ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1 ΣΤΟΙΧΕΙΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 1 ΣΤΟΙΧΕΙΑ ΧΗΜΕΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 1. ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ 1.1 Εισαγωγή Οι πρωτεΐνες είναι πολύπλοκα µακροµόρια που αποτελούν περισσότερο από το 50% του ξηρού βάρους των ζώντων κυττάρων. Παίζουν καθοριστικό ρόλο στη λειτουργία των κυττάρων κυρίως ως δοµικά στοιχεία και ως ένζυµα, που χρησιµεύουν για τα φαινόµενα του µεταβολισµού. Οι πρωτεΐνες είναι οργανικές αζωτούχες ενώσεις, αποτελούµενες από C, Η, Ο, Ν, S, και σε ορισµένες περιπτώσεις Ρ, Fe, Cu και Zn από τα οποία το περισσότερο χαρακτηριστικό στοιχείο είναι το άζωτο. Η περιεκτικότητα των πρωτεϊνών επί τοις εκατό στα στοιχεία αυτά κυµαίνεται ανάµεσα στα επόµενα όρια: C=50-55%, Η=6,5-7%, Ν= 15-17,6%, 0= 19-24%, και S=O,3-2,3%. Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από τη φυσική της διαµόρφωση δηλαδή τη τρισδιάστατη οργάνωση της. Οι πρωτεΐνες εξυπηρετούν ένα µεγάλο εύρος λειτουργιών, και εµπειρικά µπορεί να καταταγούν σε τρεις µεγάλες κατηγορίες : δοµικές πρωτεΐνες, πρωτεΐνες µε βιολογική δράση και διατροφικές πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες τροφίµων. Οι δοµικές πρωτεΐνες είναι ινώδεις πρωτεΐνες όπως η κερατίνη, το κολλαγόνο, η ελαστίνη κ.α., και υπάρχουν σε όλους τους ιστούς όπως οι µυς, τα οστά, το δέρµα, τα εσωτερικά όργανα, οι κυτταρικές µεµβράνες και τα ενδοκυτταρικά οργανίδια. Πρωτεΐνες µε βιολογική δράση εκτός από τα άνω των 2000 ένζυµα, που είναι βιολογικοί καταλύτες µε µεγάλη επιλεκτικότητα και εξειδίκευση, είναι οι ορµόνες (π.χ. ινσουλίνη, σωµατοτροπίνη) που ρυθµίζουν µεταβολικές αντιδράσεις, οι συστολικές πρωτεΐνες (µυοσίνη, ακτίνη και τροπονίνη), οι πρωτεΐνες µεταφοράς (αιµοσφαιρίνη, µυοσφαιρίνη και τρανσφερίνη), πρωτεΐνες µε προστατευτική δράση στο αίµα (ανοσοσφαιρίνες, θροµβίνες), αποθηκευτικές πρωτεΐνες (ωοαλβουµίνη, γλιαδίνη, ζεΐνη), τοξικές πρωτεΐνες (τοξίνη αλλαντίασης, σταφυλλοκοκοτοξίνες), αντιβιοτικές πρωτεΐνες, αντιγόνα και αντιθρεπτικές πρωτεΐνες (π.χ. αναστολείς τρυψίνης) Οι διατροφικές πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες τροφίµων ουσιαστικά δεν αποτελούν ξεχωριστή κατηγορία καθώς οι περισσότερες από τις δοµικές και πρωτεΐνες µε βιολογική δράση που περιγράφηκαν παραπάνω είναι διατροφικές πρωτεΐνες. Πρωτεΐνες τροφίµων είναι απλά αυτές που είναι εύγευστες, µπορούν να µεταβολιστούν µε την πέψη, δεν είναι τοξικές και είναι οικονοµικά διαθέσιµες στον άνθρωπο. Οι πρωτείνες αποτελούν >50% ξ.β. ζώντων κυττάρων οµικά στοιχεία κολλαγόνο, κερατίνη, ελαστίνη Ενζυµα Βιολογική δράση Ορµόνες, συστολικές, µεταφοράς, τοξίνες, αποθήκη, προστασία 1

Με βάση τη µέση περιεκτικότητα των πρωτεϊνών σε άζωτο που είναι 16,5%, η περιεκτικότητα ενός τροφίµου σε πρωτεΐνες µπορεί να προσδιοριστεί µε τη µέθοδο Kjeldahl µε την οποία µετράται το συνολικό άζωτο: Πρωτεΐνη = Ν x 6,25 Στη σχέση αυτή βασίζεται και η σύσταση σε πρωτεΐνη που δηλώνεται στη διατροφική επισήµανση στις συσκευασίες των τροφίµων. 1.2. Αµινοξέα Με πλήρη υδρόλυση των πρωτεϊνών λαµβάνονται τα 20 αµινοξέα που αποτελούν τις δοµικές µονάδες (µονοµερή) των πρωτεϊνών. Ορισµένα άλλα αµινοξέα επίσης συναντώνται στη φύση αλλά ο ρόλος τους στις πρωτεΐνες τροφίµων είναι ασήµαντος. Πρωτείνη Υδρόλυση L α αµινοξέα Η φυσικοχηµική συµπεριφορά των αµινοξέων σε µεγάλο βαθµό καθορίζεται από την οµάδα R και από την ιδιότητα τους ως αµφολύτες. Αυτή η συµπεριφορά θα καθορίσει τις φυσικοχηµικές και λειτουργικές ιδιότητες της πρωτεΐνης στο τρόφιµο σε σχέση µε την σύστασή του και τις διεργασίες που θα υποστεί. Σε τιµές pη περί το ουδέτερο τα αµινοξέα σε υδατικά διαλύµατα έχουν ιοντισµένες τόσο τις άµινο όσο και τις καρβοξυλοµάδες. Το καρβοξύλιο χάνει ένα πρωτόνιο και αποκτά αρνητικό φορτίο, ενώ η αµινoµάδα προσλαµβάνει ένα πρωτόνιο και φορτίζεται θετικά. Η συνέπεια αυτού είναι ότι τα αµινοξέα έχουν χαρακτηριστικά διπόλου της ακόλουθης γενικής δοµής: 2

