TEMA 8 RECEPTORES DE CLASE 2: RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G
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1 FARMACOLOGÍA GENERAL FARMACODINAMIA TEMA 8 RECEPTORES DE CLASE 2: RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G
2 RECEPTORES DE CLASE 2: RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G: RAPG o 7TM Código Clase de receptores 1.0 Canales iónicosi y canales iónicosi operados por ligando 2.0 Receptores acoplados a proteínas G 3.0 Receptores con actividad id d enzimática 4.0 Receptores que actúan como factores de transcripción Multitud procesos fisiológicos. Similitud estructural-funcional 50% fármacos actúa a través de RAPG Tiempo de respuesta: Segundos
3 RECEPTORES DE CLASE 2: RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G: RAPG o 7TM Ligando Receptor Proteína G Sistema efector (enzimático) Segundos mensajeros Contracción EFECTOS Secreción Despolarización/ Hiperpolarización
4 Para ayudarle a proteger su privacidad, PowerPoint evitó que esta imagen externa se descargara automáticamente. Para descargar y mostrar esta imagen, haga clic en Opciones en la barra de mensajes y, a continuación, haga clic en Habilitar contenido externo. Estructura de los receptores Una sola secuencia. Extremo amino en exterior celular. Asparraginas y glucosilaciones confieren selectividad 7 dominios transmembrana. Hélices α unidas por bucles Bucle 2-3 interacción con proteínas G. Rico en serinas y treoninas, sensibles a fosforilación por proteinquinasas
5 Tipos de receptores Familia A: mayoría de GPCRs. Excepción: receptores PAR de trombina Familia B: Secretina y glucagón. Dominio extracelular grande. Cerebro y tracto gastrointestinal Familia C: Extremo N-terminal muy grande y dividido en dos = Dominio bilobular. Glutamato, GABA B A B C
6 Estructura de las Proteínas G Proteínas no integrales. Asociadas a cara interna de la membrana. Formadas por subunidades α, β y γ. Heterotrímeros Subunidad α: Une GTP y GDP Dominio GTPasa Proteína G inactiva: trímero-gdp Proteína G activa: subunidad α separa de β y γ gana alta afinidad por GTP GTP GDP β γ α GDP β γ α GTP INACTIVA Pi RGS ACTIVA
7 Tipos de proteínas G Familia Miembros Sistemas efectores. Funciones I II Gs Golf Gi Go Gt Estimulación de Adenilatociclasa (AC) y activación de canales Ca 2+ Estimulación de AC en neuronas olfativas Inhibición de AC Activación fosfolipasa C-β y canales K + ; Inactivación canales Ca 2+ Estimulación fosfodiesterasa III Gq Activación fosfolipasa C-β IV G 12 Estimulación de Rho
8 Ciclo Funcional Agonista cambio conformacional del receptor Cambio conformacional protéina G aumento de afinidad id d de subunidad α por GTP unión a GTP separa subunidad α de β γ AtiiddGTP Actividad GTPasa subunidad d α GTP a GDP Tí Trímero GTPasa activada por: 1. Unión a efector 2. Por RGS (Regulator of G-protein signalling). 30 tipos. AMPLIFICACIÓN
9 VÍA ACTIVADA POR RECEPTORES ACOPLADOS A LA PROTEÍNA Gs Adenilatociclasa (AC), AMPc, activación de Proteinquinasa A (PKA); dos tipos de respuestas: hormonal o vía CREB-CRE. La vía activada por proteínas Gi inhibe AC PKA inactiva ATP AMPc AC α s GTP Núcleo CREB-P PKA CREB respuestas a largo plazo PKA Respuestas a corto plazo enzima enzima-p CRE Transcripción Síntesis de proteínas RESPUESTA HORMONAL
10 Vía proteína Gq-fosfolipasa C-ca2+ Fosfolipasa C-β β (PLC-β) hidroliza PIP 2 a IP 3 y DAG IP3: vía calmodulina Contracción muscular Secreción hormonal y neurotransmisores Proliferación celular Ca 2+ Translocación de PKCs a membrana celular DAG activa PKCs
11 Vía proteína Gq-fosfolipasa C-ca2+ Fosfolipasa C-β β (PLC-β) hidroliza PIP 2 a IP 3 y DAG IP3: vía calmodulina Contracción muscular Secreción hormonal y neurotransmisores Proliferación celular Ca 2+ Translocación PKC DAG Sustrato-P Sustrato Calmodulina PIP 2 PLC-β α GTP Retículo de PKCs a membrana endoplásmico celular DAG activa PKCs Quinasas dependientes de calcio-calmodulina Sustrato-P Sustrato IP 3 α q Ca 2+
12 Transducción de la señal olfativa. Vía proteína Golf-Adenilatociclasa-AMPc Proteína Golf activa Adenilatociclasa (AC), AMPc, Apertura de canales de sodio Despolarización de la membrana celular
13 Transducción de la visión. Vía rodpsina-proteína Gt-Fosfodiesterasa Rodopsina - Cis-ral trans ral - Proteína Gt p (transducina). Subunidad Gtα activa fosfodiesterasa- GMPc- Cierre canales Na +
14 Finalización de la señal Implicadas la arrestinas, bloquean el acoplamiento de las proteínas G al receptor Desensibilización InternalizaciónI t ió Reciclaje rápido: clase A Reciclaje lento: clase B Heteróloga PKA PKC L Homóloga P P P P P P L ß-arrestinas PKA PKC GRKs
15 Finalización de la señal L P P P ß-arrestinas P P P INTERNALIZACIÓN Clase A Clase B RECICLADO P P P P P P P P P P P P REGULACIÓN A LA BAJA DEGRADACIÓN
16 Estado actual. RAPG o 7TM Múltiples estados conformacionales. Actividad id d constitutiva 1. Síntesis Dimerización o agrupaciones 2. Regulación por ligandos Homóloga 3. Afinidad por ligandos Heteróloga 4. Afinidad por Proteínas G 5. Internalización 7TM. Señalización independiente de Proteínas G. Proteínas adaptadoras: Arrestinas, SH3 y PDZ
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