ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

Transcript

1 ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 1 6 ο ΕΞΑΜΗΝΟ. ΔΙΔΑΣΚΩΝ Πέτρος Ταούκης, Καθηγητής ΕΜΠ, Γρ. 301, τηλ , taoukis@chemeng.ntua.gr ΕΔΙΠ ΕΡΓΑΣΤΗΡΙΟΥ Ε. Δερμεσονλούογλου, τηλ , efider@chemeng.ntua.gr B. Γιάννου, τηλ , vgiannou@chemeng.ntua.gr

2 ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 2 Περιεχόμενο - Σκοπός του Μαθήματος Το μάθημα παρέχει εισαγωγικές γνώσεις για το τρόφιμο ως σύνθετο υλικό (σύσταση, δομή, ιδιότητες), τη χημεία και μικροβιολογία τροφίμων, την ποιότητα και ασφάλεια. Επίσης περιλαμβάνει τις βασικές διεργασίες επεξεργασίας, ιδιαίτερα την ψύξη-κατάψυξη και στις θερμικές διεργασίες τροφίμων που δεν καλύπτονται από άλλα μαθήματα του προγράμματος σπουδών. Επί πλέον εξετάζονται βασικά θέματα συσκευασίας τροφίμων.

3 ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 3 Περιεχόμενο - Σκοπός του Μαθήματος το τρόφιμο ως σύνθετο υλικό και συγκεκριμένα για τη σύσταση, τη δομή και τις ιδιότητές του χημεία των τροφίμων μικροβιολογία των τροφίμων ποιότητα και ασφάλεια των τροφίμων βασικές διεργασίες επεξεργασίας των τροφίμων, ιδιαίτερα την ψύξηκατάψυξη και τις θερμικές διεργασίες που δεν καλύπτονται από άλλα μαθήματα του προγράμματος σπουδών συσκευασία των τροφίμων

4 ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 4 1 Εισαγωγή στην τεχνολογία τροφίμων. Το τρόφιμο ως σύνθετο βιολογικό υλικό: σύσταση, δομή, ιδιότητες. 2 Χημεία τροφίμων-κύρια συστατικά 3 Χημεία τροφίμων-κύρια συστατικά 4 Χημεία τροφίμων-βιταμίνες, πρόσθετα, κτλ. 5 Εισαγωγή στη μικροβιολογία τροφίμων-ασφάλεια 6 Εισαγωγή στη μικροβιολογία τροφίμων-αλλοίωση 7 Αρχές κινητικής χημικών και βιολογικών δράσεων στα τρόφιμα 8 Διασφάλιση ποιότητας- ασφάλειας 9 Διεργασίες επεξεργασίας τροφίμων 10 Ψύξη 11 Κατάψυξη 12 Θερμικές διεργασίες 13 Συσκευασία τροφίμων

5 Top 10 Most Significant Food Inventions 5 10 The plow 5 Irrigation 9 Milling/Grinding Machine 4 The oven 8 Selective Breeding/Strains 3 Canning 7 Baking 2 Pasteurization/Sterilizatio n 6 Combine Harvester (Threshing Machine) The Royal Society, U.K.'s national academy of science, 2012 Some items that didn't quite make the top 10 were the microwave oven at No. 19, and eating utensils and the knife at Nos. 16 and 15, respectively. Fermentation was just barely edged out of the top 10, filling the No. 11 slot 1 Refrigeration Food preservation technologies Laboratory of Food Chemistry & Technology School of Chemical Engineering - National Technical University of Athens

6 Food engineering 6 Food Engineering covers the study, modeling and design of ingredients and foods at all scales using technological innovations and engineering principles in the development, manufacturing, use, understanding and optimization of existing and emerging food processes, food packaging and food materials from food production to digestion and satiation enabling development and design, production, and availability of sustainable, safe, nutritious, healthy, appealing and affordable supply of high quality ingredients and foods EAFE 2013 Laboratory of Food Chemistry & Technology School of Chemical Engineering - National Technical University of Athens

7 ΤΡΟΦΙΜΑ 7 ΕΠΕΞΕΡΓΑΣΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΑΣΦΑΛΕΙΑ μικροβιολογική, χημική, φυσική ΠΟΙΟΤΗΤΑ

8 Συνθήκες παστερίωσης γάλακτος 8 Θερμοκρασία ( C) Χρόνος παραμονής min s s s s s s

9 Συνθήκες παστερίωσης γάλακτος 9 Z-value=7.8 C

10 10

11 ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 11 Το σύνολο των χαρακτηριστικών που επιτρέπουν τον διαχωρισμό του και καθορίζουν το βαθμό αποδοχής του από τον καταναλωτή ή τον χρήστη Τρόφιμο= Φυσικοχημικά και βιολογικά ενεργό σύστημα Ποιότητα= Δυναμική κατάσταση κινούμενη προς φθίνουσα κατεύθυνση 21/2/2019

12 12 ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΒΑΣΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΥΔΑΤΑΝΘΡΑΚΕΣ ΛΙΠΙΔΙΑ - ΝΕΡΟ ΒΙΤΑΜΙΝΕΣ-ΑΝΟΡΓΑΝΑ ΕΝΖΥΜΑ ΜΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΧΛΩΡΙΔΑ ΑΡΩΜΑΤΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ (flavors) -ΧΡΩΣΤΙΚΕΣ- ΑΝΕΠΙΘΥΜΗΤΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΟΣΘΕΤΑ ΣΥΝΘΕΣΗ + ΔΙΕΡΓΑΣΙΕΣ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΑ - ΘΡΕΠΤΙΚΑ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ

13 13 ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ ή χρόνος ζωής (Shelf-life): η χρονική περίοδος κατά την διάρκεια της οποίας η κατανάλωση του τροφίμου είναι ασφαλής και η ποιότητα του αποδεκτή από το καταναλωτικό κοινό. Χρόνος Υψηλής Ποιότητας (High Quality Life, HQL) Χρόνος πρακτικής Διατήρησης (Practical Storage Life, PSL) Χρόνος Ανιχνεύσιμης Διαφοράς (Just Noticeable Difference, JND) Χρόνος Ελάχιστης Διατηρησιμότητας (Time Minimum Durability, 89/395/ΕΕC) ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 21/2/2019

14 14 ΔΙΑΤΗΡΗΣΙΜΟΤΗΤΑ SHELF -LIFE ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΕΣ/MIΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΕΣ MEΤΡΗΣΕΙΣ ΥΠΕΡ: ΑΚΡΙΒΕΙΑ - ΠΟΣΟΤΙΚΟΠΟΙΗΣΗ - ΚΟΣΤΟΣ -ΑΠΟΔΕΚΤΟΤΗΤΑ ΚΑΤΑ: ΣΥΣΧΕΤΙΣΗ, ΣΧΕΣΗ ΜΕ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΗ ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΗ ΑΞΙΟΛΟΓΗΣΗ ΥΠΕΡ : ΑΜΕΣΗ ΜΕΤΡΗΣΗ ΚΑΤΑ: ΜΕΘΟΛΟΓΙΑ (κλίμακα-όρια-ομάδα)-κοστοσ-αντικειμενικοτητα- ΚΑΤΑΝΑΛΩΤΗΣ ΣΤΟΧΟΣ ΕΙΣΑΓΩΓΗ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ 21/2/2019

