόρια που ονομάζονται υποστρώματα και τα συγκρατεί με τέτοιο τρόπο ώστε να μειώνεται σε μεγάλο βαθμό η ενέργεια ενεργοποίησής τους. Η σημασία των ενζύμων δεν είναι μόνο ότι επιταχύνουν τις βιοαντιδράσεις. Πολλές είναι πολύ αργές φυσιολογικά επομένως χωρίς τα ένζυμα αυτές δεν θα πραγματοποιούνταν ποτέ επομένως χωρίς τα ένζυμα δεν θα υπήρχε ζωή. Τα ένζυμα πραγματοποιούν διάφορες αντιδράσεις μετατρέποντας τα υποστρώματα σε προϊόντα αλλά ποτέ δεν μεταβάλλονται τα ίδια. Πολλές φορές τα ένζυμα καθιστούν δυνατές μη ευνοϊκές αντιδράσεις, στις οποίες τα προϊόντα έχουν υψηλότερη ενέργεια από τα αντιδρώντα. Μοντέλα αλληλεπίδρασης ενζύμου υποστρώματος Μοντέλο κλειδιού κλειδαριάς Μοντέλο επιλεγόμενης προσαρμογής H ταχύτητα μιας ενζυμικής αντίδρασης V αυξάνει παράλληλα με την αύξηση της συγκέντρωσης του υποστρώματος μέχρι μια μέγιστη τιμή Vmax όπου και λέμε πως το ένζυμο έχει κορεστεί.

- 4 - Ως ΚΜ ορίζεται η συγκέντρωση του υποστρώματος στην οποία το ένζυμο λειτουργεί στο μισό της μέγιστης ταχύτητάς του. ΕΝΕΡΓΟΠΟΙΗΜΕΝΑ ΜΟΡΙΑ-ΦΟΡΕΙΣ Αποθκεύουν ενέργεια σε μορφή που μπορεί να ανταλλαγεί εύκολα είτε υπό μορφή χημικής ομάδας είτε υπό μορφή ηλεκτρονίων υψηλής ενέργειας. Έχουν ομοιοπολικούς δεσμούς πλούσιους σε ενέργεια. Διαχέονται στο κύτταρο και μεταφέρονται από τις θέσεις παραγωγής ενέργειας στις θέσεις κατανάλωσης. Λειτουργούν ως πηγές ενέργειας. Λειτουργούν ως πηγές χημικών ομάδων. Τα σπουδαιότερα ενεργοποιημένα μόρια-φορείς είναι: ATP, NADH & NADPH και χρησιμοποιούνται από τα κύτταρα ως ενεργειακά νομίσματα. Συζευγμένη αντίδραση: ονομάζεται μια αντίδραση μέσω της οποίας η ενέργεια συλλαμβάνεται από τα έμβια όντα. Στην αντίδραση αυτή μια ευνοϊκή ενεργειακά αντίδραση χρησιμοποιείται για να προωθήσει μια μη ευνοϊκή ενεργειακά αντίδραση. ΑΤΡ 5 -τριφωσφορική αδενοσίνη Πρόκειται για ένα ριβονουκλεοτίδιο αδενίνης το οποίο αντί να έχει συνδεδεμένη μια φωσφορική ομάδα έχει τρεις φωσφορικές ομάδες στον 5 άνθρακα της ριβόζης. Χρησιμοποιείται από το κύτταρο σαν ένα βολικό και εύχρηστο απόθεμα ενέργειας ή σαν ένα ενεργειακό νόμισμα για να προωθήσει ποικίλες χημικές αντιδράσεις των κυττάρων. Το ΑΤΡ συντίθεται από μια μη ευνοϊκή ενεργειακά αντίδραση φωσφορυλίωσης του ADP (διφωσφορικής αδενοσίνης). Το ΑΤΡ με την σειρά του απελευθερώνει την ενέργεια που περιέχει όταν υδρολυθεί και μεταπέσει πάλι σε ADP και μία φωσφορική ομάδα. Αποτελεί τον πιο άφθονο φορέα ενέργειας σε ένα κύτταρο. Οι δεσμοί ανάμεσα στις φωσφορικές ομάδες του ΑΤΡ ονομάζονται δεσμοί υψηλής ενέργειας επειδή η υδρόλυσή τους έχει ως αποτέλεσμα την παροχή μεγάλης ποσότητας ενέργειας. Το ΑΤΡ εκτός από την αντίδραση που οδηγεί σε ADP μπορεί να μπει σε μια άλλη αντίδραση και να οδηγήσει στη σύνθεση ΑΜΡ και πυροφωσφορικού οξέος. Το πυροφωσφορικό οξύ υδρολύεται άμεσα και απελευθερώνει επιπρόσθετη ενέργεια. NADH KAI NADPH Αυτά τα ενεργοποιημένα μόρια φορείς είναι εξειδικευμένα στη μεταφορά ηλεκτρονίων υψηλής ενέργειας και ατόμων υδρογόνου. Η κανονική τους μορφή είναι NAD+ και NADP+ αντίστοιχα. Κάθε ένα από αυτά παραλαμβάνει ένα φορτίο ενέργειας που αντιστοιχεί σε δύο ηλεκτρόνια και σε ένα πρωτόνιο και μετατρέπονται σε NADH και NADPH. FADH2

- 5 - Αυτό το ενεργοποιημένο μόριο φορέας παραλαμβάνει και μεταφέρει εύκολα μια χημική ομάδα που συνδέεται με έναν δεσμό υψηλής ενέργειας. Ακετυλοσυνένζυμο Α Ακέτυλο-CoA Το συγκεκριμένο μόριο χρησιμοποιείται για να προσθέτει δύο άτομα άνθρακα κατά τη βιοσύνθεση μεγαλύτερων μορίων. Σε αυτό η μεταφερόμενη ομάδα είναι μόνο ένα μικρό τμήμα του μορίου, το υπόλοιπο αποτελεί απλά έναν οργανικό βραχίονα που διευκολύνει την αναγνώριση του μορίου φορέα από ειδικά ένζυμα. H αντίδραση υδρόλυσης είναι ενεργειακά ευνοϊκή ενώ οι βιοσυνθετικές αντιδράσεις απαιτούν παροχή ενέργειας και είναι πιο σύνθετες. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 4 ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ Μια πρωτεΐνη μπορεί να έχει διάφορες λειτουργίες. Έτσι μπορεί να είναι ένζυμο, δομική πρωτεΐνη, μεταφορική πρωτεΐνη, κινητήρια πρωτεΐνη, αποθηκευτική πρωτεΐνη, σηματοδοτική πρωτεΐνη, πρωτεΐνη υποδοχέας, μεταγραφικός ρυθμιστής ή κάποια πρωτεΐνη με ειδική λειτουργία. Μια πρωτεΐνη αποτελείται από αμινοξέα. Τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους σε αλυσίδα με πεπτιδικούς δεσμούς. Κάθε είδος πρωτεΐνης έχει μοναδική και ιδιαίτερη αλληλουχία αμινοξέων (πρωτοταγής δομή). Ο πολυπεπτιδικός σκελετός αποτελείται από την επαναλαμβανόμενη αλληλουχία των ατόμων των αμινοξέων πάνω στα οποία στηρίζονται οι πλευρικές ομάδες. Οι πλευρικές ομάδες είναι χημικές ομάδες των αμινοξέων οι οποίες δίνουν στις πρωτεΐνες τις μοναδικές τους ιδιότητες, όταν συνδέονται μεταξύ τους με μη ομοιοπολικούς δεσμούς. Έτσι καθορίζεται και η πτύχωση της πρωτεΐνης (δευτεροταγής δομή) Η τελική μορφή που παίρνει μια πρωτεΐνη (τριτοταγής δομή) καθορίζεται από ενεργειακούς παράγοντες και συγκεκριμένα η πρωτεΐνη παίρνει την μορφή στην οποία έχει την ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια. Μετουσίωση πρωτεΐνης: Όταν μια πρωτεΐνη εκτεθεί σε έναν αποδιατακτικό διαλύτη ή σε τέτοιο περιβάλλον α- ποδιατάσσεται, δηλαδή οι δεσμοί μεταξύ των πλευρικών ομάδων σπάνε και η πρωτεΐνη μετατρέπεται σε μια εύκαμπτη αλυσίδα από αμινοξέα χωρίς το αυστηρά καθορισμένο σχήμα της. Αυτή η κατάσταση ονομάζεται μετουσίωση πρωτεΐνης και η πρωτεΐνη είναι ΜΗ λειτουργική ή δυσλειτουργική. Σε πολλές περιπτώσεις όταν α- πομακρυνθεί ο αποδιατακτικός διαλύτης η πρωτεΐνη επανέρχεται στην αρχική της κατάσταση. Τρόπος δράσης της PrP Όταν οι πρωτεΐνες αναδιπλωθούν λανθασμένα μπορούν να σχηματίσουν αθροίσματα που βλάπτουν τα κύτταρα ή ακόμα και ολόκληρους ιστούς. Αυτό συμβαίνει σε νευροεκφυλιστικές ασθένειες όπως η νόσος του Alzheimer, η νόσος του Huntington και τα νοσήματα από prions όπως είναι το scrapie στα πρόβατα, η σπογγώδης εγκεφαλοπάθεια στα βοοειδή και η νόσος Creutzfeldt-Jacob. Η πρωτεΐνη PrP μπορεί να υιοθετήσει μια

