SPLOŠNO O BELJAKOVINAH STRUKTURA BELJAKOVIN

Transcript

1 SPLOŠNO O BELJAKOVINAH Beljakovine so najvažnejša sestavina vsake celice, kajti vsi življenski procesi so odvisni od njih. So makromolekularnespojine, sestavljeneiz ogljika, vodika, kisika in dušika ter žvepla, včasih fosforja in drugih elementov. Iz teh elementovso sestavljeneaminokisline, ki so osnovnasestavinabeljakovin. Pri hidrolizi beljakovin se je posrečilo dobiti okoli 30 različnih aminokislin. Od 30 znanih aminokislin jih človek potrebuje20. Od teh je 10 življenskovažnih in jih imenujemo bistvene ali esencialne aminokisline. Teh telo samo ne more sintetizirati, so pa nujno potrebneza rast, razvoj in zdravječloveka.odlikuje jih velika raznolikost: sestavljajo mišice, kite, kosti, nohte, kožo, očesna zrkla, živalsko krzno, ptičje perje, pa tudi rdeče krvničke, encime, protitelesa, hormone,membrane,prenašalceinformacij, celo toksinebakterij, ki sodijo med najbolj strupene snovi. Približno polovico suhe mase organizma tvorijo enostavnebeljakovine. STRUKTURA BELJAKOVIN Pri nastajanju beljakovinskemolekule se aminokisline povežejo tako, da reagira skupina -COOH ene molekule s skupino -NH2 druge molekule. Ob odcepu vode nastane vez, ki je značilna za kislinski amid. Imenujemo jo peptidnavez, nastalespojinepa peptide.kemičnareakcija za tvorbotakevezi je kondenzacija: slika D*55 Peptidi, ki vsebujejo dve aminokislinski enoti imenujemodipeptidi, s tremi tripeptidi... Oligopeptidi vsebujejo do deset aminokislinskih enot, BELJAKOVINE 1 seminarska naloga

2 polipeptidi pa več kot deset. Polipeptide, ki vsebujejo več kot 100 aminokislinskih enot,imenujemotudi makropeptidi. RAZNOLIKOST BELJAKOVIN Razlika medorganizmi je pogojenazlasti s proteinskostrukturo.na svetu je že več kot petmilijard prebivalcev.vsak je originalen.če upoštevamo,da ima tudi vsak živalski in rastlinski organizemter vsak njihov organsvojo značilno beljakovinsko zgradbo, potem mora biti možnih veliko milijard različnih beljakovin. Celo najbolj enostavnacelica vsebuje več kot pet tisoč različnih proteinov. Raznolikostbeljakovinje pogojenaz: 1. različnimi aminokislinami,vezanimi v beljakovini, 2. različnimi deleži tehaminokislin, 3. različnimi zaporedji aminokislin, 4. različnim številomaminokislinskih enot v beljakovini (različnemolske masebeljakovin). Majhne proteinske molekule imajo lahko samo približno 50 aminokislinskih enot,velike pa več sto do več tisoč. Že majhno število aminokislin omogoča gradnjo velikega števila beljakovin, podobnokot majhno število črk abecedeomogočazapis stotisočev besed. Število možnih povezav aminokislin v beljakovine je skoraj neskončno. Za sedemnajstrazličnih aminokislinskih enot daje račun 356 trilijonov možnih kombinacij. Živa celica, ne gledena te možnosti, gradi le sorazmernomajhno število beljakovin po svoji potrebi. Medtemko sta škrob in celuloza grajenasamoiz enot glukoze, je večina beljakovin zgrajenaiz različnih aminokislin. Če bi to ponazorili z dolgo verižico, bi bili verižici za škrob in celulozo zgrajeni iz enakih kroglic, za beljakovinepa iz do 20 različnih kroglic v različnemdeležuin različnemzaporedju.le malo je beljakovin, v katerih močno prevladuje ena aminokislina. Tak primer je beljakovinasvile, ki vsebuje44% glicina. BELJAKOVINE 2 seminarska naloga

