Οργανική Χημεία. Κεφάλαιο 27: Βιομόρια, αμινοξέα, πεπτίδια και πρωτεΐνες



Σχετικά έγγραφα
ΑΜΙΝΟΞΕΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

πρωτεΐνες πολυμερείς ουσίες δομούν λειτουργούν λευκώματα 1.Απλές πρωτεΐνες 2.Σύνθετες πρωτεΐνες πρωτεΐδια μη πρωτεϊνικό μεταλλοπρωτεΐνες

Κεφάλαιο 22 Πρωτεΐνες

ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΑΚΟ ΚΕΝΤΡΟ ΦΥΣΙΚΩΝ ΕΠΙΣΤΗΜΩΝ Ν. ΜΑΓΝΗΣΙΑΣ ( Ε.Κ.Φ.Ε ) ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ

MAΘΗΜΑ 4 ο AMINOΞΕΑ-ΠΕΠΤΙ ΙΑ-ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: 1 ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: 21 / 09 /2014

ΙΑΤΡΙΚΗ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟΥ ΑΘΗΝΩΝ (ΕΚΠΑ) ΚΑΤΑΤΑΚΤΗΡΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΑΚ.ΕΤΟΥΣ ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ

Αντιδράσεις της α-αμινομάδος

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ. Για τις ερωτήσεις Α1 έως Α3 να γράψετε στο τετράδιό σας τον αριθμό της ερώτησης και δίπλα το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση.

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. Φατούρος Ιωάννης Αναπληρωτής Καθηγητής

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

β. [Η 3 Ο + ] > 10-7 Μ γ. [ΟΗ _ ] < [Η 3 Ο + ]

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις σωστά συμπληρωμένες: καταλύτες

Βιολογία Γενικής Παιδείας Β Λυκείου

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ

ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ 1 ο ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΒΟΛΟΥ ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΑΤΑΝΟΗΣΗΣ

1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

αποτελούν το 96% κ.β Ποικιλία λειτουργιών

Δομή πρωτεϊνών: Τριτοταγής διαμόρφωση της δομής

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράμμα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Χηµεία-Βιοχηµεία Τεχνολογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2001

τα βιβλία των επιτυχιών

Α μ ι ν ο ξ έ α - π ε π τ ί δ ι α

ΘΕΜΑ 1 ο 1.1. Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Η πλειοψηφία των αμινοξέων είναι του τύπου :

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2008 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

Απομόνωση Καζεΐνης ΆΣΚΗΣΗ 6 Η ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟ ΧΗΜΕΙΑΣ & ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

ΚΕΦΑΛΑΙΟ 9 ο ΣΤΡΑΤΗΓΙΚΕΣ ΚΑΤΑΛΥΣΗΣ

β. [Η 3 Ο + ] > 10-7 Μ γ. [ΟΗ _ ] < [Η 3 Ο + ]

Διαλέξεις Χημείας Αγγελική Μαγκλάρα, PhD Εργαστήριο Κλινικής Χημείας Ιατρική Σχολή Πανεπιστημίου Ιωαννίνων

Τα αμινοξέα αποτελούν τις δομικές μονάδες των πρωτεϊνών και αποτελούν βασικό στοιχείο των οργανισμών.

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: 01/12/2013

Μονάδες 3 β. Ποιο από τα παραπάνω ζεύγη, στο ίδιο υδατικό διάλυμα, μπορεί να αποτελέσει ρυθμιστικό διάλυμα; Μονάδες 2

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις σωστά συμπληρωμένες: καταλύτες

ΑΣΚΗΣΗ 1 Δύο αμινοξέα Α, και Β, συνιστούν ένα διπεπτίδιο. Το αμινοξύ Α έχει ελεύθερη την καρβοξυλομάδα του. Ποια είναι η δομή του;