- 6 - ειδική ανώμαλη δομή η οποία θεωρείται λοιμογόνος επειδή μπορεί να εξαναγκάσει άλλες πρωτεΐνες PrP με φυσιολογική διαμόρφωση να υιοθετήσουν την ανώμαλη δομή. Έτσι η ανώμαλη πρωτεΐνη διασπείρεται πολύ γρήγορα μέσα στον οργανισμό. Η πτύχωση των πρωτεϊνών είναι μια πολύ σημαντική διαδικασία για το κύτταρο έτσι υποβοηθείται από άλλες ειδικές πρωτεΐνες, τους μοριακούς συνοδούς. Πρόκειται για πρωτεΐνες οι οποίες συνδέονται με τις μερικώς α- ναδιπλωμένες πρωτεΐνες και συμβάλλουν στην τελική τους αναδίπλωση με τον ευνοϊκότερο ενεργειακά πάντα τρόπο. Οι μοριακοί συνοδοί προσδένονται στο αμινοτελικό άκρο της υπό σύνθεση πολυπεπτιδικής αλυσίδας και τη σταθεροποιούν σε μία μη αναδιπλωμένη διαμόρφωση μέχρι αυτή να συντεθεί πλήρως. Υπάρχουν διάφορες οικογένειες μοριακών συνοδών. Υπάρχουν οι μοριακοί συνοδοί Hsp70 που προσδένονται στην υπό σύνθεση πολυπεπτιδική αλυσίδα, καθώς και οι μοριακοί συνοδοί σαπερονίνες που σχηματίζουν μια δομή στο εσωτερικό της οποίας λαμβάνει χώρα η αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Τέλος υπάρχουν και ένζυμα που δρουν ως μοριακοί συνοδοί όπως για παράδειγμα η ισομεράση πρωτεϊνικών δισουλφιδικών δεσμών, και η ισομεράση της πεπτιδυλοπρολίνης. Η τρισδιάστατη δομή μιας πρωτεΐνης καθορίζεται αποκλειστικά και μόνο από την πρωτοταγή της δομή, ενώ οι μοριακοί συνοδοί απλά την κατευθύνουν και την υποβοηθούν να λάβει αυτή τη μορφή. Ποικιλία των πρωτεϊνών Εμφανίζουν τεράστια ποικιλία ως προς το μέγεθός τους αλλά και ως προς το τελικό σχήμα που αποκτούν μετά την τελική πτύχωσή τους. Παρά την εκτενέστατη ποικιλία, οι περισσότερες πρωτεΐνες εμφανίζουν έναν από τους δύο ακόλουθους τύπους αναδίπλωσης. Α-έλικα Έλικα ονομάζουμε μια συνηθισμένη κανονική δομή που μοιάζει με μια σπειροειδή σκάλα. Παράγεται κατά την σύνδεση υπομονάδων μεταξύ τους όταν η μια συνδέεται ως προς τις γειτονικές της με τον ίδιο ακριβώς τρόπο. Επειδή οι υπομονάδες δεν συνδέονται ποτέ γραμμικά, η τελική δομή θα καταλήξει να έχει την μορφή έλικας. Η α-έλικα σχηματίζεται όταν η πολυπεπτιδική αλυσίδα περιστραφεί γύρω από τον εαυτό της και σχηματίσει έναν άκαμπτο κύλινδρο. Σε αυτή την διαμόρφωση ένας δεσμός υδρογόνου σχηματίζεται ανά τέταρτο πεπτιδικό δεσμό συνδέοντας το καρβονύλιο ενός δεσμού με την αμινομάδα ενός άλλου δεσμού. Αυτό οδηγεί σε μια κανονική έλικα η οποία ολοκληρώνει μια πλήρη περιστροφή ανά 3,6 αμινοξέα. Σε ορισμένες περιπτώσεις δύο α-έλικες μπορούν να περιστραφούν η μία γύρω από την άλλη και να σχηματίσουν μια πολύ σταθερή δομή που ονομάζεται σπειροειδές σπείραμα. Β-πτυχωτό φύλλο Τα β-πτυχωτά φύλλα μπορούν να σχηματίσουν είτε από παρακείμενες πολυπεπτιδικές αλυσίδες που έχουν τον ίδιο προσανατολισμό είτε από μια αλυσίδα που κάμπτεται αλλάζοντας κατεύθυνση με συνέπεια κάθε τμήμα της να έχει αντίθετο προσανατολισμό από ένα άλλο. Και οι δύο δομές είναι πολύ σταθερές και συγκρατούνται με δεσμούς υδρογόνου. Επίπεδα οργάνωσης πρωτεΐνης

- 7-1) Πρωτοταγής δομή: αλληλουχία των αμινοξέων 2) Δευτεροταγής δομή: τμήματα της πρωτεΐνης που συνιστούν α-έλικες και β-πτυχωτά φύλλα 3) Τριτοταγής δομή: τελική αναδιαμόρφωση της πρωτεΐνης η οποία περιλαμβάνει α-έλικες ή/και πτυχωτά φύλλα από μια πολυπεπτιδική αλυσίδα 4) Τεταρτοταγής δομή: σύνδεση περισσότερων από μια πολυπεπτιδικών αλυσίδων με σκοπό την τελική δημιουργία μιας σύνθετης πρωτεΐνης Ως πρωτεϊνική περιοχή ονομάζεται ένα κομμάτι της πρωτεΐνης το οποίο έχει μια συγκεκριμένη πτύχωση. Κάθε πρωτεϊνική περιοχή της πρωτεΐνης έχει διαφορετικό επίπεδο οργάνωσης από κάποιο άλλο. Αποτελείται από 100-250 αμινοξέα ενώ οι διαφορετικές περιοχές σχετίζονται με διαφορετικές λειτουργίες. Πρωτεϊνικές Οικογένειες ονομάζονται ομάδες πρωτεϊνών οι οποίες έχουν παρεμφερή δομή και λειτουργία. Η ομοιότητα εντοπίζεται στην αλληλουχία των αμινοξέων και συνεπώς στην τρισδιάστατη δομή. Πρωτεϊνικά Συγκροτήματα ή Πρωτεϊνικά Σύμπλοκα Πρόκειται για μεγάλες πρωτεϊνες οι οποίες αποτελούνται από πολλές πρωτεϊνικές υπομονάδες. Τα πρωτεϊνικά συγκροτήματα μπορούν να είναι σφαιρικές πρωτεΐνες ή ινώδεις πρωτεΐνες. Μπορούν να έχουν την απλή δομή ενός μικρού διμερούς ή τριμερούς, μπορούν να σχηματίζουν μακριές αλυσίδες υπομονάδων και έλικες ή ακόμα και κλειστούς δακτυλίους. Εξωκυττάριο στρώμα πρόκειται για μια ουσία με σύσταση πηκτής που συγκρατεί ομάδες κυττάρων έτσι ώστε να σχηματιστούν οι ιστοί. Οι πρωτεΐνες του εξωκυττάριου στρώματος είναι οι ινώδεις. Η πιο άφθονη από αυτές είναι το κολλαγόνο και η αμέσως επόμενη είναι η ελαστίνη. Κολλαγόνο Αποτελείται από 3 μακριές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Σε κάθε αλυσίδα ανά τρεις αμινοξικές θέσεις υπάρχει ένα κατάλοιπο γλυκίνης. Αυτή η κανονική δομή επιτρέπει στις αλυσίδες να περιελίσσονται η μια γύρω από την άλλη και να δημιουργούν μια μακρά τριπλή έλικα. Στη συνέχεια αυτές οι έλικες συνδέονται και σχηματίζουν τα εξαιρετικά ισχυρά ινίδια κολλαγόνου που συγκρατούν τους ιστούς. Ελαστίνη Σχηματίζεται από σχετικά χαλαρές πολυπεπτιδικές αλυσίδες χωρίς ιδιαίτερη δομική οργάνωση οι οποίες συνδέονται ομοιοπολικά μεταξύ τους και σχηματίζουν ένα ελαστικό πλέγμα σαν καουτσούκ. Οι ελαστικές ίνες επιτρέπουν στο δέρμα και σε άλλους ιστούς και όργανα να διατείνονται και κατόπιν να επανέρχονται στην αρχική τους κατάσταση χωρίς να υφίστανται ρήξη. Πολλές φορές οι πρωτεΐνες σταθεροποιούνται στην τελική τους διαμόρφωση με την βοήθεια δισουλφιδικών δεσμών. Οι δισουλφιδικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ των πλευρικών ομάδων κυστεΐνης οι οποίες έρχονται κοντά κατά την αναδίπλωση της πρωτεΐνης. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ Η δομή μιας πρωτεΐνης είναι αναπόσπαστα συνδεδεμένη με την λειτουργία της. Οι βασικές ιδιότητες μιας πρωτεΐνης εξαρτώνται από τις αλληλεπιδράσεις της με άλλα μόρια. Σε ορισμένες περιπτώσεις η σύνδεση είναι ισχυρή

