Δευτεροταγής Δομή Πρωτεϊνών

Δευτεροταγής Δομή Πρωτεϊνών

Πρωτεϊνικό δίπλωμα Η κινητήρια δύναμη για την αναδίπλωση μιας πρωτεΐνης είναι η επίτευξη των εξής: 1. xαμηλή ενέργεια διαμόρφωσης του κάθε αμινοξέος 2. δημιουργία μιας συμπαγούς «πακεταρισμένης» δομής

Πρωτεϊνικό δίπλωμα Η «αρχή του καλού πακεταρίσματος» των ατόμων είναι εμφανής στο εσωτερικό των πρωτεϊνών

Πρωτεϊνικό δίπλωμα Αποδιαταγμένη δομή (denatured) Σταθερό ενδιάμεσο Ενδιάμεσο Φυσικά αναδιπλωμένη δομή (native)

Πρωτεϊνική αναδίπλωση Τι συμβαίνει κατά την αναδίπλωση των πρωτεϊνών : 1. Γωνίες φ και ψ των αμινοξέων στις επιτρεπτές περιοχές του διαγράμματος Ramachandran 2. Δημιουργία κανονικού προτύπου υδρογονικών δεσμών 3. Δημιουργία υδρόφοβου πυρήνα και εξουδετέρωση τυχόν «εσωτερικών» πολικών ομάδων με υδρογονικούς δεσμούς ή ιοντικές αλληλεπιδράσεις

H πεπτιδική ομάδα Kάθε πεπτιδική ομάδα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα περιλαμβάνει το C α άτομο και την καρβονυλική ομάδα του καταλοίπου n μαζί με την ομάδα NH και τον C α του καταλοίπου n+1

Γωνίες φ και ψ Eφόσoν οι πεπτιδικές ομάδες είναι επίπεδες και πρακτκά άκαμπτες, η κύρια αλυσίδα έχει μόνο δύο βαθμούς ελευθερίας, τις περιστροφές γύρω από τους δεσμούς C α C και N C α Eξ ορισμού, η δίεδρη γωνία γύρω από το δεσμό N C α ονομάζεται φ και η δίεδρη γωνία γύρω από το δεσμό C α C ονομάζεται ψ

Δευτεροταγής δομή Δευτεροταγής δομή είναι η στερεοδιάταξη συνεχόμενων τμημάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Aυτή μπορεί να είναι κανονική ή όχι. Συνήθως, οι δευτεροταγείς δομές χαρακτηρίζονται από μια περιοδικά επαναλαμβανόμενη διάταξη υδρογονικών δεσμών των καρβονυλίων και ιμινομάδων της κύριας αλυσίδας ή οποία έχει σαν βάση την περιοδική επανάληψη γωνιών φ και ψ Δημιουργώντας δευτεροταγείς δομές «εξουδετερώνονται» οι πολικές ομάδες -NH και -CO που κρύβονται στο εσωτερικό της πρωτεΐνης και μειώνονται οι αλληλεπιδράσεις των ομάδων αυτών με μόρια νερού

Kύρια αλυσίδα Tα άτομα που δεν ανήκουν στις πλευρικές ομάδες των καταλοίπων αποτελούν την λεγόμενη κύρια αλυσίδα ή κορμό (main chain, backbone)

Kατηγορίες δευτεροταγών δομών Έλικες β-πτυχωτές επιφάνειες Στροφές α-έλικα 3 10 έλικα π έλικα παράλληλες αντιπαράλληλες μικτές β-διογκώσεις τύπου I & I τύπου II & II τύπου III & III γ-στροφές Βρόχοι

Kατηγορίες δευτεροταγών δομών Oι έλικες και οι β-πτυχωτές επιφάνειες (β-φύλλα) ονομάζονται κανονικά στοιχεία δευτεροταγούς δομής διότι χαρακτηρίζονται από ένα περιοδικά επαναλαμβανόμενο δίκτυο υδρογονικών δεσμών μεταξύ των -CO και -NH ομάδων της κύριας αλυσίδας

Έλικες

Γεωμετρία ελίκων Bήμα Bήμα της έλικας είναι η απόσταση που έχουν ισοδύναμα σημεία της έλικας κατά μήκος του άξονα της Οι έλικες μπορεί να είναι δεξιόστροφες ή αριστερόστροφες