Το ένζυμο Καρβοξυπεπτιδάση Α έχει τα εξής χαρακτηριστικά

ΜΑΘΗΜΑ / ΤΑΞΗ : ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑΣ / Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΣΕΙΡΑ: 1 ΗΜΕΡΟΜΗΝΙΑ: ΕΠΙΜΕΛΕΙΑ ΔΙΑΓΩΝΙΣΜΑΤΟΣ: Μαρίνος Ιωάννου, Ιωάννα Καλλιώρα

Ανόργανη Χημεία. Τμήμα Τεχνολογίας Τροφίμων. Ενότητα 12 η : Υδατική ισορροπία Οξέα & βάσεις. Δρ. Δημήτρης Π. Μακρής Αναπληρωτής Καθηγητής

ΘΕΜΑ 1 ο. 1.2 Όξινο είναι το υδατικό διάλυμα του α. ΝaCl. β. ΝΗ 4 Cl. γ. CH 3 COONa. δ. KOH. Μονάδες 5 ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ ΤΑΞΗ ΤΕΛΟΣ 1ΗΣ ΑΠΟ 7 ΣΕΛΙ ΕΣ

Δομές (Διαμορφώσεις) Πρωτεινικών μορίων

Ποια είναι κατά τη γνώμη σας τα 30 μικρομόρια που συνιστούν τα πρόδρομα μόρια των βιομακρομορίων; Πώς μπορούν να ταξινομηθούν;

ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ ΤΑΞΗ

πρωτεϊνες νουκλεϊκά οξέα Βιολογικά Μακρομόρια υδατάνθρακες λιπίδια

ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΔΡΑΣΗ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ

Τα χημικά στοιχεία που είναι επικρατέστερα στους οργανισμούς είναι: i..

3 ο Κ Ε Φ Α Λ Α Ι Ο ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Α. ΕΡΩΤΗΣΕΙΣ ΚΛΕΙΣΤΟΥ ΤΥΠΟΥ

ΤΕΛΟΣ 1ΗΣ ΑΠΟ 5 ΣΕΛΙΔΕΣ

Οι πρωτεΐνες δομούνται από ένα σύνολο αμινοξέων. 1/10/2015 Δ.Δ. Λεωνίδας

Ανάλυση Τροφίμων. Ενότητα 9: Υδατική ισορροπία Οξέα και βάσεις Τ.Ε.Ι. ΘΕΣΣΑΛΙΑΣ. Τμήμα Τεχνολογίας Τροφίμων. Ακαδημαϊκό Έτος

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ. Επιµέλεια: Οµάδα Χηµικών της Ώθησης

ΧΡΩΜΑΤΟΓΡΑΦΙΚΕΣ ΜΕΘΟΔΟΙ ΔΙΑΧΩΡΙΣΜΟΥ. ΑΝΝΑ-ΜΑΡΙΑ ΨΑΡΡΑ Τμήμα Βιοχημείας κ Βιοτεχνολογίας

Επίδραση και άλλων παραγόντων στην Αλλοστερική συμπεριφορά της Αιμοσφαιρίνης

οµή και Αναδίπλωση πρωτεϊνών

ΘΕΜΑ 1 ο. 1.2 To αντιδραστήριο Tollens (αμμωνιακό διάλυμα AgNO 3 ) οξειδώνει την ένωση α. CH 3 CH 2 ΟΗ. β. γ. CH 3 COOH. δ. CH 3 CH=O.

ΑΡΧΗ 2ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ. 1.4 Να μεταφέρετε στο τετράδιό σας τις παρακάτω χημικές εξισώσεις, σωστά συμπληρωμένες:

Θέµατα ιάλεξης ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΕΝΖΥΜΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ. ιαχωρισµός Αµινοξέων

1.1 Η συζυγής βάση του Η 2 SO 4 είναι α. SO 4 2. β. HSO 4. γ. H 2 SO 3. δ. H 2 S. Μονάδες 5

Ανακτήθηκε από την ΕΚΠΑΙΔΕΥΤΙΚΗ ΚΛΙΜΑΚΑ ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ

Μονάδες α. Να γράψετε στο τετράδιό σας τον παρακάτω πίνακα σωστά συμπληρωμένο.

