- PDF ΔΩΡΕΑΝ Λήψη

Transcript

1 1 ΕΠΙΣΤΗΜΗ ΚΑΙ ΜΗΧΑΝΙΚΗ ΒΙΟΛΟΓΙΚΩΝ ΣΥΣΤΗΜΑΤΩΝ ΚΑΙ ΠΡΟΪΟΝΤΩΝ (ΤΡΟΦΙΜΑ-ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ) Περιεχόµενο - Σκοπός του Μαθήµατος 6 ο ΕΞΑΜΗΝΟ ΧΗΜΙΚΩΝ ΜΗΧΑΝΙΚΩΝ Ο ΗΓΙΕΣ ΜΑΘΗΜΑΤΟΣ Το µάθηµα Επιστήµη και Μηχανική Βιολογικών Συστηµάτων και Προϊόντων (Τροφίµα- Βιοτεχνολογία) παρέχει τις βασικές γνώσεις στην Επιστήµη των Τροφίµων, που αποτελεί τοµέα αιχµής για το Χηµικό Μηχανικό, για τα συστατικά των τροφίµων, τις φυσικοχηµικές, βιολογικές και λειτουργικές τους ιδιότητες και τη συµπεριφορά τους κάτω από το εύρος των συνθηκών που συναντούν κατά τις διεργασίες παραγωγής και κατά τη συντήρηση των τροφίµων. Εξετάζει τις αρχές των βασικών διεργασίων συντήρησης των τροφίµων. Σκοπός είναι η εισαγωγή στην πολυπλοκότητα και τις ιδιαιτερότητες που παρουσιάζουν τα τρόφιµα ωςβιοµηχανικά προϊόντα και στην τεχνολογία παραγωγής τους. Εβδοµάδα 1 η 2 η 3 η 4 η 5 η 6 η 7 η 8 η 9 η 10 η 11 η 12 η 13 η ΤΡΟΦΙΜΑ Το τρόφιµο ως σύνθετο βιολογικό υλικό: σύσταση, δοµή, φυσικοχηµικές ιδιότητες, οργανοληπτικές ιδιότητες. Χηµεία και µικροβιολογία τροφίµων ως παράµετροι ασφάλειας, ποιότητας και λειτουργικότητας των προϊόντων. Κινητική των φυσικοχηµικών και βιολογικών δράσεων στα τρόφιµα καιµελέτη διατηρησιµότητας Θερµοφυσικές ιδιότητες των τροφίµων ιεργασίες θέρµανσης και ψύξης των τροφίµων Ψύξη - Κατάψυξη Ψύξη - Κατάψυξη Παστερίωση -Aποστείρωση Παστερίωση -Aποστείρωση Ξήρανση Ξήρανση Μηχανικοί και φυσικοί διαχωρισµοί Μηχανικοί και φυσικοί διαχωρισµοί ΒΙΟΤΕΧΝΟΛΟΓΙΑ Εισαγωγή στην Επιστήµη και Μηχανική Βιολογικών Συστηµάτων και Προϊόντων. Κινητική των ενζύµων. Επίδραση των συνθηκών του περιβάλλοντος Ακινητοποιηµένα ένζυµα Παραγωγή ενζύµων.βιοµηχανικές χρήσεις Μικροβιακή ανάπτυξη. Επίδραση των συνθηκών του περιβάλλοντος Μοντέλα µικροβιακής ανάπτυξης ιεργασίες µικροβιακών καλλιεργειών Στοιχειοµετρία µικροβιακής ανάπτυξης και παραγωγής προϊόντων Μικροβιακοί βιοαντιδραστήρες Ανάκτηση διαχωρισµός προϊόντων. Κυτταρική διάρρηξη ιαχωρισµός διαλυτών προϊόντων ιαχωρισµός διαλυτών προϊόντων Βιοδιεργασίες χρήσης καλλιεργειών ζωικών και φυτικών κυττάρων 2

2 ΤΡΟΦΙΜΑ 3 ΑΣΦΑΛΕΙΑ ΕΠΕΞΕΡΓΑΣΙΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ µικροβιολογική, χηµική, φυσική ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΠΟΙΟΤΗΤΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ 4 Το σύνολο των χαρακτηριστικών που επιτρέπουν τον διαχωρισµό του και καθορίζουν το βαθµό αποδοχής του από τον καταναλωτή ή τον χρήστη Τρόφιµο= Φυσικοχηµικά και βιολογικά ενεργό σύστηµα Ποιότητα= υναµική κατάσταση κινούµενη προς φθίνουσα κατεύθυνση 2/7/2009

