Αμινοξέα-Πεπτίδια-Πρωτείνες

Transcript

1 Αμινοξέα-Πεπτίδια-Πρωτείνες Αμινοξέα είναι χημικές ενώσεις με τουλάχιστον μία αμινική και μία καρβοξυλική ομάδα. Αμινοξέα των πρωτεϊνών είναι περίπου 20, και έχουν όλα την αμινοομάδα σε α- θέση ως προς το καρβοξύλιο. Η προλίνη και η υδροξυπρολίνη έχουν α-ιμινομάδα αντί αμινομάδα (είναι ιμινοξέα). Τα πεπτίδια και οι πρωτεΐνες αποτελούνται από αλληλουχία αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Τα αμινοξέα, τα πεπτίδια και οι πρωτεΐνες, εκτός από τη σημασία που έχουν για τον οργανισμό, έχουν σημαντικούς ρόλους για τις ιδιότητες των τροφίμων. Στις πρωτεΐνες υπάρχουν μόνο L-αμινοξέα (L-διαμόρφωση, ανάλογη της L- γλυκεριναλδεύδης). D-αμινοξέα υπάρχουν μόνο σε ορισμένα πεπτίδια μικροβιακής προέλευσης. Σε υδατικά διαλύματα, τα αμινοξέα σε τιμές ph κοντά στο ουδέτερο σχηματίζουν ένα δίπολο. Σε χαμηλές τιμές ph συμπεριφέρονται ως κατιόντα και σε υψηλές ως ανιόντα.

2 Τα αμινοξέα με βάση τις ιδιότητες των πλευρικών αλυσίδων τους μπορούν να διακριθούν σε Α. Αμινοξέα με μη πολικές, υδρόφοβες ομάδες R, όπως βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, μεθειονίνη, φαινυλαλανίνη, προλίνη. Β. Αμινοξέα με μη φορτισμένες, πολικές, υδρόφιλες ομάδες R, όπως σερίνη, θρεονίνη, ασπαριγίνη, γλουταμίνη. Γ. Όξινα αμινοξέα (με αρνητικά φορτισμένη ομάδα R σε ph 6-7), όπως ασπαριγινικό, γλουταμινικό. Δ. Αλκαλικά αμινοξέα (με θετικά φορτισμένη ομάδα R σε ph 6-7), όπως λυσίνη, αργινίνη. Είναι οπτικώς ενεργά σώματα, δεξιόστροφα η αριστερόστροφα ανάλογα με το ph. Είναι δίπολα : μεγάλη διαλυτότητα στο νερό, υψηλό σ.τ., υψηλές τιμές διπολικής ροπής, ρυθμιστικές ιδιότητες. Απορρόφηση : Δεν απορροφούν στο ορατό. Η τρυπτοφάνη, η τυροσίνη και η φαινυλαλανίνη απορροφούν στο υπεριώδες, στα nm οι αρωματικοί δακτύλιοι.

3 Αντιδράσεις με καρβοξυλομάδα Με βάση άλατα Παράδειγμα παρασκευή γλουταμινικό νάτριο, που έχει την ιδιότητα να ενισχύει τη γεύση των τροφίμων, κυρίως του κρέατος και των προϊόντων του. Γεύση umami (πολύ νόστιμο). Με αποκαρβοξυλίωση της ιστιδίνης παράγεται η ισταμίνη, βιογενής αμίνη. Αντίδραση με αμινομάδα Βάσεις Schiff Τέτοιες αντιδράσεις γίνονται κατά τη μη ενζυμική αμαύρωση.

4 Αντιδράσεις με την σουλφυδρυλομάδα (κυστείνη) Οξείδωση προς δισουλφιδικό δεσμό -SH -S-S- Σημασία σε αντιοξειδωτική δράση, όπως και αρτοποιητική ικανότητα αλεύρων.