3 AMINOKISLINE, SESTAVNI DELI BELJAKOVIN Strukturain konfiguracija:aminokisline, ki so sestavni del beljakovin, so skoraj izključno α -aminokisline (2-aminokisline), kar pomeni, da je aminoskupina vezana na sosednji atom glede na karboksilno skupino: R-CH(NH2)-COOH. Razen glicina so vse naravneaminokisline optično aktivne in sodijo medl-spojine(s-spojine). Esencialne aminokisline: Esencialne aminokisline so tiste, ki jih organizemne moresamsintetizirati in jih moradobiti s hrano(kot beljakovine ali kot aminokisline). Od približno dvaindvajset potrebnih je za človeški organizem esencialnih naslednjih deset aminokislin: levcin, lizin, valin, fenilalanin, metionin, histidin, triptofan,arginin, treonin, izolevcin (aminokisline so naštetegledena potrebnokoličino). Preglednica najpogostejših aminokislin: (v oklepajih so simboli za posamezneaminokisline;z *(zvezdico) so označeneesencialneaminokisline). Alifatskeaminokisline Enostavneaminokisline(z enoaminoin enokarboksilnoskupino) - glicin (Gly) - alanin(ala) - valin* (Val) - levcin* (Leu) - izolevcin* (Ile) Hidroksi aminokisline - serin (Ser) - treonin* (Thr) Aminokisline,ki vsebujejožveplo - cistein(cys) - cistin BELJAKOVINE 3 seminarska naloga

4 - metionin* (Met) Aminodikarboksilnekislinein amidi - asparaginskakislina (Asp) - asparagin(asp-nh2) - glutaminskakislina (Glu) - glutamin(glu-nh2) - natrijev glutamat( glutamat ) Diaminomonokarboksilnekisline - lizin* (Lys) - arginin* (Arg) Aromatskeaminokisline - fenilalanin* (Phe) - tirozin (Tyr) Heteroaromatskein heterocikličneaminokisline - prolin (Pro) - hidroksiprolin (Hypro) - triptofan* (Try) - histidin* (His) slika C*601 BELJAKOVINE 4 seminarska naloga

5 VRSTE BELJAKOVIN Delimo jih na enostavnebeljakovineali proteine, ki so sestavljene le iz aminokislin in na sestavljenebeljakovineali proteidi. a)pravebeljakovine albumini globulini prolamini histoni PROTEINI ali ENOSTAVNE BELJAKOVINE b)skeletnebeljakovine( skleroproteini ): keratin kolagen elastin Albumini so v vodi topne in so največkrat nevtralne ali rahlo bazične beljakovine. Vsebujejo komaj kaj glicina, pa mnogo aminokislin, ki vsebujejo žveplo. Pojavljajo se skupaj z globulini, kot naprimerserumski albumini (v krvni plazmi), laktoalbumini (v mleku) in ovoalbumini (v jajcih). Posebnostrupenje ricin v semenih ricinusa. Zakrknejo pri C. Najdemo jih v vseh živih celicah.albumini so tudi v rastlinah,na primerlegumelinv stročnicah. Globulini(ovoglobulin, laktoglobulin, serumglobulin - antitelesa)so rahlo kisle beljakovine. So najbolj razširjena skupina proteinov. V krvni plazmi nastopajokot serumski globulini, v različnih tkivih kot celični globulini, v mleku kot laktoglobulini in v jajcih kot ovoglobulini. Topese v nekoliko slani vodi in v alkalnih raztopinah; z raztopino amonijevegasulfata(vi) jih lahko reverzibilno oborimo.so rahlo kisle beljakovine. Prolamini(gliadin v pšenici, zein v koruzi, hordeinv ječmenu,leguminv stročnicah) skupaj z glutelini tvorijo gluten, ki je topen v odstotnem BELJAKOVINE 5 seminarska naloga