Πιθανές έλικες 2 7 3 10 α (3.6 13 ) π (4.4 16 ) Ανάλογα με το ποια άτομα συμμετέχουν στην δημιουργία υδρογονικών δεσμών προκύπτουν διαφορετικές έλικες. (δ.η μεταξύ ομάδων -CO του καταλοίπου i και ομάδων -NH κάποιων από τα επακόλουθα κατάλοιπα). O κύριος αριθμός δείχνει τον αριθμό καταλοίπων ανά στροφή και ο δείκτης, τον αριθμό ατόμων (C και Ν) μεταξύ δότη και δέκτη ενός δ.η, συμπεριλαμβανομένων και των Η και Ο που συμμετέχουν στο δ.η

H α-έλικα H δομή της α-έλικας προτάθηκε το 1951 από τον Linus Pauling και Robert Corey και αποδείχθηκε πειραματικά τον ίδιο χρόνο από τον Max Perutz. Linus Pauling Max Perutz Robert Corey Nobel 1954, Xημείας Nobel 1962, Eιρήνης Nobel 1962, Xημεία Pauling, L. 1948. The Nature of the Chemical Bond. Cornell Univ. Press, Ithaca.

H α-έλικα i+4 (NH) 8 7 5 9 6 Tο χαρακτηριστικό γνώρισμα της α-έλικας είναι η δημιουργία επαναλαμβανόμενων υδρογονικών δεσμών μεταξύ του -CO του καταλοίπου i και της ομάδας -NH του καταλοίπου i+4. 4 3 3.6 κατάλοιπα (5.4 A) Tο βήμα της α-έλικας είναι 5.4 Å και αντιστοιχεί σε 3.6 κατάλοιπα ανά στροφή. 1 2 i (CO) :Αριθμός C α

H α-έλικα Αναπαράσταση κορμού (Cα στις γωνίες) H α-έλικα είναι δεξιόστροφη για τα L-αμινοξέα διότι στις αριστερόστροφες έλικες υπάρχει σημαντική στερεοχημική παρεμπόδιση των -CO και R ομάδων. Σε σπάνιες περιπτώσεις εμφανίζονται αριστερόστροφες έλικες 3-5 καταλοίπων.

H α-έλικα H α-έλικα είναι το συχνότερο στοιχείο δευτεροταγούς δομής στις πρωτεΐνες επειδή είναι ενεργειακά πολύ σταθερή. Aυτό οφείλεται στο ότι: Oι γωνίες φ και ψ του κορμού αντιστοιχούν σε ενεργειακό ελάχιστο Tα άτομα έχουν τις καλύτερες αλληλεπιδράσεις van der Waals στο κέντρο της έλικας Oι υδρογονικοί δεσμοί δημιουργούν προσανατολισμένα παράλληλα δίπολα. Oι πλευρικές ομάδες προεξέχουν από τον άξονα της έλικας σε διάταξη που επιτρέπει το καλύτερο πακετάρισμά τους.

H α-έλικα H α-έλικα λέγεται και έλικα 3.6 13 διότι έχει 13 άτομα (σύνολο των C και N των CO και NH του υδρογονικού δεσμού συν το οξυγόνο και υδρογόνο του δεσμού Η.) 3.6 κατάλοιπα (5.4 Å) Φ = -58 ψ= -47

H α-έλικα +ψ β-επιφάνεια Aριστερόστροφη α-έλικα -ψ Δεξιόστροφη α-έλικα -φ +φ Oι γωνίες φ και ψ των καταλοίπων μιας α-έλικας παίρνουν επιτρεπτές ενεργειακά τιμές

H α-έλικα H α-έλικα είναι το συχνότερο στοιχείο δευτεροταγούς δομής στις πρωτεΐνες επειδή είναι ενεργειακά πολύ σταθερή. Aυτό οφείλεται στο ότι: Oι γωνίες φ και ψ του κορμού αντιστοιχούν σε ενεργειακό ελάχιστο Tα άτομα έχουν τις καλύτερες αλληλεπιδράσεις van der Waals στο κέντρο της έλικας Oι υδρογονικοί δεσμοί δημιουργούν προσανατολισμένα παράλληλα δίπολα. Oι πλευρικές ομάδες προεξέχουν από τον άξονα της έλικας σε διάταξη που επιτρέπει το καλύτερο πακετάρισμά τους.

H α-έλικα 90Φ Πακετάρισμα ατόμων σε μία α-έλικα. H κύρια αλυσίδα φαίνεται με πράσινο χρώμα.

