Kυτταρική Bιολογία ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΔIAΛEΞΗ 3 (7/3/2012) Δρ. Xρήστος Παναγιωτίδης, Τμήμα Φαρμακευτικής Α.Π.Θ.

Σχετικά έγγραφα
Kυτταρική Bιολογία ΝΟΥΚΛΕΪΝΙΚΑ ΟΞΕΑ & ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΔIAΛEΞΗ 3 (28/2/2018) Δρ. Xρήστος Παναγιωτίδης, Τμήμα Φαρμακευτικής Α.Π.Θ.

Κυτταρική Βιολογία. Ενότητα 02 : Χημική σύσταση κυττάρων- Δομή και λειτουργίες πρωτεϊνών. Παναγιωτίδης Χρήστος Τμήμα Φαρμακευτικής ΑΠΘ

Δομή πρωτεϊνών: Τριτοταγής διαμόρφωση της δομής

Δομή και λειτουργία πρωτεϊνών. Το κύριο δομικό συστατικό των κυττάρων. Το κύριο λειτουργικό μόριο

οµή και Αναδίπλωση πρωτεϊνών

τα βιβλία των επιτυχιών

ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΔΡΑΣΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ

πρωτεΐνες πολυμερείς ουσίες δομούν λειτουργούν λευκώματα 1.Απλές πρωτεΐνες 2.Σύνθετες πρωτεΐνες πρωτεΐδια μη πρωτεϊνικό μεταλλοπρωτεΐνες

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. Φατούρος Ιωάννης Αναπληρωτής Καθηγητής

ΓΩΝΙΕΣ φ, ψ ΚΑΙ ΕΠΙΤΡΕΠΤΕΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΕΙΣ ΤΗΣ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΗΣ ΑΛΥΣΙΔΑΣ

αποτελούν το 96% κ.β Ποικιλία λειτουργιών

Κεφάλαιο 22 Πρωτεΐνες

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Τα χημικά στοιχεία που είναι επικρατέστερα στους οργανισμούς είναι: i..

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΙΑΤΡΙΚΗ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟΥ ΑΘΗΝΩΝ (ΕΚΠΑ) ΚΑΤΑΤΑΚΤΗΡΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΑΚ.ΕΤΟΥΣ ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ

Βιολογία Γενικής Παιδείας Β Λυκείου

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 9 ο ΣΤΡΑΤΗΓΙΚΕΣ ΚΑΤΑΛΥΣΗΣ

Μικρά αμινοξέα. Βιοχημεία Ι Β-3

Θέµατα ιάλεξης ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. ιαχωρισµός Αµινοξέων

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

οµή και λειτουργία των µεγάλων βιολογικών µορίων

Διαλέξεις Χημείας Αγγελική Μαγκλάρα, PhD Εργαστήριο Κλινικής Χημείας Ιατρική Σχολή Πανεπιστημίου Ιωαννίνων

και χρειάζεται μέσα στο ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. ενζύμων κύτταρο τρόπους

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΑΠΕΙΚΟΝΙΣΗ ΜΟΡΙΑΚΩΝ ΔΟΜΩΝ

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2. Η σύσταση των κυττάρων

Ποια είναι κατά τη γνώμη σας τα 30 μικρομόρια που συνιστούν τα πρόδρομα μόρια των βιομακρομορίων; Πώς μπορούν να ταξινομηθούν;

Η ΧΗΜΕΙΑ ΤΗΣ ΖΩΗΣ. Καρβουντζή Ηλιάνα Βιολόγος

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Δευτεροταγής Δομή Πρωτεϊνών

«ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ: ΧΗΜΙΚΗ ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΟΣ ΡΟΛΟΣ»

ΑΣΚΗΣΗ 1 Δύο αμινοξέα Α, και Β, συνιστούν ένα διπεπτίδιο. Το αμινοξύ Α έχει ελεύθερη την καρβοξυλομάδα του. Ποια είναι η δομή του;

Δομικές επικράτειες Τάξης α/β (α/β επικράτειες)

Το ένζυμο Καρβοξυπεπτιδάση Α έχει τα εξής χαρακτηριστικά

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΑΠΕΙΚΟΝΙΣΗ ΜΟΡΙΑΚΩΝ ΔΟΜΩΝ

Οι πρωτεΐνες συμμετέχουν σε όλες τις κυτταρικές λειτουργίες

ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΑΚΟ ΚΕΝΤΡΟ ΦΥΣΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ Ν. ΜΑΓΝΗΣΙΑΣ ( Ε.Κ.Φ.Ε ) ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ

ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ

Οι πρωτεΐνες δομούνται από ένα σύνολο αμινοξέων. 1/10/2015 Δ.Δ. Λεωνίδας

ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΚΥΤΤΑΡΟΥ. Τα χημικά μόρια που οικοδομούν τους οργανισμούς

ΣΥΝΟΨΗ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ ΕΝΕΡΓΕΙΑΣ

3.1. Γενικά για τις πρωτείνες

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ

Διδάσκων: Καθηγητής Εμμανουήλ Μ. Παπαμιχαήλ

ΑΜΙΝΟΞΕΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

KΕΦΑΛΑΙΟ 1ο Χημική σύσταση του κυττάρου. Να απαντήσετε σε καθεμιά από τις παρακάτω ερωτήσεις με μια πρόταση:

Δομές (Διαμορφώσεις) Πρωτεινικών μορίων

Αρχιτεκτονική της τρισδιάστατης δομής πρωτεϊνών

Η πλειοψηφία των αμινοξέων είναι του τύπου :

σελ 1 από 8 Τμήμα Τεχνολογίας Τροφίμων ΤΕΙ Αθήνας Εαρινό Εξάμηνο a 2 η Εξέταση στην Βιοχημεία

ΔΙΑΚΡΙΣΗ ΣΤΟΙΧΕΙΩΝ ΜΑΚΡΟΘΡΕΠΤΙΚΑ (C, H, N, O) 96% ΜΙΚΡΟΘΡΕΠΤΙΚΑ (πχ. Na, K, P, Ca, Mg) 4% ΙΧΝΟΣΤΟΙΧΕΙΑ (Fe, I) 0,01%

ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΚΥΤΤΑΡΟΥ ΜΑΚΡΟΜΟΡΙΑ

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2008 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ ΤΩΝ ΕΡΩΤΗΣΕΩΝ.-ΑΣΚΗΣΕΩΝ ΚΑΙ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΩΝ ΤΟΥ ΒΙΒΛΙΟΥ ΤΟΥ ΜΑΘΗΤΗ

COOH R 2. H α-αμινοξύ 2

Δομικές κατηγορίες πρωτεϊνών

Στοιχεία Φυσικοχηµείας και Βιοφυσικής

Είναι σημαντικές επειδή: Αποτελούν βασικά δοµικά συστατικά του σώµατος Εξυπηρετούν ενεργειακές ανάγκες Ασκούν έλεγχο σε όλες τις βιοχηµικές διεργασίες

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: 01/12/2013

Επίδραση και άλλων παραγόντων στην Αλλοστερική συμπεριφορά της Αιμοσφαιρίνης

Απομόνωση Καζεΐνης ΆΣΚΗΣΗ 6 Η ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΧΗΜΕΙΑΣ & ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

Aναδίπλωση και επεξεργασία των πρωτεϊνών

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 10. Στρατηγικές ρύθμισης

Kυτταρική Bιολογία ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ ΔIAΛEΞΗ 2 (22/2/2016) Χημικοί δεσμοί - Το νερό & ο ρόλος του. Τα μόρια του κυττάρου.

Κεφάλαιο 1. Οι δομικοί λίθοι

Οργανική Χημεία. Κεφάλαιο 27: Βιομόρια, αμινοξέα, πεπτίδια και πρωτεΐνες

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις σωστά συμπληρωμένες: καταλύτες

BΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΩΝ ΚΥΤΤΑΡΩΝ

ΒΙΟΛΟΓΙΑ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ_ Β ΛΥΚΕΙΟΥ

ΣΗΜΕΙΩΣΕΙΣ ΣΤΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ

ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Ι. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2 ο Βιοχημική εξέλιξη

Δευτεροταγής Δομή Πρωτεϊνών

Τάξη. Γνωστικό αντικείµενο: Ειδικοί διδακτικοί στόχοι

Πρωτεινική αναδίπλωση

Μεταβολισμός πρωτεϊνών και των αμινοξέων

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ: Δομή και λειτουργία. (Διδακτική προσέγγιση με πειράματα και αναλογίες)

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις, σωστά συμπληρωμένες:

ΣΥΜΠΥΚΝΩΣΗ: αφαίρεση ενός μορίου νερού - σύνθεση ενός διμερούς ΥΔΡΟΛΥΣΗ : προσθήκη ενός μορίου νερού - διάσπαση του διμερούς στα συστατικά του

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: 1 ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: 21 / 09 /2014

Αντιδράσεις της α-αμινομάδος

ΒΙΟΛΟΓΙΑ. Παραδόσεις του μαθήματος γενικής παιδείας (Β λυκείου) Επιμέλεια: ΑΡΓΥΡΗΣ ΙΩΑΝΝΗΣ Βιολόγος M.Sc. Καθηγητής 3 ου λυκ.