3 ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΤΡΟΦΙΜΩΝ ΒΑΣΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ - Υ ΑΤΑΝΘΡΑΚΕΣ ΛΙΠΙ ΙΑ - ΝΕΡΟ 5 ΒΙΤΑΜΙΝΕΣ-ΑΝΟΡΓΑΝΑ ΕΝΖΥΜΑ ΜΚΡΟΒΙΟΛΟΓΙΚΗ ΧΛΩΡΙ Α ΑΡΩΜΑΤΙΚΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ (flavors) -ΧΡΩΣΤΙΚΕΣ- ΑΝΕΠΙΘΥΜΗΤΑ ΣΥΣΤΑΤΙΚΑ ΠΡΟΣΘΕΤΑ ΣΥΝΘΕΣΗ + ΙΕΡΓΑΣΙΕΣ ΦΥΣΙΚΟΧΗΜΙΚΑ - ΘΡΕΠΤΙΚΑ ΟΡΓΑΝΟΛΗΠΤΙΚΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ 6 > 50% ξ.β. ζώντων κυττάρων οµικά στοιχεία κολλαγόνο, κερατίνη, ελαστίνη Ένζυµα (>2000) Βιολογική δράση Ορµόνες (ινσουλίνη,σωµατοτροπίνη), συστολικές (µυοσίνη,ακτίνη), µεταφοράς(αιµογλοβίνη, µυογλοβίνη), τοξίνες (µικροβιακές τοξίνες), αποθηκευτικές (οβαλµπουµίνη,γλιαδίνη,ζείνη), ανοσολογικές (ανοσογλοβουλίνες) C = %, Η = 6,5-7 %, Ν = 15-17,6 % Ο = %, S = % (P, Fe, Cu, Zn) Πρωτεΐνη = Ν 6.25

4 Αµινογράφηµα Αµινογράφηµα των ουδέτερων και όξινων αµινοξέων της πρωτεΐνης των σπορίων τοµάτας. Στήλη 70 cm. Ρητίνη JEOL-LC-R-I). Ρυθµιστικά διαλύµατα ph 3,31 και 4,25. Χρόνος αλλαγής 140 min. Θερµοκρασία 55 C. 1. Ασπαραγινικό οξύ 2. Θρεονίνη 3. Σερίνη 4. Γλουταµινικό οξύ 5. Προλίνη 6. ΓΛυκίνη 7. Αλανίνη 8. Κυστεΐνη 9. Βαλίνη 10. Μεθειονίνη 11. Ισολευκίνη 12. Λευκίνη 13. Τυροσίνη 14. Φαινυλαλανίνη 7 ΤΑΞΙΝΟΜΗΣΗ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ R= αλειφατικό R = αρωµατικό ή ετεροκυκλικό 1. R = µη πολικό, υδρόφοβο (Gly,Ala,Ile,Leu, Met, Phe, Pro, Trp, Val) 2. R = πολικό, υδρόφιλο (µη ιοντικό) Ser, Thr, Tyr (-OH) Asn, Gln (-CO-NH 2 ) Cys (-SH) 3. R = θετικά φορτισµένο (σε ph = 7) Lys, His, Arg 4. R = αρνητικά φορτισµένο (σε ph = 7) Asp, Glu 8 Υδροφοβικότητα : G o S = -RTln S EtOH H 2 O

5 Αµινοξέα Αµινοξύ Μοριακό βάρος Όνοµα οµή 9 Όνοµα pi pka1 pka2 Αλανίνη 6,02 2,35 9,69 Σύµβολο 3 ή 1 γράµµατα Ala A 89.1 a-amino-propionic acid Αργινίνη 10,76 2,17 9,04 Ασπαραγίνη 5,41 2,02 8,80 Arg Asn R N a-amino-δureinovalerianic acid 12,48 amide of Asp Ασπαρτικό οξύ 2,97 2,09 9,82 Asp D a-amino-succinic acid 3,86 Κυστεΐνη 5,07 1,96 10,28 Γλουταµίνη 5,65 2,17 9,13 Cys Glu C Q a-amino-βmercaptopropionic acid 8,18 amide of Glu Αµινοξέα Αµινοξύ Μοριακό βάρος Όνοµα οµή 10 Όνοµα Γλουταµινικό οξύ 3,22 2,19 9,67 Γλυκίνη 6,06 2,34 9,78 Σύµβολο 3 ή 1 γράµµατα Glu Gly E G a-amino-glutaric acid 4,25 a-amino-acetic acid Ιστιδίνη 7,58 1,82 9,17 Ισολευκίνη 6,02 2,36 9,68 His Ile H I a-amino-β-imidazol propionic acid 6,00 a-amino-β-methyl valerianic acid Λευκίνη 6,00 2,36 9,64 Leu L a-amino-isocaproic acid Λυσίνη 9,74 2,18 8,95 Lys K a-ε-diamino-caproic acid 10,53