6 etanolu. Prolamini se v vodi ne tope. Tope pa se v alkoholu in so kisli. Ti so predvsemv žitih in stročnicah. Histoni so bazične beljakovine, topne v razredčenih raztopinah hidroksidov in kislin; lahko jih izoborimoz etanolom.so sestavni del celičnega jedra,kjer so šibko vezani na nukleinskekisline. Skleroproteinise ne topev mrzli vodi. V vroči vodi nabreknejo(žolica) in so težkoprebavljivi. Delimo jih na kolagenein keratine: Kolageni: V kosteh,hrustancu,kitah in koži so vezivno tkivo in osnovna organska snov; pri kuhanju v alkalnem se kolagen delno raztopi kot želatina(golutin, v nečisti obliki kot klej). Pri ohlajanju se raztopinastrdi v gel, ki se ob segrevanju znova utekočini. Kolagen v koži strojijo pri proizvodnji usnja. Keratini: roževinaste snovi živalskega porekla: lasje, dlake (naprimer volna), perje, nohti, kremplji, rogovi, kopita, parklji. Te beljakovine vsebujejo veliko cistina (torej mnogožvepla); so odporneproti encimom, ki razgrajujejo drugebeljakovine. OBLIKA PROTEINSKIH MOLEKUL Proteine delimo po obliki molekul v vlaknateali fibrilarne (fibra - lat. vlakno) in globularne(globus- lat. krogla) FIBRILARNI PROTEINI so zlasti: KOLAGENI (12 glavnih tipov), ki so sestavinekosti, mišic, kože, kapilarnih žil. Pri kuhanjuv vodi se del raztopi in nastaneželatina. ELASTINI gradijo kite, stenevelikih žil, pljuča. Elastičnostizvira iz zamreženja njihovih verig. KERATINI so v volni, laseh, rogovih in kopitih ter perju. Vsebujejo številne disulfidnevezi, ki jim dajejo posebnostabilnost. MIOZINI so mišični proteini. FIBRIN je krvni protein. GLOBULARNI PROTEINI pa so predvsem: ALBUMINI v jajčnembeljaku in krvi, v kateri delujejo kot pufri, prenašalci v vodi netopnihlipidov in maščobnihkislin ter nekaterihionov. GLOBULINI, ki gradijo encime,protitelesain mnogetransportneproteine. BELJAKOVINE 6 seminarska naloga

7 slika A*39 PROTEIDI ali SESTAVLJENE BELJAKOVINE PROTEID BELJ AKOVINA(POLIPEPTID) VEČ KOT 99 % NEBELJ AKOVINSKA SESTAVINA MANJ KOT 1% KOVINSKI ION ORGANSKA MOLEKULA ALI ION Sestavljene beljakovine oziroma proteidi nastajajo v organizmu z biosintezo. V molekuli imajo beljakovinsko in nebeljakovinsko komponento. Nebeljakovinskokomponentoimenujemotudi prostetičnaskupina. Pomembnejši proteidi so: Nukleoproteidi(prostetičnaskupina: nukleinskekisline) so sestavni del celičnih jeder in celičneplazmev rastlinskih in živalskih celicah,v kromosomih so tudi nosilci dednihinformacij. Značilneproteidenajdemotudi v virusih. Fosfoproteidi (prostetična skupina: fosforjeva(v) kislina). Med najpomembnejšesoditakazein(v mleku) in vitelin (v jajčnemrumenjaku).kazein je v mleku raztopljen v obliki kalcijeve soli; mlečnakislina, ki nastaja pri kisanju mleka,vežekalcijeveione, tako da se kazeinizobori. BELJAKOVINE 7 seminarska naloga

8 Glikoproteidi(prostetičnaskupina:ogljikovi hidrati). V to skupinosodijo predvsem mukopolisaharidi (ti so pogosto pretežno polisaharidi iz aminosladkorjev, zaestreni z žveplovo(vi) kislino). So pomembne sestavine vezivnih in opornih tkiv (npr. hrustanca)- mukoidi in različnih sekretov(slina, sluz) - mucini. Omeniti velja tudi heparin, ki preprečujestrjevanjekrvi, in snovi, ki določajo krvneskupine. Kromoproteidi (prostetična skupina: barvila). Sem sodijo predvsem železovespojine- hemoglobin(rdečekrvnobarvilo) in mioglobin(rdečemišično barvilo); oba vsebujetahemkot prostetičnoskupino (kot barvilo); nato različni encimi dihalneverige,ki tudi vsebujejo železo in sevedakloroplastin, ki vsebuje magnezij in zelenobarvilo klorofil. K proteidomštejemoše encime(ki imajo včasih kot protetično skupino vitamine),pa tudi nekaterehormone. ZNAČILNOSTI ZGRADBE BELJAKOVIN Razlagozapletenetridimenzionalnezgradbe(konformacije) beljakovin so omogočile predvsemrentgenska, nevtronska in elektronska spektroskopija, s katerimi lahko vidimo proteinev milijonkratni povečavi. Novejšeraziskaveso tudi pokazale, da so proteini zelo dinamične molekule: ko opravljajo svojo funkcijo, spreminjajo svojo obliko. Tako se na primer konformacija rodopsina, proteinav očesni mrežnici, spremeniv svetlobi - to je prvastopnjagledanja. Take strukturnespremembepotečejohitrejekot v milijardinki sekundein zaznajo jih lahko zlasti, odkar uporabljajo pulzirajoči laser (pred tem so v ta namenuporabljali manj učinkovitoflešfotolizo) Zapletenozgradbobeljakovin razlagajona štirih ravneh: Primarna zgradba: zaporedje aminokislin Sekundarna zgradba: vodikove vezi - tvorba vijačnice ZGRADBA Terciarna zgradba: vezi med radikali aminokislin Kvarterna zgradba: urejenost povezave proteinskih enot BELJAKOVINE 8 seminarska naloga