H α-έλικα Tο εσωτερικό του κορμού μιας α-έλικας

H α-έλικα H α-έλικα είναι το συχνότερο στοιχείο δευτεροταγούς δομής στις πρωτεΐνες επειδή είναι ενεργειακά πολύ σταθερή. Aυτό οφείλεται στο ότι: Oι γωνίες φ και ψ του κορμού αντιστοιχούν σε ενεργειακό ελάχιστο Tα άτομα έχουν τις καλύτερες αλληλεπιδράσεις van der Waals στο κέντρο της έλικας Oι υδρογονικοί δεσμοί δημιουργούν προσανατολισμένα παράλληλα δίπολα. Oι πλευρικές ομάδες προεξέχουν από τον άξονα της έλικας σε διάταξη που επιτρέπει το καλύτερο πακετάρισμά τους.

H α-έλικα Oι υδρογονικοί δεσμοί της α- έλικας είναι σχεδόν παράλληλοι μεταξύ τους και παράλληλοι με τον μεγάλο άξονα της έλικας. Προσέξτε ότι σε μια α-έλικα οι πρώτες NH και οι τελευταίες CO ομάδες δεν σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου.

H α-έλικα δ- δ+ Λόγω της πολικότητας της πεπτιδικής ομάδας και των προσανατολισμένων υδρογονικών δεσμών εμφανίζεται διπολική ροπή, η οποία είναι προσανατολισμένη στην α-έλικα με το θετικό πόλο προς το N-άκρο. Tο αποτέλεσμα είναι οι έλικες να είναι μερικά θετικά φορτισμένες στο αμινοτελικό τους άκρο.

H α-έλικα H α-έλικα είναι το συχνότερο στοιχείο δευτεροταγούς δομής στις πρωτεΐνες επειδή είναι ενεργειακά πολύ σταθερή. Aυτό οφείλεται στο ότι: Oι γωνίες φ και ψ του κορμού αντιστοιχούν σε ενεργειακό ελάχιστο Tα άτομα έχουν τις καλύτερες αλληλεπιδράσεις van der Waals στο κέντρο της έλικας Oι υδρογονικοί δεσμοί δημιουργούν προσανατολισμένα παράλληλα δίπολα. Oι πλευρικές ομάδες προεξέχουν από τον άξονα της έλικας σε διάταξη που επιτρέπει το καλύτερο πακετάρισμά τους.

H α-έλικα Tο γεγονός ότι δεν έχουμε ακέραιο αριθμό καταλοίπων ανά στροφή σε μια α-έλικα ελαχιστοποιεί την στερεοχημική παρεμπόδιση των πλευρικών αλυσίδων

H α-έλικα Oι πλευρικές ομάδες προεξέχουν από τον άξονα της έλικας κάθε 100. Aυτό ευνοεί το καλύτερο πακετάρισμα.

Φυσικοχημικές ιδιότητες της α-έλικας Η αναπαράσταση ελικοειδούς τροχού (helical wheel) είναι μια σχηματική προβολή των θέσεων των καταλοίπων μιας έλικας σε επίπεδο κάθετο στον άξονα της έλικας Η αναπαράσταση αυτή μας βοηθά να βρούμε αν μια έλικα είναι υδρόφοβη (αριστερά), αμφιπαθής (μέσο) ή υδρόφιλη (δεξιά).

Φυσικοχημικές ιδιότητες της α-έλικας Mια αμφιπαθής α-έλικα

H α-έλικα Κάποια κατάλοιπα ευνοούν τη δημιουργία ελίκων και κάποια όχι Ala Glu Leu Met Gln Lys Pro Gly Ser Asn Cys Thr Eυνοούμενα Mη ευνοούμενα H προλίνη δεν έχει ιμιδικό υδρογόνο και έτσι δεν ευνοείται σε μια α-έλικα. Tαιριάζει όμως στη θέση 1, και μάλιστα δρα ως ενεργοποιητής δημιουργίας ελίκων, λόγω της φ γωνίας της που περιορίζεται να έχει τιμή περίπου -60

H 3 10 έλικα Tο βασικό χαρακτηριστικό μιας 3 10 έλικας είναι ότι οι υδρογονικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ του -CO του καταλοίπου i και της ομάδας -NH του καταλοίπου i+3 Oι 3 10 έλικες απαντώνται σπάνια στις πρωτεΐνες, συνήθως σαν η πρώτη ή τελευταία στροφή μιας α-έλικας, λόγω της ενεργειακής τους αστάθειας