6 Αµινοξέα 11 Αµινοξύ Μοριακό βάρος Όνοµα οµή Όνοµα Σύµβολο 3 ή 1 γράµµατα Μεθειονίνη 5,75 2,28 9,21 Met M a-amino-α-methyl thiol-n-butyric acid Φαινυλαλανίνη 5,53 1,83 9,24 Phe F a-amino-β-phenyl propionic acid Προλίνη 6,30 1,99 10,6 Pro P Pyrrolidine-2- carboxylic acid Σερίνη 5,68 2,21 9,15 Ser S a-amino-β-hydroxy propionic acid Θρεονίνη 6,16 2,71 9,62 Τρυπτοφάνη 5,89 2,38 9,39 Thr Trp T W a-amino-β-hydroxy n- butyric acidisocaproic acid a-amino-β-3-indolylpropionic acid Αµινοξέα 12 Αµινοξύ Μοριακό βάρος Όνοµα οµή Όνοµα Σύµβολο 3 ή 1 γράµµατα Τυροσίνη 5,65 2,20 9,11 Tyr y a-amino-β-(ρhydroxy-phenyl propionic) acid 10,07 Βαλίνη 5,97 2,32 9,62 Val V a-aminoisovalerianic acid

7 ΠΕΠΤΙ ΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ- ΟΜΗ ΠΡΩΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ (primary structure) Γραµµική αλληλουχία αµινοξέων Χαρακτηριστικά πεπτιδικού δεσµού: 14 Σταθεροποιείται µε συντονισµό δύο µεσοµερικών µορφών -ΝΗ- δεν πρωτονιώνεται για ph = 0-14 C-N- δεν περιστρέφεται, πολύ σταθερός ( > 400 kj/mol) 4 άτοµα τουδεσµού + αάνθρακεςστοίδιο επίπεδο Πολυπεπτιδική αλυσίδα = σειρά άκαµπτων επιπέδων, -HCR-

8 15 οµή ενός τµήµατος µιας α-l-πολυπεπτιδικής αλυσίδας (διαµόρφωσης trans). Ενδοατοµικές αποστάσεις (Å) και γωνίες µεταξύ δεσµών ( ). Τα έξι άτοµα στα τετράγωνα είναι στο ίδιο επίπεδο. Το φ και ψ είναι οι δυνατές γωνίες συστροφής περί τον α-άνθρακα. Ο καθένας από τους πεπτιδικούς δεσµούς αµφίπλευρα του α-άνθρακα είναι σε ένα επίπεδο. Τα R 1, R 2, R 3 είναι σε θέση trans. (φ=ψ=180 C) Πρωτοταγής δοµή β-λακτογλοβουλίνης 16

9 2. ΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ Τρισδιάστατος τρόπος διάταξης κατά τον άξονα : 17 Φυσική διαµόρφωση (native) : G = min α-έλικας ( α-helix) -P-N-P-P-N-N-P- 3,6 αµινοξέα / περιστροφή, δεξιόστροφος εσµοί Η 2 µεταξύ πεπτιδικών δεσµών υψηλή σταθερότητα µεγάλη «πυκνότητα» µικρές επιδράσεις µε άλλα µόρια Η 2 Ο Σχηµατική παράσταση τρισδιάστατης δοµής β-πτυχωµένων φύλλων: 18 οµήζιγκ-ζαγκ, πιο τεντωµένη από α-έλικα. Πεπτιδικές αλυσίδες σχηµατίζουν µε ενδοαλυσικούς δεσµούς Η 2 πτυχωµένα φύλλα : παράλληλα ή αντιπαράλληλα R-οµάδες : πάνω και κάτω από τα φύλλα (εκτός Asn, Glu, His, Lys, Pro, Ser)