9 1) Primarnazgradbaje zaporedjeaminokislin v delu molekulebeljakovine,ki se ponavlja. Takemudelu pravimosekvenca(sequentia- lat. zaporedje). PRIMER: D*59 Konformacije proteinovso bistveneza njihovo biološko vlogo. Tako ima, na primer, protein kolagen, ki jača kožo in kosti, nitastemolekule. Protitelesa imajo po večini molekule oblike črke Y. Na površini imajo vdolbine za prepoznavanjetuje snovi (tujkov). Tri slike d*59 Protitelesavežejo tujke v večje skupke, ki se izoborijo iz raztopine(na primeriz krvi). Sekundarnazgradba označuje obliko, ki je posledica vodikovih vezi znotraj takeverigeaminokislin ali pa medverigamiaminokislin. Zvitje verige aminokisline v spiralo imenujemo heliks (latinsko helix - vijačnica, spirala, svitek). Vzrok za nastanekheliksa so vodikove vezi med peptidnimi skupinami v isti verigi aminokislin. Zaradi teh vezi se proteinska molekulazvije v spiralo. Proteinskemolekuleimajo po več sto vodikovih vezi. BELJAKOVINE 9 seminarska naloga

10 S1 D*60 S2 D*66 Kisikov atomkarbonilne skupine ene peptidneskupine v verigi se veže prek vodikovegaatomana dušik drugepeptidneskupine. Najbolj razširjena oblika je alfa vijačnica (α - heliks) - polipeptidna verigase zvije kot desni vijak, vse stranskeverigeso usmerjenenavzven.levo vijačnico (heliks) pa so odkrili v kolagenih. Fibrila kolagenas premerom1 mm preneseobtežitevz maso10 kg. Strukturobeljakovinskih molekul v obliki vijačnicestaleta1948pojasnila ameriška kemika Linus C. Pauling in Robert B. Corey. Pauling je za svoje raziskovanjezgradbeproteinovdobil leta1954nobelovonagrado. Primer spiralnesekundarnezgradbeje volna, strukturovijačnicepa imajo tudi lasje. Slika d*61 BELJAKOVINE 10 seminarska naloga

11 Zgradba las, posneta z elektronskim mikroskopom. Levo zgoraj je posneteknepoškodovanegalasu, spodaj pa po letu dni česanja. Posnetekdesno zgoraj lepo kaže, kaj se dogaja, kadarse lasje zaradi neprimernegaravnanjaali bolezni razcepijo (na tej sliki je posebnodobro vidna nitastazgradba). Desna spodnjaslika kaže,kako sprej za lasele te zlepi. Vodikove vezi med peptidnimi skupinami lahko nastopajo tudi med različnimi verigami proteinov. Tako nastanejo plastovite beljakovinske sekundarnezgradbe.primerje svila: tri slike D*61 Posnetek z elektronskim mikroskopomkaže nitasto (fibrilarno) zgradbo kolagena(desno),ki je grajenkot trojnavijačnica(levo). Kolagenpripomore,da je koža močna in elastična. Fibrile kolagenanastanejo pri zlaganju molekul kolagena druge ob drugi. To zlaganje poteka tako pravilno, da nastanejo natančnourejenetrakastefibrile. Molekularnazgradbase sevedaodraža v lastnostih las in svile, vendar sliki obeh nista neposredno primerljivi z izseki njune molekularne zgradbe: dimenzije las in niti podajamov tisočinkahmilimetrov,dimenzije molekul pa so še krat manjše. Razlika je v lastnostih spojin s tako strukturo. Volno z vijačno zgradbo lahko raztegnemo podobno kot žico na telefonskem aparatu, svila pa je s plastovitostrukturobistvenomanj raztegljiva. Opisana sekundarnazgradba je značilna za fibrilarnebeljakovine, ki lahko tvorijo nitasteali pa plastovitestrukture. Terciarnazgradbaje posledica vezi medradikali aminokislin.tudi te vezi so lahko meddeli iste verigebeljakovinskemolekuleali pa medrazličnimi verigami.nastopajotri vrstetakih vezi: BELJAKOVINE 11 seminarska naloga

