Αντιδράσεις της α-αμινομάδος

Σχετικά έγγραφα
Δομές (Διαμορφώσεις) Πρωτεινικών μορίων

πρωτεΐνες πολυμερείς ουσίες δομούν λειτουργούν λευκώματα 1.Απλές πρωτεΐνες 2.Σύνθετες πρωτεΐνες πρωτεΐδια μη πρωτεϊνικό μεταλλοπρωτεΐνες

Οργανική Χημεία. Κεφάλαιο 27: Βιομόρια, αμινοξέα, πεπτίδια και πρωτεΐνες

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. Φατούρος Ιωάννης Αναπληρωτής Καθηγητής

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: 1 ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: 21 / 09 /2014

Το ένζυμο Καρβοξυπεπτιδάση Α έχει τα εξής χαρακτηριστικά

αποτελούν το 96% κ.β Ποικιλία λειτουργιών

ΙΑΤΡΙΚΗ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟΥ ΑΘΗΝΩΝ (ΕΚΠΑ) ΚΑΤΑΤΑΚΤΗΡΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΑΚ.ΕΤΟΥΣ ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ

ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΔΡΑΣΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ

τα βιβλία των επιτυχιών

Α μ ι ν ο ξ έ α - π ε π τ ί δ ι α

Κεφάλαιο 22 Πρωτεΐνες

ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΑΚΟ ΚΕΝΤΡΟ ΦΥΣΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ Ν. ΜΑΓΝΗΣΙΑΣ ( Ε.Κ.Φ.Ε ) ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ

ΑΣΚΗΣΗ 1 Δύο αμινοξέα Α, και Β, συνιστούν ένα διπεπτίδιο. Το αμινοξύ Α έχει ελεύθερη την καρβοξυλομάδα του. Ποια είναι η δομή του;

Δομή πρωτεϊνών: Τριτοταγής διαμόρφωση της δομής

Επίδραση και άλλων παραγόντων στην Αλλοστερική συμπεριφορά της Αιμοσφαιρίνης

Α μ ι ν ο ξ έ α - π ε π τ ί δ ι α

3.1. Γενικά για τις πρωτείνες

Είναι σημαντικές επειδή: Αποτελούν βασικά δοµικά συστατικά του σώµατος Εξυπηρετούν ενεργειακές ανάγκες Ασκούν έλεγχο σε όλες τις βιοχηµικές διεργασίες

Θέµατα ιάλεξης ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. ιαχωρισµός Αµινοξέων

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ

Βιολογία Γενικής Παιδείας Β Λυκείου

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 9 ο ΣΤΡΑΤΗΓΙΚΕΣ ΚΑΤΑΛΥΣΗΣ

Τράπεζα Θεμάτων Βιολογίας Β' Λυκείου Κεφάλαιο 1 ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1

Kυτταρική Bιολογία ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΔIAΛEΞΗ 3 (7/3/2012) Δρ. Xρήστος Παναγιωτίδης, Τμήμα Φαρμακευτικής Α.Π.Θ.

Διαλέξεις Χημείας Αγγελική Μαγκλάρα, PhD Εργαστήριο Κλινικής Χημείας Ιατρική Σχολή Πανεπιστημίου Ιωαννίνων

οµή και λειτουργία των µεγάλων βιολογικών µορίων

Τα χημικά στοιχεία που είναι επικρατέστερα στους οργανισμούς είναι: i..

ΓΩΝΙΕΣ φ, ψ ΚΑΙ ΕΠΙΤΡΕΠΤΕΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΕΙΣ ΤΗΣ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΗΣ ΑΛΥΣΙΔΑΣ

Απομόνωση Καζεΐνης ΆΣΚΗΣΗ 6 Η ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΧΗΜΕΙΑΣ & ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

«ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ: ΧΗΜΙΚΗ ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΒΙΟΛΟΓΙΚΟΣ ΡΟΛΟΣ»

Η ΧΗΜΕΙΑ ΤΗΣ ΖΩΗΣ. Καρβουντζή Ηλιάνα Βιολόγος

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ. Για τις ερωτήσεις Α1 έως Α3 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθμό της ερώτησης και δίπλα το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση.

ΑΜΙΝΟΞΕΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

COOH R 2. H α-αμινοξύ 2

Τα αμινοξέα αποτελούν τις δομικές μονάδες των πρωτεϊνών και αποτελούν βασικό στοιχείο των οργανισμών.

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΑΠΕΙΚΟΝΙΣΗ ΜΟΡΙΑΚΩΝ ΔΟΜΩΝ

ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ

ΣΥΜΠΥΚΝΩΣΗ: αφαίρεση ενός μορίου νερού - σύνθεση ενός διμερούς ΥΔΡΟΛΥΣΗ : προσθήκη ενός μορίου νερού - διάσπαση του διμερούς στα συστατικά του

οµή και Αναδίπλωση πρωτεϊνών

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ ΤΩΝ ΕΡΩΤΗΣΕΩΝ.-ΑΣΚΗΣΕΩΝ ΚΑΙ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΩΝ ΤΟΥ ΒΙΒΛΙΟΥ ΤΟΥ ΜΑΘΗΤΗ

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Κεφάλαιο 1. Οι δομικοί λίθοι

Η πλειοψηφία των αμινοξέων είναι του τύπου :

ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ

ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΚΥΤΤΑΡΟΥ. Τα χημικά μόρια που οικοδομούν τους οργανισμούς

Διδάσκων: Καθηγητής Εμμανουήλ Μ. Παπαμιχαήλ

Βιοϋλικά. Ενότητα 5: Πρωτεΐνες, Κύτταρα, Ιστοί Αλληλεπίδραση με Βιοϋλικά. Ελευθέριος Αμανατίδης Πολυτεχνική Σχολή Τμήμα Χημικών Μηχανικών

και χρειάζεται μέσα στο ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. ενζύμων κύτταρο τρόπους

Βιολογία Β Λυκείου θέματα

Αρχιτεκτονική της τρισδιάστατης δομής πρωτεϊνών

Οργανική χηµεία και βιοχηµεία

Celia Koutrafouri Undergraduate Student at Food and Technology Department ΤΜΗΜΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ & ΔΙΑΤΡΟΦΗΣ ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΚΥΤΤΑΡΟΥ ΜΑΚΡΟΜΟΡΙΑ

Μεταγωγή σήματος και βιολογικές μεμβράνες

ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΟΥΣΙΕΣ. 1. (α) Ποιο μόριο απεικονίζεται στο σχεδιάγραμμα; (β) Ποια είναι η απλούστερη μορφή του R;

Ανόργανη Χημεία. Τμήμα Τεχνολογίας Τροφίμων. Ενότητα 5 η : Ομοιοπολικοί δεσμοί & μοριακή δομή. Δρ. Δημήτρης Π. Μακρής Αναπληρωτής Καθηγητής

Κεφάλαιο 3 ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ

Χαρακτηριστικά της δομής της Μυοσφαιρίνης

3 ο Κ Ε Φ Α Λ Α Ι Ο ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Α. ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΛΕΙΣΤΟΥ ΤΥΠΟΥ

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΔΙΑΚΡΙΣΗ ΣΤΟΙΧΕΙΩΝ ΜΑΚΡΟΘΡΕΠΤΙΚΑ (C, H, N, O) 96% ΜΙΚΡΟΘΡΕΠΤΙΚΑ (πχ. Na, K, P, Ca, Mg) 4% ΙΧΝΟΣΤΟΙΧΕΙΑ (Fe, I) 0,01%

Κυτταρική Βιολογία. Ενότητα 02 : Χημική σύσταση κυττάρων- Δομή και λειτουργίες πρωτεϊνών. Παναγιωτίδης Χρήστος Τμήμα Φαρμακευτικής ΑΠΘ

ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ. ΑΣΚΗΣΗ ΠΡΑΞΗΣ 10η ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

πρωτεϊνες νουκλεϊκά οξέα Βιολογικά Μακρομόρια υδατάνθρακες λιπίδια

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΑΠΕΙΚΟΝΙΣΗ ΜΟΡΙΑΚΩΝ ΔΟΜΩΝ

Δομή και λειτουργία πρωτεϊνών. Το κύριο δομικό συστατικό των κυττάρων. Το κύριο λειτουργικό μόριο

Στοιχεία Φυσικοχηµείας και Βιοφυσικής

ΒΙΟΛΟΓΙΑ. Παραδόσεις του μαθήματος γενικής παιδείας (Β λυκείου) Επιμέλεια: ΑΡΓΥΡΗΣ ΙΩΑΝΝΗΣ Βιολόγος M.Sc. Καθηγητής 3 ου λυκ.