Τα αµινοξέα είναι αµφολύτες (Zwitterions) R C COO + NH 3 R ΟΞΥ C + NH 3 COO H + + R ΒΑΣΗ C NH 2 COO + - [H ][ αµινοξυ ] pka 2 = -log ± [ αµινοξυ ] R ΒΑΣΗ C COO + H + R ΟΞΥ C COOH + ± [H ][ αµινοξυ ] pka 1 = -log + [ αµινοξυ ] + NH 3 + NH 3 Τα αµινοξέα σε υδατικό διάλυµα συµπεριφέρονται σαν αµφολύτες, µε όξινο ή βασικό τρόπο, ανάλογο µε την τιµή του ρη τους. Τα µονοαµινοκαρβοξυλικά οξέα, όπως το γλουταµινικό οξύ, είναι ισχυρά οξέα, ενώ απότο άλλο µέρος τα διαµινοµονοκαρβοξυλικά οξέα όπως η λυσίνη, αντιδρούν σαφώς µε αλκαλικό τρόπο. Στην πλήρως πρωτονιωµένη του µορφή ένα α-αµινοξύ θα δώσει δύο Η + κατά την τιτλοδότηση του µε µία βάση (βλ. Σχ. 1.2.1) 3

Σχήµα 1.1.1 Καµπύλη ογκοµέτρησης γλυκίνης (από. Μπόσκου, 1989) Ως ισοηλεκτρικό σηµείο pi ενός αµινοξέος ορίζεται το ph του διαλύµατος στο οποίο το συνολικό φορτίο του αµινοξέος είναι µηδέν, έχουµε δηλαδή κυρίως R + C NH 3 COO και ίσο αριθµό θετικά και αρνητικά φορτισµένων ιόντων. pi = pka pka 2 1 + 2 Ισοηλεκτρικό σηµείο pi Η διαφορά στην ιοντική ισχύ επιτρέπει το διαχωρισµό και ποιοτικό προσδιορισµό των αµινοξέων, που βασίζεται στη δίοδο του µίγµατος των αµινοξέων από ιονοανταλλάκτες. Η έκλουση της στήλης µε ρυθµιστικά διαλύµατα που το ph τους µεταβάλλεται σταδιακά επιτρέπει την εκλεκτική εκρόφηση των αµινοξέων, τα οποία στη συνέχεια δίνουν χρωστική αντίδραση µε νινυδρίνη και µετρώνται φασµατοφωτοµετρικά. Η ένταση της προσρόφησης στην επιφάνεια της ρητίνης και συνεπώς η σειρά έκλουσης κάθε αµινοξέος εξαρτάται κυρίως από την ιοντική ισχύ, υπεισέρχονται όµως και άλλοι παράγοντες όπως το µέγεθος του µορίου, η αρωµατικότητα καθώς και η σχετική συγγένεια της ιοντοεναλλακτικής ρητίνης προς το κάθε αµινοξύ χωριστά. Ετσι λαµβάνεται το αµινογράφηµα το οποίο ανάλογα µε τον αριθµό των στηλών και τα χρησιµοποιούµενα ρυθµιστικά διαλύµατα περιλαµβάνουν είτε το σύνολο των αµινοξέων είτε χωριστά τα βασικά και χωριστά τα όξινα και ουδέτερα αµινοξέα, που συνήθως απαντούν σε µιά φυτική ή ζωική πρωτείνη ιαχωρισµός και ανάλυση των αµινοξέων γίνεται και µε HPLC. 1. Ασπαραγινικό οξύ 2.Θρεονίνη 3.Σερίνη 4.Γλουταµινικό οξύ 5.Προλίνη 6.Γλυκίνη 7.Αλανίνη 8.Κυστεΐνη 9.Βαλίνη 10. Μεθειονίνη 11. Ισολευκίνη 12.Λευκίνη 13.Τυροσίνη 14.Φαινυλαλανίνη 4

Σχήµα 1.2.2 Aµινογράφηµα των ουδέτερων και όξινων αµινοξέων της πρωτείνης των σπορίων της τοµάτας (από Desrosier, 1984) Στήλη 70 cm. Ρητίνη JEOL-LC-R-I). Ρυθµιστικά διαλύµατα ph 3,31 και 4,25. Χρόνος αλλαγής 140 min. Θερµοκρασία 55 C. (από Desrosier, 1984) 1.2.2. Ταξινόµηση αµινοξέων Τα 20 περίπου αµινοξέα, που απαντώνται στα υδρολύµατα των πρωτεϊνών µπορούν να χωρισθούν στις επόµενες δύο κύριες οµάδες: Α) αµινοξέα όπου το τµήµα R περιέχει µία αλειφατική αλυσίδα. Β) αµινοξέα όπου το R είναι ένα αρωµατικό ή ετεροκυκλικό τµήµα. Και οι δύο αυτές κύριες οµάδες µπορούν στη συνέχεια να υποδιαιρεθούν ως εξής: 1. αµινοξέα όπου το τµήµα R είναι ένας καθαρός υδρογονάνθρακας. 2. αµινοξέα όπου το τµήµα R περιέχει πολικές οµάδες όπως -SH ή -ΟΗ. 3. αµινοξέα, όπου το τµήµα R περιέχει µία δεύτερη αµινοµάδα (διαµινοκαρβοξυλικά οξέα, βασικά αµινοξέα). 4. αµινοξέα όπου το τµήµα R περιέχει µία δεύτερη καρβοξυλοµάδα (µονοαµινοδικαρβοξυλικά οξέα, όξινα αµινοξέα) 1. R = µη πολικό, υδροφοβο (Gly, Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Pro, Trp, Val) 2. R= πολικό, υδρόφιλο (µη ιοντικό) Ser, Thr, Tyr (-OH) Asn, Gln (-Co-NH 2 ) Cys (-SH) 3. R= θετικά φορτισµένο (σε ph=7) Lys, His, Arg 4. R= αρνητικά φορτισµένο (σε ph=7) Asp, Glu Yδροφοβικότητα ενός αµινοξέος είναι η διαφορά ελεύθερης ενέργειας για τη µεταβολή της κατάστασής του από διάλυση σε υδατικό σε οργανικό διαλύτη : 0 G = RT ln S S EtOH H2O 5