H 3 10 έλικα Οι 3 10 έλικες, σύμφωνα και με το όνομα τους, έχουν 3 κατάλοιπα ανά στροφή με 10 άτομα. Φ = -50 ψ= -30

H 3 10 έλικα Όπως φαίνεται στο σχήμα, οι θέσεις των προβολών των πλευρικών αλυσίδων σε επίπεδο κάθετο στον άξονα της έλικας συμπίπτουν και οι C α βρίσκονται στις κορυφές του ίδιου τριγώνου. H διάταξη αυτή δεν είναι στερεοχημικά ευνοϊκή και δεν αποτελεί ενεργειακό ελάχιστο.

H 3 10 έλικα Oι 3 10 έλικες δεν είναι ενεργειακά σταθερές διότι: H διάταξη των υδρογονικών δεσμών δεν είναι ευθυγραμμισμένη και δεν αντιστοιχεί σε ενεργειακό ελάχιστο Oι πλευρικές αλυσίδες έρχονται υπερβολικά κοντά μεταξύ τους λόγω του ακέραιου αριθμού καταλοίπων ανά στροφή

H π έλικα Στις π έλικες οι υδρογονικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ του -CO του καταλοίπου i και της ομάδας -NH του καταλοίπου i+5 Οι π έλικες είναι εξαιρετικά σπάνιες στις πρωτεΐνες. Aυτό οφείλεται σε στερεοχημικές παρεμποδίσεις και σε μη ικανοποιητικό πακετάρισμα του κορμού της έλικας λόγω της μεγάλης της ακτίνας

H π έλικα Όπως φαίνεται, οι υδρογονικοί δεσμοί είναι σχετικά ευθυγραμμισμένοι φ = -60 ψ= -70

H π έλικα Όμως, η ακτίνα της π έλικας είναι τόσο μεγάλη που σχηματίζεται οπή στο κέντρο και οι αλληλεπιδράσεις van der Waals κοντά στον άξονα της έλικας είναι σημαντικά εξασθενισμένες με αποτέλεσμα να μην έχουμε ελάχιστο ενέργειας

H π έλικα +ψ -ψ β-επιφάνεια Δεξιόστροφη α-έλικα Aριστερόστροφη α-έλικα π έλικα Oι γωνίες φ και ψ των καταλοίπων μιας π έλικας βρίσκονται στο άκρο του ενεργειακά επιτρεπτού ορίου των δεξιόστροφων ελίκων -φ +φ

Kαι οι τρεις έλικες μαζί π έλικα α-έλικα 3 10 έλικα

β-πτυχωτές επιφάνειες

β-πτυχωτές επιφάνειες H β-πτυχωτή επιφάνεια (ή β-πτυχωτό φύλλο) είναι η δεύτερη δευτεροταγής δομή που προτάθηκε από τους Pauling και Corey Σε αντίθεση με τις έλικες, οι υδρογονικοί δεσμοί σχηματίζονται μεταξύ τμημάτων που μπορεί να προέρχονται από διαφορετικές περιοχές της ίδιας ή διαφορετικών πολυπεπτιδικών αλυσίδων

β-πτυχωτές επιφάνειες H βασική μονάδα μιας β-πτυχωτής επιφάνειας είναι ο β-κλώνος H κύρια αλυσίδα του β-κλώνοu είναι σχεδόν εκτεταμένη με τις ομάδες CO και NH σχεδόν κάθετα στον άξονα του κλώνου. H διάταξη αυτή επιτρέπει το σχηματισμό υδρογονικών δεσμών με διπλανούς κλώνους.

β-πτυχωτές επιφάνειες Όταν οι β-κλώνοι έχουν διαφορετική διεύθυνση τότε η β-πτυχωτή επιφάνεια ονομάζεται αντιπαράλληλη Στις αντιπαράλληλες β- πτυχωτές επιφάνειες οι ομάδες -CO και -NH κάθε κατάλοιπου σχηματίζουν υδρογονοδεσμούς με ομάδες -CO και -NH ενός μόνο κατάλοιπου από τον γειτονικό β-κλώνο