10 3. ΤΡΙΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ Τρισδιάστατη οργάνωση µεγάλων τµηµάτων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει περιοχές σαφώς καθορισµένης δευτεροταγούς δοµής κσι περιοχές µε ασαφή ή χωρίς δοµή. 19 Ινώδεις πρωτεΐνες (κυρίως α-έλικες) Σφαιροειδείς (globular). Υδατοδιαλυτές σφ. Πρωτεΐνες Υδρόφοβα α. Οξέα στο εσωτερικό και υδρόφιλα οµοιόµορφα στην επιφάνεια. εσµοί υδρογόνου Ανθρακική ανυδράση Τριτοταγής δοµή 20

11 Τριτοταγής δοµή ΚΑΖΕΙΝΕΣ ΤΕΤΑΡΤΟΤΑΓΗΣ ΟΜΗ Είναι αποτέλεσµα συσχετισµού πρωτεϊνικών µονάδων, όχι απαραίτητα µε καθορισµένη συµµετρία. Ίδιες δυνάµεις ή δεσµοί ως τριτοταγή δοµή + δισουλφιδικοί δεσµοί (-s-s-) 22 Ακτοµυοσίνη : Μυοινίδια (myofibrils) Μυοσίνη 55% : 475,000, 6 υποµονάδες Ακτίνη 20% : G-ακτίνη, σφαιροειδής 42,000 F-ακτίνη, ινώδης Τροποµυοσίνη, τροπονίνες

12 Ακτοµυοσίνη : Μυοινίδια (myofibrils) Μυοσίνη 55% : 475,000, 6 υποµονάδες Ακτίνη 20% : G-ακτίνη, σφαιροειδής 42,000 F-ακτίνη, ινώδης Τροποµυοσίνη, τροπονίνες 23 Σχηµατική αναπαράσταση της τεταρτοταγούς δοµής των µυοινικών πρωτεΐνών (a-e) Υποµονάδες της µυοσίνης και των µορίων της (f) Τεταρτοταγής δοµή της F-ακτίνης Ιδιότητες δοµής σηµαντικών πρωτεϊνών τροφίµων 24

13 ΑΛΛΗΛΕΠΙ ΡΑΣΕΙΣ ΚΑΙ ΕΣΜΟΙ ΠΟΥ ΚΑΘΟΡΙΖΟΥΝ ΤΗΝ ΠΡΩΤΕΪΝΙΚΗ ΟΜΗ 25 ΑΛΛΗΛΕΠΙ ΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ H 2 O 26 εσµοί διπόλου διπόλου, υδρογόνου µε πεπτιδικούς δεσµούς και οµάδες R.

14 ΑΛΛΗΛΕΠΙ ΡΑΣΕΙΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ H 2 O 27 ιαλυτότητα: Παράγοντες: ph, ιοντική ισχύς, διαλύτης, Τ a) ph ph > piαρνητικό φορτίο ph < piθετικό φορτίο φορτίο διαλυτότης ph = pimin διαλυτότητα, συχνά καταβύθιση 1 2 β) µ= ci zi ΙΟΝΤΙΚΗ ΙΣΧΥΣ 2 Εναλάτωση: 0.5-1Μ S µ Εξαλάτωση: >1Μ log S S k ' = log 0 µ k =σταθερά εξαλάτωσης ηλεκτρικής έλξης διαλυτοποίησης (Ανταγωνισµός για µόρια H 2 O) 28 SO 4 2- < F - < CH 3 COO - < Cl - < Br - < NO 3 - < I - < ClO 4 - < εξαλάτωση < SCN - < NH 4 + < K + < Na + < Li + < Mg 2+ < Ca 2+ εναλάτωση γ) EtOH, ακετόνη S ( διηλεκτική σταθερά) δ) Τ: 0-50 C S, > 50 C S