Πίνακας 1.2.1 Αµινοξέα Αµινοξύ Όνοµα pi pka1 pka2 Αλανίνη 6,02 2,35 9,69 Αργινίνη 10,76 2,17 9,04 12,48 (pka3) Σύµβολο 3 ή 1 γράµµατα Μοριακό βάρος Όνοµα (κατά IUPAC) Ala A 89.1 α-amino-propionic acid Arg R 174.2 α-amino-δureinovalerianic acid οµή Ασπαραγίνη 5,41 2,02 8,80 Asn N 132.1 amide of Asp Ασπαρτικό οξύ 2,97 2,09 9,82 3,86 (pka3) Asp D 133.1 α-amino-succinic acid Κυστεΐνη 5,07 1,96 10,28 8,18 (pka3) Cys C 121.1 α-amino-βmercaptopropionic acid Γλουταµίνη 5,65 2,17 9,13 Glu Q 146.1 amide of Glu Γλουταµινικό οξύ Glu E 147.1 α-amino-glutaric 3,22 2,19 9,67 acid 4,25 (pka3) Γλυκίνη 6,06 2,34 9,78 Gly G 75.1 α-amino-acetic acid Ιστιδίνη 7,58 1,82 9,17 6,00 (pka3) His H 155.2 α-amino-βimidazol propionic acid Ισολευκίνη 6,02 2,36 9,68 Ile I 131.2 α-amino-β-methyl valerianic acid 6

Λευκίνη 6,00 2,36 9,64 Leu L 131.2 α-aminoisocaproic acid Λυσίνη 9,74 2,18 8,95 10,53 (pka3) Lys K 146.2 α-ε-diaminocaproic acid Μεθειθονίνη 5,75 2,28 9,21 Φαινυλαλανίνη 5,53 1,83 9,24 Met M 149.2 a-amino-α-methyl thiol-n-butyric acid Phe F 165.2 a-amino-β-phenyl propionic acid Προλίνη 6,30 1,99 10,6 Pro P 115.1 Pyrrolidine-2- carboxylic acid Σερίνη 5,68 2,21 9,15 Θρεονίνη 6,16 2,71 9,62 Τρυπτοφάνη 5,89 2,38 9,39 Τυροσίνη 5,65 2,20 9,11 10,07 (pka3) Ser S 105.1 a-amino-βhydroxy propionic acid Thr T 119.1 a-amino-βhydroxy n-butyric acidisocaproic acid Trp W 204.2 a-amino-β-3- indolyl-propionic acid Tyr y 181.2 a-amino-β-(ρhydroxy-phenyl propionic) acid Βαλίνη 5,97 2,32 9,62 Val V 117.1 a-aminoisovalerianic acid 7

1.3 ΠΕΠΤΙ ΙΑ ΠΡΩΤΕΙΝΕΣ ΟΜΗ 1.3.1. ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ (PRIMARY STRUCTURE) Γραµµική αλληλουχία αµινοξέων Η σύνθεση των αµινοξέων για σχηµατισµό πεπτιδίων και πρωτεϊνών γίνεται µέσω πεπτιδικών δεσµών. Σ αυτούς η καρβοξυλική οµάδα ενός αµινοξέος αντιδρά µε την α-αµινονάδα ενός άλλου αµινοξέος και µε αποµάκρυνση ενός µορίου νερού σχηµατίζεται ένα διπεπτίδιο. Τα πεπτίδια ονοµάζονται δι-, τρι-, ή τετραπεπτίδια ανάλογα µε το αν προέρχονται από την ένωση δύο, τριών ή τεσσάρων αµινοξέων. Εάν έχουν συνδεθεί µε πεπτιδικούς δεσµούς µέχρι 10 αµινοξέα η ένωση που σχηµατίσθηκε ονοµάζεται ολιγοπεπτίδιο, όταν έχουν συνδεθεί περισσότερα από 10 αµινοξέα λέγεται πολυπεπτίδιο και όταν έχουν συνδεθεί περισσότερα από 100 αµινοξέα έχουµε τα µακροπεπτίδια και τις πρωτεΐνες. Τα πρωτεϊνικά µεγαλοµόρια αποτελούνται από εκατοντάδες αµινοξέα, το καθένα από τα οποία περιέχεται στο πρωτεϊνικό µόριο µία ή πολλές φορές. 8

Χαρακτηριστικά πεπτιδικού δεσµού: Ο πεπτιδικός δεσµός σταθεροποιείται µε συντονισµό δύο µεσοµερικών µορφών Αποτέλεσµα του ανωτέρω συντονισµού είναι ότι: ο C N δεσµός έχει 40% χαρακτήρα διπλού δεσµού και ο C=O 40% χαρακτήρα απλού δεσµού ο -NH δεν πρωτονιώνεται σε ανεξαρτήτως ph (από 0 ως 14) ο C N δεσµός δεν περιστρέφεται και είναι πολύ σταθερός (>400kJ/mol) τα 4 άτοµα του πεπτιδικού δεσµού + α άνθρακες στο ίδιο επίπεδο. Έτσι η πολυπεπτιδική αλυσίδα αποτελείται από αλληλουχία άκαµπτων επιπέδων και των οµάδων H-C-R n (βλ. Σχήµα 1.3.1) Σχήµα 1.3.1 οµή ενός τµήµατος µιας α-l-πολυπεπτιδικής αλυσίδας (διαµόρφωσης trans). Απεικονίζονται οι ενδοατοµικές αποστάσεις (Å) και οι γωνίες µεταξύ των δεσµών ( ). Τα έξι άτοµα στα τετράγωνα είναι στο ίδιο επίπεδο. Το φ και ψ είναι οι δυνατές γωνίες συστροφής περί τον α-άνθρακα. Ο καθένας από τους πεπτιδικούς δεσµούς αµφίπλευρα του α-άνθρακα είναι σε ένα επίπεδο. Τα R1, R2, R3 είναι σε θέση trans. (φ=ψ=180 C) Πρωτοταγής δοµή µιας πρωτεΐνης είναι η γραµµική ακολουθία των αµινοξέων που την απαρτίζουν. Αυτή η συγκεκριµένη κατά περίπτωση αλληλουχία των αµινοξέων είναι εκείνη που προσδίδει πολλές από τις βασικές ιδιότητες στις διάφορες πρωτεΐνες και καθορίζει σε µεγάλο βαθµό τις δευτεροταγείς και τριτοταγείς δοµές τους. Η πρωτοταγής δοµή των περισσοτέρων πρωτεϊνών έχει προσδιορισθεί. 9

Σχήµα 1.3.2 Πρωτοταγής δοµή της πρωτεΐνης β-λακτογλοβουλίνη του γάλακτος (αποτελείται από αλληλουχία 162 α-αµινοξέων, µε δύο δισουλφιδικούς δεσµούς). 10