5 Τρόφιμα με μεγάλη περιεκτικότητα σε πρωτεΐνες στα οποία γίνονται υδρολύσεις κατά την επεξεργασία όπως το τυρί και το κρέας, περιέχουν ελεύθερα αμινοξέα. Διάφορα αμινοξέα συνεισφέρουν στη γεύση, ενώ με αποικοδόμηση των αμινοξέων παράγονται ενώσεις που συνεισφέρουν στην οσμή. Μεταξύ των αμινοξέων με γεύση πικρή, είναι τα υδρόφοβα θρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη, λευκίνη, ισολευκίνη. Ενδιαφέρον παρουσιάζει το L-γλουταμικό οξύ (νάτριο) που σε μεγάλες συγκεντρώσεις εμφανίζει οσμή κρέατος, ενώ σε μικρότερες λειτουργεί ως ενισχυτής αρώματος. Σε πολλές περιπτώσεις γίνεται εμπλουτισμός τροφίμων με αμινοξέα. Κυρίως, με λυσίνη και μεθειονίνη. Αυτό καθόσον τα δημητριακά και γενικά τα φυτικά τρόφιμα έχουν ανεπαρκείς ποσότητες λυσίνης, και το κρέας (βοδινό), το γάλα (αγελαδινό) και η σόγια μεθειονίνης. Επίσης, η καζείνη, το καλαμπόκι και το ρύζι έχουν ανεπαρκείς ποσότητες θρυπτοφάνης. Επίσης, γίνεται εμπλουτισμός με γλουταμικό οξύ (νάτριο) επειδή χρησιμοποιείται εκτεταμένα ως ενισχυτής αρώματος. Η παραγωγή αμινοξέων γίνεται είτε με χημική σύνθεση, είτε με απομόνωση από υδρολύματα πρωτεϊνών, είτε με μικροβιολογικές μεθόδους.

6 Πεπτίδια με ενδιαφέρον στα τρόφιμα Πολλά πεπτίδια στα τρόφιμα σχηματίζονται με μερική υδρόλυση των πρωτεϊνών. Πεπτίδια συνεισφέρουν στη γεύση των τροφίμων, ενώ με αποικοδόμηση των αμινοξέων παράγονται ενώσεις που συνεισφέρουν στην οσμή. Τα πεπτίδια με υδρόφοβα L-αμινοξέα φαίνεται να έχουν πικρή γεύση. Όμως, υπάρχουν πεπτίδια με γεύση ξινή, αλμυρή και umami. Γλυκειά γεύση εμφανίζουν μόνο οι εστέρες των διπεπτιδίων του L-ασπαρτικού οξέος. Χαρακτηριστικά, η ασπαρτάμη (ασπαρτικό και φαινυλαλανίνη) είναι περίπου 180 φορές πιο γλυκειά από τη ζάχαρη. Γλουταθείο (γλουταθειόνη). Είναι τριπεπτίδιο αποτελούμενο από γλουταμινικό οξύ, κυστείνη και γλυκίνη. Glu-Cy-Gly. Έχει αντιοξειδωτική δράση. Στο κρέας των ζώων απαντούν δύο πεπτίδια η ανσερίνη και η καρνοσίνη, που μάλιστα χρησιμοποιούνται ως δείκτες εκχυλισμάτων κρέατος. Η νισίνη και άλλα πεπτίδια που παράγονται από γαλακτικά βακτήρια χρησιμοποιούνται ως αντιμικροβιακά σε τυριά αλλά και σε κονσέρβες λαχανικών. Διάφορα πεπτίδια παρουσιάζουν δράσεις θετικές για την υγεία.

7 Πρωτεΐνες Πρωτοταγής δομή : αλληλουχία αμινοξέων, πεπτιδικός δεσμός. Δευτεροταγής δομή :Δείχνει τον τρόπο που τυλίγονται οι πεπτιδικές αλυσίδες. Υπάρχουν δευτερεύοντες δεσμοί. Δεσμοί Η, υδρόφοβοι δεσμοί, ιοντικές δυνάμεις. Σύνταξη α-έλικας. Δεσμοί Η μεταξύ C=Ο και ΝΗ 1 ου και 5 ου αμονοξέος, 2 ου και 6 ου κ.ο.κ.. 3,6 αμινοξέα ανά στροφή, 18 αμινοξέα σε 5 στροφές. Οι δεσμοί Η είναι σχεδόν παράλληλοι με τον άξονα της έλικας δίνοντας έτσι αντοχή στη δομή. Οι αλυσίδες έχουν κάποια ελαστικότητα και ξαναπαίρνουν το σχήμα τους μετά από μικρό τράβηγμα. Όμως, με μεγαλύτερο τράβηγμα σπάζουν οι δεσμοί Η και η αλυσίδα τακτοποιείται σε νέα πιο αποδιπλωμένη διαμόρφωση. Οι σφαιρικές πρωτείνες (έχουν α-έλικα) είναι λιγότερο σταθερές από τις ινώδεις, λόγω των ασθενών διασταρούμενων δεσμών που συγκρατούν την α-έλικα.