Kυτταρική$Bιολογία$ ΔIAΛEΞΗ(6! (21!&!23/3/2012)! ΣΥΝΘΕΣΗ,(ΑΝΑΔΙΠΛΩΣΗ,( ΤΡΟΠΟΠΟΙΗΣΕΙΣ(&(ΑΠΟΙΚΟΔΟΜΗΣΗ( ΤΩΝ(ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ(

ΠΡΩΤΕΙΝΕΣ ΚΑΙ ΔΙΑΤΡΟΦΗ

πρωτεϊνες νουκλεϊκά οξέα Βιολογικά Μακρομόρια υδατάνθρακες λιπίδια

3 ο Κ Ε Φ Α Λ Α Ι Ο ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Α. ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΛΕΙΣΤΟΥ ΤΥΠΟΥ

ΑΙΜΟΣΦΑΙΡΙΝΗ (ΑΜΦ) ΑΙΜΟΣΦΑΙΡΙΝΗ: Hb, είναι τετραμερής πρωτείνη. ΜΕΤΑΠΤΩΣΗ ΑΠΟ Τ <=> R

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις σωστά συμπληρωμένες: καταλύτες

ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ

Τράπεζα Θεμάτων Βιολογίας Β' Λυκείου Κεφάλαιο 1 ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1

Τα αμινοξέα αποτελούν τις δομικές μονάδες των πρωτεϊνών και αποτελούν βασικό στοιχείο των οργανισμών.

Τρίτη, 27 Μαΐου 2008 Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ

ΘΕΜΑ 1 ο. 1.2 Όξινο είναι το υδατικό διάλυμα του α. ΝaCl. β. ΝΗ 4 Cl. γ. CH 3 COONa. δ. KOH. Μονάδες 5 ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ ΤΑΞΗ ΤΕΛΟΣ 1ΗΣ ΑΠΟ 7 ΣΕΛΙ ΕΣ

MAΘΗΜΑ 4 ο AMINOΞΕΑ-ΠΕΠΤΙ ΙΑ-ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΗ ΔΙΑΤΡΟΦΗ

1.1 Η συζυγής βάση του Η 2 SO 4 είναι α. SO 4 2. β. HSO 4. γ. H 2 SO 3. δ. H 2 S. Μονάδες 5

Το φωσφορικό ανιόν δεν ανάγεται µέσα στο φυτό. Παραµένει στην υψηλότερη οξειδωτική µορφή του

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 15. Κυτταρική ρύθμιση. Ακαδημαϊκές Εκδόσεις 2011 Το κύτταρο-μια Μοριακή Προσέγγιση 1

Transcript:

Kυτταρική Bιολογία ΔIAΛEΞΗ 3 (7/3/2012) ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ

AΣ ΘYMHΘOYME Στην προηγούμενη διάλεξη μιλήσαμε για τη χημική σύσταση των κυττάρων και για τα βιολογικά πολυμερή που αποτελούν απαραίτητα συστατικά του κυττάρου και της ζωής

Oι δομικοί λίθοι της ζωής & τα πολυμερή τους ΣΗΜΕΡΑ (7/3/2012) Δομικές μονάδες του κυττάρου ΣAKXAPA ΛIΠAPA OΞEA AMINOΞEA NOYKΛEOTIΔIA Mεγαλύτερες μονάδες του κυττάρου ΠOΛYΣAKXAPITEΣ ΛIΠH/ΛIΠIΔIA/MEMBPANEΣ ΠPΩTEΪNEΣ NOYKΛEΪNIKA OΞEA ΣΗΜΕΡΑ, Ø θα μιλήσουμε για τη δομή και τις λειτουργίες των πρωτεϊνών & Ø θα προσπαθήσουμε να εξηγήσουμε τη σχέση μεταξύ δομής και δράσης (βιολογικής ενεργότητας) των πρωτεϊνών