- 8 - και διαρκής και σε άλλες είναι σύντομη και ασθενής. Η σύνδεση ανεξάρτητα από την ισχύ της είναι πολύ εξειδικευμένη και τα μόρια που συνδέονται με την πρωτεΐνη ονομάζονται συνδέτες ή προσδέτες. Οι δεσμοί αυτοί είναι μη ομοιοπολικοί και ασθενείς επομένως για να μπορέσει να διατηρηθεί η σταθερότητα μεταξύ των μορίων θα πρέπει να σχηματιστούν πολλοί ασθενείς μη ομοιοπολικοί δεσμοί. Η σύνδεση μεταξύ του συνδέτη και της πρωτεΐνης γίνονται μέσω συγκεκριμένων περιοχών της πρωτεΐνης που ονομάζονται θέσεις σύνδεσης. Αν τα δύο μόρια ταιριάζουν καλά τότε μπορούν να σχηματιστούν πολλοί δεσμοί. Οι δεσμοί που σχηματίζονται είναι δεσμοί υδρογόνου, δεσμοί Van der Waals ή δισουλφιδικοί δεσμοί. Η θέση σύνδεσης μιας πρωτεΐνης είναι ορατή μόνο όταν αυτή έχει την τελική της αναδίπλωση. ΑΝΤΙΣΩΜΑΤΑ Τα αντισώματα ή αλλιώς ανοσοσφαιρίνες είναι ειδικές πρωτεΐνες που παράγονται από το ανοσοποιητικό σύστημα κάθε φορά που ένα ξένο μόριο εισέρχεται στον οργανισμό. Τα ξένα αυτά μόρια ονομάζονται αντιγόνα. Η σύνδεση του αντισώματος με το αντιγόνο σε έναν αντιγονικό καθοριστή αποσκοπεί στην καταστροφή του αντιγόνου ή στην σήμανση του αντιγόνου από το αντίσωμα. Τα αντισώματα είναι πολύ εξειδικευμένα στην λειτουργία τους και για αυτό το λόγο μπορούν να παραχθούν πάρα πολλά είδη αντιγόνων. Κάθε μόριο αντισώματος έχει δύο βαριές και δύο ελαφριές αλυσίδες που σχηματίζουν ένα Υ. Διάφορες μεταλλάξεις σε γονίδια των αντισωμάτων οδηγούν σε αλλαγή στο μήκος των αλυσίδων και στην αλληλουχία των αμινοξέων με αποτέλεσμα να επιτυγχάνεται αυτή η μεγάλη ποικιλομορφία. ΕΝΖΥΜΑ Τα μόρια αυτά καθορίζουν σχεδόν όλες τις αντιδράσεις που γίνονται μέσα στον οργανισμό μας. Δρουν ως καταλύτες επιταχύνοντας τις χημικές αντιδράσεις. Μπορούν να συνδέουν έναν ή περισσότερους συνδέτες οι οποίοι ονομάζονται υποστρώματα. Τα ένζυμα διακρίνονται σε κατηγορίες ανάλογα με τον τύπο των αντιδράσεων που καταλύουν. Έτσι έχουμε: υδρολάσες, νουκλεάσες, πρωτεάσες, συνθάσες, ισομεράσες, πολυμεράσες, κινάσες, φωσφατάσες, οξειδοαναγωγάσες, ΑΤΡάσες. Λυσοζύμη Καταλύει την αποδόμηση των αλυσίδων των πολυσακχαριτών στο κυτταρικό τοίχωμα των βακτηρίων. Είναι μια σχετικά μικρή και σταθερή πρωτεΐνη που μπορεί να απομονωθεί εύκολα σε μεγάλες ποσότητες Υδρόλυση από την λυσοζύμη 1. 1 μόριο νερού προστίθεται σε έναν δεσμό ανάμεσα σε δύο γειτονικά μόρια σακχάρων μιας πολυσακχαριτικής ομάδας και έτσι προκαλείται το σπάσιμο του δεσμού. 2. Η αντίδραση είναι ενεργειακά ευνοϊκή. 3. Ένας πολυσακχαρίτης μπορεί να μείνει για μεγάλο χρονικό διάστημα μέσα στο νερό χωρίς να υ- δρολυθεί επειδή το νερό από μόνο του δεν μπορεί να τον υδρολύσει λόγω ενός φράγματος ενέργειας που λέγεται ενέργεια ενεργοποίησης. 4. Η ύπαρξη της λυσοζύμης καθιστά την αντίδραση εφικτή γιατί βοηθά τα άτομα που συμμετέχουν στην αντίδραση να λάβουν την κατάλληλη διαμόρφωση έτσι ώστε να υπερβούν τον ενεργειακό φραγμό. Η διαμόρφωση αυτή ονομάζεται μεταβατική κατάσταση.

- 9-5. Όπως όλα τα ένζυμα, έτσι και η λυσοζύμη έχει στην επιφάνειά της μια ειδική θέση σύνδεσης που ονομάζεται ενεργό η οποία ταιριάζει τέλεια με το σχήμα του υποστρώματος και χωράει ακριβώς 6 κατάλοιπα σακχάρων. Πολλές φορές τα φάρμακα επιδρούν στην λειτουργία των ενζύμων. Πολλές πρωτεΐνες ενισχύονται ακόμα πιο πολύ όταν συνδέονται ισχυρά με μικρά μόρια όπως είναι για παράδειγμα: Ροδοψίνη+ρετινάλη Αιμοσφαιρίνη+αίμη Καρβοξυπεπτιδάση+ιόν ψευδαργύρου Ένζυμα μεταφοράς COO - +βιοτίνη Αλλοστερικό μόριο ονομάζεται το μόριο που μπορεί να λάβει τουλάχιστον δύο διαμορφώσεις. Μάλιστα η ενεργότητά του εξαρτάται από την διαμόρφωση που έχει μια δεδομένη στιγμή. Η αλλαγή της διαμόρφωσης προκαλείται από την σύνδεση με ένα άλλο μικρό μόριο όπως για παράδειγμα ένα μόριο ΑΤΡ ή κάτι άλλο. Οι παραγωγή και λειτουργία πρωτεϊνών ελέγχονται με διάφορες μεθόδους. Μία είναι η αναστολή από ανάδρομη τροφοδότηση σε μια βιοσυνθετική οδό που είναι ένας τύπος αρνητικής ρύθμισης. Σε αυτή όταν ένα προϊόν συσσωρευτεί σε μεγάλη ποσότητα τότε το ίδιο το προϊόν συνδέεται με ένα ένζυμο μιας μεταβολικής οδού και το μπλοκάρει. Κατά αυτόν τον τρόπο, η διενέργεια ενός βήματος μιας μεταβολικής οδού ελέγχεται από το επόμενο. (οπερόνιο της λακτόζης) Η αναστολή από ανάδρομη τροφοδότηση μπορεί να είναι και πολλαπλή, δηλαδή να μπλοκάρονται πάνω από 1 βιοσυνθετικές οδοί. Η φωσφορυλίωση γίνεται από πρωτεϊνικές κινάσες οι οποίες μεταφέρουν Pi από το ΑΤΡ σε υδροξυλομάδες σερίνης, θρεονίνης ή τυροσίνης. Η απόφωσφορυλίωση γίνεται από πρωτεϊνικές φωσφατάσες που καταλύουν την απομάκρυνση Pi από τα α- μινοξέα μέσω υδρόλυσης από τα ίδια αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες πολλές φορές αποδομούνται. Κύρια μονοπάτια αποδόμησης είναι: Μονοπάτι ουβικιτίνης-πρωτεασώματος Οι πρωτεΐνες στοχοποιούνται για ταχεία αποικοδόμηση μέσω της ομοιοπολικής πρόσδεσης σε αυτές πολλών μορίων ουβικιτίνης. o Η ουβικιτίνη αρχικά ενεργοποιείται από το ένζυμο Ε1. o Η ενεργοποιημένη ουβικιτίνη μεταφέρεται στη συνέχεια σε ένα από τα διάφορα ένζυμα σύζευξης της ουβικιτίνης (Ε2) που διαθέτει το κύτταρο. o Κατόπιν, μια λιγάση της ουβικιτίνης (Ε3) αλληλεπιδρά με το Ε2 και διεκπεραιώνει τη μεταφορά της ουβικιτίνης σε μια συγκεκριμένη πρωτεΐνη- στόχο. o Ακολουθεί η εν σειρά προσθήκη πολλαπλών ουβικιτινών και τέλος η πολυουβικιτινιωμένη πρωτεΐνη α- ποικοδομείται από ένα σύμπλοκο με ενεργότητα πρωτεάσης (το πρωτεάσωμα).