8 Σύνταξη β-φύλλου. Οι πεπτιδικές αλυσίδες τακτοποιούνται καλύτερα σχηματίζοντας δεσμούς Η διαμοριακώς (η σε τμήματα της ίδιας πεπτιδικής αλυσίδας αλλά όχι κοντινά στην πρωτοταγή της σύνταξη). Οι δεσμοί Η συνδέουν παράλληλες η αντιπαράλληλες πεπτιδικές αλυσίδες. Η πριονωτή δομή απαντάται στις ινώδεις πρωτείνες (σκελετός zig-zag ). Ευνοούνται οι σταυροειδείς δεσμοί υδρογόνου και αυτό εξασφαλίζει μεγαλύτερη σταθερότητα. Οι ινώδεις πρωτεΐνες είναι σχετικά αδιάλυτες, ανθεκτικές στα οξέα και στις βάσεις, και ως ένα βαθμό ανεπηρέαστες στη μέτρια θέρμανση.

9 Τριπλή έλικα κολλαγόνου Ένα άλλο είδος δευτεροταγούς δομής που εξασφαλίζει μεγάλη σταθερότητα είναι αυτό που απαντά στο κολλαγόνο. Οι πεπτιδικοί δεσμοί (της γλυκίνης) σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου με τέτοιο τρόπο ώστε να σχηματίζεται μία ιδιόρυθμη (τριπλή) έλικα που εξασφαλίζει μεγάλη σταθερότητα. Τροποκολλαγόνο, Μ.Β

10 Τριτοταγής δομή Δείχνει τον τρόπο που ξαναδιπλώνονται οι ήδη τυλιγμένες αλυσίδες. Δευτερεύοντες δεσμοί (δεσμοί Η, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, ιοντικές δυνάμεις) και ομοιοπολικοί δισουλφιδικοί δεσμοί. Τεταρτοταγής δομή Είναι η τακτοποίηση αυτόνομων πεπτιδικών αλυσίδων. Δευτερεύοντες δεσμοί. Πεμπτοταγής δομή Διάταξη ενζύμων σε πολυενζυμικό σύστημα

11 Απλές πρωτείνες Χαρακτηριστικά Παραδείγματα Αλβουμίνες Ταξινόμηση απλών πρωτεϊνών Διαλυτές στο νερό και διαλύματα αλάτων. Θρομβώνονται με θέρμανση. Ωαλβουμίνη, γαλακταλβουμίνη, λευκοσίνη (σιτάρι), λεγκουμετίνη (μπιζέλια) Γλοβουλίνες Αδιάλυτες στο νερό. Διαλυτές σε αραιά διαλύματα αλάτων, οξέα, βάσεις. Θρομβώνονται με θέρμανση. Γλοβουλίνη, μυοσίνη, λεγκουμίνη (μπιζέλια) Γλουτελίνες Αδιάλυτες στο νερό. Διαλυτές με αραιά οξέα και βάσεις. Θρομβώνονται με θέρμανση. Γλουτενίνη (σιτάρι), ορυζετίνη Προλαμίνες Αδιάλυτες στο νερό. Διαλυτές σε % αλκοόλη. Γλοιαδίνη (σιτάρι), ζείνη (καλαμπόκι) Σκληροπρωτείνες Αδιάλυτες σε διαλύματα αλάτων Κολλαγόνο Ιστόνες Πλούσιες σε βασικά αμινοξέα. Διαλυτές σε νερό, οξέα, βάσεις. Ιστόνη κρέατος Πρωταμίνες Πλούσιες σε βασικά αμινοξέα. Διαλυτές σε νερό, οξέα, βάσεις. Απαντούν με νουκλεινικά οξέα. Πρωταμίνες σπέρματος ιχθύων