15 15 ΕΙΣΑΓΩΓΗ ΣΤΗ ΧΗΜΕΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ

16 ΠΟΛΥΠΛΟΚΟΤΗΤΑ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΝ 16 ΕΙΣΑΓΩΓΗ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΑΡΧΕΣ 21/2/2019

17 17 ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΒΑΣΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - ΥΔΑΤΑΝΘΡΑΚΕΣ ΛΙΠΙΔΙΑ - ΝΕΡΟ ΒΙΤΑΜΙΝΕΣ-ΑΝΟΡΓΑΝΑ ΕΝΖΥΜΑ ΜΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΧΛΩΡΙΔΑ ΑΡΩΜΑΤΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ (flavors) -ΧΡΩΣΤΙΚΕΣ- ΑΝΕΠΙΘΥΜΗΤΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΟΣΘΕΤΑ ΣΥΝΘΕΣΗ + ΔΙΕΡΓΑΣΙΕΣ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΑ - ΘΡΕΠΤΙΚΑ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ

18 ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ 18 Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ Α. Ν 2 και αμινοξέα για σύνθεση πρωτεϊνών και άλλων Ν-ενώσεων. Πρωτεΐνες σώματος: 10-12kg/70kg Καταβολισμός Αναβολισμός Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0.8g/kg/day ή 56g/70kg Συνιστώμενη Ημερήσια Δόση: ΣΗΔ (RDA) 1g/kg/day Δυτική δίαιτα: g/day 11-14% θερμίδων από πρωτεΐνες (4kcal/g).

19 Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ 19 Οι φυσικοχημικές ιδιότητες που καθορίζουν τη συμπεριφορά των πρωτεϊνών στα συστήματα τροφίμων, κατά την παραγωγή, αποθήκευση, προετοιμασία και κατανάλωση, και κατά συνέπεια επηρεάζουν την ποιότητα και την αποδοχή του τροφίμου. Επίδραση H 2 O - πρωτεΐνης Επίδραση πρωτεΐνης - πρωτεΐνης Επιφανειακές Ιδιότητες

20 ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΥ ΖΥΜΗΣ 20 Πρωτεΐνες γλουτένης Ισχυρά συνεκτική και βισκοελαστική «πάστα» (ζύμη) κατά την ανάμιξη και μηχανική ζύμωση, παρουσία νερού και σε Τ περιβάλλοντος. Δίκτυο που συγκρατεί τα υπόλοιπα στοιχεία του αλεύρου. Γλοιαδίνη (gli) + Γλουτενίνη (glut) MW, λίγα πολικά αμινοξέα μικρή διαλυτότητα σε ουδέτερο ph Γλουταμίνη (33%),-ΟΗ αμινοξέα (Ser, Thr, Tyr) δεσμοί ΟΗ μη πολικά α.α, υδρόφοβα αμινοξέα. π-π δεσμοί, δεσμοί λιπαρών ικανότητα σχηματισμού S-S Βέλτιστη αρτοποιητική ικανότητα 21/2/2019

21 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ 21 > 50% ξ.β. ζώντων κυττάρων Δομικά στοιχεία κολλαγόνο, κερατίνη, ελαστίνη Ένζυμα (>2000) Βιολογική δράση Ορμόνες (ινσουλίνη,σωματοτροπίνη), συστολικές (μυοσίνη,ακτίνη), μεταφοράς(αιμογλοβίνη, μυογλοβίνη), τοξίνες (μικροβιακές τοξίνες), αποθηκευτικές (οβαλμπουμίνη,γλιαδίνη,ζείνη), ανοσολογικές (ανοσογλοβουλίνες) C = %, Η = 6,5-7 %, Ν = 15-17,6 % Ο = %, S = % (P, Fe, Cu, Zn) Πρωτεΐνη = Ν 6.25

22 22 Ϊ L-α-αμινοξέα Υδρόλυση

23 23 Τα περισσότερα αµινοξέα αποτελούνται από ένα άτοµο άνθρακα συνδεδεµένο οµοιοπολικά µε τέσσερα μέρη, ένα άτοµο υδρογόνου, µια καρβοξυλοµάδα (-COOH), µια αµινοµάδα (-NH 2 )καιµιαπλευρική οµάδα (- R). Τα αμινοξέα κατατάσσονται σε: ανάλογα με την υποκατάσταση R της πλευρικής αλυσίδας υδροξυ (ΟΗ), βασικά (ΝΗ 2 ) και όξινα (COOH), αντίστοιχα. ανάλογα με τη φύση του υποκαταστάτη, τα αμινοξέα διακρίνονται και σε αλειφατικά, αρωματικά και ετεροκυκλικά. Η διαφορετικότητα των αµινοξέων βρίσκεται στην πλευρική οµάδα (R).

24 Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων 24 Τα αμινοξέα είναι αμφολύτες. Επειδή περιέχουν μια καρβοξυλομάδα και μια αμινομάδα εμφανίζουν -ανάλογα με το περιβάλλον-όξινες ή βασικές ιδιότητες, δηλαδή είναι αμφολύτες. Σε μια ορισμένη τιμή του ph, η οποία είναι χαρακτηριστική για κάθε αμινοξύ, το υδρογόνο της καρβοξυλομάδας μεταπηδάει στο άζωτο της αμινομάδας και σχηματίζεται ένα δίπολο (Zwitterion).

25 25 Αμφολύτες Zwitterion: ΒΑΣΗ Δέκτης (9-10) Δότης ΟΞΥ Δέκτης (2-3) Δότης

26 Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων 26 Τοσημείοπουτοφορτίοτουαμινοξέος είναι μηδέν (0) ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο (pi). Καμπύλη ογκομέτρησης γλυκίνης όπου pk 1 και pk 2 η διάσταση της καρβοξυλικής ομάδας και της αμινομάδας αντίστοιχα. Το pi αποτελεί πολύ χρήσιμη ιδιότητα στην τεχνολογία και επιστήμη τροφίμων και βρίσκει ιδιαίτερες εφαρμογές στην επεξεργασία και συντήρηση (πχ παραγωγή τυριών, ικανότητα συγκράτησης νερού σε κρέας κλπ).