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

Μικρά αμινοξέα. Βιοχημεία Ι Β-3

Κεφάλαιο 1 Χημικός δεσμός

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΙΟΝΤΙΚΟΣ ΚΑΙ ΟΜΟΙΟΠΟΛΙΚΟΣ ΔΕΣΜΟΣ ΙΟΝΤΙΚΟΣ Ή ΕΤΕΡΟΠΟΛΙΚΟΣ ΔΕΣΜΟΣ

Βιολογικές Μεμβράνες και Μεταγωγή Σήματος

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: 1 ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: ΕΠΙΜΕΛΕΙΑ ΔΙΑΓΩΝΙΣΜΑΤΟΣ: Μαρίνος Ιωάννου, Ιωάννα Καλλιώρα

Αμινοξέα-Πεπτίδια-Πρωτείνες

ΘΕΜΑΤΑ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙ ΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΑΠΟ ΤΟ ΒΙΒΛΙΟ ΜΟΥ (YΠΟ ΕΚ ΟΣΗ): ΒΙΟΛΟΓΙΑ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙ ΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ

ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Ι. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2 ο Βιοχημική εξέλιξη

Ποια είναι κατά τη γνώμη σας τα 30 μικρομόρια που συνιστούν τα πρόδρομα μόρια των βιομακρομορίων; Πώς μπορούν να ταξινομηθούν;

Δρ. Ιωάννης Καλαμαράς, Διδάκτωρ Χημικός. Όλα τα Θέματα της Τράπεζας στη Χημεία που σχετίζονται με το Χημικό Δεσμό

Ανόργανη Χημεία. Τμήμα Τεχνολογίας Τροφίμων. Ενότητα 4 η : Ιοντικοί Δεσμοί Χημεία Κύριων Ομάδων. Δρ. Δημήτρης Π. Μακρής Αναπληρωτής Καθηγητής

δημιουργία βιομορίων που αποτελούνται από πολυάριθμους δομικούς λίθους. Να απαντήσετε στις ερωτήσεις:

Αμινοξέα-Πεπτίδια-Πρωτείνες

Γκύζη 14-Αθήνα Τηλ :

KΕΦΑΛΑΙΟ 1ο Χημική σύσταση του κυττάρου. Να απαντήσετε σε καθεμιά από τις παρακάτω ερωτήσεις με μια πρόταση:

Θέματα πριν τις εξετάσεις. Καλό διάβασμα Καλή επιτυχία

ΕΡΕΥΝΗΤΙΚΗ ΕΡΓΑΣΙΑ: AN EXPERIMENTAL BIOLOGY MYSEYM

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1. Οργάνωση της ζωής βιολογικά συστήματα

ΣΗΜΕΙΩΣΕΙΣ ΣΤΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ ΓΕΝΙΚΗΣ ΠΑΙΔΕΙΑΣ Β ΛΥΚΕΙΟΥ

ΒΙΟΛΟΓΙΑ Β ΛΥΚΕΙΟΥ ΚΕΦΑΛΑΙΟ ΠΡΩΤΟ ΧΗΜΕΙΑ ΤΗΣ ΖΩΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΚΑ ΜΑΚΡΟΜΟΡΙΑ

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2 Ο H XHΜΕΙΑ ΤΗΣ ΖΩΗΣ. Χημεία της ζωής 1

Ενέργεια. Τι είναι η ενέργεια; Ενέργεια είναι η ικανότητα επιτέλεσης έργου ή η αιτία της εµφάνισης των φυσικών, χηµικών και βιολογικών φαινοµένων.