12 Ταξινόμηση συζευγμένων πρωτεϊνών Συζευγμένες πρωτείνες Προσθετική ομάδα Παραδείγματα Λιποπρωτείνες Λιπίδιο Κίτρινου αυγού, γάλακτος Χρωμοπρωτείνες Έγχρωμη ένωση με μέταλλο Αιμογλοβίνη, μυογλοβίνη Νουκλεοπρωτείνες Νουκλεινικό οξύ Χρωματίνη κυττάρου Γλυκοπρωτείνες Σάκχαρο Άσπρου αυγού Παράγωγες πρωτείνες Χαρακτηριστικά Παραδείγματα Πρωτοταγή παράγωγα Αδιάλυτες Μετουσιωμένες πρωτείνες Δευτεροταγή παράγωγα Διαλυτές στο νερό. Δεν θρομβώνονται με θέρμανση Πρωτεόζες, πεπτόνες, πεπτίδια

13 Ιδιότητες πρωτεϊνών Στις πρωτεΐνες οι υδρόφιλες ομάδες είναι τοποθετημένες στο εξωτερικό του μορίου, ενώ οι υδρόφοβες στο εσωτερικό. Έτσι, μερική διατήρηση των ιδιοτήτων των αμινοξέων. Στροφική ικανότητα Υδατικά διαλύματα πρωτεΐνης στρέφουν το επίπεδο του πολωμένου φωτός προς τα αριστερά από -30 έως -60 o ανάλογα με το είδος της πρωτεΐνης. Απoρρόφηση φωτός Οι πρωτεΐνες παρουσιάζουν σημαντική απορρόφηση της ηλεκτρομαγνητικής ακτινοβολίας στο υπεριώδες : στα nm για τον πεπτιδικό δεσμό, και στα nm για τους αρωματικούς δακτύλιους της φαινυλαλανίνης, της τυροσίνης και της τρυπτοφάνης. Ενυδάτωση Οι πρωτεΐνες σχηματίζουν υδρίδια με το νερό, καθόσον έχουν άτομα, Ν και Ο, που σχηματίζουν δεσμούς Η με το νερό. Παράδειγμα το Ν του πεπτιδικού δεσμού, το Ν της ελεύθερης ΝΗ2, το Ο του διπλού δεσμού στο ελεύθερο CΟΟΗ, το Ο του καρβονυλίου στον πεπτιδικό δεσμό.

14 Γενικά σε pη διαφορετικό από το pι ευνοείται η δέσμευση νερού, δηλαδή η ενυδάτωση της πρωτεΐνης. Το πρώτο μόριο νερού έλκει το δεύτερο κ.ο.κ. Έτσι, μπορούν να σχηματιστούν ολόκληρα συσσωματώματα νερού γύρο από τις πολικές ομάδες του πρωτεϊνικού μορίου. Σε αιωρήματα πρωτεϊνών που υπάρχουν και άλλες ενώσεις που μπορούν να σχηματίζουν υδρίδια με το νερό (σάκχαρα, αλκοόλες) παρατηρείται ανταγωνισμός. Έτσι, το ποσοστό ενυδάτωσης σε αιώρημα πρωτεϊνών εξαρτάται πέρα από τη συγκέντρωση της πρωτεΐνης, από το ph, τη θερμοκρασία, ενώσεις που δεσμεύουν το νερό κ.α. Διαλυτότητα Η διαλυτότητα εξαρτάται από το pη, τη θερμοκρασία, τα ιόντα ουδέτερων αλάτων, τους οργανικούς διαλύτες. Σε pη=pι τα μόρια πλησιάζουν πιο εύκολα και διευκολύνεται η συσσωμάτωση και η καθίζηση. Η επιδιαλύτωση είναι πιο μικρή. Παράδειγμα η καζείνη κατακρημνίζεται σε pη=4,6. Σε pη πολύ διαφορετικό από το pi υπάρχει απώθηση και συνεπώς αύξηση της διαλυτότητας. Με ελάχιστες εξαιρέσεις, όσο ανεβαίνει η θερμοκρασία μέχρι τους 40 οc η διαλυτότητα αυξάνεται. Πέρα από τους 40 οc οι πρωτεΐνες μετουσιώνονται και συνεπώς η διαλυτότητα ελαττώνεται.