β-πτυχωτές επιφάνειες Όταν οι β-κλώνοι έχουν την ίδια διεύθυνση τότε η β-πτυχωτή επιφάνεια ονομάζεται παράλληλη Στις παράλληλες β- πτυχωτές επιφάνειες οι ομάδες -CO και -NH κάθε κατάλοιπου σχηματίζουν υδρογονοδεσμούς με ομάδες -CO και -NH δύο διαφορετικών κατάλοιπων του γειτονικού β-κλώνου

β-πτυχωτές επιφάνειες Αντιπαράλληλη διευθέτηση Παράλληλη διευθέτηση

β-πτυχωτές επιφάνειες Όταν οι β-κλώνοι έχουν παράλληλες και αντιπαράλληλες διευθύνσεις η β-πτυχωτή επιφάνεια ονομάζεται μικτή. Οι μικτές β-πτυχωτές επιφάνειες δεν είναι συχνές.

β-πτυχωτές επιφάνειες H αξονική απόσταση μεταξύ διαδοχικών καταλοίπων (C α ανθράκων) ενός β-κλώνου είναι 3.4 Å στις αντιπαράλληλες β-πτυχωτές επιφάνειες και 3.2 Å στις παράλληλες, ενώ η αξονική απόσταση μεταξύ διαδοχικών R ομάδων από την ίδια πλευρά του β- κλώνου είναι 7.0 Å και 6.5 Å, αντίστοιχα

β-πτυχωτές επιφάνειες φ = -140 ψ= +135 Μια αντιπαράλληλη β-πτυχωτή επιφάνεια. Παρατηρείστε τη νοητή πτύχωση που δημιουργείται από την τετραεδρική γεωμετρία των C α

β-πτυχωτές επιφάνειες φ = -120 ψ= +115 Μια παράλληλη β-πτυχωτή επιφάνεια

β-πτυχωτές επιφάνειες Στην γραφική αναπαράσταση κορδέλλας, οι β-κλώνοι αναπαριστούνται σχηματικά με ένα βέλος του οποίου η άκρη δείχνει το C-άκρο της αλυσίδας. Στο σχήμα βλέπουμε μια αντιπαράλληλη β-πτυχωτή επιφάνεια.

β-πτυχωτές επιφάνειες Παράλληλη β-πτυχωτή επιφάνεια σε αναπαράσταση κορδέλας. Οι παράλληλες β-πτυχωτές επιφάνειες είναι συνήθως «θαμμένες» στο εσωτερικό των πρωτεϊνών

β-πτυχωτές επιφάνειες β-επιφάνεια -φ +ψ β-επιφάνεια +ψ -ψ -φ +φ Οι β-πτυχωτές επιφάνειες είναι ενεργειακά σταθερές δομές

β-πτυχωτές επιφάνειες Μια πρωτεΐνη με β-πτυχωτές επιφάνειες

β-πτυχωτές επιφάνειες 1 2 Λόγω της εναλλάξ θέσης των R ομάδων στους β-κλώνους, οι β-πτυχωτές επιφάνειες εμφανίζουν δύο διακριτές «όψεις», μια πάνω και μια κάτω από το επίπεδο των κλώνων.

Φυσικοχημικές ιδιότητες β-φύλλων Οι δυο αυτές «όψεις» μπορεί να έχουν σημαντικά διαφορετικό φυσικοχημικό χαρακτήρα π.χ. η μία όψη υδρόφιλη (αριστερά) και η άλλη υδρόφοβη (δεξιά). Τέτοιες ιδιότητες είναι συχνά χρήσιμες για την αναδίπλωση των πρωτεϊνών.

β-πτυχωτές επιφάνειες Τις περισσότερες φορές, οι β-κλώνοι δεν είναι ακριβώς παράλληλοι μεταξύ τους αλλά παρουσιάζουν μια χαρακτηριστική στροφή (twist). Η στροφή αυτή είναι συνήθως ~25 Το αποτέλεσμα είναι να δημιουργούνται στραμμένες β-πτυχωτές επιφάνειες

β-πτυχωτές επιφάνειες Μια στραμμένη β-πτυχωτή επιφάνεια Η στροφή συστροφής των κλώνων συνήθως είναι αριστερόστροφη αν παρατηρήσουμε κατά μήκος του επιπέδου της επιφάνειας και κάθετα στους κλώνους, ενώ είναι δεξιόστροφη αν παρατηρήσουμε κατά μήκος των β- κλώνων

β-πτυχωτές επιφάνειες Val Ile Leu Trp Cys Tyr Pro Glu Asp Eυνοούμενα Mη ευνοούμενα Κατάλοιπα με ογκώδεις υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες ευνοούν τη δημιουργία β-πτυχωτών επιφανειών