Ε νότητα 1 ΧΗΜΙΚΗ ΣΥΣΤΑΣΗ ΤΟΥ ΚΥΤΤΑΡΟΥ. Ενδεικτική διδακτική προσέγγιση ΓΕΝΙΚΟΙ ΣΤΟΧΟΙ

ΑΙΜΟΣΦΑΙΡΙΝΗ (ΑΜΦ) ΑΙΜΟΣΦΑΙΡΙΝΗ: Hb, είναι τετραμερής πρωτείνη. ΜΕΤΑΠΤΩΣΗ ΑΠΟ Τ <=> R

MAΘΗΜΑ 4 ο AMINOΞΕΑ-ΠΕΠΤΙ ΙΑ-ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

7 ο Κεφάλαιο Οργανική Χημεία. Δ. Παπαδόπουλος, χημικός

Transcript:

Αντιδράσεις της α-αμινομάδος Μπορεί να αλκυλιωθεί με οξινα χαλίδια ή ανυδρίτες.η Κατεργασία χρησιμοποιείται για να προστατευθεί η α-αμινομάδα Αντιδρά με την νινυδρίνη.χρησιμοποιείται για ποσοτικό προσδιορισμό αμινοξέων Αντιδρα με φθοριουχο δινιτροβενζόλιο (FDNB) για ποσοτική σήμανση των αμινοξέων σε αμινοξέα και πεπτιδια Αντιδρα με το 1-διμεθυλαμινο-ναφθαλινο-5- σουλφονυλοχλωρίδιο (δανσυλοχλωρίδιο) Αντιδρα με φαινυλισοθειοκυανικό για να δώσει τα αντιστοιχα φαινυλθειοκαρβαμυλαμινο παραγωγα Αντιδρα αντιστρεπτά με αλδευδες και σχηματίζει βασεις του Schiff

Ο πεπτιδικός δεσμός είναι ένας ιδιόρρυθμος δεσμός διότι παρουσιάζει το φαινόμενο του συντονισμού Η ιδιορρυθμία οφείλεται στην τυχαία κατανομή των ηλεκτρονικών νεφών που υπάρχουν στο άτομο του άνθρακα Ο C-N απλός δεσμός παρουσιάζεται με 40% χαρακτήρα διπλού δεσμού και ο C=O διπλός δεσμός παρουσιάζεται με 40% χαρακτήρα απλού δεσμού.

Η ιδιομορφία στη φύση του πεπτιδικού δεσμού έχει δύο συνέπειες 1. Η ιμινομάδα στον πεπτιδικό δεσμό δεν έχει καμία εμφανή τάση να πρωτονιωθεί ή να ιονισθεί σε μια περιοχή ph 0-14 2. Ο C-N δεσμός του πεπτιδίου δεν μπορεί να περιστραφεί πλήρως γύρω από τον άξονά του, ιδιότητα που έχει πολύ μεγάλη σημασία στην ανάπτυξη τρισδιάστατης δομής στο πρωτεϊνικό μόριο.

Κατά την αντεπίδραση του φαινυλοισοθειοκυανικού με την ελεύθερη αμινομάδα επισυμβαίνουν τα παρακάτω Το ασύζευκτο ζεύγος ηλεκτρονίων της αμινομάδος προσβάλλει τον δεσμό ανθρακος του φαινυλοισοθειοκυανικού και σχηματίζει ομοιοπολικό δεσμό Ενα ζεύγος ηλεκτρονίων που ήταν προηγούμενα συνδεδεμένο με τον ανθρακα (στο C=N διπλό δεσμό) αποσύρεται εντελώς προς το αζωτο. Αυτά τα ηλεκτρόνια στην συνέχεια σταθεροποιούνται και δημιουργούν ενα νεο δεσμό με το Η που λαμβάνεται από το περιβάλλον νερό Ο πεπτιδικός δεσμός μεταξύ πρωτου και δευτερου αμινοξεως αποσταθεροποιείται και μπορεί να διασπασθεί μεσα από μια προσβολή από το ασύζευκτο ζευγος ηλεκτρονίων που υπάρχει στο ατομο του αζώτου που βρίσκεται στο προσκολημμενο ισοθειοκυανικό

Γενικά στάδια για τον προσδιορισμό της πρωτοδιάταξης σε ολα τα πρωτεινικά μόρια Προσδιορίζεται η τελική αμινομάδα Διασπαται η αλυσίδα σε μια σειρά πεπτιδίων με την δραση της θρυψίνης Τα πεπτίδια που λαμβάνονται από το σταδιο 2 διαχωρίζονται με ηλεκτροφόρηση ή χρωματογραφία.δείγματα από κάθε κλάσμα υδρολύονται πλήρως και προσδιορίζονται τα αμινοξέα τα οποία περιέχουν Προσδιορίζεται το αμινοξύ πού περιέχει την τελική αμινομάδα και την τελικη καρβοξυλομάδα σε κάθε κλάσμα. Με αυτή την διαδικασία προσδιορίζεται αμεσα η αλληλουχία των αμινοξέων στα διπεπτίδια και τριπεπτίδια