15 Τα ιόντα ουδέτερων αλάτων αυξάνουν τη διαλυτότητα των πρωτεϊνών. Η στιβάδα επιδιαλύτωσης που συνοδεύει τα ιόντα αυξάνει την επιδιαλύτωση των πρωτεϊνών και αυτό συμβάλλει στην αύξηση της διαλυτότητας (salting in, εναλάτωση). Εάν η συγκέντρωση των αλάτων αυξηθεί πολύ συμβαίνει καταβύθιση της πρωτεΐνης (salting out, εξαλάτωση). Επέρχεται ανταγωνισμός με τα ιόντα που δεν είναι συνδεμένα για επιδιαλύτωση. Ιόντα που χρησιμοποιούνται είναι υψηλά ιόντα, όπως, Ca2+, Fe3+, θειικό αμμώνιο. Οργανικοί διαλύτες, όπως αιθανόλη, έχουν ίδια δράση με υψηλή συγκέντρωση αλάτων. Μετουσίωση Με μετουσίωση συμβαίνει μεταβολή δομής υπό ήπιες συνθήκες. Με το ξεδίπλωμα του πρωτεϊνικού μορίου συμβαίνει διακοπή δεσμών Η ή άλλων δευτερευόντων δεσμών. Δεν διασπώνται πεπτιδικοί δεσμοί (πρωτοταγής δομή) ούτε δισουλφιδικοί δεσμοί. Συμβαίνει διατάραξη δευτεροταγούς, τριτοταγούς και τεταρτοταγούς δομής. Οι υδρόφοβες ομάδες που είναι τοποθετημένες στο εσωτερικό της πρωτεΐνης εκτίθενται πιο πολύ στο διαλύτη. Ως αποτελέσματα: οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι πιο ευπρόσβλητοι σε ένζυμα, ελαττώνεται η διαλυτότητα, υπάρχει απώλεια ενζυμικής δραστικότητας, αυξάνεται το ιξώδες, είναι αδύνατη η κρυστάλλωση, αυξάνεται η γωνία στροφής του πρωτεϊνικού διαλύματος.

16 Λειτουργικές ιδιότητες τροφίμων Διάφορες πρωτεΐνες τροφίμων παρουσιάζουν ιδιότητες που είναι χρήσιμες για τη χρήση τους στα ίδια ή άλλα τρόφιμα. Τέτοιες είναι ο σχηματισμός πηκτών, η γαλακτοματοποιητική δράση και η ικανότητα σχηματισμού αφρού. Η ικανότητα σχηματισμού πηκτών οφείλεται σε πρωτεΐνες που συγκρατούν μεγάλη ποσότητα νερού που δεν ρέει ελεύθερα. Πάντως, το νερό των πηκτών είναι φυσικά εγκλωβισμένο και διατηρεί τις ιδιότητές του. Παράδειγμα, το κολλαγόνο και η θρομβωμένη καζείνη σχηματίζουν πηκτές. Η επιφανειακή τάση του νερού είναι η τάση που δημιουργείται από άνισες μοριακές δυνάμεις που ασκούνται στη διεπιφάνεια μεταξύ του νερού και του άλλου σώματος (αερίου, υγρού ή στερεού). Τα επιφανειακά μόρια του νερού έλκονται από άλλα μόρια νερού προς τα μέσα πολύ περισσότερο από ότι έλκονται από μόρια του αέρα προς τα έξω. Έτσι, σχηματίζεται ένα είδος επιδερμίδας που δεν αφήνει το νερό να εξαπλωθεί. Η επιφανειακή τάση εξηγεί το σφαιρικό σχήμα των σταγονιδίων.