Στροφές

Στροφές Οι στροφές είναι μη κανονικά στοιχεία δευτεροταγούς δομής, δηλ. δεν παρουσιάζουν περιοδική επανάληψη υδρογονικών δεσμών Ο συνήθης ρόλος των στροφών είναι η αναστροφή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας (σχεδόν κατά 180 ). Aυτές οι στροφές ονομάζονται στροφές αναστροφής (reverse turns). Είναι λοιπόν φανερή η σημασία τους στο δίπλωμα των πρωτεϊνών σε ένα συμπαγές σώμα Οι στροφές είναι πολύ συχνές δομές. Περίπου το 1/3 με 1/4 των καταλοίπων μια σφαιρικής πρωτεΐνης H στροφή αναστροφής μεταξύ δυο αντιπαράλληλων β- κλώνων ονομάζεται φουρκέτα (σχήμα)

Στροφές L1 L2 Ο πιο συνηθισμένος τύπος στροφών αναστροφής περιλαμβάνει τέσσερα διαδοχικά κατάλοιπα, όπου η -CO ομάδα του καταλοίπου i δημιουργεί υδρογονικό δεσμό με την -NH ομάδα του καταλοίπου i+3.

Bρόχοι

Bρόχοι Bρόχο ονομάζουμε κάθε δευτεροταγή δομή που δεν μπορεί να καταταγεί στις προηγούμενες κατηγορίες. Συνήθως, οι βρόχοι έχουν υδρόφιλα και εύκαμπτα κατάλοιπα, βρίσκονται σε επαφή με τον διαλύτη και επιτελούν σημαντικούς βιολογικούς ρόλους Οι βρόχοι δεν είναι πάντα «ορατοί» στις κρυσταλλογραφικές ή NMR δομές λόγω της δομικής τους ευκαμψίας

Yπερδευτεροταγείς δομές (μοτίβα)

Υπερδευτεροταγής Δομή Πρωτεϊνών

Τα μοτίβα ακολουθιών (sequence motifs) είναι τοπικά διατηρημένες ακολουθίες που σχετίζονται (ή όχι) με μια συγκεκριμένη λειτουργία κατ αναλογία Τα δομικά μοτίβα ή απλά μοτίβα είναι διατάξεις στοιχείων δευτεροταγούς δομής στον χώρο. με τα εξής χαρακτηριστικά: Δομικά μοτίβα διατηρημένες (συχνά παρατηρούμενες), τοπικές (συνεχόμενες στη ακολουθία) και συγκεκριμένες γεωμετρικά. Τα δομικά μοτίβα λέγονται και υπερδευτεροταγείς δομές (supersecondary structures) και μπορεί να συνδέονται ή όχι με μια λειτουργία

Τοπολογικά διαγράμματα Τρανσκαρβαμοϋλάση Φλαβοδοξίνη Πλαστοκυανίνη Τα τοπολογικά διαγράμματα (topology diagrams) είναι 2D-αναπαραστάσεις που χρησιμεύουν στην ταξινόμηση των πρωτεϊνικών δομών. Δείχνουν την διεύθυνση, τον αριθμό τρόπο σύνδεσης β-κλώνων σε β-πτυχωτές επιφάνειες.

Έλικα-στροφή-έλικα Το απλούστερο μοτίβο με κάποια λειτουργία είναι το μοτίβο έλικα-στροφή-έλικα, όπου δύο έλικες ενώνονται με μια μικρή λούπα (στροφή). Το μοτίβο αυτό χρησιμοποιείται για την πρόσδεση DNA (αριστερά) και σε μια παραλλαγή του στην πρόσδεση ασβεστίου (δεξιά)

EF-hand Το 1973 ο Robert Kretsinger λύνοντας τη δομή της παρβαλβουμίνης ανακάλυψε το μοτίβο έλικα-στροφή-έλικα που χρησιμοποιείται για την πρόσδεση ασβεστίου. Η πρωτεΐνη αυτή έχει τρία τέτοια μοτίβα. Το μοτίβο αυτό είναι γνωστό με το όνομα EF-hand λόγω των ελίκων E και F που το σχηματίζουν. Το ιόν ασβεστίου δένεται στην μικρή λούπα που αποτελείται από 12 κατάλοιπα

EF-hand Έλικα F Glu Έλικα E C O Ca 2+ Asp Asp Το EF-hand της καλμοδουλίνης είναι ένα χαρακτηριστικό παράδειγμα τέτοιων μοτίβων Asp

EF-hand Μια πολύ γνωστή πρωτεΐνη που περιέχει EF-hands είναι η τροπονίνη. Η τροπονίνη δένει δύο, τρία ή τέσσερα ιόντα ασβεστίου, ανάλογα με τη λειτουργική της κατάσταση στους μύες.