27 Αμινογράφημα Αμινογράφημα των ουδέτερων και όξινων αμινοξέων της πρωτεΐνης των σπορίων τομάτας. Στήλη 70 cm. Ρητίνη JEOL-LC-R-I). Ρυθμιστικά διαλύματα ph 3,31 και 4,25. Χρόνος αλλαγής 140 min. Θερμοκρασία 55 C. 1. Ασπαραγινικό οξύ 2. Θρεονίνη 3. Σερίνη 4. Γλουταμινικό οξύ 5. Προλίνη 6. ΓΛυκίνη 7. Αλανίνη 8. Κυστεΐνη 9. Βαλίνη 10. Μεθειονίνη 11. Ισολευκίνη 12. Λευκίνη 13. Τυροσίνη 14. Φαινυλαλανίνη 27

28 ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ 28 R = αλειφατικό R = αρωματικό ή ετεροκυκλικό 1. R = μη πολικό, υδρόφοβο (Gly, Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Pro, Trp, Val) 2. R = πολικό, υδρόφιλο (μη ιοντικό) Ser, Thr, Tyr (-OH) Asn, Gln (-CO-NH 2 ) Cys (-SH) 3. R = θετικά φορτισμένο (σε ph = 7) Lys, His, Arg 4. R = αρνητικά φορτισμένο (σε ph = 7) Asp, Glu Υδροφοβικότητα :

29 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 29 Αμινοξύ Μοριακό βάρος Όνομα Όνομα Σύμβολο pi pka1 pka2 3 ή 1 γράμματα Αλανίνη Ala A 89.1 a-amino-propionic acid 6,02 2,35 9,69 Δομή Αργινίνη 10,76 2,17 9,04 Ασπαραγίνη 5,41 2,02 8,80 Ασπαρτικό οξύ 2,97 2,09 9,82 Κυστεΐνη 5,07 1,96 10,28 Γλουταμίνη 5,65 2,17 9,13 Arg R a-amino-δureinovalerianic acid 12,48 Asn N amide of Asp Asp D a-amino-succinic acid 3,86 Cys C a-amino-βmercaptopropionic acid 8,18 Glu Q amide of Glu

30 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 30 Όνομα Γλουταμινικό οξύ Αμινοξύ 3,22 2,19 9,67 Γλυκίνη 6,06 2,34 9,78 Σύμβολο 3 ή 1 γράμματα Μοριακό βάρος Όνομα Glu E a-amino-glutaric acid 4,25 Gly G 75.1 a-amino-acetic acid Δομή Ιστιδίνη 7,58 1,82 9,17 Ισολευκίνη 6,02 2,36 9,68 Λευκίνη 6,00 2,36 9,64 Λυσίνη 9,74 2,18 8,95 His H a-amino-β-imidazol propionic acid 6,00 Ile I a-amino-β-methyl valerianic acid Leu L a-amino-isocaproic acid Lys K a-ε-diamino-caproic acid 10,53

31 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 31 Αμινοξύ Μοριακό βάρος Όνομα Δομή Όνομα Μεθειονίνη 5,75 2,28 9,21 Φαινυλαλανίνη 5,53 1,83 9,24 Προλίνη 6,30 1,99 10,6 Σερίνη 5,68 2,21 9,15 Θρεονίνη 6,16 2,71 9,62 Τρυπτοφάνη 5,89 2,38 9,39 Σύμβολο 3 ή 1 γράμματα Met M a-amino-α-methyl thiol-n-butyric acid Phe F a-amino-β-phenyl propionic acid Pro P Pyrrolidine-2- carboxylic acid Ser S a-amino-β-hydroxy propionic acid Thr T a-amino-β-hydroxy n- butyric acidisocaproic acid Trp W a-amino-β-3-indolylpropionic acid

32 ΑΜΙΝΟΞΕΑ 32 Αμινοξύ Μοριακό βάρος Όνομα Δομή Όνομα Τυροσίνη 5,65 2,20 9,11 Σύμβολο 3 ή 1 γράμματα Tyr y a-amino-β-(ρhydroxy-phenyl propionic) acid 10,07 Βαλίνη 5,97 2,32 9,62 Val V a-aminoisovalerianic acid

33 33 Ο χαρακτηριστικός πεπτιδικός δεσμός (CO-NH) σχηματίζεται από την καρβοξυλομάδα (COO ) του ενός αμινοξέος με την αμινομάδα (NH 3+ ) ενός άλλου αμινοξέος και με απομάκρυνση ενός μορίου νερού. Διπεπτίδιο: Ένα μόριο που αποτελείται από δύο αμινοξέα ενωμένα με ένα πεπτιδικό δεσμό. Πολυπεπτίδιο: Ένα μόριο που αποτελείται από πολλά αμινοξέα ενωμένα με πεπτιδικούς δεσμούς. Πρωτεΐνη: Ένα βιολογικό μακρομόριο που αποτελείται από τουλάχιστον 40 αμινοξέα ενωμένα με πεπτιδικούς δεσμούς.

34 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ (primary structure) 34 Γραμμική αλληλουχία των αμινοξέων Χαρακτηριστικά πεπτιδικού δεσμού: ο C N δεσμός έχει 40% χαρακτήρα διπλού δεσμού και ο C=O 40% χαρακτήρα απλού δεσμού -ΝΗ- δεν πρωτονιώνεται για ph = 0-14 C-N- δεν περιστρέφεται, πολύ σταθερός ( > 400 kj/mol) 4 άτομα του δεσμού +α άνθρακες στο ίδιο επίπεδο Ο πεπτιδικός δεσμός σταθεροποιείται με συντονισμό δύο μεσομερικών μορφών

35 35 Η πολυπεπτιδική αλυσίδα αποτελείται από μια σειρά άκαμπτων επιπέδων και των ομάδων HCR- Δομή ενός τμήματος μιας α-l-πολυπεπτιδικής αλυσίδας (διαμόρφωσης trans). Ενδοατομικές αποστάσεις (Å) και γωνίες μεταξύ δεσμών ( ). Τα έξι άτομα στα τετράγωνα είναι στο ίδιο επίπεδο. Το φ και ψ είναι οι δυνατές γωνίες συστροφής περί τον α-άνθρακα. Ο καθένας από τους πεπτιδικούς δεσμούς αμφίπλευρα του α-άνθρακα είναι σε ένα επίπεδο. Τα R 1,R 2,R 3 είναι σε θέση trans. (φ=ψ=180 C)

36 Πρωτοταγής δομή β-λακτογλοβουλίνης 36 Πρωτοταγής δομή λυσοζύμης

37 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ 37 Τρισδιάστατος τρόπος διάταξης κατά τον άξονα : Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες δεν είναι ευθείες αλλά συσπειρώνονται κατά συγκεκριμένο τρόπο και αποκτούν µια ειδική τρισδιάστατη δοµή. Σημαντικότερες και συνηθέστερες δευτεροταγείς δομές: α-έλικας (α-helix) β-πτυχωμένα φύλλα (β- pleated sheets) β-κάμψεις (β- bends) έλικας, υπερέλικας κολλαγόνου