Κεφάλαια 8 ο Ένζυμα και κατάλυση

και χρειάζεται μέσα στο ρύθμιση εναρμόνιση των διαφόρων ενζυμικών δραστηριοτήτων. ενζύμων κύτταρο τρόπους

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ & ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2010 ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) ΤΡΙΤΗ 1 ΙΟΥΝΙΟΥ 2004

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ ΣΤΗ ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ

Βιολογία Β Λυκείου θέματα

Kυτταρική Bιολογία ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ ΤΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΔIAΛEΞΗ 3 (7/3/2012) Δρ. Xρήστος Παναγιωτίδης, Τμήμα Φαρμακευτικής Α.Π.Θ.

COOH R 2. H α-αμινοξύ 2

ΓΩΝΙΕΣ φ, ψ ΚΑΙ ΕΠΙΤΡΕΠΤΕΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΕΙΣ ΤΗΣ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΗΣ ΑΛΥΣΙΔΑΣ

ΤΕΛΟΣ 1ΗΣ ΑΠΟ 5 ΣΕΛΙΔΕΣ

ΗΝΟ 3 ΝΗ 3 Η 2 Ο Μονάδες 3 β) Ποιο από τα παραπάνω ζεύγη, στο ίδιο υδατικό διάλυµα, µπορεί να αποτελέσει ρυθµιστικό διάλυµα; Μονάδες 2 ΑΠ.

Θέµατα Χηµείας - Βιοχηµείας Τεχνoλογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου Να γράψετε στο τετράδιό σας το γράµµα που αντιστοιχεί στη σωστή απάντηση:

Θέµατα Χηµείας - Βιοχηµείας Τεχνoλογικής Κατεύθυνσης Γ Λυκείου 2000

Αμινοξέα Αμφολύτες Ισοηλεκτρικό σημείο Καμπύλη τιτλοδότησης

ΑΠΑΝΤΗΣΕΙΣ ΘΕΜΑΤΩΝ CH 3 CΗ=Ο CH CHCH Γ. CH CHCH Ζ. MgBr H OH. Φροντιστήριο «ΕΠΙΛΟΓΗ»

BIOXHMEIA, TOMOΣ I ΠANEΠIΣTHMIAKEΣ EKΔOΣEIΣ KPHTHΣ ΑΠΕΙΚΟΝΙΣΗ ΜΟΡΙΑΚΩΝ ΔΟΜΩΝ

ΠΑΝΕΛΛΑΔΙΚΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ Γ ΤΑΞΗΣ ΗΜΕΡΗΣΙΟΥ ΓΕΝΙΚΟΥ ΛΥΚΕΙΟΥ & ΠΑΝΕΛΛΗΝΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ Γ ΤΑΞΗΣ ΗΜΕΡΗΣΙΟΥ ΕΠΑΛ (ΟΜΑΔΑ Β )

ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ) 2004

ΦΡΟΝΤΙΣΤΗΡΙΟ ΜΕΣΗΣ ΕΚΠΑΙΔΕΥΣΗΣ ΗΡΑΚΛΕΙΤΟΣ


3.1. Γενικά για τις πρωτείνες

Κεφάλαιο 1. Οι δομικοί λίθοι

Τρίτη, 27 Μαΐου 2008 Γ ΛΥΚΕΙΟΥ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ ΧΗΜΕΙΑ - ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ

Είναι σημαντικές επειδή: Αποτελούν βασικά δοµικά συστατικά του σώµατος Εξυπηρετούν ενεργειακές ανάγκες Ασκούν έλεγχο σε όλες τις βιοχηµικές διεργασίες

Η ΧΗΜΕΙΑ ΤΗΣ ΖΩΗΣ. Καρβουντζή Ηλιάνα Βιολόγος

NH 2. Μονάδες Ένα υδατικό διάλυμα έχει ph=7 στους 25 ο C. Το διάλυμα αυτό μπορεί να περιέχει:

1.2. Να γράψετε στο τετράδιό σας την παρακάτω πρόταση. συμπλήρωσή της. Από τα παρακάτω ζεύγη ουσιών ρυθμιστικό διάλυμα είναι το α. HF / NaF.