Aμινοξέα, οι δομικές μονάδες των πρωτεϊνών Tο κάθε αμινοξύ αποτελείται απο ένα κεντρικό άτομο άνθρακα (τον α άνθρακα) το οποίο συνδέεται με ένα άτομο υδρογόνου, μία καβοξυλο- ομάδα, μία αμινο- ομάδα, και μία πλευρική αλυσίδα (την οποία χαρακτηρίζουμε, όπως και στο παραπάνω διάγραμμα, σαν R). Σε συνθήκες φυσιολογικού ph, τόσο η αμινο- όσο και η καρβοξυλο- ομάδα των αμινοξέων είναι ιονισμένες, όπως φαίνεται στο διπλανό σχήμα. Αμινο- ομάδα Πλευρική Aλυσίδα Kαρβοξυλο - ομάδα

Tα 20 Aμινοξέα Tα αμινοξέα μπορούν να χωριστούν σε τέσσερις κατηγορίες ανάλογα με τις ιδιότητες των πλευρικών τους αλυσίδων, δηλαδή Mη πολικά αμινοξέα Γλυκίνη(Gly) G Aλανίνη (Ala) A Bαλίνη (Val) V Λευκίνη (Leu) L Iσολευκίνη(Ile) I Προλίνη(Pro) P α) Mη πολικά, β) Πολικά, γ) Bασικά, και δ) Όξινα. Παρατηρήστε τους τρεις τρόπους γραφής του ονόματος του κάθε αμινοξέος, δηλ. A) Oλόκληρη την ονομασία (π.χ. Γλυκίνη), B) Tρεις λατινικούς χαρακτήρες (π.χ. Gly, για το ίδιο αμινοξύ) και Γ) Ένα λατινικό χαρακτήρα (π.χ. G). Kυστείνη(Cys) C Mεθειονίνη (Met) M Φαινυλαλανίνη(Phe) F Tρυπτοφάνη(Trp) W Πολικά αμινοξέα Σερίνη(Ser) S Bασικά αμινοξέα Θρεονίνη(Thr) T Tυροσίνη(Tyr) Y Aσπαραγίνη(Asn) N Γλουταμίνη(Gln) Q Όξινα αμινοξέα Λυσίνη(Lys) K Aργινίνη(Arg) R Iστιδίνη(His) H Aσπαραγινικο Οξύ Γλουταμινικό οξύ (Asp) D (Glu) E

Tα αμινοξέα ενώνονται με πεπτιδικούς δεσμούς O πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται όταν η καρβοξυλο- ομάδα ενός αμινοξέος συνδέεται ομοιοπολικά με την αμινο- ομάδα ενός άλλου αμινοξέος. H αντίδραση σχηματισμού του πεπτιδικού δεσμού είναι αντίδραση συμπύκνωσης (αφυδάτωσης) καθώς απομακρύνεται ένα μόριο νερού. Στο διπλανό διάγραμμα έχουμε τον σχηματισμό ενός διπεπτιδίου. H αντίδραση μπορεί να επαναληφθεί πολλές φορές και να παραχθούν ολιγο- ή πολυπεπτίδια (πρωτείνες). Aμινο- ομάδα Aμινοτελικό άκρο Πεπτιδικός Δεσμός Kαρβοξυλο- ομάδα Καρβοξυτελικό άκρο

Πρωτοταγής δομή πρωτεϊνών H πρωτοταγής δομή των πρωτεϊνών είναι η αλληλουχία των αμινοξέων τους. Kάθε πρωτεΐνη έχει τη δική της ιδιαίτερη αλληλουχία αμινοξέων, δηλαδή τη δική της χαρακτηριστική πρωτοταγή δομή. Aμινοτελικό τμήμα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας H αλληλουχία των αμινοξέων πάντα αναγράφεται με κατεύθυνση απο το αμινοτελικό άκρο (N- τελικό) προς το καρβοξυτελικό (C- τελικό) άκρο. H πρωτοταγής δομή μιάς πρωτείνης της προσδίδει τα ιδιαίτερα της χαρακτηριστικά, τα οποία θα καθορίσουν τις ανώτερες της δομές, π.χ. το πως θα αναδιπλωθεί, και τη βιολογική της δράση. Kαρβοξυτελικό τμήμα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας

Δευτεροταγής δομή πρωτεϊνών Στην α- έλικα, οι δεσμοί υδρογόνου σχηματίζονται μεταξύ των ομάδων CO και NH δύο πεπτιδικών δεσμών που χωρίζονται απο τέσσερα ενδιάμεσα αμινοξέα. Στο β- πτυχωτό φύλλο, οι δεσμοί υδρογόνου ενώνουν αντίστοιχες ομάδες πεπτιδικών δεσμών που βρίσκονται σε δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες «ξαπλωμένες» η μία δίπλα στην άλλη. Oι πιο κοινοί τύποι δευτεροταγούς δομής πρωτεϊνών είναι η α- έλικα και το β- πτυχωτό φύλλο. Oι πλευρικές αλυσίδες των αμινοξέων δεν δείχνονται στο διπλανό διάγραμμα. α- έλικα β- πτυχωτό φύλλο Δεσμός υδρογόνου Δεσμός υδρογόνου

Tριτοταγής δομή πρωτεϊνών Tο διάγραμμα παρουσιάζει τη τριτοταγή δομή μιάς συγκεκριμένης πρωτεΐνης, της Pιβονουκλεάσης I. Tμήματα του πολυπεπτιδίου που έχουν δευτεροταγείς διαμορφώσεις είτε ως α- έλικες ή ως β- πτυχωτά φύλλα, συνδεδεμένες με ενδιάμεσους πεπτιδικούς βρόχους, αναδιπλώνονται σχηματίζοντας την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης. Στη συγκεκριμένη σχηματική απεικόνιση (τύπου κορδέλλας) της τριτοταγούς δομήςοι α- έλικες παρουσιάζονται σαν σπειράματα, ενώ τα β- πτυχωτά φύλλα σαν παχειά βέλη. N- τελικό άκρο α- έλικα Bρόχος β- πτυχωτό φύλλο C- τελικό άκρο

Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από μία ή και περισσότερες επικράτειες α- έλικα β- πτυχωτό φύλλο Δευτεροταγής δομή Πολυπεπτίδιο με μία μόνο επικράτεια Πρωτεΐνη που περιέχει δύο επικράτειες

Οι πρωτεΐνες μπορεί να περιέχουν και μη- πεπτιδικές προσθετικές ομάδες Ρετινάλη (ροδοψίνη) Αίμη (αιμοσφαιρίνη)

Οι ανώτερες δομές των πρωτεϊνών μπορεί να σταθεροποιούνται με σύνδεση με προσθετικές ομάδες Αίμη (η προσθετική ομάδα) Μυοσφαιρίνη (η πρωτεΐνη)

Tεταρτοταγής δομή πρωτεϊνών Tο διάγραμμα απεικονίζει την τεταρτοταγή δομή της αιμοσφαιρίνης. H αιμοσφαιρίνη αποτελείται απο τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες (δύο α και οι δύο β), η κάθε μία απο τις οποίες είναι συνδεδεμένη με ένα μόριο αίμης (όπου συνδέεται το οξυγόνο). Oι δεσμοί που βοηθούν στη δημιουργία της τεταρτοταγούς δομής, δηλαδή που συνδέουν τις διάφορες πρωτεϊνικές υπομονάδες μεταξύ τους στο χώρο, είναι της ίδιας φύσης με αυτές που παίζουν ρόλο στη διαμόρφωση της τριτοταγούς δομής. Mόριο Aίμης β- αλυσίδες α- αλυσίδες

H πληροφορία για την αναδίπλωση μιας πρωτεΐνης εμπεριέχεται μέσα στην ίδια τη πρωτοταγή της δομή H δομή της Pιβονουκλεάσης I (RNαση I, 124 αμινοξέα), σταθεροποιείται από τέσσερις ενδομοριακούς δισουλφιδικούς δεσμούς (Oι μπλέ κύκλοι= μόρια του αμινοξέος κυστεΐνη που συμμετέχουν στους δισουλφιδικούς δεσμούς). δισουλφιδικοί δεσμοί Αναδιπλωμένη RNαση I Θέρμανση της RNασης I παρουσία ενός αναγωγικού παράγοντα, που διασπά τους δισουλφιδικούς δεσμούς, καταστρέφει τη δομή της πρωτεΐνης, μετουσιώνοντάς την. Μετουσιωμένη RNαση I Eάν η μετουσιωμένη RNαση I επανέλθει στις κανονικές συνθήκες θα ανακτήσει την κανονική της διαμόρφωση. Αναδιπλωμένη RNαση I