38 α-έλικας ( α-helix) 38 α-έλικας: Είναι μία δεξιόστροφη περιέλιξη των αμινοξέων που αποτελούν την πολυπεπτιδική αλυσίδα. Κάθε στροφή αποτελείτε από 3 έως 6 αμινοξέα. Η έλικα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας γύρω από τον άξονά της επιφέρει το σχηματισμό δεσμών υδρογόνου μεταξύ αμινοξέων. Ενδιάμεσα στα αμινοξέα που σχηματίζουν δεσμούς υδρογόνου, παρεμβάλλονται 3 αμινοξέα. Φυσική διαμόρφωση (native) : ΔG = min α-έλικας ( α-helix) -P-N-P-P-N-N-P- 3,6 αμινοξέα / περιστροφή, δεξιόστροφος Δεσμοί Η 2 μεταξύ πεπτιδικών δεσμών υψηλή σταθερότητα μεγάλη «πυκνότητα» μικρές επιδράσεις με άλλα μόρια Η 2 Ο

39 39 Προλίνη μη συμβατή με a-έλικα, διακόπτει δομή Τμήματα τυχαίας σπείρας π.χ. καζεΐνη Τυχαία σπείρα (random coil) επίσης λόγω φορτισμένων ή ογκωδών αλύσων)

40 β-πτυχωμένα φύλλα (β- pleated sheets) 40 Σε αυτή τη δευτεροταγή διαμόρφωση, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι εκτεταμένες πλήρως και συνδέονται παράλληλα μέσω δεσμών υδρογόνου που ενώνουν τη μια αλυσίδα με την άλλη. Έτσι οι αλυσίδες αποκτούν πτυχωτή διαμόρφωση. Δομή ζιγκ-ζαγκ, πιο τεντωμένη από α-έλικα. Πεπτιδικές αλυσίδες σχηματίζουν με ενδοαλυσικούς δεσμούς Η 2 πτυχωμένα φύλλα: παράλληλα ή αντιπαράλληλα R-ομάδες: πάνω και κάτω από τα φύλλα (εκτός Asn, Glu, His, Lys, Pro, Ser)

41 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ 41 Η τριτοταγής δοµή είναι αποτέλεσμα της τελικής αναδίπλωσης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο χώρο. Τρισδιάστατη οργάνωση μεγάλων τμημάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει περιοχές σαφώς καθορισμένης δευτεροταγούς δομής και περιοχές με ασαφή ή χωρίς δομή. Ινώδεις πρωτεΐνες (κυρίως α-έλικες) Σφαιροειδείς (globular). Υδατοδιαλυτές σφαιρικές Πρωτεΐνες Υδρόφοβα α. Οξέα στο εσωτερικό και υδρόφιλα ομοιόμορφα στην επιφάνεια. Δεσμοί που υπάρχουν στην τριτοταγή δοµή μιας πρωτεΐνης

42 Ανθρακική ανυδράση- Τριτοταγής δομή Καζεΐνες- Τριτοταγής δομή 42

43 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ-ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ 43 Είναι αποτέλεσμα συσχετισμού πρωτεϊνικών μονάδων, όχι απαραίτητα με καθορισμένη συμμετρία. Οι πρωτεΐνες που αποτελούνται από δυο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν και τεταρτοταγή δοµή. Ίδιες δυνάμεις ή δεσμοί ως τριτοταγή δομή + δισουλφιδικοί δεσμοί (-s-s-).

44 Ακτομυοσίνη : Μυοινίδια (myofibrils) 44 Μυοσίνη 55% : 475,000, 6 υπομονάδες Ακτίνη 20% : G-ακτίνη, σφαιροειδής 42,000 F-ακτίνη, ινώδης Τροπομυοσίνη, τροπονίνες Σχηματική αναπαράσταση της τεταρτοταγούς δομής των μυοινικών πρωτεΐνών: (a-e) Υπομονάδες της μυοσίνης και των μορίων της (f) Τεταρτοταγής δομή της F-ακτίνης

45 45 ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ Η γραμμική αλληλουχία των αμινοξέων μίας πρωτεΐνης Οι αναδιπλώσεις που μπορεί να έχουν τα διάφορα τμήματα μίας πολυπεπτιδικής αλυσίδας Ο τρόπος αναδίπλωσης ολόκληρης της πρωτεϊνικής αλυσίδας Το τελικό σχήμα που αποκτά το πρωτεϊνικό σύμπλοκο στο χώρο, το οποίο προκύπτει από τη συνένωση όμοιων ή διαφορετικών πολυπεπτιδικών αλυσίδων στον χώρο

46 46

47 Ιδιότητες δομής σημαντικών πρωτεϊνών τροφίμων 47

48 ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΔΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΗ ΔΟΜΗ Στερεοχημκοί περιορισμοί 2. Ηλεκτροστατικές Αλληλεπιδράσεις (42-84 kj/mol) Πρωτεΐνες = πολυηλεκτρολύτες λόγω ιοντικών R των αμινοξέων (Asp, Glu, Tyr, Lys, His, Arg, Cys): 30-50% pi πρωτεϊνών : μέσο φορτίο = 0 Αναλόγως το ph, φορτία μεταβάλλονται και επηρεάζουν τη διαμόρφωση Επίσης, επιδράσεις ιόντων-πρωτεϊνών, π.χ. πρωτεΐνη - Ca 2+ - πρωτεΐνη στα μικύλια καζεΐνης

49 49 3. Δεσμοί Υδρογόνου (1.75Å, 8-40 kj/mol) Σταθεροποίηση δευτεροταγούς, τριτοταγούς δομής με μόρια H 2 O. 4. Υδρόφοβες Αλληλεπιδράσεις (4-12 kj/mol) Μη πολικά R τείνουν να συσχετίζονται σε εσωτερικές υδρόφοβες περιοχές της πρωτεΐνης. 5. Δισουλφιδικοί Δεσμοί ( kj/mol) Ομοιοπολικοί δεσμοί μεταξύ SH της κυστεΐνης. Πολύ σταθεροί. Πρωτεΐνες με > 5 Δ.δ. ανά 100 αμινοξέα πολύ ανθεκτικές σε μετουσίωση.

50 ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΔΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΗ ΔΟΜΗ 50

51 51 ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ H 2 O Δεσμοί διπόλου διπόλου, υδρογόνου με πεπτιδικούς δεσμούς και ομάδες R.

52 52 ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ H 2 O Διαλυτότητα: Παράγοντες ph, ιοντική ισχύς, διαλύτης, Τ α) ph ph> pi, Αρνητικό φορτίο πρωτεΐνης ph < pi, Θετικό φορτίο πρωτεΐνης φορτίο διαλυτότης ph= pi, min διαλυτότητα, συχνά καταβύθιση

53 53 β) ΙΟΝΤΙΚΗ ΙΣΧΥΣ Εναλάτωση: 0.5-1Μ Εξαλάτωση: >1Μ k =σταθερά εξαλάτωσης ηλεκτρικής έλξης διαλυτοποίησης (Ανταγωνισμός για μόρια H 2 O) SO 2-4 < F - < CH 3 COO - < Cl - < Br - < NO 3- < I - < ClO - 4 < εξαλάτωση < SCN - < NH 4+ < K + < Na + < Li + < Mg 2+ < Ca 2+ εναλάτωση γ) EtOH, ακετόνη S ( διηλεκτική σταθερά) δ) Τ : 0-50 C S, > 50 C S