Στα μεγαλύτερα πεπτίδια πού δημιουργούνται στο στάδιο 2 γίνεται στην συνέχεια αποικοδόμηση κατα EDMAN που δίδει και την πλήρη ακολουθία των αμινοξέων στο κάθε πεπτίδιο Ενα αλλο δειγμα από το αρχικό μόριο πρωτεϊνης υδρολύεται με μια δεύτερη μέθοδο τα πεπτίδια που δημιουργούνται διαχωρίζονται και αναλύονται οπως εγινε στα στάδια 3,4, και 5 Καταγράφεται ποιά αμινοξέα υπάρχουν στο αμινοτελικό και ποιά στο καρβοξυτελικό στα διάφορα πεπτίδια πού εχουν δημιουργηθεί από τους δύο τρόπους υδρόλυσης

Ο προσδιορισμός της ακολουθίας των αμινοξέων σε ενα πρωτεινικό μόριο εχει μεγάλη σημασία για τους εξής λόγους Η γνώση της ακολουθίας των αμινοξέων σε μια πρωτείνη είναι συχνά πολύ υποβοηθητικός αν οχι ουσιώδης παραγων στην διευκρίνηση του μηχανισμού δρασης Αναλύσεις των σχεσεων που υπάρχουν μεταξύ της ακολουθίας των αμινοξέων και της τρισδιάστατης δομής των πρωτεινών είναι συχνά αποκαλυπτικές των κανόνων πού καθορίζουν το πτυχωμα των πολυπεπτιδικών αλυσίδων Ο προσδιορισμός της ακολουθίας των πρωτεινών συχνά βοηθά την μοριακή Παθολογία.Αλλαγή και ενός μονο αμινοξέος μπορεί να προκαλέσει μια ανώμαλη λειτουργία ή και ασθένεια Προσδιορισμός της ακολουθίας των αμινοξέων βοηθά ουσιαστικά στον προσδιορισμό της εξελικτικής ιστορίας των πρωτεινών

Πεπτίδια με Βιολογική Σημασία Γλουταθειόνη (γ-γλουταμυλ-κυστευλ-γλυκίνη) Μπορεί εύκολα να αφυδρογονωθεί και με απόδοση υδρογόνου να μετατραπεί στην δισουλφιδική μορφή Πεπτίδια που περιέχουν β-αλανίνη β-αλανυλ-ιστιδίνη (καρνοσίνη) β-αλανυλ-π-μεθυλ-ιστιδίνη (ανσερίνη) Βιολογικός ρόλος αγνωστος Πρωταμίνες Ισχυρά βασικά πολυπεπτίδια με ΜΒ 1000-5.000 περιεχουν πολύ αργινίνη και υποτίθεται οτι ενώνονται με νουκλεινικά οξέα Πεπτιδικές ορμόνες Κυμαινόμενο μεγεθος αλλά υψηλή εξειδίκευση.χαρακτηριστικό παράδειγμα η Ινσουλίνη Νευροπεπτίδια Σημαντικοί εκπρόσωποι εγκεφαλίνες ενδορφινες Πεπτιδικά Αντιβιοτικά Σημαντικος εκπρόσωπος Πενικιλίνη.Βιοσυντιθεται από βαλίνη -κυστείνη Δηλητήρια Φυτικά και ζωικά π.χ Δηλητηριο μελισσων 18-26 αμινοξεα δηλητηριο φιδιών με πεπτιδια που λειτουργούν ως τοξίνες

Οι πρωτεϊνες από πλευράς δομής διακρίνονται Σκληροπρωτεϊνες Είναι δυσδιάλυτες στο νερό, ινώδεις και ευρίσκονται κύρια στον ερειστικό ιστό των ζώων Σφαιρικές πρωτείνες Ευδυάλυτες στο νερό ή σε αραιά αλατούχα διαλύματα Πρωτείδες Συμπλέγματα αποτελούμενα από ενα πρωτεινικό και ενα μη πρωτεινικό τμήμα π.χ λιποπρωτείνες, Νουκλεοπρωτείνες, Γλυκοπρωτείνες