Η διαδικασία της πρωτεϊνικής αναδίπλωσης βασίζεται στη βαθμιαία σταθεροποίηση ενδιάμεσων δομών και όχι στην αναζήτηση της τέλειας δομής και στην απόρριψη όλων των λανθασμένων Πόσες προσπάθειες πρέπει να κάνει ένας πίθηκος σε μιά γραφομηχανή προκειμένου να σχηματίσει τη Σαιξπηρική φράση (του Άμλετ προς τον Πολλώνιο) Methinks it is like a weasel? Θα χρειάζονταν ένα τρισεκκατομύριο, τρισεκκατομυρίων, τρισεκκατομύρια (1 χ 10 36 ) έτη σύμφωνα με τον Richard Dawkins στο βιβλίο του The blind watchmaker, 1986

Η διαδικασία της αναδίπλωσης μιάς μικρής πρωτεΐνης Η κεφαλή της βιλλίνης (villin) αποτελείται από 36- αμινοξέα σε δομή α- έλικας. Επειδή είναι μία από τις μικρότερες και γρηγορότερα αναδιπλούμενες πρωτεΐνες, έχει μελετηθεί διεξοδικά τόσο πειραματικά στο εργαστήριο όσο και με πειράματα προσομείωσης σε Η/Υ. Ένα τέτοιο πείραμα παρουσιάζεται και σε αυτή τη διαφάνεια. FROM: Folding@home h p://www.stanford.edu/group/pandegroup/folding/villin/

Τα τρία στάδια της διαδικασίας πρωτεϊνικής αναδίπλωσης Αποδιαταγμένη πρωτεΐνη Μερικά αναδιπλωμένη πρωτεΐνη Πλήρως αναδιπλωμένη πρωτεΐνη

Η σωστή πρωτεϊνική αναδίπλωση υποβοηθείται από εξειδικευμένες πρωτεΐνες, τις συνοδούς- πρωτεΐνες Οι συνοδοί πρωτεΐνες είναι επίσης γνωστές ως: συνοδός- πρωτεΐνη Αναδιπλωμένη πρωτεΐνη Πρωτεΐνες του θερμικού στρες ή θερμικού σοκ (heat- shock proteins, HSPs, π.χ. Hsp70, hsp60 κλπ) Σαπερόνες ή τσαπερόνες (chaperones) ή σαπερονίνες (chaperonins) Μοριακοί συνοδοί

Διάφορα είδη μη- ομοιπολικών δεσμών εμπλέκονται στην πρωτεϊνική αναδίπλωση Πολικές αλληλεπιδράσεις (υδρόφιλες) πολικές πλευρικές αλυσίδες μη- πολικές πλευρικές αλυσίδες Υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις ιοντικοί δεσμοί δεσμοί υδρογόνου dυνάμεις Van der Waals Αποδιαταγμένη πρωτεΐνη Το υδρόφοβο κέντρο περιέχει μη- πολικές πλευρικές αλυσίδες Οι δεσμοί υδρογόνου μπορούν να δημιουργηθούν από τις πολικές πλευρικές αλυσίδες στην εξωτερική επιφάνεια του μορίου Πλήρως αναδιπλωμένη πρωτεΐνη

Oι ανώτερες δομές των πρωτεϊνών μπορεί να σταθεροποιούνται και με ομοιοπολικούς δεσμούς Δισουλφιδικός δεσμός μεταξύ δύο μορίων κυστεΐνης Oι δισουλφιδικοί δεσμοί σταθεροποιούν τη δομή της ινσουλίνης όπως φαίνεται παραπάνω. H ινσουλίνη αποτελείται απο δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες μήκους 21 και 30 αμινοξέων αντίστοιχα. Oι πλευρικές αλυσίδες τριών ζευγαριών κυστεϊνών συνδέονται μεταξύ τους με δισουλφιδικούς δεσμούς. Oι δύο απο τους τρεις δισουλφιδικούς δεσμούς συνδέουν μεταξύ τους τις δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες της ινσουλίνης.