- 10 - Πρωτεόλυσης στα λυσοσωμάτια. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 5 DNA ΚΑΙ ΧΡΩΜΟΣΩΜΑΤΑ Το DNA αποτελείται από δύο μακριές αλυσίδες οι οποίες αποτελούνται από 4 είδη δεοξυριβονουκλεοτιδίων. Κάθε μια από αυτές ονομάζεται αλυσίδα DNA ή κλώνος DNA. Οι δύο αλυσίδες συγκρατούνται μεταξύ τους με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των βάσεων των νουκλεοτιδίων. Τα νουκλεοτίδια του DNA αποτελούνται από μια πεντόζη, την δεοξυριβόζη, μια φωσφορική ομάδα και μια αζωτούχο βάση η οποία μπορεί να είναι αδενίνη, θυμίνη, κυτοσίνη ή γουανίνη. Τα νουκλεοτίδια μεταξύ τους συνδέονται και ομοιοπολικά (φωσφοδιεστερικός δεσμός) σχηματίζοντας τον σταθερό σκελετό του DNA. Το μόριο του DNA εμφανίζει πολικότητα αφού θεωρούμε το ένα άκρο ως 3 και το άλλο ως 5. Η θεώρηση αυτή στηρίζεται στα χαρακτηριστικά του φωσφοδιεστερικού δεσμού. Οι δύο πολυνουκλεοτιδικές αλυσίδες σχηματίζουν μια διπλή έλικα στην οποία η αδενίνη πάντα ζευγαρώνει με θυμίνη και η κυτοσίνη με γουανίνη. Αυτά τα ζεύγη συμπληρωματικών βάσεων επιτρέπει στην αλυσίδα του DNA να πάρει την ευνοϊκότερη ενεργειακά μορφή της. Η συμπληρωματικότητα είναι απαραίτητη για την αντιγραφή του. Σε κάθε στροφή της διπλής έλικας του DNA έχουμε 10 ζεύγη βάσεων. Γονιδίωμα ενός οργανισμού καλείται το σύνολο των γενετικών πληροφοριών στο DNA του. Χρωμόσωμα είναι ένα εξαιρετικά μακρύ μόριο DNA συνδεδεμένο με πρωτεΐνες που συσκευάζουν την λεπτή ίνα του DNA σε μια πιο συμπαγή δομή. Γονίδιο ονομάζεται το τμήμα του DNA που περιέχει τις πληροφορίες για την παραγωγή ενός γονιδιακού προϊόντος. Τελομερίδιο ονομάζεται το ακρινό κομμάτι ενός χρωμοσώματος Αφετηρία της αντιγραφής ονομάζεται κάθε σημείο του χρωμοσώματος από το οποίο ξεκινά η αντιγραφή. Κεντρομερίδιο ονομάζεται μια μικρή δομή στην οποία συγκρατούνται μεταξύ τους δύο αδελφές χρωματίδες του χρωμοσώματος. Το κεντρομερίδιο είναι και το σημείο των διπλασιασμένων χρωμοσωμάτων από τα οποία η μιτωτική άτρακτος πιάνει και διαχωρίζει τα χρωμοσώματα. Χρωματίνη ονομάζεται το υλικό των χρωμοσωμάτων και αποτελείται από DNA και πυρηνικές πρωτεΐνες. Πυρηνικές πρωτεΐνες ονομάζονται οι ιστόνες, οι πρωτεΐνες του πυρηνικού και του χρωμοσωμικού σκελετού. Επίπεδα αναδίπλωσης DNA: το DNA του κυττάρου περνά από διάφορες μορφές κατά την διάρκεια του κυτταρικού κύκλου. Οι διάφορες μορφές έγκυνται στον βαθμό συσπείρωσής του και στο πως πακετάρεται με πρωτεΐνες. Ξεκινάει δηλαδή από ένα λεπτό δίκλωνο μόριο DNA, έπειτα συνδέεται με ειδικές πρωτεΐνες και σχηματίζει ινίδια, και στη συνέχεια συνδέεται και με άλλες πρωτεΐνες και σχηματίζει το μιτωτικό χρωμόσωμα. ΙΣΤΟΝΕΣ Είναι ειδικές πρωτεΐνες υπεύθυνες για την δημιουργία του βασικού επιπέδου συσκευασίας της χρωματίνης, του νουκλεοσώματος. Ο πυρήνας του νουκλεοσώματος αποτελείται από ένα σύμπλοκο 8 πρωτεϊνικών μορίων

- 11 - των ιστονών (ανά δύο είναι ίδια: H2A, H2B, H3 & H4) και ενός τμήματος του δίκλωνου DNA μήκους περίπου 147 βάσεων. Το οκταμερές των ιστονών σχηματίζει έναν πρωτεϊνικό πυρήνα γύρω από τον οποίο περιελίσσεται το DNA. To DNA που τυλίγεται γύρω από το οκταμερές των ιστονών πραγματοποιεί 1.65 στροφές σε ένα αριστερόστροφο σπείραμα. Το συνδετικό DNA μεταξύ των νουκλεοσωμάτων μπορεί να κυμαίνεται από μερικά ζεύγη βάσεων μέχρι και 80 ζεύγη βάσεων. Οι ιστόνες είναι πρωτεΐνες που περιέχουν μεγάλο ποσοστό θετικά φορτισμένων αμινοξέων λυσίνης και αργινίνης τα οποία μπορούν και συνδεόνται με τον αρνητικά φορτισμένο σκελετό του DNA. Κάθε ιστόνη έχι έναν πυρήνα και μια μακριά αμινοτελική ουρά η οποία προεξέχει από τον πυρήνα. Οι ουρές υπόκεινται σε διάφορες μορφές ομοιοπολικής τροποποίησης και ελέγχουν τη δομή της χρωματίνης. Ιστόνη Η1: πρόκειται για ένα πέμπτο είδος ιστόνης το οποίο πιστεύεται ότι φέρνει κοντά τα νουκλεοσωμάτια κοντά το ένα στο άλλο σε μια κανονική επαναληπτική συστοιχία. Το απλοειδές γονιδίωμα του ανθρώπου αποτελείται από 23 χρωμοσώματα. Το διπλοειδές αντίστοιχα έχει 46 χρωμοσώματα. Ο καρυότυπος του ανθρώπου είναι η απεικόνιση των χρωμοσωμάτων ενός σωματικού κυττάρου κατά τη φάση της μίτωσης ταξινομημένων σε ζεύγη ομόλογων χρωμοσωμάτων κατά ελαττούμενο μέγεθος. Για την μελέτη αυτού χρησιμοποιούνται ορισμένες χρωστικές που δημιουργούν ζωνώσεις πάνω στα χρωμοσώματα. Οι ζωνώσεις αυτές αποτελούνται από διακριτές περιοχές. Το χρωμόσωμα είναι ένα πολύ μακρύ μόριο DNA το οποίο περιέχει πολλά γονίδια. Κάθε γονίδιο είναι τμήμα μιας συνεχούς αλληλουχίας και έχει μια καθορισμένη αρχή και ένα καθορισμένο τέλος. Στα κύτταρα δεν μεταγράφονται όλα τα γονίδια. Έτσι έχουμε την ευχρωματίνη, η μεταγραφικά ενεργός χρωματίνη και η ετεροχρωματίνη, η μεταγραφικά ανενεργός χρωματίνη. Η ετεροχρωματίνη στα θηλαστικά εμφανίζεται πιο συχνά κοντά στα κεντρομερίδια των χρωμοσωμάτων καθώς και στα τελομερίδιά τους. Η ετεροχρωματίνη εμφανίζει μεγαλύτερο βαθμό συσπείρωσης σε σχέση με την ευχρωματίνη και συνολικά αποτελεί το 10% ενός μεσοφασικού χρωμοσώματος. Αν και γενικά δεν περιέχει γονίδια, τα λιγοστά γονίδια που μπορούν να υπάρχουν στην ετεροχρωματίνη δεν μεταγράφονται. ΣΩΜΑΤΙΟ BARR: Το χρωμόσωμα Χ των θηλυκών θηλαστικών (1 από τα 2) βρίσκεται μονίμως σε ετεροχρωματινική κατάσταση. Η επιλογή για το ποιο χρωμόσωμα Χ θα απενεργοποιηθεί γίνεται τυχαία. Μάλιστα στον ίδιο οργανισμό ορισμένα κύτταρα μπορούν να έχουν απενεργοποιήσει το ένα ομόλογο χρωμόσωμα ενώ άλλα μπορούν να έχουν απενεργοποιήσει το άλλο. Φαινόμενο θέσης-φαινόμενο τοποθέτησης: είναι το φαινόμενο κατά το οποίο η μεταγραφή ενός γονιδίου επηρεάζεται από την θέση του στο χρωμόσωμα, δηλαδή αν βρίσκεται σε ευχρωματινική ή σε ετεροχρωματινική

- 12 - περιοχή. Χρωμοσωμικές ανωμαλίες μπορούν να προξενήσουν λόγω αυτού του φαινομένου προβλήματα α- φού μεταβάλλουν την έκφραση γονιδίων. Σε ορισμένες περιπτώσεις η ετεροχρωματίνη μπορεί να εξαπλωθεί πάνω στο χρωμόσωμα με αποτέλεσμα να απενεργοποιεί τα γονίδια πάνω από τα οποία περνά. Αυτό ενδέχεται να προξενήσει σοβαρά προβλήματα στην υγεία του ατόμου. Η εξάπλωση και η διατήρηση της ετεροχρωματίνης επιτυγχάνεται με την βοήθεια πολλών πρωτεϊνών που αλληλεπιδρούν με τις ουρές των ιστονών των νουκλεοσωμάτων. Κώδικας Ιστονών: οι ουρές των ιστονών μπορεί να υποστούν ακετυλίωση, μεθυλίωση, φωσφορυλίωση και ουμπικουιτινίωση σε πολλές θέσεις. Κυρίως όμως στις ουρές τους. Αυτές οι προσθήκες αλλάζουν την δομή των νουκλεοσωμάτων και συνεπώς επιτρέπουν ή απαγορεύουν την πρόσβαση στο DNA. Οι αλλαγές μπορούν να περιορίζονται μόνο σε λίγα νουκλεοσώματα ή να αφορούν πιο εκτεταμένες χρωματινικές περιοχές-ακόμα και ολόκληρο το χρωμόσωμα. Οι αντιδράσεις τροποποίησης της χρωματίνης είναι εξειδικευμένες, αφού πολλά από τα τροποποιητικά ένζυμα αναγνωρίζουν ειδικές θέσεις-στόχους στις συγκεκριμένες ιστόνες. Οι περισσότερες θέσεις-στόχοι υπόκεινται μόνο σε έναν τύπο τροποποίησης. Σε πολλές περιπτώσεις η τροποποίηση μιας θέσης μπορεί να οδηγήσει στην ενεργοποίηση ή στην καταστολή της τροποποίησης μιας άλλης θέσης. Η ακετυλίωση συναντάται σε περιοχές ενεργής χρωματίνης. Η μεθυλίωση συναντάται σε περιοχές ανενεργής χρωματίνης. Τα ευκαρυωτικά κύτταρα έχουν δύο τρόπους να αλλάζουν τη δομή της χρωματίνης Με αντιστρεπτή χημική τροποποίηση των ιστονών (ακετυλίωση) Με τα σύμπλοκα αναδιαμόρφωσης της χρωματίνης: πρωτεϊνικές μηχανές που χρησιμοποιούν την ε- νέργεια από την υδρόλυση του ΑΤΡ για να μεταβάλλουν το τμήμα του DNA που περιελίσσεται γύρω από το νουκλεόσωμα. Δηλαδή ξετυλίγουν το DNA από τις ιστόνες Το νουκλεόσωμα αλλάζει θέση πάνω στο χρωμόσωμα. Αυτό οφείλεται στην μεταγραφή. Οι ουρές των ιστονών μπορούν να πάθουν είτε μόνο μια συγκεκριμένη τροποποίηση ή περισσότερες από έναν. Ανάλογα όμως με την τροποποίηση προκαλούνται διαφορετικές τροποποιήσεις και επιδράσεις στην λειτουργία των γονιδίων και των χρωμοσωμάτων συνολικότερα. ΑΚΕΤΥΛΙΩΣΗ Συμβαίνει παροδικά κατά την αντιγραφή Σχετίζεται με την ενεργοποίηση της γονιδιακής έκφρασης Η ακετυλίωση είναι αντιστρεπτή διαδικασία. Τα ένζυμα που ακετυλιώνουν τις ιστόνες ονομάζονται ακετυλάσες ή ακετυλοτρανσφεράσες των ιστονών ή ΗΑΤ. Υπάρχουν δύο ομάδες. Η Α που ενέχονται στην μεταγραφή και