17 Για το σχηματισμό γαλακτωμάτων η επιφανειακή τάση του νερού πρέπει να ελαττωθεί. Αυτό γίνεται με γαλακτωματοποιητές, ενώσεις που το μόριό τους έχει ένα υδρόφιλο και ένα λιπόφιλο τμήμα. Το λιπόφιλο χρειάζεται, επειδή λιπαρές είναι συνήθως οι ουσίες που απαντώνται σαν δεύτερη υγρή φάση στα τρόφιμα. Αφρός είναι σύστημα δύο φάσεων, που αποτελείται από φυσαλίδες αέρα που διαχωρίζονται (μεταξύ τους) από λεπτό και συνεχές στρώμα υγρού. Οι πρωτεΐνες προσανατολίζουν τις υδρόφιλες και υδρόφοβες ομάδες τους προς την υδατική και μη υδατική φάση αντίστοιχα. Έτσι, προσδίνουν ομοιόμορφη κατανομή του αέρα, και κατά συνέπεια ομοιόμορφη και επιθυμητή δομή στα τρόφιμα στα οποία προστίθενται. Υδρόλυση πρωτεϊνών Σε διάφορα τρόφιμα συμβαίνει υδρόλυση των πρωτεϊνών με πεπτιδάσες σε πεπτίδια και αμινοξέα. Με τις υδρολύσεις επέρχονται μεταβολές στα τρόφιμα που αφορούν την υφή και το flavour τροφίμων. Πρωτεΐνες ως προϊόντα απομίμησης λίπους Πρωτεΐνες με την επεξεργασία μικροτεμαχισμού δίνουν προϊόντα απομίμησης λίπους χαμηλής θερμιδικής αξίας. Η πρωτεΐνη θερμαίνεται, σχηματίζεται πηκτή, υποβάλλεται σε διάτμηση, και λαμβάνονται μικρά σωματίδια πρωτεΐνης, < 3μm.

18 Επίδραση θερμικών κατεργασιών στις πρωτεΐνες Η επίδραση εξαρτάται από την ένταση των θερμικών κατεργασιών (θερμοκρασία, χρόνος), την υγρασία, την παρουσία ή όχι αναγωγικών ενώσεων, το ph του τροφίμου. Θετικές επιδράσεις Με ήπια θερμική κατεργασία βελτιώνεται η θρεπτική αξία πρωτεϊνών φυτικής προέλευσης, με αύξηση της βιολογικής διαθεσιμότητας αμινοξέων. Παράδειγμα η διαθεσιμότητα της μεθειονίνης, της τρυπτοφάνης και της θρεονίνης του ψωμιού είναι μεγαλύτερη σε σχέση με του αλευριού. Αυτό μπορεί να οφείλεται σε μεγαλύτερου βαθμού υδρόλυση των πρωτεϊνών, είτε λόγω μερικής μετουσίωση των πρωτεϊνών με τη θέρμανση είτε λόγω απενεργοποίησης αναστολέων πρωτεολυτικών ενζύμων με τη θέρμανση. Γενικότερα, έχει παρατηρηθεί αύξηση της βιοδιαθεσιμότητας πρωτεϊνών σιταριού, ρυζιού, σόγιας, σίκαλης. Επίσης, η ήπια θέρμανση μπορεί να παρέχει μερική προστασία σε βιταμίνες με απενεργοποίηση παραγόντων που συμμετέχουν στη μείωση των επιπέδων βιταμινών. Παράδειγμα, με ήπια θέρμανση αδρανοποιείται στα ψάρια η θειαμινάση, η οποία καταλύει τη διάσπαση της βιταμίνης Β1. Η αβιδίνη, πρωτεΐνη του λευκού των αυγών, αντιδρά με τη βιοτίνη, και έτσι η βιταμίνη αυτή χάνει τη βιολογική της δράση. Όμως, με ήπια θέρμανση η αβιδίνη μετουσιώνεται και δεν αντιδρά με τη βιοτίνη. Κατά τη θέρμανση του κρέατος, η μετουσίωση των πρωτεϊνών αρχίζει περίπου στους 60 ο C. Σε θερμοκρασίες κάτω από τους 100 ο C η πήξη των πρωτεϊνών είναι βραδεία και η μετουσιωμένη πρωτεΐνη δεν γίνεται πολύ σκληρή. Σε αυτές τις συνθήκες η πρωτεΐνη του κρέατος είναι πιο εύπεπτη.