Α μ ι ν ο ξ έ α - π ε π τ ί δ ι α

ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΟΥ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΥ. ΑΣΚΗΣΗ ΠΡΑΞΗΣ 10η ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

ΕΡΓΑΣΙΑ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ 3.1 ΕΝΕΡΓΕΙΑ ΚΑΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ

ΗΜΕΡΗΣΙΟ ΓΕΝΙΚΟ ΛΥΚΕΙΟ ΠΑΡΑΣΚΕΥΗ 21 ΜΑΪΟΥ 2010 ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗΣ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗΣ (ΚΥΚΛΟΣ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑΣ ΚΑΙ ΠΑΡΑΓΩΓΗΣ)

ΘΕΜΑ 1 ο Να γράψετε στο τετράδιό σας τον παρακάτω πίνακα σωστά συμπληρωμένο: Η 2 SO 4 NH 4 HNO 3 H 2 O. Μονάδες 5 ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ ΤΑΞΗ

Γκύζη 14-Αθήνα Τηλ :

ΑΡΧΗ 1ΗΣ ΣΕΛΙ ΑΣ Γ ΤΑΞΗ

Κεφάλαιο 3 ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ

1.3. Να χαρακτηρίσετε τις προτάσεις που ακολουθούν, γράφοντας στο τετράδιό σας δίπλα στο γράμμα που αντιστοιχεί σε κάθε πρόταση τη λέξη Σωστό, αν η

ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟΣ Καταβολισμός Αναβολισμός

ΙΑΤΡΙΚΗ ΠΑΝΕΠΙΣΤΗΜΙΟΥ ΑΘΗΝΩΝ (ΕΚΠΑ) ΚΑΤΑΤΑΚΤΗΡΙΕΣ ΕΞΕΤΑΣΕΙΣ ΑΚ.ΕΤΟΥΣ ΕΞΕΤΑΖΟΜΕΝΟ ΜΑΘΗΜΑ: ΧΗΜΕΙΑ

Γ' ΛΥΚΕΙΟΥ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΚΗ ΚΑΤΕΥΘΥΝΣΗ ΧΗΜΕΙΑ ΒΙΟΧΗΜΕΙΑ ÊÏÑÕÖÇ ΕΚΦΩΝΗΣΕΙΣ

Transcript:

Οργανική Χημεία Κεφάλαιο 27: Βιομόρια, αμινοξέα, πεπτίδια και πρωτεΐνες

1. Γενικά Πρωτεΐνες: μεγάλα βιομόρια που απαντούν σε όλους τους ζωντανούς οργανισμούς Διαφορετικά είδη πρωτεϊνών με ποικίλη βιολογική δράση (π.χ. κερατίνη δέρματος και νυχιών, φιβροΐνη μεταξιού και ιστού αράχνης, πολυμεράση του DNA) Πρωτεΐνες αποτελούνται από μεγάλο αριθμό αμινοξέων Αμινοξέα περιέχουν βασική αμινομάδα και όξινη καρβοξυλομάδα και μπορούν να συνδέονται μεταξύ τους μέσω αμιδικών δεσμών

2. Δομές αμινοξέων 20 Αμινοξέα α-αμινοξέα 19 από τα 20 πρωτοταγείς αμίνες, Προλίνη δευτεροταγής αμίνη Συντομογραφικά γράφονται με 3 πρώτους χαρακτήρες της αγγλικής ονομασίας (Ala: αλανίνη, Gly: γλυκίνη) Εκτός από γλυκίνη (H 2 NCH 2 COOH) όλοι οι C των αμινοξέων είναι στερεογονικά κέντρα Στη φύση απαντάται μόνο L- εναντιομερές αμινοξύ (ομάδα -ΝH 2 στα αριστερά) Βάσει πλευρικής αλυσίδας αμινοξέα ουδέτερα (15), όξινα (2) ήβασικά(3) Ανθρώπινος οργανισμός μπορεί να βιοσυνθέσει μόνο 10 από τα 20 αμινοξέαυπόλοιπα 10 ονομάζονται απαραίτητα αμινοξέα