- 13 - η Β που ενέχονται στη συναρμολόγηση των νουκελεοσωματίων. Τα ένζυμα που απακετυλιώνουν τις ιστόνες ονομάζονται απακετυλάσες των ιστονών ή HDAC. Η ακετυλίωση σχετίζεται με την γονιδιακή ενεργοποίηση. ΜΕΘΥΛΙΩΣΗ Τόσο του DNA όσο και των ιστονών είναι γνώρισμα της ανενεργής χρωματίνης Οι δύο τύποι μεθυλίωσης μπορούν να συνδέονται Η μεθυλίωση του DNA γίνεται συνήθως στις νησίδες CpG. Στην ετεροχρωματίνη οι νησίδες αυτές είναι μεθυλιωμένες. Αντίθετα οι νησίδες αυτές που εντοπίζονται σε περιοχές υποκινητών απαιτείται να μην είναι μεθυλιωμένες για να μπορεί να εκφραστεί το γονίδιο. Η μεθυλίωση σχετίζεται με την γονιδιακή απενεργοποίηση. Όλα τα παραπάνω αποτελούν αντικείμενο μελέτης της Επιγενετικής. Οι επιγενετικές τροποποιήσεις μπορούν να κληρονομηθούν, έτσι μπορούμε να μιλάμε για επιγενετική κληρονομικότητα. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 11 Η ΔΟΜΗ ΤΩΝ ΜΕΜΒΡΑΝΩΝ Κυτταρική ή πλασματική μεμβράνη είναι το περίβλημα του κυττάρου και είναι ένας λιπαρός υμένας, που λόγω των διαστάσεών του δεν είναι ορατός με το οπτικό μικροσκόπιο. Η δομή της βασίζεται σε ένα στρώμα λιπιδικών μορίων πάχους μόλις 5nm. Οι λειτουργίες της πλασματικής μεμβράνης είναι: Διαχωρίζει και προστατεύει τα χημικά συστατικά του κυττάρου από το εξωτερικό περιβάλλον. Επιτρέπει μέσω εξειδικευμένων διόδων, πρωτεϊνικών μορίων που την διαπερνούν, την ανταλλαγή μορίων μεταξύ του εσωτερικού και του εξωτερικού περιβάλλοντος του κυττάρου. Επιτρέπει στο κύτταρο μέσω ειδικών αισθητήρων να αντιδρά στα ερεθίσματα του περιβάλλοντος. Μπορεί να αυξάνει και να μειώνεται όπως αυξάνει και μειώνεται ο όγκος του κυττάρου. Μπορεί να αυτοεπιδιορθώνεται χάρη στις ιδιότητες των δομικών της μορίων. Η διαφορά μεταξύ των ευκαρυωτικών και των προκαρυωτικών κυττάρων είναι ότι τα δεύτερα διαθέτουν μόνο μία μεμβράνη, την πλασματική, ενώ τα πρώτα διαθέτουν και πλήθος εσωτερικών που τα διαμερισματοποιούν. Ανεξάρτητα από το πού προέρχονται, όλες οι μεμβράνες έχουν κοινή γενική δομή. Αποτελούνται από πρωτεΐνες και λιπίδια. Τα λιπίδια είναι διατεταγμένα σε δύο στενά φύλλα που σχηματίζουν τη λιπιδική διπλοστιβάδα, που παρέχει βασική δομή και είναι φραγμός διαπερατότητας. Τα πρωτεϊνικά μόρια εκτελούν τις περισσότερες από τις υπόλοιπες λειτουργίες της μεμβράνης και της προσδίδουν τις ιδιότητές της. Τα λιπίδια των κυτταρικών μεμβρανών είναι αμφιπολικά μόρια γιατί έχουν τόσο υδρόφιλες όσο και υδρόφοβες ιδιότητες. Έχουν μία υδρόφιλη κεφαλή και μία ή δύο υδρόφοβες υδρογονανθρακικές αλυσίδες.

- 14 - Τα πιο κοινά λιπίδια της κυτταρικής μεμβράνης είναι τα φωσφολιπίδια στα οποία η υδρόφιλη κεφαλή συνδέεται με το υπόλοιπο μόριο μέσω μιας φωσφορικής ομάδας. Το πιο κοινό από αυτά είναι η φωσφατιδυλοχολίνη η οποία έχει ως υδρόφιλη κεφαλή ένα μόριο χολίνης συνδεδεμένο με μια φωσφορική ομάδα και ως υδρόφοβη ουρά δύο μακριές αλυσίδες υδρογονανθράκων. Μερικά αμφιπολικά μόρια είναι: τα φωσφολιπίδια, οι στερόλες και τα γλυκολιπίδια. Τα μόρια αυτά δέχονται σε δύο αντικρουόμενες δυνάμεις. Η υδρόφιλη κεφαλή λόγω των φορτισμένων ατόμων ή/και των πολικών ομάδων της προσελκύεται έντονα από το νερό. Η υδρόφοβη υδρογονανθρακική αλυσίδα, της οποίας (σχεδόν) όλα τα άτομα είναι μη πολικά ή αφόρτιστα δεν συνδέονται με δεσμούς υδρογόνου με τα μόρια του νερού και έτσι τα αποφεύγει, ενώ προσπαθεί να συνδεθεί με άλλα υδρόφοβα μόρια. Αυτή η αντίθεση οδηγεί στο σχηματισμό της μεμβράνης. Οι υδρόφιλες κεφαλές βρίσκονται στην εξωτερική επιφάνεια της διπλοστιβάδας (μέσα και έξω) και οι υδρόφοβες ουρές βρίσκονται στο εσωτερικό της διπλοστιβάδας. Οι δυνάμεις που σχηματίζουν την διπλοστιβάδα της προσδίδουν την ιδιότητα να αυτοεπιδιορθώνεται. Αν το άνοιγμα στην μεμβράνη είναι μικρό τότε μπορεί να επιδιορθωθεί εύκολα με την προσθήκη άλλων μορίων φωσφολιπιδίων στο σημείο που έγινε η ρωγμή. Αν η ρωγμή είναι μεγάλη τότε η μεμβράνη σπάει σε δύο άλλα μικρότερα κυστίδια. Πέραν αυτού απαγορεύεται να υπάρχουν ελεύθερα ανοιχτά άκρα επομένως σχηματίζεται ένας λιπιδικός κύκλος που οριοθετεί έναν κλειστό χώρο (κύτταρο-οργανίδιο). Η λιπιδική διπλοστιβάδα είναι ένα δισδιάστατο ρευστό, το οποίο έχει δύο πολύ σημαντικές ιδιότητες. Ρευστότητα: Τα λιπίδια δεν μπορούν να ξεφύγουν φυσιολογικά από την λιπιδική διπλοστιβάδα. Εντούτοις μπορούν να ανταλλάσσουν θέσεις μεταξύ τους. Η διπλοστιβάδα μοιάζει με ένα ρευστό μωσαϊκό. Η ρευστότητα είναι μια ιδιότητα καθοριστική για την ακεραιότητα της. Ευλυγισία: Η λιπιδική διπλοστιβάδα έχει την ικανότητα να κάμπτεται. Η ευλυγισία καθορίζει το κατώτερο όριο για το μέγεθος του κυστιδίου που μπορεί να δημιουργηθεί από μια κυτταρική μεμβράνη (~25nm). Η ρευστότητα της διπλοστιβάδας μπορεί να μελετηθεί χρησιμοποιώντας συνθετικές διπλοστιβάδες που σχηματίζονται αυθόρμητα μετά την σύνδεση των λιπιδικών μορίων σε διάλυμα. Μπορούν να σχηματιστούν κλειστά σφαιρικά κυστίδια που λέγονται λιποσώματα, ή επίπεδες διπλοστιβάδες φωσφολιπιδίων. Κινήσεις των φωσφολιπιδίων: Εγκάρσια διάχυση: Είναι ένα φαινόμενο που συμβαίνει στα λιπιδικά μόρια που συνιστούν μια λιπιδική διπλοστιβάδα, κατά το οποίο τα φωσφολιπίδια μεταπηδούν από την μία μονοστιβάδα στην άλλη. Η κίνηση αυτή είναι πολύ σπάνια στις τεχνητές μεμβράνες ενώ είναι πιο συνηθισμένη στα κύτταρα. Σε χαμηλότερη θερμοκρασία, η ελάττωση της θερμικής ενέργειας μικραίνει την ταχύτητα των μορίων άρα και την ρευστότητα της μεμβράνης. Περιστροφή γύρω από τον επιμήκη άξονα: Τα φωσφολιπίδια μπορούν να αναπτύξουν ταχύτητα περιστροφής έως και 30.000 περιστροφές/λεπτό. Αλλαγή θέσης στο επίπεδο της μονοστιβάδας: Τα φωσφολιπίδια αλλάζουν θέση πάνω στην μονοστιβάδα αλλάζοντας γείτονες.