19 Επίσης, η ήπια θέρμανση μπορεί να παρέχει μερική προστασία σε βιταμίνες με απενεργοποίηση παραγόντων που συμμετέχουν στη μείωση των επιπέδων βιταμινών. Παράδειγμα, με ήπια θέρμανση αδρανοποιείται στα ψάρια η θειαμινάση, η οποία καταλύει τη διάσπαση της βιταμίνης Β1. Η αβιδίνη, πρωτεΐνη του λευκού των αυγών, αντιδρά με τη βιοτίνη, και έτσι η βιταμίνη αυτή χάνει τη βιολογική της δράση. Όμως, με ήπια θέρμανση η αβιδίνη μετουσιώνεται και δεν αντιδρά με τη βιοτίνη. Κατά τη θέρμανση του κρέατος, η μετουσίωση των πρωτεϊνών αρχίζει περίπου στους 60 ο C. Σε θερμοκρασίες κάτω από τους 100 ο C η πήξη των πρωτεϊνών είναι βραδεία και η μετουσιωμένη πρωτεΐνη δεν γίνεται πολύ σκληρή. Σε αυτές τις συνθήκες η πρωτεΐνη του κρέατος είναι πιο εύπεπτη. Δυσμενείς/αρνητικές επιδράσεις Με τις θερμικές κατεργασίες των τροφίμων οι πρωτεΐνες μπορεί συμμετέχουν σε αντιδράσεις που υποβαθμίζουν τα τρόφιμα. Με υποβάθμιση της ποιότητας των πρωτεϊνών μπορεί να συμβεί αλλοίωση των οργανοληπτικών τους χαρακτηριστικών και μείωση της θρεπτικής τους αξίας.

20 Με τις αντιδράσεις μπορεί να επέρχεται καταστροφή αμινοξέων, όπως και μετατροπή απαραίτητων αμινοξέων σε προϊόντα που δεν μεταβολίζονται. Μεταξύ των αντιδράσεων που λαμβάνουν χώρα είναι αποκαρβοξυλίωση, απαμίνωση, οξείδωση. Από L-αμινοξέα προκύπτουν D- (L- D-), τα οποία όμως δεν χρησιμοποιούνται. Με οξείδωση μειώνεται η διαθεσιμότητα της μεθειονίνης, λόγω μετατροπής της σε σουλφοξείδιο της μεθειονίνης. Επίσης, λαμβάνει χώρα αλλαγή δεσμών μεταξύ αμινοξέων, ενδομοριακά ή διαμοριακά, και τα προϊόντα υδρολύονται πιο δύσκολα. Επίσης, μπορεί να σχηματίζονται τοξικοί μεταβολίτες. Στη βιομηχανία τροφίμων χρησιμοποιείται κατεργασία με άλκαλι (ph > 8) και θέρμανση για βελτίωση λειτουργικών ιδιοτήτων πρωτεϊνών. Αλκαλικές υδρολύσεις οδηγούν σε σχηματισμό νέων αμινοξέων. Παράδειγμα, σχηματίζεται ορνιθίνη με αποικοδόμηση της αργινίνης. Επίσης, σχηματίζονται D-αμινοξέα, που δεν χρησιμοποιούνται από τον οργανισμό. Μεταξύ των κύριων προϊόντων αλκαλικής υδρόλυσης είναι η λυσινο-αλανίνη που παρουσιάζει τοξικότητα. Όμως, ως τμήμα πρωτεϊνικού μορίου δεν φαίνεται να παρουσιάζει τοξικότητα.