15 ΜΕΤΟΥΣΙΩΣΗ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ (denaturation) 29 Κάθε µεταβολή της διαµόρφωσης της φυσικής πρωτεΐνης (δευτεροταγής, τριτοταγής ή τερτατοταγής δοµή) που δεν ενέχει διάσπαση πεπτιδικών δεσµών (πρωτοταγής δοµή). Μπορεί να φτάσει µέχρι πλήρες ξετύλιγµα της αλύσσου. Αντιστρεπτή ή αναντίστρεπτη. Παράγοντες: Φυσικοί & Χηµικοί Θερµότητα, οξέα, βάσεις, πυκνά άλατα, διαλύτες, ακτινοβόληση, µηχανική καταπόνηση, υψηλή πίεση, ρόφηση σε επιφάνειες. Συνέπειες: 1. S (λόγω έκθεσης υδρόφοβων δεσµών) 2. Μεταβολή ικανότητας ρόφησης H 2 O 3. Απώλεια βιολογικής δράσης (ενζυµικής ή ανοσολογικής) 4. Αυξηµένη ευπάθεια σε πρωτεολυτικά ένζυµα 5. Αυξηµένο ιξώδες 6. Απώλεια ικανότητας κρυσταλλώσης 30 Μετουσίωση συµβαίνει σε στενό θερµοκρασιακό εύρος. Μικρή Τ µεγάλο k (ρυθµό µετουσίωσης) Π.χ. Ε = 550 KJ / mol για συναλβουµίνη αυγού, C α k 365 k 67C 57C

16 ΡΟΛΟΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΣΤΑ ΤΡΟΦΙΜΑ 31 Α. ΘΡΕΠΤΙΚΟΤΗΤΑ Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΟΤΗΤΑ Α. Ν 2 και αµινοξέα για σύνθεση πρωτεϊνών και άλλων Ν-ενώσεων. Πρωτεΐνες σώµατος: 10-12kg/70kg Καταβολισµός Αναβολισµός Ανάγκες σε πρωτεΐνη: 0.8g/kg/day ή 56g/70kg Συνιστώµενη Ηµερήσια όση: ΣΗ (RDA) 1g/kg/day υτική δίαιτα: g/day 11-14% θερµίδων από πρωτεΐνες (4kcal/g). Γραφική παράσταση των θερµίδων που παίρνουµε αντίστοιχα από 1g λιπαρών ουσιών, 1g υδατανθράκων και 1g πρωτεϊνών 32

17 Απαραίτητα αµινοξέα 8 + His γιαταβρέφη Ile Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val 33 Περιοριστικό αµινοξύ: Απαραίτητο. Στην πρωτεΐνη, σε αναλογία µικρότερη απ την αντίστοιχη της πρότυπης πρωτεΐνης αναφοράς του FAO Ποιότητα πρωτεΐνης συγκρ. Ν Βιολογική Αξία (BV) = % (85-98) αποροφ. Ν αύξηση βάρους Συντελεστής Αποτελεσµατικότητας (PER) = (2.5) βάρος πρωτεΐνης συγκρ. Ν Νbody Καθαρή Χρησιµοποιήσιµη Πρωτεΐνη (NPU) = % = / Ν τροφίµου Nbodyfr (mg/g πρωτεΐνης) περιοριστικού α.ο. Χηµικό Σκορ (Chemical score) = mg ιδίου α.ο. / g πρωτεΐνης FAO N i Περιεχόµενα Απαραίτητα Αµινοξέα σε ορισµένα Πρωτεϊνικά Τρόφιµα Αµινοξέα ΠΡΟΤΥΠΗ FAO Ανθρώπινο γάλα Αγελαδινό γάλα Αυγά Κότας Βοδινό κρέας Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη Συνολικά απαραίτητα αµινοξέα (χωρίς His) Πρωτεϊνικό περιεχόµενο % Χηµικό Σκορ Συντελεστής Αποτελεσµατικότητας (PER) (4) (3) Βιολογική Αξία (BV) (95) Καθαρή Χρησιµοποιήσιµη Πρωτεΐνη(NPU) (87)