3. Διπολική ροπή αμινοξέων Αμινοξέα απαντούν σα διπολικά ή αμφοτερικά ιόντα λόγω ύπαρξης όξινης και βασικής ομάδας Αμφοτερικά ιόντα (εσωτερικά άλατα) εμφανίζουν μεγάλη διπολική ροπή, είναι διαλυτά στο νερό και αδιάλυτα σε υδρογονάνθρακες Αμινοξέα αμφοτερίζουσες ενώσεις, αντιδρούν σαν οξέα ή βάσεις Σε όξινο διάλυμα, -COO - δρά σα βάση (αποδέκτης Η + ), σε αλκαλικό διάλυμα -NH 4+ δρα σαν οξύ (δότης Η + )

4. Ισοηλεκτρικά σημεία Σε διάλυμα με χαμηλό ph αμινοξέα πρωτονιώνονται (κατιόντα), με υψηλό ph αποπρωτονιώνονται (ανιόντα) Σε κάποια ενδιάμεση τιμή ph (ισοηλεκτρικό σημείο) αμινοξέα είναι ουδέτερα Ι.σ. εξαρτάται από δομή αμινοξέος 15 ουδέτερα έχουν ι.σ. κοντά σε ουδέτερο ph 2 αμινοξέα με επιπλέον καρβοξυλομάδα έχουν ι.σ. σε χαμηλότερο ph 3 αμινοξέα με βασικές πλευρικές αλυσίδες έχουν ι.σ. σε υψηλότερο ph

5. Τεχνική ηλεκτροφόρισης Διαφορές σε ι.σ. χρησιμοποιούνται σα μέθοδος διαχωρισμού μίγματος αμινοξέων με ηλεκτροφόρηση 1. Διάλυμα αμινοξέων τοποθετείται στο κέντρο ταινίας διηθητικού χαρτιού ή υδροπήγματος (gel) 2. Ενυδάτωση με ρυθμιστικό συγκεκριμένου ph 3. Κατόπιν εφαρμογής ηλεκτρικού δυναμικού αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα μετακινούνται αργά προς + ηλεκτρόδιο 4. Συγχρόνως θετικά φορτισμένα αμινοξέα μετακινούνται αργά προς - ηλεκτρόδιο 5. Διαχωρισμός βάσει ι.σ. και ph ρυθμιστικού διαλύματος

6. Εξίσωση Henderson-Hasselbalch Λογάριθμος της συγκέντρωσης της συζυγούς βάσης διά τη συγκέντρωση του ασθενούς οξέος ισούται με το ph μείον τη τιμή του pκ a του οξέος

7. Καμπύλη τιτλοδότησης αλανίνης Σε ph<1 η αλανίνη πρωτονιώνεται πλήρως Σε ph=2.34 η αλανίνη απαντά ως μίγμα 50:50 της πρωτονιωμένης και ουδέτερης Ala Σε ph= 6,00 η αλανίνη απαντά εξ ολοκλήρου σε ουδέτερη μορφή (δίπολο) Σε ph= 9,69 αποτελείται από μίγμα 50:50 ουδέτερης και αποπρωτονιωμένης μορφής

8. Πεπτίδια Πεπτίδια: πολυμερή αμινοξέων συνδεδεμένων με αμιδικούς δεσμούς (αμινομάδα ενός αμινοξέος συνδέεται με καρβοξυλομάδα ενός άλλου) Αλανυλοσερίνη Σερυλοαλανίνη Πεπτίδια γράφονται πάντα με το Ν-τελικό αμινοξύ (ελεύθερη αμινομάδα) στα αριστερά και το C τελικό αμινοξύ (ελεύθερη καρβοξυλομάδα) στα δεξιά