21 Κατά τη θέρμανση, με τη μη ενζυμική καστάνωση (αμαύρωση) ή αντίδραση Maillard επέρχεται μείωση της βιολογικής αξίας πρωτεϊνών. Σε τρόφιμα με ανάγοντα σάκχαρα (γλυκόζη, λακτόζη, σουκρόζη μετά από υδρόλυση) αντιδρούν με αμινοξέα και σχηματίζονται αμινοσάκχαρα. Η ε-αμινομάδα της λυσίνης έχει την τάση αυτή. Με την εξέλιξη της μη ενζυμικής καστάνωσης τα προϊόντα πολυμερίζονται και σχηματίζονται μελανοιδίνες (σκοτεινές χρωστικές), και σημαντικό μέρος των αμινοξέων χάνεται. Σημειώνεται ότι τα αρχικά προϊόντα της πορείας, που έχουν νέους δεσμούς, δεν υδρολύονται από τα ένζυμα της πέψης και έτσι δεν χρησιμοποιούνται από τον οργανισμό. α-nh2 +=C=O άχρωμες ενώσεις μελανοιδίνες Η αντίδραση απαιτεί σχετικά χαμηλή υγρασία και για το λόγο αυτό πιο συχνά συμβαίνει σε συμπυκνωμένα ή αφυδατωμένα τρόφιμα. Κατά την οξείδωση ακόρεστων λιπαρών οξέων των λιπαρών υλών με μηχανισμό ελευθέρων ριζών, σχηματίζονται αρχικά ασταθή υδροξυ-υπεροξείδια, και στη συνέχεια οξέα, αλκοόλες, κετόνες. Οι ελεύθερες ρίζες, τα υδροξυ-υπεροξείδια και καρβονυλικές ενώσεις αντιδρούν με πρωτεΐνες και οδηγούν στη δημιουργία παραγώγων, με αποτέλεσμα απώλειες αμινοξέων.

22 Στη βιομηχανία τροφίμων ορισμένες φορές γίνεται κατεργασία με οξειδωτικά μέσα. Κατά τις κατεργασίες αυτές συμβαίνει μείωση της βιολογικής αξίας των πρωτεϊνών, καθόσον με αντίδραση με τα οξειδωτικά μέσα αμινοξέα μετατρέπονται σε μη αξιοποιήσιμες μορφές. Η οξείδωση μπορεί να προκαλέσει ολική καταστροφή της τρυπτοφάνης και μερική καταστροφή της τυροσίνης. Επίσης, μέρος της μεθειονίνης μπορεί να μετατραπεί σε σουλφοξείδιο και σε σουλφόνη που δεν μπορούν να αξιοποιηθούν από τον οργανισμό. Με θέρμανση κονσερβοποιημένων τροφίμων με χαμηλή οξύτητα και υψηλά επίπεδα πρωτεϊνών συμβαίνει χρωματισμός. Μπορεί να εμφανιστεί μελανό χρώμα που οφείλεται σε θειούχο σίδηρο, που προκύπτει από αντίδραση του θείου θειούχων αμινοξέων που εκτίθενται με μετουσίωση πρωτεϊνών με τη θέρμανση με το σίδηρο από το υλικό συσκευασίας. Ανάλογα μπορεί να εμφανιστεί πράσινο χρώμα που οφείλεται σε θειούχο κασσίτερο, που προκύπτει με αντίδραση με τον κασσίτερο του υλικού συσκευασίας. Για το σχηματισμό κηλίδων είναι απαραίτητος ο σχηματισμός υδροθείου, με απόσπαση του θείου από τα θειούχα αμινοξέα. Με θέρμανση απουσία αέρα μπορεί να συμβεί μείωση της κυστίνης. Οι απώλειες είναι σημαντικές για τρόφιμα που δεν είναι πλούσια σε θειούχα αμινοξέα. Η κυστίνη δεν είναι απαραίτητο αμινοξύ, όπως η μεθειονίνη. Όμως, με την παρουσία της κυστίνης μειώνονται τα αναγκαία επίπεδα μεθειονίνης στη δίαιτα.

23 Με την παστερίωση του γάλακτος συμβαίνει σε μικρό βαθμό μετουσίωση της β- λακτογλοβουλίνης. Έτσι, με το άνοιγμα της δομής οι σουλφυδρυλομάδες της που είναι πιο εκτεθειμένες, αντιδρούν και παράγεται υδρόθειο, με αποτέλεσμα ελαφρά αλλοίωση της γεύσης.