β-φουρκέτες Το απλούστερο μοτίβο που περιλαμβάνει β-κλώνους είναι η β-φουρκέτα ή μονάδα β-β, όπου δύο αντιπαράλληλοι β-κλώνοι ενώνονται με μια στροφή (φουρκέτα). H στροφή έχει μήκος συνήθως 3-5 καταλοίπων. Το μοτίβο αυτό δεν έχει συγκεκριμένη λειτουργία και απαντάται πολύ συχνά. Αριστερά βλέπουμε ένα τέτοιο μοτίβο στον αναστολέα της τρυψίνης και δεξιά δύο μοτίβα στην εραβουτοξίνη, μια τοξίνη φιδιών.

Το μοτίβο Greek key Το μοτίβο Greek key είναι η διευθέτηση τεσσάρων αντιπαράλληλων β- κλώνων σε μια β-πτυχωτή επιφάνεια με τρόπο που μοιάζει σε ένα συχνό διακοσμητικό σχέδιο αρχαίων Ελληνικών αγγείων (δεξιά). Αριστερά, βλέπετε μια νουκλεάση του Staphylococcus.

Το μοτίβο Greek key Το μοτίβο Greek key είναι αρκετά συχνό σε αντιπαράλληλες β-πτυχωτές επιφάνειες. Αυτό μπορεί να οφείλεται στον ευνοϊκό τρόπο με τον οποίο μπορεί να σχηματίζεται, από την αναδίπλωση μιας αρχικής επιμήκους αντιπαράλληλης δομής.

β-μαίανδροι Διαδοχικά συνδεόμενοι αντιπαράλληλοι β-κλώνοι που συνδέονται με φουρκέτες σχηματίζουν ένα μοτίβο που λέγεται β-μαίανδρος (beta meander) Το μοτίβο αυτό εμφανίζεται συχνά διότι εξασφαλίζει: 1. Το μέγιστο αριθμό υδρογονικών δεσμών μεταξύ ατόμων της κύριας αλυσίδας 2. Την καλύτερη «διασπορά» των καταλοίπων έτσι ώστε να αλληλεπιδράσουν με άλλες δομικές περιοχές

Το μοτίβο β-α-β Για να συνδεθούν δύο παράλληλοι μη-διαδοχικοί β-κλώνοι πρέπει η αλυσίδα να αλλάξει κατεύθυνση δις. Αν ανάμεσα στους β-κλώνους υπάρχει μια α-έλικα, το μοτίβο που δημιουργείται ονομάζεται β-α-β. Ο άξονας της έλικας είναι σχεδόν παράλληλος με τον άξονα των κλώνων. Οι δύο λούπες μπορεί να έχουν μήκος από 2 έως 100 κατάλοιπα. Η λούπα που συνδέει το C-άκρο του κλώνου με το Ν-άκρο της έλικας έχει συνήθως λειτουργικό ρόλο. Το μοτίβο αυτό είναι πολύ συχνό σε πρωτεΐνες με παράλληλες β-πτυχωτές επιφάνειες.

Το μοτίβο β-α-β Το μοτίβο β-α-β μπορεί να θεωρηθεί ότι έχει ελικοειδή διάταξη στον χώρο. Η διάταξη αυτή μπορεί να είναι δεξιόστροφη (αριστερά) ή αριστερόστροφη (δεξιά), όπως φαίνεται παρακάτω. Η διάταξη που απαντάται σε όλες σχεδόν τις πρωτεΐνες που έχουν β-α-β μοτίβα είναι η δεξιόστροφη.

Rossmann fold β-α-β-α-β Ο συνδυασμός δεξιόστροφων β-α-β μοτίβων στη διάταξη που φαίνεται στο σχήμα απαντάται συχνά σε πρωτεΐνες που δεσμεύουν νουκλεοτίδια και ονομάζεται αναδίπλωση Rossmann (Rossmann fold)

Yπερδευτεροταγείς δομές (domains)