12 Ionskevezi se tvorijo kadar ima ena veriga (ali en del verige) pozitivni, drugaveriga (ali drugi del verige) pa negativni naboj. Tvorbaionov je odvisna od ph: slika D*62 Privlakmednepolarnimiradikali ogljikovodikovje sicer šibek, vendar tudi prispevak povezovanjuverig. Tako nastanejovečja nepolarnapodročja, ki preprečujejo vstop vodi. Zato so te vezi zelo pomembneza obstojnost zlasti kroglastih(globularnih)proteinov: slika D*62 Povezavez disulfidnimiskupinami-s-s-: sliki D*63 Če beljakovina vsebuje aminokislino cistein, ki ima -SH skupine, lahko z oksidacijo nastanejo disulfidne skupine (mostički). Disulfidni mostički so značilni za beljakovinelas. Lasni keratinje primerza nitastiali fibrilarniprotein. D*63 BELJAKOVINE 12 seminarska naloga

13 slika 1 slika 2 slika 3 slika 4 Po tri beljakovinskeverige z obliko α -vijačnice (slika 1), se zvijejo v trojno vijačnico (slika 2). Enajst trojnih vijačnic se poveže v mikrofibrilo - vlakence(slika 3). Mikrofibrile se dalje povežejov makrofibrile - vlakna (slika 4). Globularni (kroglasti) proteini imajo verige beljakovinske molekule povezane in zvite v klobčiče. So osnovaštevilnih encimov. Terciarnazgradbaproteinaje bistvenaza fiziološko funkcijo beljakovin. Tako imajo encimi na primer žepe in razpoke, v kateresedeena molekula, njenoreakcijo pa kataliziraencim. Porušenjesekundarnein terciarnezgradbe(na primer pri segrevanjunad 70 C) lahko povsemspremenilastnosti proteina- pravimo, da je denaturiran. Primer: kuhanje jajca. Denaturirani proteini po navadi izgubijo sposobnost raztapljanjav vodi. Denaturiranjeproteinovpotečetudi s kratkovalovnimin UVsevanjem, organskimi topili, močnimi kislinami in bazami ter solmi težkih kovin. Vsi ti največkratporušijo vodikovevezi ali pa reagirajoz -SH skupinami. Kvarterna zgradba proteinov je takšna stopnja urejenosti povezave proteinskih enot, ki zagotavlja funkcijo kompleksnegaproteina. Med seboj se vežejo beljakovinske enote, od dveh do dvajsetih in več. Visoke povezave dosegajo že proteinske molekularne strukture, ki imajo sposobnost samoorganizacijekot osnoveživljenja(primer:virusi paličastihin nitastihoblik). Sorazmerno enostaven primer je človeški hemoglobin. Ta vsebuje globularni protein globin z molekulsko maso , ki ima povezaneštiri aminokislinskeverige. D*64 BELJAKOVINE 13 seminarska naloga