9. Ομοιοπολικοί δεσμοί πεπτιδίων Ασύζευκτο ζεύγος e - ατόμου Ν απεντοπισμένο λόγω άλληλοεπικάλυψης με τροχιακά καρβονυλομάδας (αμιδικός δεσμός αποκτά χαρακτήρα διπλού δεσμού) Σχηματισμός δισουλφιδικής γέφυρας RS-SR ανάμεσα σε δύο μόρια κυστεΐνης

10. Προσδιορισμός δομής πεπτιδίων: ανάλυση αμινοξέων 1. Από ποιά αμινοξέα συνίσταται; 2. Σε ποια ποσότητα υπάρχει το κάθε ένα; 3. Με ποια σειρά εμφανίζονται στην πεπτιδική αλυσίδα; Αναλύτης αμινοξέων 1. Αυτοματοποιημένο όργανο όπου αρχικά επιτελείται διάσπαση του πεπτιδίου σε αμινοξέα (αναγωγή δισουλφιδικών δεσμών και υδρόλυση αμιδικών δεσμών). 2. Ανάλυση του μίγματος σε χρωματογραφική στήλη αφού διέλθουν διάφορα αραιά ρυθμιστικά 3. Μετακίνηση και διαχωρισμός (έκλουση) αμινοξέων βάσει δομής τους 4. Ανάμιξη εκλουόμενων αμινοξέων με νινυδρίνη προς σχηματισμό ένωσης με ιώδες χρώμα 5. Ανίχνευση από φασματοφωτόμετρο, καταγραφή διαγράμματος απορρόφησης βάσει χρόνου έκλουσης

11. Ανάλυση αμινοξέων Χρόνος έκλουσης κάθε αμινοξέος επαναλήψιμος Προσδιορισμός αμινοξέων σε πεπτίδιο άγνωστης σύστασης βάσει χρόνου έκλουσης Προσδιορισμός ποσότητας κάθε αμινοξέος βάσει έντασης ιώδους χρώματος

12. Ακολουθία πεπτιδίων: αποικοδόμηση Edman Αρχή λειτουργίας μεθόδου προσδιορισμού αλληλουχίας: 1. απομάκρυνση ενός αμινοξέος κάθε φορά από το άκρο της πεπτιδικής αλυσίδας (είτε το Ν-τελικό, είτε το C-τελικό) 2. Διαχωρισμός και προσδιορισμός του αμινοξέος που απομακρύνθηκε Συνηθέστερη μέθοδος διαχωρισμού: αποικοδόμηση κατά Edman (μέθοδοςανάλυσηςν-τελικών αμινοξέων) Στην πράξη, πεπτίδιο αντιδρά με ισοθειακυανικό φαινύλιο, C 6 H 5 - N=C=S, και κατόπιν λαμβάνει χώρα ήπια όξινη υδρόλυση Όριο ανίχνευσης: 25 κύκλοι αποικοδόμησης

13. Μηχανισμός αποικοδόμησης Edman

14. Προσδιορισμός ακολουθίας πεπτιδίων με ενζυμική υδρόλυση Όξινη υδρόλυση δεν είναι εκλεκτική Ενζυμική υδρόλυση αρκετά εκλεκτική, π.χ. θρυψίνη καταλύει υδρόλυση πεπτιδικών δεσμών των βασικών αμινοξέων αργινίνης και λυσίνης, χυμοθρυψίνη μόνο πεπτιδικούς δεσμούς των αμινοξέων φαινυλαλανίνη, τυροσίνη και θρυπτοφάνη κ.ο.κ

15. Ακολουθία πεπτιδίων: προσδιορισμός C- τελικού αμινοξέος Ανάλυση C-τελικού αμινοξέος χρησιμοποιώντας το ένζυμο καρβοξυπεπτιδάση Στην πράξη, επώαση πολυπεπτιδίου παρουσία καρβόξυπεπτιδάσης και ταυτοποίηση αποκομμένων αμινοξέων Επανάληψη κύκλου