- 15 - Παράγοντες που επηρεάζουν την ρευστότητα της λιπιδικής διπλοστιβάδας Θερμοκρασία Σύσταση σε φωσφολιπίδια- Φύση υδρογονανθρακικών αλυσίδων o Μήκος αλυσίδας: Όσο μικρότερο είναι το μήκος των υδρογονανθρακικών αλυσίδων τόσο μικρότερη είναι η τάση τους να αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, άρα αυξάνει η ρευστότητα της διπλοστιβάδας. Συνήθως μόνο μία από τις δύο αλυσίδες της ουράς του φωσφολιπιδίου σχηματίζει δεσμούς με άλλες. Το μήκος των αλυσίδων μπορεί να κυμαίνεται μεταξύ 14-24 ατόμων άνθρακα, οι περισσότερες όμως κυμαίνονται μεταξύ 18-20 ατόμων. o Βαθμός κορεσμού: Αναφέρεται στον αριθμό των διπλών δεσμών που περιέχονται στις αλυσίδες. Όσο υψηλότερο είναι το ποσοστό των ακόρεστων υδρογονανθρακικών αλυσίδων σε μια διπλοστιβάδα, τόσο πιο ρευστή είναι αυτή. Η αλυσίδα που περιέχει διπλούς δεσμούς ονομάζεται ακόρεστη, ενώ η αλυσίδα που δεν έχει κανέναν διπλό δεσμό και συνεπώς έχει τον μεγαλύτερο αριθμό ατόμων υδρογόνου που μπορεί να έχει λέγεται κορεσμένη. Την απόσταση μεταξύ των υδρογονανθρακικών αλυσίδων: Όσο πιο κοντά και κανονικά είναι συσκευασμένες οι υδρογονανθρακικές αλυσίδες, τόσο πιο ιξώδης και λιγότερο ρευστή είναι η διπλοστιβάδα. Στα ζωικά κύτταρα η ρευστότητα των μεμβρανών τροποποιείται από την παρουσία της στερόλης χοληστερόλη. Αυτή αποτελεί το 20% της μάζας των λιπιδίων της. Τα μόρια της χοληστερόλης είναι μικρά και άκαμπτα επομένως γεμίζουν τα κενά μεταξύ των μορίων φωσφολιπιδίων. Έτσι η χοληστερόλη ενισχύει την ακαμψία της μεμβράνης καθώς επίσης περιορίζει την διαπερατότητά της. Σημασία της ρευστότητας της μεμβράνης Επιτρέπει σε μεμβρανικές πρωτεΐνες να διαχέονται γρήγορα στο επίπεδο της διπλοστιβάδας και να αλληλεπιδρούν μεταξύ τους. Παρέχει έναν απλό τρόπο για την κατανομή των μεμβρανικών λιπιδίων και πρωτεϊνών. Επιτρέπει στις μεμβράνες να συντήκονται μεταξύ τους με επακόλουθη ανάμειξη των συστατικών τους, διαδικασία πολύ σημαντική για την κυτταρική διαίρεση. Γενικά η λιπιδική διπλοστιβάδα είναι ασύμμετρη και εμφανίζει διαφορετική μορφή στην εσωτερική και στην εξωτερική πλευρά του κυττάρου ή του κυστιδίου. Η ασυμμετρία της λιπιδικής διπλοστιβάδας στα ευκαρυωτικά κύτταρα μπορεί να επιτευχθεί με 2 τρόπους: 1. Τα φωσφολιπίδια σχηματίζονται από μεμβρανικά ένζυμα τα οποία χρησιμοποιούν ως υπόστρωμα λιπαρά οξέα που βρίσκονται στο ένα μισό της διπλοστιβάδας του ενδοπλασματικού δικτύου, στο μισό που γειτονεύει με το κυτταροδιάλυμα, και απελευθερώνουν τα νεοσυντιθέμενα φωσφολιπίδια στην ίδια μονοστιβάδα. Για να μπορέσει να δημιουργηθεί διπλοστιβάδα, ένα μέρος των φωσφολιπιδίων μεταφέρεται στην απέναντι μονοστιβάδα με την βοήθεια ειδικών ενζύμων που λέγονται φλιπάσες. Αυτές μεταφέρουν τα φωσφολιπίδια επιλεκτικά επομένως διαφορετικά είδη φωσφολιπιδίων συγκεντρώνονται σε διαφορετική μονοστιβάδα.

- 16-2. Η ασυμμετρία της λιπιδικής διπλοστιβάδας μπορεί να επιτευχθεί με την προσθήκη γλυκολιπιδίων τα ο- ποία από μόνα τους είναι εντυπωσιακά ασύμμετρα. Στα ευκαρυωτικά κύτταρα η σύνθεση όλων σχεδόν των μεμβρανών γίνεται στο ενδοπλασματικό δίκτυο. Οι μεμβράνες αυτές μεταφέρονται σε άλλα σημεία του κυττάρου μέσω μιας κυκλικής διαδικασίας σχηματισμού και σύντηξης κυστιδίων-vesicles. Επειδή κατά την μεταφορά κυστιδίων ο προσανατολισμός της μεμβράνης διατηρείται, τόσο η εξωτερική μεμβράνη όσο και οποιαδήποτε εσωτερική έχουν διακριτές εσωτερικές και εξωτερικές όψεις. *Τα γλυκολιπίδια είναι τοποθετημένα κυρίως στην κυτταρική μεμβράνη και βρίσκονται μόνο στην εξωτερική πλευρά της διπλοστιβάδας. Έτσι οι ομάδες σακχάρων τους είναι εκτεθειμένες στο εξωτερικό του κυττάρου. Αυτά αποτελούν μέρος του υδατανθρακικού περιβλήματος που περιβάλλει και προστατεύει τα περισσότερα ζωικά κύτταρα. Τα γλυκολιπίδια αποκτούν τις ομάδες σακχάρων τους στο σύμπλεγμα Golgi. Τα ένζυμα που εκτελούν αυτή τη διαδικασία βρίσκονται μέσα στο σύμπλεγμα, επομένως τα σάκχαρα προστίθενται στην εσωτερική πλευρά της λιπιδικής διπλοστιβάδας. Το γλυκολιπίδιο παραμένει παγιδευμένο, έτσι, εφόσον δεν υπάρχουν φλιπάσες. Έτσι όταν τελικά το κυστίδιο μεταφερθεί στην κυτταρική μεμβράνη, το γλυκολιπιδικό μόριο θα βρίσκεται στη σωστή θέση (αντίθετη της αρχικής του) με τις ομάδες σακχάρων να εκτίθενται στην εξωτερική πλευρά της διπλοστιβάδας. Τα φωσφολιπίδια ινοσιτόλης υπάρχουν σε πολύ μικρό ποσοστό στη διπλοστιβάδα της κυτταρικής μεμβράνης, είναι συγκεντρωμένα στην κυτταροπλασματική πλευρά της μεμβράνης και λειτουργούν μετά την μεταβίβαση του σήματος διαμέσου της κυτταρικής μεμβράνης. Μεμβρανικές Πρωτεΐνες Εκτελούν τις περισσότερες λειτουργίες της μεμβράνης. Στα ζώα, οι πρωτεΐνες αποτελούν το 50% της μάζας των μεμβρανών. Όμως αφού τα λιπίδια σε μέγεθος είναι πολύ μικρότερα από τις πρωτεΐνες, τελικά ο αριθμός των μορίων λιπιδίων είναι και 50 φορές μεγαλύτερος από αυτόν των πρωτεϊνών. Λειτουργίες Μεμβρανικών Πρωτεϊνών Μεταφέρουν ειδικά θρεπτικά συστατικά, μεταβολίτες ή ιόντα διαμέσου της πλασματικής μεμβράνης. (μεταφορείς) Προσδένουν μακρομόρια και στις δύο πλευρές της μεμβράνης (συνδέτες) Ανιχνεύουν σήματα από το εξωτερικό του κυττάρου και τα μεταβιβάζουν στο εσωτερικό του (υποδοχείς) Καταλύουν ειδικές αντιδράσεις (ένζυμα) Τρόποι διασύνδεσης των μεμβρανικών πρωτεϊνών στην λιπιδική διπλοστιβάδα Διαμεμβρανικές πρωτεΐνες: Εκτείνονται σε όλο το εύρος της διπλοστιβάδας και μερικά τμήματά τους προεξέχουν από την μία ή την άλλη πλευρά της μεμβράνης, Είναι αμφιπολικά μόρια. Τα υδρόφοβα τμήματά τους βρίσκονται μέσα στην διπλοστιβάδα ενώ τα υδρόφιλα τμήματά τους βρίσκονται έξω από αυτή σε επαφή με το εξωκυτταρικό ή ενδοκυτταρικό υδατικό περιβάλλον. Σε σύνδεση με την μεμβράνη πρωτεΐνες: Βρίσκονται εξ ολοκλήρου στο κυτταροδιάλυμα και συνδέονται με το εσωτερικό τμήμα της με μια α-έλικα.