54 ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ 54 Με κριτήριο τα προϊόντα υδρόλυσής τους οι πρωτεΐνες διακρίνονται σε ΑΠΛΕΣ (ομοπρωτεΐνες) ΣΥΝΘΕΤΕΣ (ετεροπρωτεΐνες) 1. Γλοβουλίνες Όξινη ανίδραση. Αδιάλυτες σε H 2 O. Διαλυτές σε αραιά δ. αλάτων (ph=7). με (NH 4 ) 2 SO 4 (ή οξίνιση). Περιέχουν Gly. Γαλακτο-, ωο-, ορογλοβουλίνη, μυοσίνη, αποθεματικές φυτών 2. Αλμπουμίνες Διaλυτές σε H 2 O (ph=6.6). με (NH 4 ) 2 SO 4. Δεν περιέχουν Gly, αλλά Cys. Γαλακτο-, ωο-, ορό

55 55 3. Πρωταμίνες Απλές, λίγα αμινοξέα, Arg όχι Cys ή αρωματικά αμινοξέα Ζωϊκές κυρίως ψάρια. Κλουπεΐνη (ρέγγα), Σαλμίνη (σολωμό) 4. Ιστόνες Στους κυτταρικούς πθρήνες ωσ νουκλεοπρωτεΐνες. 5. Γλοιαδίνες Αδιάλυτες σε H 2 O, EtOH. Διαλυτές σε 50-90% EtOH. Pro και Glu. Γλοιαδίνη σίτου, σίκαλης. Ζεΐνη καλαμποκιού. Χορδεΐνη κριθαριού 6. Γλουτελίνες Διαλυτές σε αραιά δ. οξέων και βάσεων (ph=2 και 12). Γλουτελίνη + Γλοιαδίνη ΓΛΟΥΤΕΝΗ

56 56 Σκληροπρωτεΐνες (σκελετικές) Συνεκτικές και ανθεκτικές μέσο στήριξης Κολλαγόνο: συνδετικοί ιστοί, χόνδροι, οστά. Με βρασμό σε ελαφρά όξινο ζελατίνη Ελαστίνη: ελαστικές ίνες. Δεν δίνει ζελατίνη Κερατίνη: Επιδερμίδα,νύχια, μαλλί, φτερά, κέρατα. Υψηλό ποσοστό κυστίνης.

57 ΣΥΝΘΕΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ 57 Φωσφοπρωτεΐνες: + ορθοφωσφορικό οξύ (0.7%). Σχεδόν αδιάλυτες σε H 2 O, διαλυτές σε αραιά αλκάλια κολλοειδές δ. μικυλίων καζεϊνικού Ca π.χ. Καζεΐνη: Νουκλεοπρωτεΐνες: + νουκλεϊνικά οξέα Γλυκοπρωτεΐνες: + ετεροπολυσακχαρίτες (4-70%) Εξοζαμίνες + μονοσακχαρίτες. Βλεννοπρωτεΐνες. Χρωμοπρωτεΐνες: + χρωστικές με Fe, Mg. Αιμοσφαιρίνη, μυοσφαιρίνη, χρωμοπλαστίνη Λιποπρωτεΐνες: + λιπίδια. Συστατικά κυτταρικών μεμβρανών, μεταφορείς λιπιδίων. HDL, LDL, VLDL.

58 ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation) 58 Κάθε μεταβολή της διαμόρφωσης της φυσικής πρωτεΐνης (δευτεροταγής, τριτοταγής ή τερτατοταγής δομή) που δεν ενέχει διάσπαση πεπτιδικών δεσμών (πρωτοταγής δομή). Active protein Ovalbumin Μπορεί να φτάσει μέχρι πλήρες ξετύλιγμα της αλύσσου. Αντιστρεπτή (unfolding) ή αναντίστρεπτη (denaturation). Παράγοντες: Φυσικοί & Χημικοί Θερμότητα, μηχανική καταπόνηση, υψηλή πίεση, οξέα, βάσεις, πυκνά άλατα, διαλύτες, ακτινοβόληση, ρόφηση σε επιφάνειες. Denatured protein

59 Συνέπειες: S (λόγω έκθεσης υδρόφοβων δεσμών) 2. Μεταβολή ικανότητας ρόφησης H 2 O 3. Απώλεια βιολογικής δράσης (ενζυμικής ή ανοσολογικής) 4. Αυξημένη ευπάθεια σε πρωτεολυτικά ένζυμα 5. Αυξημένο ιξώδες 6. Απώλεια ικανότητας κρυσταλλώσης Μετουσίωση συμβαίνει σε στενό θερμοκρασιακό εύρος. Μικρή ΔΤ μεγάλο Δk (ρυθμό μετουσίωσης) Π.χ. για συναλβουμίνη αυγού, C

60 ΑΝΙΧΝΕΥΣΗ & ΠΡΟΣΔΙΟΡΙΣΜΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ 60 Αντιδράσεις καταβύθισης Με μετουσίωση Ανόργανα οξέα, άλατα βαρέων μετάλλων Χωρίς μετουσίωση EtOH, ακετόνη Εξαλάτωση [π.χ. (NH 4 ) 2 SO 4 ] Χρωστικές αντιδράσεις Αντίδραση διουρίας: % CuSO %NaOH ιώδες Δύο πεπτιδικοί δεσμοί σε πολυπεπτιδική αλυσίδα Σύμπλοκο διουρίας Ιώδες χρώμα

61 61 Ξανθοπρωτεΐνη: + π.hno 3 κίτρινο (λόγω νιτροπαραγωγών αρωματικών αμινοξέων, π.χ. Phe, Typ) Αρωματικό αμινοξύ Άχρωμο Κίτρινο χρώμα Πορτοκαλί χρώμα Νινυδρίνης: + νινυδρίνη μπλε Millon: οξείδωση τυροσίνης με Hg(NO 3 ) 2 σε κιτρικό οξύ κόκκινο Ποσοτικός προσδιορισμόσ Kjeldahl (1883) π. H 2 SO 4 + πρωτεΐνη καταλύτης διάσπαση, Ν ΝΗ 3 Ν x 6.25 (6.37 για καζεΐνη, 5.55 για ζελατίνη, 6.67 για κρόκο)

62 ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ 62 Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Ν 2 και αμινοξέα για σύνθεση πρωτεϊνών και άλλων Ν-ενώσεων. Πρωτεΐνες σώματος: 10-12kg/70kg Καταβολισμός Αναβολισμός Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0.8g/kg/day ή 56g/70kg Συνιστώμενη Ημερήσια Δόση: ΣΗΔ (RDA) 1g/kg/day Δυτική δίαιτα: g/day 11-14% θερμίδων από πρωτεΐνες (4kcal/g).