16. Σύνθεση πεπτιδίων Κατά τη σύνθεση πεπτιδίων είναι απαραίτητο να σχηματιστούν οι δεσμοί με συγκεκριμένη σειρά Εκλεκτικότητα επιτυγχάνεται μέσω προστασίας όλων τωνομάδωνπλην αυτών που θα αντιδράσουν Καρβοξυλομάδες προστατεύονται με μετατροπή σε μεθυλο ήβενζυλοεστέρες Αμινομάδες προστατεύονται με τη μορφή tert-βουτοξυκαρβονυλο αμιδικών παραγώγων (ΒΟC) Αμιδικός δεσμός σχηματίζεται συνήθως με την επίδραση δικυκλοεξυλοκαρβοδιιμίδιο (DCC) σε μείγμα προστατευμένης αμίνης

17. Μηχανισμός σύνθεσης πεπτιδίων

18. Πεπτιδική σύνθεση στερεάς φάσης κατά Merrifield Πεπτιδική σύνθεση πραγματοποιείται σε στερεά φάση από σφαιρίδια πολυμερούς πολυστυρενίου που έχει χλωρο μεθυλο ομάδες 1. Ένωση BOC προστατευμένου αμινοξέος με πολυμερές μέσω εστερικού δεσμού 2. Έκπλυση, κατεργασία με τριφθοροξικό οξύ για απομάκρυνση BOC

19. Πεπτιδική σύνθεση στερεάς φάσης 3. Δεύτερο BOC προστατευμένο αμινοξύ ενώνεται με το πρώτο παρουσία DCC 4. Έκπλυση, κατεργασία με τριφθοροξικό οξύ για απομάκρυνση BOC 5. Επανάληψη παραπάνω κύκλων 6. Απομάκρυνση τελευταίας ομάδας BOC με HF, αποχωρισμός ελεύθερου πεπτιδίου και απομόνωση

20. Ταξινόμηση πρωτεϊνών Α. Ανάλογα με τη σύσταση ταξινομούνται σε: 1. Απλές πρωτεΐνες (αλβουμίνη ορού), οι οποίες κατά την υδρόλυση τους σχηματίζουν αμινοξέα 2. Συζευγμένες πρωτεΐνες, οι οποίες κατά την υδρόλυση τους σχηματίζουν εκτός από αμινοξέα και υδατάνθρακες, λίπη, νουκλεϊκά οξέα κ.λ.π Β. Άλλος τρόπος ταξινόμησης: 1. Ινώδεις ή σκληροπρωτεΐνες (κολλαγόνο, κερατίνηδιατεταγμένες σχεδόν παράλληλά μεταξύ τους), οι οποίες είναι σκληρές στην υφή και αδιάλυτες στο νερό 2. Σφαιρικές πρωτεΐνες, (περιελιγμένες με συμπαγείς και σφαιρικές δομές) οι οποίες είναι υδατοδιαλυτές και ευκίνητες

21. Δομή πρωτεϊνών Πρωτοταγής: ακολουθία σύνδεσης αμινοξέων Δευτεροταγής: τρόπος προσανατολισμού τμήματος πεπτιδικής αλυσίδας λόγω ενδομοριακών αλληλοεπιδράσεων Τριτοταγής: τρόπος με τον οποίο ολόκληρο το μόριο της πρωτεΐνης περιελίσσεται στο χώρο Τεταρτοταγής: τρόπος με τον οποίο πολλά μόρια πρωτεΐνης αλληλεπιδρούν μεταξύ τους προς σχηματισμό μεγάλων συσσωματωμάτων

22. Δομές πρωτεϊνών

23. α-κερατίνη Ινώδεις πρωτεϊνη που απαντά στο τρίχωμα, νύχια και φτερά ζωντανών οργανισμών Δεξιόστροφη, ελικοειδής δευτεροταγή δομή, γνωστή σαν α-έλικα (σταθεροποιείται με δεσμούς Η ανάμεσα στις αμιδικές ομάδες Ν-Η καιc=ο που βρίσκονται σε απόσταση 4 αμινοξέων )

24. Φιβροϊνη Ινώδεις πρωτεϊνη που απαντά στο μετάξι Δευτεροταγής δομή: πριονωτή ή β-πτυχωτή επιφάνεια (πολυπεπτιδικές αλυσίδες διατάσσονται παράλληλα μεταξύ τους με δεσμούς Η που αναπτύσσονται μεταξύ των αλυσίδων )