18 Περιεχόµενα Απαραίτητα Αµινοξέα σε ορισµένα Πρωτεϊνικά Τρόφιµα Αµινοξέα ΠΡΟΤΥΠΗ FAO Ψάρια Σιτάρι Ρύζι (καφέ) Σόγια Ιστιδίνη Ισολευκίνη Λευκίνη Λυσίνη Μεθειονίνη + κυστεΐνη Φαινυλαλανίνη + τυροσίνη Θρεονίνη Τρυπτοφάνη Βαλλίνη Συνολικά απαραίτητα αµινοξέα (χωρίς His) Πρωτεϊνικό περιεχόµενο % Χηµικό Σκορ Συντελεστής Αποτελεσµατικότητας (PER) Βιολογική Αξία (BV) Καθαρή Χρησιµοποιήσιµη Πρωτεΐνη(NPU) Β. ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΚΕΣ Ι ΙΟΤΗΤΕΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ 36 Οι φυσικοχηµικές ιδιότητες που καθορίζουν τη συµπεριφορά των πρωτεϊνών στα συστήµατα τροφίµων, κατά την παραγωγή, αποθήκευση, προετοιµασία και κατανάλωση, και κατά συνέπεια επηρεάζουν την ποιότητα και την αποδοχή του τροφίµου. Επίδραση H 2 O - πρωτεΐνης Επίδραση πρωτεΐνης - πρωτεΐνης Επιφανειακές Ιδιότητες 1. Ικανότητα διαβροχής και διασποράς (wettability and dispersibility) Παράγοντες: C, ph, T, t, µ, other compounds

19 2. ιόγκωση (swelling) (swelling µέθοδος: συσκευή Baumann) 3. ιαλυτότητα (solubility) 4. Αλληλεπιδράσεις σε ξηρή κατάσταση µε H 2 O ισόθερµος ρόφησης (protein-water interactions in the dry state) 5. Ιξώδες και πάχυνση (viscosity and thickening) (ιξωδοµετρία) ψευδοπλαστικά, θιξοτροπικά 6. Απορρόφηση νερού και λιπαρών (water and fat absorption) φυγοκέντρηση 7. Συνάφεια και συνεκτικότητα (adhesion and cohesion) 8. Ζελοποίηση και πήξη (gelation and coagulation) σχηµατισµός τακτικού δικτύου Τ, Τ, οξίνιση, ιόντα Γαλακτοµατοποιητικές ιδιότητες (emulsifing properties) 10.Αφριστικές ιδιότητες (foaming properties) 11. έσµευση γευστικών/ αρωµατικών ουσιών (flavor binding) 12.Ικανότητα δηµιουργίας φιλµ (film formation) 13.Αναδιαµόρφωση (texturization)

20 ΖΕΛΟΠΟΙΗΣΗ (σχηµατισµός πήγµατος) 39 Προϋπόθεση: Μετουσίωση και ξετύλιγµα αλύσσου. Κατόπιν σχηµατισµός δικτύου, αποτέλεσµα ισορροπίας των π- H 2 O και π-π αλληλεπιδράσεων, δηλ. ελκτικών και απωστικών δυνάµεων µεταξύ αλύσσων. Υδρόφοβες, Ηλεκτροστατικές (γέφυρες Ca 2+ ), δεσµοί Η 2, δεσµοί S-S Ηλεκτροστατικές, π- H 2 O Παράµετροι: συγκέντρωση, MW, ph Σχηµατισµός πήγµατος: Θέρµανση Ψύξη (ζελατίνη) 40 Ελαφρά οξίνιση και Ca 2+ ενισχύει (π.χ. σόγιας, ορρού γάλακτος) Επίσης µε ενζυµική υδρόλυση (µικύλια καζεΐνης, λευκό αυγού) Αντιστρεπτά (βασίζονται σε δεσµούς Η 2 π.χ. ζελατίνη) Αναντίστρεπτα (δεσµοί S-S π.χ. ωοαλβουµίνη, β- γαλακτογλοβουλίνη) Μεγάλη κατακράτηση φυσικά εγκλωβισµένου H 2 O (10g H 2 O ως 50g H 2 O/g πρωτεΐνης) Συναίρεση: σταδιακός διαχωρισµός του κατακρατηµένου H 2 O από το πήγµα

21 41 Μικρογράφηµα από ηλεκτρονικό µικροσκόπιο (SEM) πήγµατος tofu από πρωτεΐνη σόγιας ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΑ - ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΤΕΣ 42 Ορισµός: Σύστηµα δύοµη αναµίξιµων υγρών φάσεων µε τηµία διασπαρµένη στην άλλη υπό µορφή σταγονιδίων 0,1 50µ. O/W και W/O n και d A 1mL έλαιο: d = 1µ n = 1.9*10 12 και Α = 6m 2 Φ = 2-3% % W = α. Α