1.3.2 ΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ (secondary structure) Τρισδιάστατος τρόπος διάταξης κατά τον άξονα. H φυσική διαµόρφωση (native) της πρωτεΐνης τείνει στην ελαχιστοποίηση της ελεύθερης ενέργειας : G=min Οι σηµαντικότερες και συνηθέστερες δευτεροταγείς δοµές είναι: α-έλικας (α-helix) Ιδιότητες: -3,6 αµινοξέα/περιστροφή (βήµα 0,54 nm- διάµετρος 0,6nm), δεξιόστροφος - οµάδες R στραµµένες προς τα έξω. εσµοί Η 2 µεταξύ πεπτιδικών δεσµών υψηλή σταθερότητα, µεγάλη «πυκνότητα», µικρές επιδράσεις µε άλλα µόρια Η 2 Ο. Το αµινοξύ προλίνη µε µη συµβατή µε α-έλικα, διακόπτει δοµή τµήµατα τυχαίας σπείρας π.χ. καζείνη. Τυχαία σπείρα (random coil) δηµιουργείται επίσης λόγω φορτισµένων ή ογκωδών πλευρικών αλύσων. Σχήµα 1.3.3 α-έλικας 11

β-πτυχωµένα φύλλα (β- pleated sheets) οµή ζίγκ ζαγκ, πιο τεντωµένη από α έλικα. Πεπτιδικές αλυσίδες σχηµατίζουν µε ενδοαλυσικούς δεσµούς Η 2 πτυχωµένα φύλλα: παράλληλα ή αντιπαράλληλα R- οµάδες: πάνω και κάτω από τα φύλλα (εκτός Asn, Glu, His, Lys, Pro, Ser) Σχήµα 1.3.4 β-πτυχωµένα φύλλα β-κάµψεις (β- bends) 3 10 -έλικας, υπερέλικας κολλαγόνου (πολυπρολίνηιι αριστερόστροφος, 3α.ο./περιστροφή) 1.3.3. ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ (tertiary structure) Η τριτοταγής δοµή αναφέρεται στην τρισδιάστατη οργάνωση µεγάλων τµηµάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει περιοχές σαφώς καθορισµένης δευτεροταγούς δοµές και περιοχές µε ασαφή ή χωρίς δευτεροταγή δοµή. Ινώδεις πρωτείνες (κυρίως α- έλικες) Σφαιροειδείς (globular). Υδατοδιαλυτές σφαιροειδείς πρωτεΐνες τείνουν να αποκτήσουν διαµόρφωση ώστε τα υδρόφοβα αµινοξέα να διατάσσονται στο εσωτερικό και τα υδρόφιλα οµοιόµορφα στην επιφάνεια. Οι δεσµοί υδρογόνου παίζουν σηµαντικό ρόλο στη σταθεροποίηση τριτοταγών δοµών. 12

Σχήµα 1.3.5 Απεικόνιση τριτοταγούς δοµής σφαιρικής πρωτεΐνης. Οι κύλινδροι συµβολίζουν τµήµατα α-έλικα και τα βέλη πτυχωµένα φύλλα. 1.3.4 ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ (quaternary structure) Είναι αποτέλεσµα συσχετισµού πρωτεινικών µονάδων, όχι παραίτητα µε καθορισµένη συµµετρία. Ιδιες δυνάµεις ή δεσµοί που σταθεροποιούν την τριτοταγή δοµή + δισουλφιδικοί δεσµοί (-S-S-) ΠΑΡΑ ΕΙΓΜΑ ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΟΥΣ ΟΜΗΣ Ακτοµυοσίνη: Μυοινίδια (myofibrils) Μυοσίνη 55%: 475,000, 6 υποµονάδες Ακτίνη 20% G-ακτίνη, σφαιροειδής 42,000 F- ακτίνη, ινώδης + Τροποµυοσίνη, τροπονίνες. 13

Σχήµα 1.3.6 Σχηµατική αναπαράσταση της τεταρτοταγούς δοµής των µυοινικών πρωτεϊνών. (ae) Υποµονάδες της µυοσίνης και των µορίων της. (f) Τεταρτοταγής δοµή της F-ακτίνης (από Fennema, 1985) 14

Πίνακας 1.3.1 Ιδιότητες δοµής σηµαντικών πρωτεϊνών τροφίµων Πρωτεΐνη ΜΒ (daltons) Τύπος: Σφαιρική (G) Ινώδης (F) Ελικοειδής (RC) ευτεροταγής δοµή α-έλικα (%) β- πτυχωτό φύλλο (%) Αριθµός αµινοξέων Αριθµός S-S Αριθµός SH pi Αριθµός υποµονάδων Αλληλουχία γνωστή (Γ) άγνωστη (Α) Προσθετική οµάδα (%, w/w) Μέση υδροφοβικότητα (kj/mol) Μυοσίνη b 475.000 F Υψηλό 4500 0 40 4-5 6 Γ µερικώς Φωσφόρος 4,25 (κουνέλι) Ακτίνη b 42.000 G F 0 5-6 4-5 1-300 4,,4 (κουνέλι) Κολλαγόνο (τροποκολλαγόνο) b 300.000 F Έλικα κολλαγόνου ~9 3 Γ µερικώς 4,5 (κοτόπουλο) αs 1 -Καζεΐνη Β b 23.500 RC 199 0 0 5,1 1 Γ Φωσφόρος 1,1 5,0 β-καζεΐνη Β b 24.000 RC 209 0 0 5,3 1 Γ Φωσφόρος 0,56 Υδρογονάνθρακες Κ-Καζεΐνη Β b 4,1-19.000 RC 169 0 2 1 Γ 5 4,5 Φωσφόρος 0,22 β-λακτογλοβουλίνη b 18.400 G 10 30 162 2 1 5,2 Γ 5,15 α-λακτογλοβουλίνη Β b 14.200 G 26 14 123 4 0 5,1 Γ 4,8 Οβαλβουµίνη c 45.000 G 1 ή 2 4 4,6 Υδρογονάνθρακες 3,3 Φωσφόρος Αλβουµίνη ορού b 69.000 G 17 1 4,8 1 Γ 4,7 Γλυαδίνη d 30.000- (α,β,γ) 45.000 G F 30 2-4 1 Γ µερικώς 4,5 Γλουτενίνη d 1.000.000 F 15 50 15 Γλυκινίνη e 350.000 G 5 35 23 2 4,6 12 Α Κονγλυκινίνη e 200.000 G 5 35 2 4,6 9 Α b Αγελαδινό γάλα c Αυγό d Σιτάρι e Σόγια Υδρογονάνθρακες 4 4,65 15