25. Μυοσφαιρίνη Μικρή σφαιρική πρωτεΐνη με 153 αμινοξέα ενωμένα με απλή αλυσίδα Συγγενική πρωτεΐνη της αιμοσφαιρίνης, η μυοσφαιρίνη απαντά στους σκελετικούς μύες των θαλάσσιων θηλαστικών και συγκρατεί Ο 2 Κρυσταλλογραφική δομή προσδιορίστηκε από Sir John Kendrew και Max Perutz Αποτελείται από 8 ελικοειδή τμήματα που κάμπτονται με τέτοιο τρόπο για το σχηματισμό μίας συμπαγούς σχεδόν σφαιρικής τριτοταγούς δομής

26. Μυοσφαιρίνη-συνέχεια Συζευγμένη πρωτεΐνη συνδεδεμένη με ομοιοπολικό δεσμό με προσθετική ομάδα που ονομάζεται αίμη Μυοσφαιρίνη υιοθετεί την παραπάνω διαμόρφωση διότι με την κατάλληλη κάμψη και περιστροφή της πεπτιδικές αλυσίδας αποκτά μέγιστη σταθερότητα Γενικά, στη σταθεροποίηση της τριτοταγής δομή πρωτεϊνών παίζουν ιδιαίτερο ρόλο οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, όπου αμινοξέα με μη πολικές πλευρικές αλυσίδες εκδηλώνουν τάση να συμπτύσσονται μακριά από τα μόρια νερού

27. Ένζυμα Πρωτεΐνες μεγάλου μεγέθους που δρουν σαν καταλύτες σε βιολογικές αντιδράσεις και εκδηλώνουν εκλεκτική δράση Ένζυμα μπορεί να καταλύουν μία αντίδραση μίας ένωσης, του υποστρώματος, π.χ.αμυλάση καταλύει υδρόλυση αμύλου σε γλυκόζη Άλλα ένζυμα εμφανίζουν δραστικότητα σε ομάδα υποστρώματος, π.χ. παπαϊνη που καταλύει την υδρόλυση αρκετών διαφορετικών πεπτιδικών δεσμών Ένζυμα δεν επηρεάζουν σταθερά χημικής ισορροπίας μίας αντίδρασης, αλλά ελαττώνουν ΔG

28. Ένζυμα-συνέχεια Τα ένζυμα είναι σφαιρικές πρωτεΐνες Κάποια ένζυμα περιέχουν πρωτεϊνικό κομμάτι, το αποένζυμο, και μικρό μη πρωτεϊνικό κομμάτι, το συμπαράγοντα Βιολογική δραστικότητα παρουσιάζει το ολοένζυμο Ολοένζυμο = Συμπαράγοντας + Αποένζυμο Συμπαράγοντες: ανόργανα ιόντα, π.χ. Zn 2+, ή μικρά οργανικά μόρια τα συνένζυμα, π.χ. βιταμίνες

29. Μετουσίωση πρωτεϊνών Διατήρηση τριτοταγούς δομή σφαιρικής πρωτεΐνης λόγω ύπαρξης ασθενών ενδομοριακών αλληλεπιδράσεων Αλλαγή στη θερμοκρασία ή ph καταστρέφει την τριτοταγή δομή μιάς πρωτεΐνης (μετουσίωση) η οποία εγκαταλείπει το σφαιρικό σχήμα και αποκτά σχήμα αλυσίδας Κατά τη μετουσίωση δεν επηρεάζονται οι ομοιοπολικοί δεσμοί, άρα η πρωτοταγής δομή του πολυπεπτιδίου παραμένει ανέπαφη Μετουσίωση επηρεάζει φυσικές και βιολογικές ιδιότητες της πρωτεΐνης Μετουσίωση συνήθως μη αντιστρεπτή- αντίστροφη διαδικασία ονομάζεται επανουσίωση