63 Γραφική παράσταση των θερμίδων που παίρνουμε αντίστοιχα από 1g λιπαρών ουσιών, 1g υδατανθράκων και 1g πρωτεϊνών 63

64 64 Απαραίτητα αμινοξέα 8 + His για τα βρέφη Ile Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val Περιοριστικό αμινοξύ: Απαραίτητο. Στην πρωτεΐνη, σε αναλογία μικρότερη απ την αντίστοιχη της πρότυπης πρωτεΐνης αναφοράς του FAO Ποιότητα πρωτεΐνης

65 Συνήθης Πρόσληψη Αμινοξέων: 100g/day 65 Γαστρεντερική οδός Έκκριση Ενδογενούς Πρωτεΐνης: 70g/day Απορρόφηση Αμινοξέων: 160g/day Σύνθεση 300g/day Πρωτεΐνες Σώματος 10-12kg Δεξαμενή Ελεύθερων Αμινοξέων: 70g Καταβολισμός 300g/day Ανακύκλωση πρωτεϊνών πλάσματος 20g/day Ανακύκλωση WBC πρωτεϊνών 20g/day Ανακύκλωση αιμογλουβίνης: 8g/day Ανακύκλωση μυϊκών πρωτεϊνών 75g/day Υποβάθμιση και απώλεια Αμινοξέων :70g/day 60g απαραίτητα α.ο. 10g μη απαραίτητα α.ο. Απώλεια σώματος (ως πρωτεΐνη): 2g/day Περιττωματικό άζωτο (ως πρωτεΐνη): 10g/day Ουρητικό άζωτο (ως πρωτεΐνη): 20-80g/day Δεξαμενές πρωτεϊνών και αμινοξέων και η καθημερινή τους μετακίνηση σε έναν άνθρωπο 70kg

66 Ανθρώπινες Απαιτήσεις σε Απαραίτητα Αμινοξέα Αμινοξέα Απαιτήσεις για νεογνά mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Απαιτήσεις για παιδιά mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Απαιτήσεις για ενήλικες mg/day/kg Προσωρινά Πρότυπα Μοντέλα mg/g πρωτ. Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη Φαινυλαλανίνη (+ τυροσίνη) Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη , , , ,5 18 Συνολικά Απαραίτητα Αμινοξέα Συνολική Απαίτηση Πρωτεϊνών : άνδρες 520: γυναίκες

67 Περιεχόμενα Απαραίτητα Αμινοξέα σε ορισμένα Πρωτεϊνικά Τρόφιμα Αμινοξέα ΠΡΟΤΥΠΗ FAO Ανθρώπινο γάλα Αγελαδινό γάλα Αυγά Κότας Βοδινό κρέας Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη Συνολικά απαραίτητα αμινοξέα (χωρίς His) Πρωτεϊνικό περιεχόμενο % Χημικό Σκορ Συντελεστής Αποτελεσματικότητας (PER) (4) (3) Βιολογική Αξία (BV) (95) Καθαρή Χρησιμοποιήσιμη Πρωτεΐνη (NPU) (87)

68 Περιεχόμενα Απαραίτητα Αμινοξέα σε ορισμένα Πρωτεϊνικά Τρόφιμα Αμινοξέα Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη ΠΡΟΤΥΠΗ FAO Ψάρια Σιτάρι Ρύζι (καφέ) Σόγια Συνολικά απαραίτητα αμινοξέα (χωρίς His) Πρωτεϊνικό περιεχόμενο % Χημικό Σκορ Συντελεστής Αποτελεσματικότητας (PER) Βιολογική Αξία (BV) Καθαρή Χρησιμοποιήσιμη Πρωτεΐνη (NPU)

69 69 Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ Οι φυσικοχημικές ιδιότητες που καθορίζουν τη συμπεριφορά των πρωτεϊνών στα συστήματα τροφίμων, κατά την παραγωγή, αποθήκευση, προετοιμασία και κατανάλωση, και κατά συνέπεια επηρεάζουν την ποιότητα και την αποδοχή του τροφίμου. Επίδραση H 2 O - πρωτεΐνης Επίδραση πρωτεΐνης - πρωτεΐνης Επιφανειακές Ιδιότητες

70 70 1. Ικανότητα διαβροχής και διασποράς (wettability and dispersibility) Παράγοντες: C, ph, T, t, μ, other compounds 2. Διόγκωση (swelling) (swelling μέθοδος: συσκευή Baumann) 3. Διαλυτότητα (solubility) 4. Αλληλεπιδράσεις σε ξηρή κατάσταση με H 2 O ισόθερμος ρόφησης (protein-water interactions in the dry state) 5. Ιξώδες και πάχυνση (viscosity and thickening) (ιξωδομετρία) ψευδοπλαστικά, θιξοτροπικά 6. Απορρόφηση νερού και λιπαρών (water and fat absorption) φυγοκέντρηση 7. Συνάφεια και συνεκτικότητα (adhesion and cohesion) 8. Ζελοποίηση και πήξη (gelation and coagulation) σχηματισμός τακτικού δικτύου Τ, Τ, οξίνιση, ιόντα

71 71 9. Γαλακτοματοποιητικές ιδιότητες (emulsifing properties) 10.Αφριστικές ιδιότητες (foaming properties) 11. Δέσμευση γευστικών/ αρωματικών ουσιών (flavor binding) 12.Ικανότητα δημιουργίας φιλμ (film formation) 13.Αναδιαμόρφωση (texturization)

72 Λειτουργικές Ιδιότητες Πρωτεϊνών σε Συστήματα Τροφίμων 72 Γενική Ιδιότητα Οργανοληπτική Κιναισθητική Ενυδάτωση Επιφανειακή Δέσμευση Δομική Ρεολογική Ενζυμική Αναμιξιμότητα Αντιοξειδωτική Λειτουργικά Χαρακτηριστικά Χρώμα, γεύση, οσμή Υφή, απαλότητα, στοματική αίσθηση, κοκκωδης αίσθηση, θολότητα Διαλυτότητα, διαβρεκτικότητα,απορρόφηση νερού, διόγκωση, πάχυνση, ζελοποίηση,συναίρεση, ιξώδες Γαλακτωματοποίηση, αφρισμός, σχηματισμός μεμβράνης Δέσμευση λιπαρών, γευστικών-οσμηρών ουσιών Ελαστικότητα, συνεκτικότητα, κατάλληλο για μάσηση, συνάφεια, δημιουργία πλέγματος, συσσωμάτωση, σχηματισμός ζύμης και ινών, ικανότητα αναδιαμόρφωσης και εκβολής Ιξώδες, πήξη Πρόσδοση τρυφερότητας,ωρίμανση Συμπληρωματικότητα Παρεμπόδιση ανάπτυξης δυσάρεστης γεύσης-οσμής

73 ΖΕΛΟΠΟΙΗΣΗ (σχηματισμός πήγματος) 73 Προϋπόθεση: Μετουσίωση και ξετύλιγμα αλύσσου. Κατόπιν σχηματισμός δικτύου, αποτέλεσμα ισορροπίας των π- H 2 O και π-π αλληλεπιδράσεων, δηλ. ελκτικών και απωστικών δυνάμεων μεταξύ αλύσσων. Υδρόφοβες, Ηλεκτροστατικές (γέφυρες Ca 2+ ), δεσμοί Η 2, δεσμοί S-S Ηλεκτροστατικές, π- H 2 O Παράμετροι: συγκέντρωση, MW, ph