1.3.5 ΑΛΛΗΛΕΠΙ ΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΙΝΙΚΗ ΟΜΗ 1. Στερεοχηµικοί περιορισµοί 2. Ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις (42-84 kj/mol) Οι πρωτεΐνες συµπεριφέρονται ως πολυηλεκτρολύτες λόγω ιοντικών R των αµινοξέων (Asp, Glu, Tyr, Lys, His, Arg, Cys). Τα αµινοξέα αυτά αντιπροσωπεύουν το 30-50% όλων των πρωτεϊνών στα τρόφιµα. Στο ισοηλεκτρικό σηµείο pi των πρωτεϊνών το µέσο φορτίο = 0. Αναλόγως του ph τα φορτία µεταβάλλονται και επηρεάζουν τη διαµόρφωση. Επίσης έχουµε επιδράσεις ιόντων-πρωτεΐνης π.χ. πρωτεΐνη-ca 2+ -πρωτεΐνη στα µικύλια της καζεΐνης του γάλακτος. 3. εσµοί Υδρογόνου (1,75Å, 8-40 kj/mol) Σταθεροποίηση δευτεροταγούς και τριτοταγούς δοµής. Οι δεσµοί είναι ενδοπρωτεΐνικοί αλλά και µε τα µόρια Η 2 Ο. 4. Υδρόφοβες αλληλλεπιδράσεις (4-12 kj/mol) Τα µη πολικά R τείνουν να «συσχετίζονται» σε εσωτερικές υδρόφοβες περιοχές της πρωτεΐνης. 5. ισουλφιδικοί δεσµοί (330-380 kj/mol) S-S Οµοιοπολικοί δεσµοί µεταξύ -SH της κυστεϊνης. Πολύ σταθεροί. Πρωτεΐνες µε περισσότερους από 5 ισουλφιδικούς δεσµούς ανά 100 αµινοξέα είναι πολύ ανθεκτικές σε µετουσίωση. Σχήµα 1.3.7 εσµοί και αλληλεπιδράσεις που καθορίζουν τη δευτεροταγή και τριτοταγή των πρωτεϊνών: (Α) εσµοί Η, (Β) ιπολικός δεσµός, (C) Υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, (D) ισουλφιδικός δεσµός, (Ε) Ιοντικός δεσµός 17

1.3.6 ΑΛΛΗΛΕΠΙ ΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ Η 2 0 Σχήµα 1.3.8 Σχηµατική απεικίνιση αλληλεπιδράσεων νερού-πρωτεϊνών: (Α) εσµοί υδρογόνου µε πεπτιδικούς δεσµούς και οµάδες R, (Β) Υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, (C) Ιοντικοί δεσµοί ιαλυτότητα πρωτεϊνών (solubility): Παράγοντες που καθορίζουν τη διαλυτότητα: ph, ιοντική ισχύς, διαλύτης, θερµοκρασία (Τα). α) ph: Φορτίο ιαλυτότης Σε ph=pi, min διαλυτότητα, συχνά καταβύθιση Όταν ph>pi η αύξηση στο αρνητικό φορτίο είναι µεγαλύτερη από την αντίστοιχη αύξηση σε θετικό φορτίο για ph<pi. 1 2 β) Ιοντική ισχύς: µ = c i z i 2 ΕΝΑΛΑΤΩΣΗ: Αύξηση διαλυτότητας για χαµηλή συγκέντρωση αλάτων (0,5-1 Μ): S µ (λόγω µείωσης της ηλεκτροστατικής έλξης και αύξησης της διαλυτοποίησης) 18

ΕΝΑΛΑΤΩΣΗ: Μείωση της διαλυτότητας πρωτεϊνών λόγω υψηλής συγκέντρωσης αλάτων (>1 Μ): log S = log S ' 0 k µ (ανταγωνισµός για µόρια Η 2 0) k = σταθερά εξαλάτωσης Ιδιότητες εναλάτωσης ιόντων: SO 4 2- < F - < CH 3 COO - < CI - < Br - < NO 3 - < I - < CIO 4 - < EΞΑΛΑΤΩΣΗ < SCN - < NH 4 - < K + < Na + < Li + < Mg 2+ < Ca 2+ ΕΝΑΛΑΤΩΣΗ γ) ιαλύτες: Οργανικοί διαλύτες όπως EtOH, ακετόνη προκαλούν µείωση της διαλυτότητας λόγω µείωσης της διηλεκτρικής σταθεράς. δ) Θερµοκρασία: Από 0-50 C αύξηση της θερµοκρασίας προκαλεί αύξηση της διαλυτότητας, ενώ σε θερµοκρασίες >50 C η διαλυτότητα µειώνεται λόγω µετουσίωσης. 1.4 ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΑΠΛΕΣ 1. Γλοβουλίνες ΑΠΛΕΣ (ΟΜΟΠΡΩΤΕΪΝΕΣ) ΣΥΝΘΕΤΕΣ (ΕΤΕΡΟΠΡΩΤΕΪΝΕΣ) Όξινη αντίδραση. Αδιάλυτες σε Η 2 0. ιαλυτές σε αραιά δ. αλάτων (ph=7). Καταβύθιση µε (NH 4 ) 2 SO 4 (ή οξίνιση). Περιέχουν Gly. Γαλακτο-, ωο-, ορογλοβουλίνη, µυοσίνη, αποθεµατικές φυτών. 2. Αλµπουµίνες ιαλυτές σε Η 2 0 (ph=6,6). Καταβύθιση µε (NH 4 ) 2 SO 4. εν περιέχουν Gly αλλά Cys.. Γαλακτο-, ωο-, οροαλµουµίνες. 3. Πρωταµίνες Απλές, λίγα αµινοξέα, Arg, όχι Cys ή αρωµατικά α.ο. Ζωικές κυρίως σε ψάρια, κλουπεΐνη (ρέγγα), σαλµίνη (σολωµό). 4. Ιστόνες Στους κυτταρικούς πυρήνες ως νουκλεοπρωτεΐνες. 19