Από πλευράς Βιολογικού Ρόλου οι Πρωτεϊνες διακρίνονται Σε δομικές πρωτεϊνες Οι πρωτείνες αυτές συμβάλλουν στην διαμόρφωση της υφής και στην διατήρηση της μορφολογικής σταθερότητος ιστών ή ακόμα και υποκυτταρικών στοιχείων.τετοιες πρωτείνες είναι το κολλαγόνο και οι κερατίνες Σε λειτουργικές Οι πρωτείνες αυτές μπορουν να αναγνωρίζουν και να δεσμευουν εκλεκτικά ωρισμένα μόρια

Στην Κατηγορία των λειτουργικών πρωτεινών ανήκουν οι εξής μεγάλες ομάδες Καταλυτικές πρωτείνες Ανήκουν τα ενζυμα που μετατρεπουν τα υποστρώματα αλλα και τα τροποποιούν Μεταφερουσες πρωτείνες. Δεσμευουν καποιες ουσίες αμφίδρομα προκειμένου να τις μεταφερουν από ενα σημείο στο αλλο π.χ. Αιμοσφαιρίνη Αμυντικές Πρωτείνες.Ανηκουν οι Ανοσοπρωτείνες οι οποίες δεσμευουν ουσίες και τις αδρανοποιούν Ρυθμιστικές Πρωτείνες.Ετερογενή ομάδα πρωτεινών που δεσμευουν αντίστοιχες ουσίες με αποτελεσμα την τροποποιηση της δραστικοτητος του Αποθηκευτικές πρωτείνες.χρησιμοποιούνται για αποθηκευση ουσιώνπου συνηθως δεσμευουν αμφίδρομα π.χ. Φεριτινη Πρωτείνες συσταλτων συστημάτων Χρησιμοποιουνται για επιτέλεση μηχανικού εργου

Παράγοντες οι οποίοι επηρεάζουν την διαλυτότητα των πρωτεινών ρη Στο ισοηλεκτρικό της σημείο η πρωτείνη εχει την μικρότερη διαλυτότητα διοτι υπάρχει το ελαχιστο των απωστικών δυνάμεων και το μεγιστο της τασης ανάπτυξης ενδομοριακών δεσμών Ανοργανα Αλατα Σε χαμηλές συγκεντρώσεις αυξανουν την διαλυτότητα ενώ σε μεγάλες την ελαττωνουν. Η εναλάτωση οφείλεται στην αντίδραση ουδετέρων ιόντων με τις ιονισμένες ομάδες των πρωτεινών Ουδετεροι υδατοδιαλυτοί οργανικοί διαλύτες. Λειτουργούν χαμηλώνοντας την διηλεκτρική σταθερά με αποτελεσμα αυξηση ελκτικών δυνάμεων μεταξύ αντιθέτων φορτίων Θερμοκρασία.Η διαλυτότητα αυξάνει μεχρι ενα ορισμένο οριο που είναι κοντά στους 40-50 C στην συνεχεια επακολουθεί μετουσιωση

Στην διαμορφωση των δομών του Πρωτεινικού μορίου υπάρχει ενα βασικό ερώτημα Ποιός είναι ο μηχανισμός με τον οποίο μια ευλύγιστη πολυπεπτιδική αλυσίδα πτυχώνεται με ενα συγκεκριμένο τρόπο για να δώσει μια συγκεκριμένη πρωτεινική δομή

Στην πτύχωση του Πρωτεινικού μορίου διακρίνονται δύο επίπεδα Περιοχές του σκελετού πού βρίσκονται η μία κοντά στην αλλη αντεπιδρούν κατα ενα κανονικο τρόπο και ετσι δημιουργούνται τοπικές πτυχώσεις Πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων που βρίσκονται μακρυά ή μία από την αλλη αντεπιδρούν με συγκεκριμένο τρόπο και προκαλούν πτυχώσεις.οι αντεπιδράσεις αυτές εχυν σαν συνέπεια να δημιουργούν αυστηρές διαμορφώσεις