22 Παράγοντες αποσταθεροποίησης γαλακτωµάτων: α. Καθίζησηήσχηµατισµός κρέµας β. Συσσωµάτωση γ. Συνένωση σταγονιδίων 2 2r g ρ V = 9µ Νόµος Stokes 43 Σταθεροποίηση των γαλακτωµάτων: - Μείωση διεπιφανειακής τάσης µε γαλακτωµατοποιητές - Άπωση ηλεκτροστατικής φύσεως (DLVO θεωρία) - Λεπτοδιαµερισµένα στερεά - Μακροµόρια - Υγροί κρύσταλλοι -Αύξηση ιξώδους συνεχούς φάσης Σύστηµα επιλογής γαλακτωµατοποιητών (HLB): HLB = 3 6 W/O HLB = 8-18 O/W ΓΑΛΑΚΤΩΜΑΤΟΠΟΙΗΣΗ 44 Γαλακτωµατοποιητική Ικανότητα (Emulsion Capacity): 0.65 < φ < 0,85 Σταθερότητα Γαλακτώµατος (Emulsion Stability): V ES = V f 100 i max ES για 0,77 < φ < 0,88 Εκτός γαλακτωµατοποιητικής ικανότητας πρωτεΐνης, άλλες παράµετροι που επηρεάζουν το γαλάκτωµα: Ενέργεια ανάµιξης, ρυθµός προσθήκης λαδιού, Φ, Τ, ph, µ, παρουσία σακχάρων, παρουσία τασιενεργών χαµηλού MW, τύπος λαδιού, συγκέντρωση αδιάλυτης πρωτεΐνης.

23 Schematic conformation of a protein at an interface: (A) globular native protein immersed in an aqueous solution, (B) globular protein close to the interface, (C) adsorbed, unfolded and hydrated protein molecule 45 Ηλεκτρονικό µικρογράφηµα γαλακτώµατος µαγιονέζας 46

24 ΙΚΑΝΟΤΗΤΑ ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΥ ΖΥΜΗΣ 47 Πρωτεΐνες γλουτένης Ισχυρά συνεκτική και βισκοελαστική «πάστα» (ζύµη) κατά την ανάµιξη και µηχανική ζύµωση, παρουσία νερού και σε Τ περιβάλλοντος. ίκτυο που συγκρατεί τα υπόλοιπα στοιχεία του αλεύρου. Γλοιαδίνη (gli) + Γλουτένη (glut) MW, λίγα πολικά αµινοξέα µικρή διαλυτότητα σε ουδέτερο ph Γλουταµίνη (33%),-ΟΗ αµινοξέα (Ser, Thr, Tyr) δεσµοί ΟΗ µη πολικάα.α, υδρόφοβα αµινοξέα. π-π δεσµοί, δεσµοί λιπαρών ικανότητα σχηµατισµού S-S Βέλτιστη αρτοποιητική ικανότητα Glut Gli ελαστικότητα, συνοχή εκτατικότητα, ρευστότητα 2/7/2009 ΧΡΗΣΗ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ ΩΣ ΠΡΟΣΤΙΘΕΜΕΝΟ48 ΣΥΣΤΑΤΙΚΟ Λειτουργία Θρεπτικότητα ιαλυτότητα Ιξώδες Κατακράτηση νερού Ζελοποίηση Συνάφεια/ συνεκτικότητα Γαλακτωµατοποίηση Αφρισµός / φιλµ Εφαρµογή Παιδικές τροφές, τρόφιµα εµπλουτισµένα µε πρωτεΐνη Υγρά τρόφιµα, αναψυκτικά Σούπες, σάλτσες, Dressing, γιαούρτια Προϊόντα κρέατος και ιχθυρών, αρτοσκευάσµατα, γιαούρτι Προϊόντα κρέατος, ζελέδες αρτοσκευάσµατα,γαλακτοκοµικά Κρέατα, αλλαντικά, ζυµαρικά, αρτοσκευάσµατα Αλλαντικά, dressings,µαγιονέζα, σάλτσες, αρτοσκευάσµατα Ζαχαρωτά, αρτοσκευάσµατα, mousse, παγωτά Τύπος Πρωτεΐνης Πρωτεΐνες σόγιας, γάλακτος Πρωτεΐνες ορού, σόγιας Καζεϊνικά ορού, σόγιας Πρωτεΐνες κρέατος, αυγού, γάλακτος, σόγιας Ζελατίνη αυγού, σόγιας, γάλακτος Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας Κρέατος, γάλακτος, αυγού, σόγιας Αυγού, γάλακτος και σόγιας