5. Γλοιαδίνες (προλαµίνες). Αδιάλυτες H 2 O, EtOH. ιαλυτές σε 50-90% EtOH. Υψηλά ποσοστά Pro και Glu. Γλοιαδίνη σίτου, σίκαλης. Ζεΐνη καλαµποκιού. Χορδεΐνη κριθαριού. 6. Γλουτελίνες ιαλυτές σε αραιά δ. οξέων και βάσεων (Ph = 2 και 12) Γλουτελίνη + γλοιαδίνη γλουτένη ΣΥΝΘΕΤΕΣ (ΕΤΕΡΟΠΡΩΤΕΪΝΕΣ) Στην κατηγορία αυτή υπάγονται οι πολυπλοκώτερης συστάσεως πρωτείνες, οι οποίες περιλαµβάνουν στο µόριό τους και πρόσθετες οργανικές ή ανόργανες οµάδες, όπως υδατάνθρακες, λιπίδια, νoυκλεϊνικά οξέα, χρωστικές, µεταλλικά ιόντα, φωσφορικό οξύ. Οι οµάδες αυτές ονοµάζονται γενικά προσθετικές ουσίες και οι πρωτείνες που φέρουν προσθετική οµάδα συζευγµένες πρωτείνες. Οι σύνθετες πρωτείνες απαντώνται στη φύση σε µεγαλύτερη έκταση από ότι οι απλές πρωτείνες. Φωσφορoπρωτεινες. Στην οµάδα αυτή των πρωτεϊνών το ορθοφωσιρορικό οξύ αποτελεί την πρόσθετη οµάδα. Οι φωσψοροπρωτείνες (µε περιεκτικότητα 0,7% σε φωσφορικό οξύ) ε.ίναι σχεδόν αδιάλυτες στο νερό, ενώλόγω του όξινου χαρακτήρα τους είναι διαλυτές σε αραιά αλκάλια και τηναµµωνία. Ο κυριώτερος εκπρόσωπος της οµάδας των φωσιροροπρωτεϊνών είναι η καζείνη, που αποτελεί την κυριώτερη πρωτείνη του γάλακτος, µέσα στο οποίο βρίσκεται υπό µορφή κολλοειδούς διαλύµατος KαζεϊVΙKoύ ασβεστίου. Κατά.την οξίνιση του γάλακτος αποχωρίζεται το ασβέστιο από τοκαζεϊνικό ασβέστιο και σε ορισµένη τιµή ρη καθιζάνει η ελεύθερη καζείνη, ενώ µε την επίδραση της πυτιάς το διαλυµένο καζεϊνικό ασβέστιο µετατρέπεται σε αδιάλυτο παρακαζεϊνικό ασβέστιο. Νουκλεοπρωτείνες. Οι νουκλεοπρωτείνες είναι ένα από τα κύρια συστατικά του πυρήνα των ζωίκών και φυτικών κυττάρων. Ως προσθετική οµάδα έχουν τα νoυκλεϊνικά οξέα, που είναι ενώσεις µεγάλου µοριακού βάρους µε ισχυρά όξινό χαρακτήρα οφειλόµενο στην παρουσία του φωσφορικού οξέος. Γλυκοπρωτείνες. Συζευγµένες πρωτείνες που για προσθετική οµάδα έχουν ετεροσακχαρίτες, καθορίζονται ως γλυκοπρωτείνες (βλεννοπρωτείνες). Τα υδατανθρακικά συστατικά εί'!αι ενωµένα µε την πρωτείνη µέσω οµοιοπολικού δεσµού και µπορούν να αποτελούν 4-70% του συνολικούµορίου, ανάλογα µε το είδος της γλυκοπρωτείνης. Οι ετεροσακχαρίτεςπεριέχουν εξοζαµίνες και ένα ή περισσότερους από τους µονοσακχαρίτεςγαλακτόζη, µαννόζη, φυκόζη και σιαλικό οξύ, έχουν δε µοριακό βάροςκυµαινόµενο από 500-3.500 ανάλογα µε τη γλυκοπρωτείνη. Οι γλυκοπρωτείνες απαντώνται στα βλεννώδη εκκρίµατα των θηλαστικών, όπου ενεργούν ως λιπαντικοί παράγοντες στις επιφάνειες των σωµατικών ιστών. Χρωµοπρωτείνες. Οι χρωµοπρωτείνες είναι ενώσεις πρωτείνη ς µε χαµηλού µοριακού βάρους προσθετικές οµάδες, παρόµοιες µε φυσικές χρωστικές, που σχεδόν πάντα περιέχουν ένα µέταλλο (Fe, Mg). Η φυσική χρωστική µπορεί να είναι ένα παράγωγο της πορφυρίνης (αίµη, χλωροφύλλη), αλλά και τα καροτινοειδή, που είναι λιποδιαλυτές χρωστικές, µπορούν να δράσουν ως προσθετικές οµάδες, ενώ το πρωτεϊνικό τµήµα του µορίου είναι µία απλή γλοβουλίνη. 20

Οι σηµαντικώτερες και περισσότερο διαδεδοµένες χρωµοπρωτείνες από τις περιέχουσες, ως πρόσθετη οµάδα, χρωστικές πορφυρίνης είναι η αιµοσφαιρίνη, η µυοσφαιρίνη, η χλωροπλαστίνη, Στο ήπαρ και τον σπλήνα απαντάται µία χρωµοπρωτείνη (µεταλλοπρωτείνη) η φεριτίνη, που περιέχει περίπου 20% σίδηρο και θεωρείται αποθεµατική πηγή σιδήρου του οργανισµού. Λιποπρωτείνες: Είναι σύνθετες πρωτείνες που περιέχουν λιπίδια ως πρόσθετη οµάδα και απαντώνται στα κύτταρα 'και τον ορό του αίµατος. Πιστεύεται ότι αυτά τα συµπλέγµατα λιπιδίων και πρωτεϊνών χρησιµεύουν ως µεταφορείς λιπιδίων στο αίµα και ως συστατικά των κυτταρικών µεµβρανών. Οι λιποπρωτείνες ταξινοµούνται ανάλογα µε την πυκνότητα τουςσε υψηλής πυκνότητας (H.D.L. High density lipoproteins), χάµηλής πυκνότητας (L.D.L. Low density lipoproteins) και σε πολύ χαµηλής πυκνότητας, και καθώς τα λιπίδια είναι λιγότερο πυκνά από τις πρωτείνες, όσο µεγαλύτερη είναι η περιεχόµενη ποσότητα λιπιδίων, τόσο µικρότερη είναι η πυκνότητα της λιποπρωτείνης. Τα απαντώµενα στις λιποπρωτείνες λιπίδια είναι τριγλυκερίδια, φωσφολιπίδια, χοληστερίνη και παράγωγά της. ΠΟΣΟΤΙΚΟΣ ΠΡΟΣ ΙΟΡΙΣΜΟΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ Ο ακριβής προσδιορισµός των πρωτεϊνών, ιδίως στα πολύπλοκα µίγµατα που απαντώνται στα τρόφιµα, είναι ιδιαίτερα δύσκολος. Αυτό οφείλεται στις δυσκολίες διαχωρισµού, καθαρισµού και ξηράνσεώς τους, που συνδέονται µε τον επαµφοτερίζοντα χαρακτήρα τους, τη µεγάλη προσροφητική τους ικανότητα, την ιδιότητα ενυδατώσεώς τους, την ευαισθησία τους στους ηλεκτρολύτες, το pη, τη θέρµανση και τα διαλυτικά µέσα. Για τους λόγους αυτούς γίνεται συνήθως προσδιορισµός ολικού αζώτου µε τη µέθοδο Kjeldahl (1883), όπως έχει σήµερα τροποποιηθεί. Στη µέθοδο αυτή το τρόφιµο που περιέχει πρωτεϊνη, διασπάται µε χρήση πυκνού θειικού οξέος παρουσία καταλύτου, κατά τη διαδικασία δε αυτή τοάζωτο ανάγεται προς αµµωνία, που προσδιορίζεται µε τιτλοδότηση. Το ευρισκόµενο ποσό αζώτου πολλαπλασιαζόµενο επί 6,25 δίνει το ολικό ποσότης πρωτείνης, χωρίς να προκύπτει πληροφορία για το είδος των υπαρχουσών πρωτεϊνών. Ο συντελεστής 6,25 είναι ο συνήθως και γενικά χρησιµοποιούµενος στην αναλυτική πράξη, παρότι δεν είναι απόλυτα ακριβής. 'Ετσι για την καζείνη του γάλακτος ακριβέστερος είναι ο συντελεστής 6,37, για τη ζελατίνη η τιµή 5,55, για την πρωτείνη του κρόκου του αυγού η τιµή 6,67. εν πρέπει πάντως να διαφεύγει της προσοχής ότι η µέθοδος προσδιορίζει ολικό άζωτο, σε τρόπο που υπάρχει ενδεχόµενο να υπολογισθούν σανπρωτείνη, συστατικά αζωτούχα αλλά µη πρωτεϊνικά. Για τον προσδιορισµότης καθαρής πρωτείνης πρέπει να προηγηθεί διαχωρισµός της µε διάφορες αντιδράσεις καταβυθίσεως. '. 21