- 17 - Σε σύνδεση με λιπίδια πρωτεΐνες: Βρίσκονται εξ ολοκλήρου έξω από την μεμβράνη και προσδένονται με αυτήν μόνο μέσω ενός ή και περισσοτέρων ομοιοπολικών δεσμών με λιπίδια. Σε σύνδεση με άλλες πρωτεΐνες: Συνδέονται έμμεσα στην μια ή στην άλλη πλευρά της μεμβράνης αλληλεπιδρώντας με άλλες μεμβρανικές πρωτεΐνες. Κατηγοριοποίηση των πρωτεϊνών με βάση τον τρόπο απομόνωσής τους Ενσωματωμένες μεμβρανικές πρωτεΐνες: Είναι οι άμεσα συνδεδεμένες με τις μεμβράνες (διαμεμβρανικές-συνδέονται με λιπίδια) και μπορούν να απομονωθούν με διαλυτοποίηση της λιπιδικής διπλοστιβάδας με απορρυπαντικά. Περιφερειακές μεμβρανικές πρωτεΐνες: Είναι όλες οι υπόλοιπες μεμβρανικές πρωτεΐνες οι οποίες μπορούν να απομονωθούν με σχετικά ήπιες μεθόδους που παρεμβαίνουν στις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των πρωτεϊνών και κατά τα άλλα αφήνουν άθικτη την μεμβράνη. Τρόπος τοποθέτησης διαμεμβρανικής πρωτεΐνης που διαπερνά την μεμβράνη με α-έλικα (Ο προσανατολισμός μιας διαμεμβρανικής πρωτεΐνης είναι σημαντικός για την λειτουργία της και καθορίζεται από τον τρόπο σύνθεσής της) Οι περιοχές μιας διαμεμβρανικής πρωτεΐνης που εκτείνονται έξω από τις δύο πλευρές της διπλοστιβάδας ενώνονται μεταξύ τους με εξειδικευμένα διαμεμβρανικά τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Τα τμήματα που διαπερνούν το υδρόφοβο εσωτερικό περιβάλλον της διπλοστιβάδας αποτελούνται από αμινοξέα με υδρόφοβες πλευρικές ομάδες. Αυτές οι ομάδες δεν μπορούν να πραγματοποιήσουν αλληλεπιδράσεις με τα μόρια του νερού, επιλέγουν το λιπιδικό περιβάλλον. Οι πεπτιδικοί δεσμοί μιας πρωτεΐνης είναι πολικοί με αποτέλεσμα ο σκελετός της αλυσίδας να είναι υ- δρόφιλος. Επειδή το νερό απουσιάζει από την διπλοστιβάδα, τα άτομα του σκελετού αναγκάζονται να σχηματίσουν δεσμούς μεταξύ τους. Ο σχηματισμός των δεσμών μεγιστοποιείται όταν η πολυπεπτιδική αλυσίδα σχηματίσει μια κανονική α- έλικα. Οι υδρόφοβες πλευρικές ομάδες βρίσκονται στο εξωτερικό της έλικας σε επαφή με το υδρόφοβο περιβάλλον της λιπιδικής διπλοστιβάδας ενώ τα τμήματα του πολυπεπτιδικού σκελετού σχηματίζουν δεσμούς μεταξύ τους στο εσωτερικό της έλικας. Σε πολλές διαμεμβρανικές πρωτεΐνες η πολυπεπτιδική αλυσίδα διαπερνά την μεμβράνη μόνο μια φορά. Άλλες είναι υποδοχείς σημάτων και άλλες σχηματίζουν πόρους. Πόροι δεν μπορούν να σχηματιστούν από πρωτεΐνες που έχουν μόνο μια υδρόφοβη διαμεμβρανική α-έλικα. Έτσι για να σχηματιστούν πόροι χρειάζεται άλλα είδη πρωτεΐνης: Πιο σύνθετες μεμβρανικές πρωτεΐνες διαπερνούν την διπλοστιβάδα αρκετές φορές με α-έλικες. Ο πόρος σχηματίζεται από την παράλληλη διευθέτηση πολλών α-ελίκων οι οποίες σχηματίζουν έναν δακτύλιο μέσα στο υδρόφοβο περιβάλλον της διπλοστιβάδας. Μερικές διαμεμβρανικές πρωτεΐνες διαπερνούν την μεμβράνη με την διαμόρφωση του πτυχωτού φίλου που καμπυλώνεται και σχηματίζει ένα απύθμενο β-βαρέλι.

- 18 - Οι πρωτεΐνες που σχηματίζουν β-βαρέλια μπορούν να δημιουργήσουν πόρους μόνο μεγάλου μεγέθους αφού τα β-πτυχωτά φύλλα μπορούν να καμπυλωθούν μόνο μέχρι ένα σημείο. Επομένως οι πόροι από β-βαρέλια εμφανίζουν πιο περιορισμένη ποικιλομορφία σε σύγκριση με τους πόρους από α-έλικες. *Χαρακτηριστικό παράδειγμα πρωτεϊνών που σχηματίζουν πόρους με β-βαρέλια είναι οι πορίνες. Σχηματίζουν μεγάλους υδρόφιλους πόρους στην εξωτερική μεμβράνη των μιτοχονδρίων και ορισμένων βακτηρίων, επιτρέπουν την διέλευση μικρών ιόντων και θρεπτικών συστατικών, αποτρέπουν την είσοδο μεγάλων μορίων. ΑΠΟΡΡΥΠΑΝΤΙΚΑ Τα απορρυπαντικά είναι μικρά αμφιπαθή μόρια τα οποία μοιάζουν με τα λιπίδια καθώς έχουν μια υδρόφιλη και μια υδρόφοβη περιοχή. Αυτά καταστρέφουν την πλασματική μεμβράνη αποδιοργανώνοντας τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις. Τα απορρυπαντικά διαφέρουν από τα φωσφολιπίδια στο ότι τα πρώτα έχουν μόνο μια υδρογονανθρακική αλυσίδα με αποτέλεσμα να παίρνουν το σχήμα κώνου αντί για κυλίνδρου και σε υδατικό περιβάλλον προτιμούν να σχηματίζουν συσσωματώματα, τα μικκύλια και όχι διπλοστιβάδες. Τρόπος δράσης απορρυπαντικών 1) Όταν αναμειχθούν σε περίσσεια με μεμβράνες αλληλεπιδρούν με τις υδρόφοβες περιοχές των διαμεμβρανικών πρωτεϊνών και με τις υδρόφοβες αλυσίδες των φωσφολιπιδίων. 2) Αφού γίνει αυτό διαχωρίζονται οι πρωτεΐνες από τα φωσφολιπίδια. 3) Το σύμπλοκο πρωτεΐνης-απορρυπαντικού καταλήγει στο υδατικό διάλυμα γιατί το άλλο άκρο του απορρυπαντικού είναι υδρόφιλο. 4) Το απορρυπαντικό διαλυτοποιεί και τα φωσφολιπίδια. 5) Μπορεί να γίνει διαχωρισμός των διάφορων συμπλόκων με τη χρήση άλλων ουσιών και τεχνικών. Η πιο άμεση μέθοδος για τον καθορισμό της δομής της πρωτεΐνης είναι η κρυσταλλογραφία ακτίνων-χ, οι οποία προϋποθέτει την κρυσταλλική διάταξη των ατόμων της πρωτεΐνης. Οι μεμβρανικές πρωτεΐνες κρυσταλλώνονται πολύ πιο δύσκολα από τις διαλυτές. Αντισος Βακτηριοροδοψίνη: είναι μια μικρή πρωτεΐνη-μεταφορέας που αφθονεί στην πλασματική μεμβράνη ενός αρχαιοβατηρίου που ζει σε αλατούχους βάλτους. Κύρια λειτουργία της είναι να μεταφέρει Η+ έξω από το κύτταρο με την χρήση ενέργειας που παίρνει κατευθείαν από την ηλιακή ακτινοβολία. Ρετινάλη: είναι ένα μικρό, φωτοαπορροφητικό, μη πρωτεϊνικό μόριο το οποίο είναι συνδεδεμένο με την βακτηριοροδοψίνη και της προσδίδει βαθύ πορφυρό χρώμα. Φωτοσυνθετικό κέντρο αντίδρασης: είναι ένα μεγάλο σύμπλοκο που αποτελείται από 4 μόρια. 3 από αυτά είναι διαμεμβρανικές πρωτεΐνες. 2 από αυτές έχουν πολλές α-έλικες που διαπερνούν την διπλοστιβάδα ενώ η 1 έχει μόνο μία α-έλικα. Η 4 η πρωτεΐνη βρίσκεται στην εξωτερική επιφάνεια της μεμβράνης αλλά συνδέεται με τις 3 άλλες. Παραλαμβάνει ενέργεια από την ηλιακή ακτινοβολία που απορροφάται από τη χώροφύλλη για να παράξει ηλεκτρόνια υψηλής ενέργειας. Το φωτοσυνθετικό κέντρο αντίδρασης αποτελεί πρότυπο για τη δομή χιλιάδων άλλων πρωτεϊνών.