74 Σχηματισμός πήγματος: Θέρμανση Ψύξη (ζελατίνη) 74 Ελαφρά οξίνιση και Ca 2+ ενισχύει (π.χ. σόγιας, ορρού γάλακτος) Επίσης με ενζυμική υδρόλυση (μικύλια καζεΐνης, λευκό αυγού) Αντιστρεπτά (βασίζονται σε δεσμούς Η 2 π.χ. ζελατίνη) Αναντίστρεπτα (δεσμοί S-S π.χ. ωοαλβουμίνη, β- γαλακτογλοβουλίνη) Μεγάλη κατακράτηση φυσικά εγκλωβισμένου H 2 O (10g H 2 O ως 50g H 2 O/g πρωτεΐνης) Συναίρεση: σταδιακός διαχωρισμός του κατακρατημένου H 2 O από το πήγμα

75 ΖΕΛΟΠΟΙΗΣΗ (σχηματισμός πήγματος) 75 Φαινόμενο αποβολής υγρού από πηκτή Η διαδικασία της αυτόματης συρρίκνωσης του πρωτεϊνικού πλέγματος που συνοδεύεται από την αποβολή μέρους του εγκλωβισμένου νερού είναι γνωστό ως συναίρεση. Στην περίπτωση πήγματος, το οποίο παράγεται από τις πρωτεΐνες του ορού γάλακτος, το υγρό που αποβάλλεται ονομάζεται τυρόγαλα, το δε πήγμα έχει ελαστική δομή και δεν θρυμματίζεται

76 Μικρογράφημα από ηλεκτρονικό μικροσκόπιο (SEM) πήγματος tofu από πρωτεΐνη σόγιας 76

77 ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΑ - ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΤΕΣ 77 Ορισμός: Σύστημα δύο μη αναμίξιμων υγρών φάσεων με τη μία διασπαρμένη στην άλλη υπό μορφή σταγονιδίων 0,1 50μ. O/W και W/O n και d A 1mL έλαιο: d=1μ n = 1.9*10 12 και Α =6m 2 Φ = 2-3% % W=α. ΔΑ

78 Παράγοντες αποσταθεροποίησης γαλακτωμάτων: α. Καθίζηση ή σχηματισμός κρέμας β. Συσσωμάτωση γ. Συνένωση σταγονιδίων Νόμος Stokes 78 Σταθεροποίηση των γαλακτωμάτων: - Μείωση διεπιφανειακής τάσης με γαλακτωματοποιητές - Άπωση ηλεκτροστατικής φύσεως (DLVO θεωρία) - Λεπτοδιαμερισμένα στερεά - Μακρομόρια - Υγροί κρύσταλλοι -Αύξηση ιξώδους συνεχούς φάσης Σύστημα επιλογής γαλακτωματοποιητών (HLB): HLB = 3 6 W/O HLB = 8-18 O/W

79 ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΣΗ 79 Γαλακτωματοποιητική Ικανότητα (Emulsion Capacity): 0.65 < φ < 0,85 Σταθερότητα Γαλακτώματος (Emulsion Stability): max ES για 0,77 < φ < 0,88 Εκτός γαλακτωματοποιητικής ικανότητας πρωτεΐνης, άλλες παράμετροι που επηρεάζουν το γαλάκτωμα: Ενέργεια ανάμιξης, ρυθμός προσθήκης λαδιού, Φ, Τ, ph, μ, παρουσία σακχάρων, παρουσία τασιενεργών χαμηλού MW, τύπος λαδιού, συγκέντρωση αδιάλυτης πρωτεΐνης.

80 Schematic conformation of a protein at an interface: (A) globular native protein immersed in an aqueous solution, (B) globular protein close to the interface, (C) adsorbed, unfolded and hydrated protein molecule 80

81 Ηλεκτρονικό μικρογράφημα γαλακτώματος μαγιονέζας 81

82 82 Καλοί γαλακτωματοποιητές = εύκαμπτες πρωτεΐνες ικανές να ξετυλιχθούν και να σχηματίσουν υδρόφοβους δεσμούς στην επιφάνεια σταγονιδίων λίπους. Σφαιρικές πρωτεΐνες, όχι καλές ( ωοαλβουμίνη, πρωτεΐνη ορού) Καζεϊνικά, υψηλό EC: S, φυσικά «ξετυλιγμένη» δομή, υδρόφοβα τμήματα Επίσης: ακτομυοσίνη, υπερσυμπυκνώματα σόγιας, πλάσματος 21/2/2019

83 ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΑΦΡΙΣΜΟΥ (FOAMING) 83 Foam = Διασπορά φυσαλίδων αέρα σε συνεχή υγρή φάση ή ημιστερεή φάση περιέχουσα διαλυτή επιφανειακά ενεργή ουσία (surfactant). Π.χ. παγωτά, μαρέγκες, mousse, αφρός μπύρας, σουφλέ, κέικ και ψωμί Καλοί αφροποιητές: χαμηλή επιφανειακή τάση, υψηλό ιξώδες συνεχούς φάσης, ισχυρά, ελαστικά προσροφημένα φιλμ. Πρωτεΐνες λευκώματος αυγού, αλβουμίνη πλάσματος, ζελατίνη, πρωτεΐνες ορού γάλακτος, μικύλια καζεΐνης, πρωτεΐνες σόγιας. 21/2/2019

84 ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΑΦΡΙΣΜΟΥ (FOAMING) 84 Foam formation Foam breakdown 21/2/2019

85 ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΥ ΖΥΜΗΣ 85 Πρωτεΐνες γλουτένης Ισχυρά συνεκτική και βισκοελαστική «πάστα» (ζύμη) κατά την ανάμιξη και μηχανική ζύμωση, παρουσία νερού και σε Τ περιβάλλοντος. Δίκτυο που συγκρατεί τα υπόλοιπα στοιχεία του αλεύρου. Γλοιαδίνη (gli) + Γλουτένη (glut) MW, λίγα πολικά αμινοξέα μικρή διαλυτότητα σε ουδέτερο ph Γλουταμίνη (33%),-ΟΗ αμινοξέα (Ser, Thr, Tyr) δεσμοί ΟΗ μη πολικά α.α, υδρόφοβα αμινοξέα. π-π δεσμοί, δεσμοί λιπαρών ικανότητα σχηματισμού S-S Βέλτιστη αρτοποιητική ικανότητα 21/2/2019