1.5 ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ (denaturation) ΟΡΙΣΜΟΣ: Κάθε µεταβολή της διαµόρφωσης της φυσικής πρωτεΐνης (δευτεροταγής, τριτοταγής ή τεταρτοταγής δοµή) που δεν ενέχει διάσπαση πεπτιδικών δεσµών (πρωτοταγής δοµή). Μπορεί να φτάσει µέχρι πλήρες ξετύλιγµα της αλύσου. Αντιστρεπτή ή αναντίστρεπτη. Παράγοντες που προκαλούν ή επηρεάζουν τη µετουσίωση είναι ΦΥΣΙΚΟΙ και ΧΗΜΙΚΟΙ: Θερµότητα, οξέα, βάσεις, πυκνά άλατα, διαλύτες, ακτινοβόληση, ψύξη, µηχανικήκαταπόνηση, υψηλή πίεση, ρόφηση σε διεπιφάνειες. Συνέπειες µετουσίωσης: 1. Μείωση διαλυτότητας (λόγω έκθεσης υδρόφοβων οµάδων) 2. Μεταβολή ικανότητας ρόφησης H 2 O 3. Απώλεια βιολογικής δράσης (ενζυµικής ή ανοσολογικής). 4. Αυξηµένη ευπάθεια σε πρωτεολυτικά ένζυµα. 5. Αυξηµένο ιξώδες. 6. Απώλεια ικανότητας κρυστάλλωσης. Η µετουσίωση συµβαίνει σε στενό θερµοκρασιακό εύρος Μικρή Τ Μεγάλο k (µεταβολή στο ρυθµό µετουσίωσης). Αυτό µεταφράζεται σε πολύ µεγάλες τιµές ενέργειας ενεργοποίησης στη σχέση Arrhenius που εκφράζει την εξάρτηση του ρυθµού µετουσίωσης, k, από την θερµοκρασία, T. π.χ. η τιµή ενέργειας ενεργοποίησης, Εα = 550 kj/mol για µετουσίωση συναλβουµίνης αυγού στο εύρος 57 C - 67 C k 67 365 x k 57 22

1.6 ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ: Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Οι πρωτεΐνες παρέχουν στον οργανισµό Ν 2 και αµινοξέα για σύνθεση πρωτεΐνών και άλλων Ν- ενώσεων. Πρωτεΐνες σώµατος: 10-12 kg / 70 kg. Καταβολισµός αναβολισµός (βλ. Σχ. Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0,8 g / kg /day ή 56 g / 70 kg. Συνιστώµενη Ηµερήσια όση: ΣΗ (RDA) 1 g / kg /day Η υτική δίαιτα περιέχει υπερβάλλουσα ποσότητα πρωτεΐνών: 150-200 g /day, έτσι το 10-15% θερµίδων προέρχεται από πρωτεΐνες (4kcal/g) Σχήµα 1.6.1 Ηµερήσιες ροές και ισοζύγιο αµινοξέων και πρωτεϊνών για ενήλικα 70kg 23

ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΑ ΑΜΙΝΟΞΕΑ (Essential aminoacids) Ο οργανισµός µε την καθηµερινή τροφή προσλαµβάνει πρωτεΐνες, που περιέχουν ποικίλα ποσά αµινοξέων. Πολλά από τα αµινοξέα αυτά µπορούν να συντεθούν από τον οργανισµό για τις θρεπτικές του ανάγκες, ενώ εκείνα που ο οργανισµός δεν µπορεί να συνθέσει, πρέπει να τα παραλαµβάνει από τις τροφές τακτικά και σε επαρκείς ποσότητες. Τα αµινοξέα αυτά χαρακτηρίζονται ως «ουσιώδη» ή «απαραίτητα» αµινοξέα, γιατί η δράση τους δεν µπορεί να αντικατασταθεί από άλλα θρεπτικά συστατικά των τροφίµων. Τα αµινοξέα αυτά είναι τα επόµενα: λευκίνη, ισολευκίνη, λυσίνη, µεθειονίνη, θρεονίνη, φαινυλαλανίνη, τρυποφάνη, βαλίνη, ιστιδίνη (Ile, Leu, Lys, Met, Thr, Phe, Trp, Val, His). Η ιστιδίνη είναι απαραίτητo αµινοξύ για τους αναπτυσσόµενους οργανισµούς αλλά όχι και για τους ενήλικους. Η ανάγκη για απαραίτητα αµινοξέα (λόγος ΑΑ/ΣΑ απαραίτητων προς συνολικά αµινοξέα) είναι µεγαλύτερη στα παιδιά: ΑΑ/ΣΑ= 37% (βρέφη) 15% (ενήλικες) ΠΕΡΙΟΡΙΣΤΙΚΟ ΑΜΙΝΟΞΥ Ο οργανισµός του ανθρώπου χρειάζεται καθηµερινά την πρόσληψη µιας ποσότητας από κάθε απαραίτητο αµινοξύ και έτσι η θρεπτική βιολογική αξία µιας πρωτεΐνης περιορίζεται από εκείνα τα αµινοξέα, που περιέχονται σε ποσότητα κάτω από το ελάχιστο απαιτούµενο όριο και που αποτελούν τα περιοριστικά ουσιώδη αµινοξέα. Ως περιοριστικό αµινοξύ ή παράγοντας µιας πρωτεΐνης ορίζεται το απαραίτητο αµινοξύ που βρίσκεται στην πρωτεΐνη στη µικρότερη αναλογία σε σχέση µε την ποσότητα του αµινοξέος στην πρώτυπη πρωτεΐνη αναφοράς του FAO. Όταν στις πρωτεΐνες της διατροφής υπάρχει ανεπαρκής ποσότητα ή έλλειψη, ακόµα και ενός απαραίτητου αµινοξέος, ο οργανισµός παρουσιάζει διαταραχές της αναπτύξεως, µεταβολές του δέρµατος και γενικές διαταραχές του πρωτεϊνικού και του γενικού µεταβολισµού. ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ Όταν είναι γνωστή η σύνθεση των πρωτεϊνών ενός τροφίµου, είναι δυνατό να συναχθούν ορισµένα συµπεράσµατα σχετικά µε τη βιολογική του αξία, σαν ένα µέτρο του βαθµού που ο οργανισµός µπορεί να χρησιµοποιήσει τις πρωτεΐνες της διατροφής. Οι φυτικές πρωτεΐνες που έχουν χαµηλή βιολογική αξία λόγω ανεπαρκείας ουσιωδών αµινοξέων, µπορούν να γίνουν βιολογικά πλήρεις όταν αναµιχθούν µε άλλες φυτικές πρωτεΐνες, ώστε να αλληλοσυµπληρωθούν τα περιοριστικά απαραίτητα αµινοξέα τους. Σε ορισµένες άλλες περιπτώσεις, όπως στα άλευρα των δηµητριακών, η βιολογική αξία των πρωτεϊνών βελτιώνεται µε εµπλουτισµό τους µε τα σε ανεπαρκή περιεκτικότητα απαραίτητα αµινοξέα, κυρίως δε µε προσθήκη λυσίνης. 24

Ως δείκτες ποιότητας µιας πρωτεΐνης χρησιµοποιούνται οι εξής: - Βιολογική αξία (BV) = συγκρ. Ν / αποροφ. Ν % (συνήθως από 85-98) - Συντελεστής αποτελεσµατικότητας (PER) = αύξηση βάρους / βάρος πρωτεΐνης (συνήθως 2,5) - Καθαρή χρησιµοποιήσιµη πρωτεΐνη (NPU) = συγκρατούµενη Ν/ Ντροφίµου % = (Nbody- Nbodyfr)/Ni - Χηµικό σκόρ (chemical score): [(mg/g πρωτεΐνης) περιοριστικού α.ο.] / [ mg ιδίου α.ο./ g πρωτεΐνης FAO] Πίνακας 1.6.1 Απαιτήσεις σε απαραίτητα αµινοξέα για την ανθρώπινη διατροφή και υποθετική ιδανική πρωτεΐνη ανά ηλικία Αµινοξέα Απαιτήσεις για νεογνά mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Απαιτήσεις για παιδιά mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Απαιτήσεις για ενήλικες mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη Φαινυλαλανίνη (+ τυροσίνη) Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη 28 70 161 103 58 125 87 17 93 14 35 80 52 29 63 44 8,5 47 0 30 45 60 27 27 35 4 33 0 37 56 75 34 34 44 4,6 41 0 10 14 12 13 14 7 3,5 10 0 18 25 22 24 25 13 6,5 18 Συνολικά Απαραίτητα Αµινοξέα Συνολική Απαίτηση Πρωτεϊνών 742 372.5 261 325.6 83.5 151.5 2000 800 550 570: άνδρες 520: γυναίκες 25

Πίνακας 1.6.2 Περιεχόµενο σε απαραίτητα αµινοξέα και ποιότητα πρωτεϊνών σηµαντικών ζωικών και φυτικών τροφίµων (σε κύκλο το περιοριστικό αµινοξύ της πρωτεΐνης ΑΜΙΝΟΞΕΑ Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη Συνολικά απαραίτητα αµινοξέα (χωρίς His) ΠΡΟΤΥΠΗ FAO 0 40 70 55 35 60 40 10 50 Error! Ανθρώπινο γάλα Αγελαδινό γάλα Αυγά Κότας Βοδινό κρέας 26 27 22 34 46 47 54 48 93 95 86 81 66 78 70 89 42 33 57 40 72 102 93 80 43 44 47 46 17 14 17 11 55 64 66 50 434 477 490 445 Πρωτεϊνικό περιεχόµενο % 1.2 3.5 12 18 Χηµικό Σκορ 100 94 100 100 Συντελεστής Αποτελεσµατικότητας (4) 3.1 3.9 (3) (PER) Βιολογική Αξία (BV) (95) 84 94 74 Καθαρή Χρησιµοποιήσιµη Πρωτεΐνη (NPU) (87) 82 94 67 ΑΜΙΝΟΞΕΑ Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη Συνολικά απαραίτητα αµινοξέα (χωρίς His) ΠΡΟΤΥΠΗ FAO 0 40 70 55 35 60 40 10 50 Error! Ψάρια Σιτάρι Ρύζι (καφέ) Σόγια 35 48 77 91 40 76 46 11 61 25 35 72 31 43 80 31 12 47 26 40 86 40 36 91 41 13 58 28 50 85 70 28 88 42 14 53 450 351 405 430 Πρωτεϊνικό περιεχόµενο % 19 12 7.5 40 Χηµικό Σκορ 100 56 73 40 Συντελεστής Αποτελεσµατικότητας 3.5 1.5 2 2.3 (PER) Βιολογική Αξία (BV) 76 65 73 73 Καθαρή Χρησιµοποιήσιµη Πρωτεΐνη (NPU) 79 40 70 61 26