Γενικές Αρχες Χωροδιάταξης Το μισό περίπου των αμινοξέων συμμετέχει στην δομή περιοχών δευτεροταγούς δομής Κατα κανόνα η δόμηση είναι πολύ πυκνή Στο εσωτερικό του μορίου σχηματίζεται μια υδρόφοβη περιοχή Οι φορτισμένες ομάδες βρίσκονται σχεδόν εξ ολοκλήρου στην επιφάνεια και περιβάλλονται με υδάτινο μανδύα ωστε το μόριο να φαίνεται λίγο μεγαλύτερο από οτι πράγματι είναι

Δομές (Διαμορφώσεις) Πρωτεινικών μορίων Πρωτοταγής δομή (αλληλουχία αμινοξέων) Δευτεροταγής δομή Η διάταξη της πεπτιδικής αλυσίδας στον χωρο αυτής καθ αυτής (χωρίς να ληφθούν υπ όψη οι ομάδες R) Τριτοταγής δομή.η διάταξη στον χώρο όλων των ατόμων περιλαμβανομένων και των πλαγίων αλυσίδων Τεταρτοταγής δομή Η συνένωση περισσοτερων πεπτιδικών αλυσιδων σε ενα συγκεκριμένο μόριο

Χαρακτηριστικό του ομοιπολικού δεσμού είναι τό μοίρασμα των ηλεκτρονίων που συμμετέχουν σ αυτόν Κατα τον σχηματισμό τετιων δεσμών τα συμμετέχοντα ατομα κάνουν τις αναγκαίες εκείνες διευθετήσεις ωστε να εξασφαλίσουν ενα πλήρες set ηλεκτρονίων για να συμπληρώσουν την εξωτερική τους στοιβάδα. Ο ανθρακας για παράδειγμα πού εχει 4 ηλεκτρονια σθένους στην εξωτερική του στοιβάδα εχει την δυνατότητα να σχηματίσει τεσσερεις ομοιοπολικούς δεσμούς

Οι ομοιοπολικοί δεσμοί είναι ισχυροί δεσμοί.χαρακτηριστικό των διασυνδεσεων με ομοιοπολικούς δεσμούς είναι οτι οι γωνίες οι οποίες δημιουργούνται είναι σταθερές Η σταθερότητα αυτή δημιουργείται από την αναγκαιότητα να υπάρχει συνταίριασμα των τροχιακών των ατόμων που συμμετεχουν το οποίο ευνοείται μόνο για μια συγκεκριμένη γωνία. Αυτό εχει ως αποτέλεσμα ο ομοιοπολικός δεσμός να εχει συγκεκριμένο μήκος και συγκεκριμένη ευελιξία

Οι ιονικοί δεσμοί οφείλονται στις ηλεκτροστατικές αντεπιδράσεις οι οποιες δημιουργούνται από την ελξη δυο αντιθέτως φορτισμένων ατόμων Ο δεσμός μπορεί να δημιουργείται ανεξάρτητα από την γωνία στην οποία βρισκονται τα φορτισμένα ατομα μια και στην περίπτωση αυτή δεν υπάρχει καμμιά αναγκαιότητα για το συνταίριασμα ηλεκτρονιακών τροχιακών. Ο δεσμός εχει ευελιξία και δεν διασπάται αν οι φορτισμένες ομάδες πού συμμετέχουν στον δεσμό απομακρυνθούν απλά η ισχυς του πέφτει συναρτήσει της απόστασης που βρίσκονται τα ατομα

Εξ αιτίας της εμπλοκής της διηλεκτρικής σταθερας ε η ισχύς των ηλεκτροστατικών αντεπιδράσεων στούς ιονικούς δεσμούς θα εξαρτάται απόλυτα από το τοπικό περβάλλον Στο εσωτερικό της πρωτείνης οπου δύο φορτισμένες ομάδες αμινοξέων περιβάλλονται από χημικά ανόμοιες υδρογονοανθρακικές αλυσίδες και το ε είναι ιδιαίτερα χαμηλό μπορεί να αναπτυχθει μια ισχυρά αντεπίδραση μεταξύ των φορτισμένων ομάδων που πολλές φορες η ισχύς του δεσμού ειναι συγκρισιμη με τον ομοιοπολικό. Στην επιφάνεια ομως της πρωτείνης οι πλευρικές ομάδες αντεπιδρούν με τα μορια νερου που υπάρχει ηλεκτρική ασυμμετρία και μπορούν να δημιουργήσουν εξασθένηση δεσμών