14 Slika 1 slika 2 Poenostavljen prikaz posamezne verige (146 aminokislinskih enot, terciarna zgradba - slika 1), ki nosi molekulo hema - ta veže kisik in poenostavljen prikaz povezaveštirih verig v molekulo hemoglobina(slika 2) - kvarternazgradba. Če pride do napake v aminokislinski verigi, na primer do napačne aminokisline na določenemmestu,je strukturahemoglobinamotenain zato ne more več pravilno prenašati kisika. Iz različnih vzrokov lahko pride tudi do neobstoječetercialneali kvarternezgradbe(postanena primerpaličasta), zaradi česar se nepravilno tvori membrana, kar privede do popolnomaspremenjene oblike rdečih krvničk, to pa do slabokrvnasti(anemije). PRESNOVA BELJAKOVIN BIOLOŠKI POMEN BELJAKOVIN Človeškotelo ne moreučinkovitoshraniti proteinov,hkrati pa jih izgublja, zlasti z razgradnjodo sečnine,ki se izločaz urinom.beljakovineizgubljamotudi z blatom,znojem,luščenjemkože, stiženjemlas in nohtov. Presnovaproteinov se začne v želodcu in konča v tankemčrevesu. Pri presnovi proteinov sodeluje veliko encimov, ki jih imenujemo proteaze. Želodčni pepsin katalizira hidrolizo le približno 10 % peptidnih vezi. Tako nastanejo proteinski fragmenti z molsko maso od približno 600 do V tankemčrevesjupa potečehidroliza do aminokislin, ki se absorbirajo skozi stene črevesja. Posebneproteinske ovojnice ščitijo prebavila pred hidrolizo lastnih beljakovin. Aminokisline prehajajo v jetra, ta pa jih delno pošiljajo za gradnjo proteinov v celice, v jetrih pa se iz aminokislin sintetizirajo encimi, delno jih porabijo tudi za sproščanjeenergije. BELJAKOVINE 14 seminarska naloga

15 POTREBE ORGANIZMA PO BELJAKOVINAH Organizem mora dnevno nadoknaditi beljakovine, za kar je potrebna uravnoteženaprehrana.proteini naj predstavljajo okrog 15 % dnevnekalorične vrednostiprehrane. Odraselčlovekima približno 10 kg proteinovin približno 300 g jih obnovi dnevno. Del od teh 300 g reciklira, drugi del pa mora dobiti s hrano. Za vzdrževanje ravnotežja dušika v organizmu potrebujemo med 25 in 38 g visokokvalitetnih proteinov na dan (meso, jajca, mleko) ali 32 do 42 g manjkvalitetnih(žitarice,koruza). Premalo proteinov v prehrani povzroča propadanje organizma. Hude posledicepoznajo zlasti v revnih deželah.za zahodnopodsaharskoafriko, kjer je pomanjkanjebeljakovin največje,je značilnabolezenkvasiorkor. Prevelika količina proteinovv prehrani je prav tako škodljiva, ker: preveč obremenjuje jetra in ledvice, kjer poteka metabolizemproteinov. Pri popolni presnovi beljakovin nastaneamonijak. V jetrih se amonijak pretvori v sečnino. Del sečnineporabi organizemza gradnjo aminokislin, višek pa se prek ledvic izloči z urinom.če organizemnimadovolj ogljikovih hidratovkot vira energije, porablja beljakovine in sečnina se kopiči v telesu. Preobremenitev telesa s sečninopovzročauremijo, vrsto zastrupitveorganizma,ki jo spremljajo slabost, bruhanje,vrtoglavica,krči ter zadahpo urinu v znoju in izdihanemzraku. Proteini povečujejo izločanjekalcijevih ionov, ki jih organizempotrebuje za gradnjokosti in zob ter v prenosuživčnih impulzov. Prevečproteinov povzroči izsušitev(dehidracijo) organizma,kar je zlasti pomembnoza športnike, ki pogostouživajo beljakovinskoprevečbogatohrano. To je zmotno,saj višek beljakovin ne gradi mišic, temvečga organizemrazgradi in porabi kot vir energije.v isti namenbi lahko služili cenejši ogljikovi hidrati. Mišice lahko razvijamosamos telesnimi napori. BELJAKOVINE V ŽIVILIH Beljakovine imajo nekatere lastnosti, ki jih mora poznati gospodinja, posebnopa še kuhar,če hočepripraviti okusnohrano.omejimose na dvetipični lastnosti: topnostv vodi in zakrknjevanjebeljakovin. Omenili smože, da se nekaterebeljakovinev vodi topijo. To so predvsem beljakovine, ki tvorijo citoplazmov celicah in raznetekočinev organizmih. Te beljakovinetvorijo z vodo nepravoraztopino- koloid. Beljakovinskih živil zato BELJAKOVINE 15 seminarska naloga