- 19 - Κυτταρικός φλοιός είναι ένα δίκτυο που δημιουργείται από ινώδεις πρωτεΐνες και προσκολλάται στην κυτταροπλασματική πλευρά της κυτταρικής μεμβράνης. Καθορίζει το σχήμα της αλλά και τις μηχανικές της ιδιότητες. Παράδειγμα: Ο κυτταρικός φλοιός των ερυθροκυττάρων αποτελείται κυρίως από σπεκτρίνη μια πρωτεΐνη που έχει σχήμα μακριάς λεπτής ράβδου. Το δίκτυο της σπεκτρίνης συνδέεται με την μεμβράνη μέσω ενδοκυττάριων πρωτεϊνών που ενώνουν την σπεκτρίνη με ειδικές διαμεμβρανικές πρωτεΐνες. Γενετικές ανωμαλίες στα γονίδια της σπεκτρίνης καθιστούν τα άτομα που τις φέρουν αναιμικά. Τα κύτταρα διαθέτουν μηχανισμούς για τον περιορισμό των ειδικών πρωτεϊνών σε συγκεκριμένες θέσεις της πλασματικής μεμβράνης. Αυτό έχει ως αποτέλεσμα να δημιουργούνται εξειδικευμένοι λειτουργικοί τομείς ή μεμβρανικές περιοχές. Ο περιορισμός αυτός μπορεί να γίνει με έναν από τους παρακάτω τρόπους. Σύνδεση με σταθερές δομές που βρίσκονται έξω από το κύτταρο. Σύνδεση με τον κυτταρικό φλοιό. Σύνδεση με πρωτεΐνες της επιφάνειας ενός γειτονικού κυττάρου. Ύπαρξη φραγμών διάχυσης που περιορίζουν τις πρωτεΐνες στη συγκεκριμένη μεμβρανική περιοχή στα επιθηλιακά κύτταρα. Οι φραγμοί αυτοί σχηματίζονται στο σημείο όπου ένα κύτταρο έρχεται σε επαφή με το γειτονικό του. Το σημείο στο οποίο γίνεται ο φραγμός ονομάζεται στεγανή σύνδεση. Στιβάδα υδατανθράκων Πρόκειται για ένα κάλυμμα σακχάρων στην εξωτερική πλευρά της μεμβράνης. Οι περισσότερες μεμβρανικές πρωτεΐνες έχουν συνδεδεμένους ολιγοσακχαρίτες και καλούνται γλυκοπρωτεΐνες. Άλλες συνδέονται με έναν ή περισσότερους πολυσακχαρίτες και καλούνται πρωτεογλυκάνες. Οι υδατανθρακικές αλυσίδες των γλυκοπρωτεϊνών, πρωτεογλυκάνων και των γλυκολιπιδίων αποτελούν τη στιβάδα υδατανθράκων. Η στιβάδα υδατανθράκων παρέχει στο κύτταρο προστασία από μηχανικές και χημικές βλαβες. Ταυτόχρονα απορροφούν νερό και δίνουν στο κύτταρο μια γλοιώδη υφή εξυπηρετώντας την κίνησή του. Λεκτίνες Οι υδατάνθρακες παίζουν πολύ σημαντικό ρόλο στην αναγνώριση των κυττάρων αλλά και στη συγκόλληση αυτών μεταξύ τους. Οι λεκτίνες είναι εξειδικευμένες πρωτεΐνες που αναγνωρίζουν και προσδένουν συγκεκριμένες πλευρικές αλυσίδες ολιγοσακχαριτών. Αυτοί αν και μικροί σε μέγεθος, εμφανίζουν τεράστια ποικιλομορφία διότι τα μονομερή τους μπορούν να συνδεθούν μεταξύ τους με πολλούς διαφορετικούς τρόπους. Έτσι καταλαβαίνουμε πως οι ολιγοσακχαρίτες είναι πολύ σημαντικοί για την σήμανση του κυττάρου. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 12 ΜΕΜΒΡΑΝΙΚΗ ΜΕΤΑΦΟΡΑ ΒΑΣΙΚΑ ΑΝΟΡΓΑΝΑ ΙΟΝΤΑ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ Τα πλέον άφθονα οργανικά ιόντα μέσα σε ένα κύτταρο είναι: Na +, K +, Ca 2+, Cl -, και τα πρωτόνια. Οι μετακινήσεις τους διαμέσου της μεμβράνης είναι πολύ σημαντικές για διάφορες λειτουργίες του κυττάρου.

- 20 - Το Na + είναι το πιο άφθονο θετικά φορτισμένο ιόν στο εξωτερικό του κυττάρου, ενώ το Κ + είναι το πλέον άφθονο θετικά φορτισμένο ιόν στο εσωτερικό του κυττάρου. Για να μην καταστραφεί το κύτταρο από τις ηλεκτρικές δυνάμεις υπάρχουν και άλλα αρνητικά φορτισμένα ιόντα. Η υψηλή συγκέντρωση εξωκυττάριου Na + εξισορροπείται από το εξωκυττάριο Cl -. Ενώ η υψηλή συγκέντρωση Κ + στο εσωτερικό εξισορροπείται από διάφορα ενδοκυττάρια ανιόντα. Το υδρόφοβο εσωτερικό της λιπιδικής διπλοστιβάδας παίζει καθοριστικό ρόλο στην διαπερατότητα της μεμβράνης. Η ταχύτητα διάχυσης μορίων ποικίλει ανάλογα με την φύση του μορίου, έτσι έχουμε: Μικρά μη πολικά μόρια: διαλύονται εύκολα σε λιπιδικές διπλοστιβάδες και διέρχονται γρήγορα μέσω αυτών. Μη φορτισμένα πολικά μόρια: διαχέονται γρήγορα μέσω της μεμβράνης αν είναι αρκετά μικρά. Ιόντα και φορτισμένα μόρια: δεν μπορούν να διαπεράσουν την λιπιδική διπλοστιβάδα, αφού το φορτίο τους τα εμποδίζει. ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΜΕΤΑΦΟΡΕΙΣ Αυτό που κάνουν οι πρωτεΐνες μεταφορείς είναι να δημιουργούν μέσα στην υδρόφοβη λιπιδική διπλοστιβάδα, τοπικά υδρόφιλα περιβάλλοντα έτσι ώστε να μπορούν να διαπερνούν και υδρόφιλα μόρια. Οι πρωτεΐνες αυτές επιτρέπουν σε διάφορα μόρια να περάσουν επιλεκτικά δηλαδή δεν κάνουν ελεύθερη διάχυση. Μπορούμε να διακρίνουμε 2 τύπους πρωτεϊνών μεμβρανικής μεταφοράς: Πρωτεΐνες Μεταφορείς Πρωτεΐνες Δίαυλοι Η βασική τους διαφορά είναι ο τρόπος με τον οποίο ξεχωρίζουν τα μόρια που θα μεταφέρουν από την μια πλευρά της μεμβράνης στην άλλη. Μια πρωτεΐνη δίαυλος επιλέγει τα μόρια που θα μεταφέρει με βάση το μέγεθος και το φορτίο, ενώ μια πρωτεΐνη μεταφορέας λειτουργεί σαν μια περιστρεφόμενη πόρτα και επιτρέπει την είσοδο μόνο στα μόρια που ταιριάζουν ακριβώς σε μια θέση πρόσδεσης πάνω στην πρωτεΐνη. Οι πρωτεΐνες μεταφορείς έχουν μεγαλύτερη εξειδίκευση από τις πρωτεΐνες διαύλους. ΠΑΘΗΤΙΚΗ ΜΕΤΑΦΟΡΑ Παθητική μεταφορά ή διευκολυνόμενη διάχυση ονομάζεται ο τύπος μεταφοράς ο οποίος εξαρτάται σε μεγάλο βαθμό από τις συγκεντρώσεις της διαλυμένης ουσίας. Η μεταφορά γίνεται από την περιοχή υψηλής συγκέντρωσης προς μια περιοχή χαμηλής συγκέντρωσης χωρίς να καταναλώνεται ενέργεια από την πρωτεΐνη μεταφορέα. Όλες οι πρωτεΐνες δίαυλοι και πολλές πρωτεΐνες μεταφορείς εκτελούν παθητική μεταφορά. ΕΝΕΡΓΟΣ ΜΕΤΑΦΟΡΑ Ενεργητική μεταφορά ονομάζεται ο τύπος μεταφοράς ο οποίος γίνεται αντίθετα από την ενεργητική. Δηλαδή μόρια μεταφέρονται από περιοχές χαμηλής συγκέντρωσης προς περιοχές υψηλής συγκέντρωσης με κατανάλωση ενέργειας αφού η πρωτεΐνη μεταφορέας καλείται να παράξει έργο για αυτή τη μεταφορά. Οι πρωτεΐνες αυτές έχουν την ικανότητα να τιθασεύουν μια πηγή ενέργειας και να την χρησιμοποιούν για τις ενεργειακές τους ανάγκες. Είναι γνωστές και ως αντλίες.