86 86 ΧΡΗΣΗ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΩΣ ΠΡΟΣΤΙΘΕΜΕΝΟ ΣΥΣΤΑΤΙΚΟ Λειτουργία Εφαρμογή Τύπος Πρωτεΐνης Θρεπτικότητα Παιδικές τροφές, τρόφιμα Πρωτεΐνες σόγιας, γάλακτος εμπλουτισμένα με πρωτεΐνη Διαλυτότητα Υγρά τρόφιμα, αναψυκτικά Πρωτεΐνες ορού, σόγιας Ιξώδες Κατακράτηση νερού Ζελοποίηση Συνάφεια/ συνεκτικότητα Γαλακτωματοποίηση Αφρισμός / φιλμ Σούπες, σάλτσες, Dressing, γιαούρτια Προϊόντα κρέατος και ιχθυρών, αρτοσκευάσματα, γιαούρτι Προϊόντα κρέατος, ζελέδες αρτοσκευάσματα,γαλακτοκομικά Κρέατα, αλλαντικά, ζυμαρικά, αρτοσκευάσματα Αλλαντικά, dressings,μαγιονέζα, σάλτσες, αρτοσκευάσματα Ζαχαρωτά, αρτοσκευάσματα, mousse, παγωτά Καζεϊνικά ορού, σόγιας Πρωτεΐνες κρέατος, αυγού, γάλακτος, σόγιας Ζελατίνη αυγού, σόγιας, γάλακτος Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας Αυγού, γάλακτος και σόγιας

87 Περιεχόμενες πρωτεΐνες σε δώδεκα διαφορετικά τρόφιμα 87

88 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 88 Φυτικές Φρούτα λαχανικά (<6%) Δημητριακά 10 15% Σίτος: 80% πρωτεϊνών ΓΛΟΥΤΕΝΗ (Γλοιαδίνη / Γλουτενίνη =1/1). Καθορίζει αρτοποιητική ικανότητα αλευριού. Πλούσια σε Gln,Pro. Πολυπεπτιδικές άλυσοι Dalton συνδεόμενες με S-S Dalton, με ζύμωση Γλουτενίνη ελαστικότητα, συνεκτικότητα, αντοχή Γλοιαδίνη ρευστότητα, «φούσκωμα» Υστερεί σε λυσίνη Όσπρια Ελαιούχοι σπόροι Άλευρα (50%) Συμπυκνώματα (70%) Υπερσυμπυκνώματα (90%) Texturized. Ινώδης δομή Πρόβλημα: Αντιθρεπτικούς παράγοντες, τοξικές ουσίες Αναστολείς ενζύμων, αιματογλουτινίνες, σαπωνίνες

89 Ζωικές 89 Γάλα (3,5 4,0%) 80% καζεΐνη: α s1, a s2, β, κ. Μυκίλια 20% Πρωτεΐνες ορού: β-γαλακτογλοβουλίνη, α-γαλακτοαλβουμίνη Καθίζηση καζεΐνης με οξίνιση ή ρεννίνη παρα-καζεϊνικό ασβέστιο ΤΥΡΙ Αυγά (12%) - κίτρινο (35%) * λιποβιτελίνη, βιτελίνη * λιποβιτελινίνη, βιτελινίνη - λευκό (65%) Κρέας (18-20%) - Σαρκοπλασμικές - Συσταλτικές (μυοσίνη, ακτίνη) - Πρωτεΐνες συνεκτικού ιστού (κολλαγόνο, ελαστίνη) * ωοαλβουμίνη 54% * κοναλβουμίνη 13% * ωομυκοειδές 11% * λυσοζύμη (3,5%) * ωομυκίνη, αβιδίνη

90 ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 90 Πρωτεΐνες του γάλακτος Άρωμα γαλακτοκομικών προϊόντων Εγκλωβισμό αέρα (παραγωγή παγωτού) Αύξηση ικανότητας προσρόφησης νερού του αλεύρου Πήξη του γάλακτος Πρωτεϊνες του κρέατος Ικανότητα συγκράτησης νερού (τρυφερότητα) Πρωτείνες του αλεύρου Καθορισμός αρτοποιητικής ικανότητας (γλουτένη) Πρωτεΐνες των αυγών Σχηματισμός αφρού Κατακράτηση αέρα Γαλακτωματοποιητική ικανότητα (μαγιονέζα) Πρωτείνες φυτικών σπόρων (π.χ σόγιας στην επεξεργασία του κρέατος)

91 91 ΠΕΡΙΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ ΔΙΑΦΟΡΩΝ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΣΕ ΠΡΩΤΕΪΝΗ Τρόφιμο Πρωτεΐνη (%) Τρόφιμο Πρωτεΐνη (%) Τρόφιμο Πρωτεΐνη (%) Λαχανικά και φρούτα Όσπρια και ελαιούχοι σπόροι Δημητριακά Πατάτες 2 Μπιζέλια Σίτος Τομάτες 1 Σόγια Βρώμη Μαρούλι 1 Φασόλια Κριθή Πορτοκάλια 1 Φυστίκια Σίκαλη Ζωικά Ηλιόσπορος Ρύζι 7-9 Τυρός 25 Σησαμόσπορος Καλαμπόκι 9-10 σκληρός Κρέας (ωμό) βαμβακόσπορος Ψάρι (ωμό) Διάφορα Αυγά 12 Ψωμί 8 Γάλα 3 Μακαρόνια 12

92 Δομή μικυλίου καζεΐνης όπως προτάθηκε από τον Morr (1967). Οι σιγμοειδείς γραμμές παριστάνουν τους δεσμούς φωσφορικού ασβεστίου μεταξύ μικρών σφαιρικών συμπλεγμάτων των α s1, βκαικ-καζεΐνης. 92

93 93

94 94 Μοντέλο μικυλίου καζεΐνης όπως προτάθηκε από τον Schmidt (1982). Σχηματική απεικόνιση ενός υπομικυλίου (Α) και ενός καζεϊνικού μικυλίου αποτελούμενο από υπομικύλια (Β).

95 Ηλεκτρονικό μικρογράφημα φυσικού μικυλίου καζεΐνης. 95

96 ΝΕΕΣ ΠΗΓΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΕΞΩΣΥΜΒΑΤΙΚΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Πρωτεϊνικά άλευρα (flours) : λεπτά αλεσμένο προϊόν που παράγεται από αποφλοιωμένο και πλήρως απελαιωμένο σπόρο (περιεκτικότητα σε πρωτεΐνες > 45%) 2. Συμπυκνώματα (concentrates): περιεκτικότητα σε πρωτεΐνες 65-75%. Παραλαμβάνονται με δύο μεθόδους: ξηρές μέθοδοι και υγρές μέθοδοι 2.1 Υγρές μέθοδοι: χρήση οξινισμένου νερού στο ισοηλεκτρικό σημείο των πρωτεϊνών 2.2 Ξηρές μέθοδοι: Δύο κλάσματα, ένα λεπτόκοκκο εμπλουτισμένο σε πρωτεΐνη και ένα χονδρόκοκκο 3. Υπερσυμπυκνώματα (isolates): Μέθοδος της διαλυτοποίησης καταβύθισης. Εκχύλιση με αλκαλικό διάλυμα και καταβύθιση πρωτεϊνών στο ισοηλεκτρικό τους σημείο. Μετά από ξήρανση 90% πρωτεΐνη.

97 Περιεχόμενες πρωτεΐνες σε δώδεκα διαφορετικά τρόφιμα 97