16 ne namakamo ali preveč ne izpiramo, ker voda izluži iz njih kar precej beljakovin in takoživila osiromaši. Beljakovine, ki so v vodi netopne, vežejo vodo, pri čemer močno nabreknejo. To je lahko pozitivno. Namakamonaprimerfižol, da se hitreje in enakomerno skuha. Pri tem fižol precej poveča svoj volumen. Nabrekle beljakovine pa se hitreje kvarijo. Več je vode, hitrejše je razmnoževanje mikroorganizmov. Zakrknjenjeali koagulacijo beljakovin v hrani lahko povzročajo: vročina, kislinein encimi. Večina beljakovin začne koagulirati na temperaturi nad 60 C. Nekatere beljakovinekoagulirajo že pri 42 C, drugepri 50 C, nekaterešele pri 70 C. To lastnostupoštevamopri pripravi živil, da dobimokvalitetnajedila. Meso damov vročo maščobo, kadar hočemodobro pečenko, v mrzlo vodo pa damo meso, kadarhočemodobrojuho. V vroči maščobi beljakovinehitro zakrknejo, medtem ko v mrzli vodi le počasi koagulirajo, pri čemer se iz mesaizcejajo nekatere snovi, ki naredejuho okusnoin močno.pa še drugi primer: jajca, ki jih dodamo cmokom ali močnatim jedem, preprečujejo, da bi se cmok razkuhal. Iz zakrknjenihjajčnih delcevse namrečnaredi okoli cmokatrdnejšeogrodjein tako se cmok ne razkuhain v vodi ne razpade.krompir in zelenjavo damo kuhat vselej v vrelo vodo, nikdar v mrzlo, da ohranimotisto malo beljakovin, ki jih vsebujejota živila. Kisline prav tako zakrknejo vse beljakovine.tudi to lastnostizkoriščamo pri kuhanju živil. Tako naprimer: kis dodajamo že kuhanim jedem in paradižnikovo mezgo že kuhanemumesuin krompirju, če nočemo,da se nam meso in krompir slabo skuhata.nasprotno pa ribam, zelju, ohrovtu in bučam dodamo kislino (limono ali kis) med kuhanjem, da se ne razkuhajo. Tudi limonino mleko lahko naredimo samo zato, ker limonina kislina zakrkne beljakovine.ker pa je v mlekuže tako in tako tudi mlečnakislina, se mlekorado skisa samood sebe.zato je zelo važno, da znamoz njim pravilno ravnati in ga pravilno shranjevati. Skisanje mleka - če se sevedanismo sami odločili, da ga skisamo- je enaod slabih strani koagulacijebeljakovin. Najbolj znani encim, ki povzročazakrknjevanjebeljakovin, je sirilo, ki se uporablja pri izdelavi sirov. Ta encim dobijo iz želodca telet ali kakih drugih mladih sesalcev, v večjih količinah pa ga pridobivajo sintetično s pomočjo posebneplesni iz žitnih odpadkov.dodanmleku, povzročazakrknjenjemlečnih beljakovin. ZAKLJUČEK BELJAKOVINE 16 seminarska naloga

17 Beljakovine so odločilnega pomena in glavni krivci za nastanek življenja. Bogastvo možnosti povezovanjaaminokislin kot osnovnih gradnikov beljakovin pa je vzrok za veliko raznolikostv živi naravi. Veliko znanja nas še čaka v raziskavahtegapodročja. Veliko rešitev in zdravil o trenutnoše neozdravljivih boleznih se skriva tukaj. Tudi sam dedni zapis človeka. Z odkrivanjemteh skrivnosti pa se približujemotudi eni veliki nevarnosti- zlorabi. BELJAKOVINE 17 seminarska naloga

18 Literatura: KEMIJA zakonitosti in uporaba - P.W.Atkins, M.J.Clugston,M.J.Frazer, R.A.Y. Jones ORGANSKA HEMIJA za studentebiologije i medicine - G. A. TAYLOR PREHRANA - M. Gliha, M. Kodele ORGANSKA KEMIJA II - AleksandraKornhauser PREHRANA BOLNIKA - Dražigost Pokorn ORGANSKA KEMIJA - Miha Tišler ORGANSKA HEMIJA - Dr. Ilija Rikovski BELJAKOVINE 18 seminarska naloga