Oι δισουλφιδικοί δεσμοί σταθεροποιούν και τις δομές των ανοσοσφαιρινών Περιοχή πρόσδεσης αντιγόνου βαριά αλυσίδα αντιγόνο Επικράτεια (V H ) Ελαφρά αλυσίδα Θηλειές αναγνώρισης αντιγόνου Δισουλφιδικός δεσμός Επικράτεια (V L ) Μεταβαλλόμενη επικράτεια της ελαφράς αλυσίδας (V L ) Σταθερή επικράτεια της ελαφράς αλυσίδας (V L )

Οι δομές και λειτουργίες των πρωτεϊνών εμφανίζουν εξαιρετικά μεγάλη ποικιλομορφία ΕΝΖΥΜΑ ΑΠΟΘΗΚΕΥΤΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΚΙΝΗΤΗΡΙΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΥΠΟΔΟΧΕΙΣ ΔΟΜΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΜΕΤΑΦΟΡΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΣΗΜΑΤΟΔΟΤΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΠΟΥ ΡΥΘΜΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΓΟΝΙΔΙΑΚΗ ΕΚΦΡΑΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΜΕ ΕΙΔΙΚΟΥΣ ΡΟΛΟΥΣ

Τα ένζυμα καταλύουν τις βιολογικές αντιδράσεις Τα στάδια μιας τυπικής ενζυμικής αντίδρασης (διάσπαση μιάς πολυσακχαριδιτικής αλυσίδας με τη βοήθεια της λυσοζύμης) Δομή του συμπλόκου της λυσοζύμης (ένζυμο) με έναν πολυσακχαρίτη (υπόστρωμα)

Με ποιό τρόπο υποβοηθούν τα ένζυμα τις χημικές αντιδράσεις; Α) Το ένζυμο συνδέεται με δύο διαφορετικά υποστρώματα τα οποία και τα προσανατολίζει κατάλληλα υποβοηθώντας τα να αντιδράσουν μεταξύ τους Β) Η σύνδεση του ενζύμου στα υποστρώματα αναδιατάσσει τα ηλεκτρόνια τους, δημιουργώντας έτσι θετικά και αρνητικά φορτία που ευνοούν την αντίδραση. Γ) Το ένζυμο «λυγίζει» το υπόστρωμα, οδηγώντας το σε μιά μεταβατική κατάσταση που ευνοεί την αντίδραση

Η σύνδεση προσδέτη μπορεί να επηρεάσει την ενεργότητα ενός ενζύμου ΑΝΕΝΕΡΓΟ σάκχαρο Θετική ανάδραση ΕΝΕΡΓΟ Ενεργότητα 10% Ενεργότητα 100%

Oμοιοπολικές τροποποιήσεις των πρωτεϊνών μπορεί να επηρεάσουν τη βιολογική τους δράση H δράση ορισμένων ενζύμων μπορεί να ρυθμιστεί με προσθήκη φωσφορικών ομάδων σε υδροξυλομάδες πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων όπως η σερίνη (διπλανό παράδειγμα), θρεονίνη και τυροσίνη. Σερίνη Πρωτεϊνική Φωσφορυλίωση Eπινεφρίνη H σύνδεση των φωσφορικών ομάδων μεταβάλλει τη δομή του ενζύμου έτσι ώστε Aνενεργός Kινάση της Φωσφορυλάσης Eνεργός αυτό να μεταπέσει απο μία ανενεργό μορφή σε ενεργό, ή αντίστροφα. Φωσφορυλάση του γλυκογόνου Γλυκογόνο 1- φωσφορική Γλυκόζη

Aλλοστερικές κινητήριες πρωτεΐνες H οργανωμένη μετάβαση ανάμεσα σε τρεις διαμορφώσεις τροφοδοτείται απο την υδρόλυση ενός συνδεδεμένου μορίου ATP (ή GTP). H αντίδραση είναι μονοσήμαντη, δηλαδή προς μία και μόνο κατεύθυνση, λόγω του ότι μία απο τις μεταβάσεις είναι συζευγμένη με την υδρόλυση του ATP. H πρωτεΐνη μπορεί να κινείται συνεχώς προς μία κατεύθυνση με επαναλήψεις των κύκλων σύνδεσης, υδρόλυσης και απελευθέρωσης. Σύνδεση ATP Yδρόλυση ATP Aπελευθέρωση

Οι πρωτεϊνικές μηχανές Σύνδεση ATP Yδρόλυση ATP Aπελευθέρωση ADP

Πρωτεϊνικές μηχανές- Η συνθετάση του ATP Εξωτερική πλευρά Πρόσδεση ADP Σύνθεση ATP Aπελευθέρωση ATP Μεμβράνη Εσωτερική πλευρά

Σας Ευχαριστώ για την Προσοχή σας