MPUŞI GANII AE NŢIN FUNŢIA ABXIL ALĂTUI DE ALTE GUPE FUNŢINALE Prezenţa în compuşii organici a altor grupe funcţionale X, -, =, -, alături de grupa - conduce la compuşi cu funcţiune mixtă (acizi halogenati, hidroxiacizi, acizi carbonilici, aminoacizi). Aminoacizi Aceşti compuşi au in structura gruparea si gruparea. După natura radicalului de care se leagă grupele funcţionale aminoacizii sunt : alifatici aromatici heterociclici După poziţia reciprocă a celor două grupe funcţionale aminoacizii pot fi α, β, γ, δ- aminoacizi. Denumirea se face indicând poziţia grupei faţă de gruparea - prin litere greceşti la care se adaugă numele acidului. Aminoacizii ( excepţie glicocolul) au atom de asimetric şi ca urmare prezintă activitate optică. Izomerii optici sunt D şi L putând exista şi sub formă de amestec racemic. ei 20-22 aminoacizi naturali care intră în structura proteinelor şi care sunt metabolizaţi în organisme vii fac parte din seria L
Principalii aminoacizi din structura proteinelor naturale se împart în: Aminoacizi alifatici: 2 N S S Glicocol, glicina (Gly, G) α-alanina (Ala, A) Serina (Ser, S) isteina (ys, ) Metionina (Met, M) Treonina (Thr, T) Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Izoleucina (Ile, I) Acid aspartic (Asp, D)
N N Asparagina (Asn, N) Acid glutamic (Glu, E) Glutamina (Gln, Q) Lizina (Lys, K) Arginina (Arg, ) Aminoacizi ciclici N N N N Fenilalanina (Phe, P) Tirozina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W) istidina (is, ) Prolina (Pro, P)
Proprietăţi chimice Aminoacizii există în soluţie apoasă sub formă de ioni bipolari (amfioni). În mediu acid se comportă ca baze iar în mediu bazic, ca acizi: 3 N + _ Datorită acestei proprietăţi aminoacizii migrează în câmp electric (electroliză), în soluţie acidă spre catod iar în soluţie bazică spre anod. La un anumit p, moleculele de aminoacizi nu mai migrează în câmp electric deoarece în aceste condiţii numărul sarcinilor pozitive este egal cu al celor negative. Această valoare a p-ului se numeşte p-izoelectric sau punct izoelectric. Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei - cu hidroxizii alcalini formează săruri: + Na Na + 2 - cu alcoolii, în cataliză acidă, formează esteri: + + ' ' + 2
Decarboxilarea conduce la amine fiziologic active. În prezenţa N 3 aminoacizii conduc la formarea amidelor. Ex.: acidul α-aminosuccinic (acid aspartic) formează amida acidului aspartic (asparagină). 2 3-2 + N 3 + 2 Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei Aminoacizii reacţionează cu acizi minerali conducând la formarea de săruri. Alchilarea duce la obtinerea de săruri cuaternare de amoniu denumite betaine. eprezentantul clasei este derivatul trimetilat al glicocolului, betaina care se găseşte în sfecla de zahăr: 3 N + 2 - + 3 I ( )N + - 3
eacţia de transaminare - În organismul viu aceste reacţii se petrec sub acţiunea transaminazelor când are loc transferul unei grupării - de la un aminoacid la un cetoacid rezultând un nou aminoacid şi un nou cetoacid: + acid piruvic acid α-amino glutaric + Dezaminarea aminoacizilor este importantă în metabolismul organismelor vii şi se realizează: α-alanina oxidativ când conduce la α-cetoacizi: hidrolitic când conduce la α-hidroxiacizi: reductiv când conduce la acizi carboxilici: acid α-cetoglutaric + 1/ 2 2 + + 2 + N 3 + N 3 2 + N 3
Proprietăţi determinate de prezenţa simultană a celor două grupe funcţionale Aminoacizii participă la reacţii de condensare cu eliminare de apă între grupele - şi, rezultând peptide sau proteine, în funcţie de numărul de aminoacizi care participă la reacţie. Legătura dintre aminoacizi se numeşte legătură amidică sau peptidică. De exemplu, glicina şi alanina se condensează formînd o tripeptidă numită glicil-alanil-glicina: + + Legatura peptidica N N Aminoacid N-terminal Peptide - combinaţii organice ce rezultă prin eliminarea de apă între doi sau mai mulţi aminoacizi (între o grupă carboxil a unui aminoacid şi o grupă amino a altuia). esturile de aminoacizi din peptide sunt legate covalent prin legături peptidice. Peptidele - cu număr mai mic de 10-20 resturi de aminoacizi - oligopeptide. - cu număr mai mare de 20 resturi de aminoacizi în moleculă sunt numite polipeptide - cu mai mare de 50 resturi de aminoacizi în moleculă sunt proteine Aminoacid -terminal Datele experimentale indică faptul că legătura peptidică constituie un sistem simplu conjugat, în care conjugarea se realizează între perechea de electroni π a grupării carbonilice şi perechea de electroni neparticipanţi de la atomul de N vecin. În urma delocalizării electronilor, legătura peptidică manifestă un caracter pronunţat de legătură dublă.
PTEINE Proteinele şi acizii nucleici - cei mai importanţi componenţi chimici ai materiei vii. Proteinele sunt polimeri rezultaţi în urma condensării unui număr mare de aminoacizi uniţi prin legături peptidice. Proteinele se caracterizează prin patru niveluri de organizare structurală: Structura primară este dată de numărul, natura şi succesiunea resturilor de aminoacizi. 1 vlspadktnv kaawgkvgah ageygaeale rmflsfpttk tyfphfdlsh gsaqvkghgk 61 kvadaltnav ahvddmpnal salsdlhahk lrvdpvnfkl lshcllvtla ahlpaeftpa 121 vhasldkfla svstvltsky r Structura secundară este dată de orientarea spaţială a catenei polipeptidice, fără a lua în calcul interrelaţiile dintre radicalii aminoacizilor. Posibilitatea de rotaţie a radicalilor de aminoacizi în jurul axelor de legătură α- şi α-n din lanţul polipeptidic favorizează apariţia unei structuri spaţiale specifice a macromoleculelor de proteină, cunoscute sub numele de structură secundară.
Linus Pauling, obert orey si erman Branson in 1951 α-helixul (structura α-helicoidală). structura β-pliată
Structura terţiară - replierea şi înfăşurarea segmentelor α-helicoidale şi β-pliate într-o organizare spaţială complexă sub formă de ghem sau globulă. Structura cuaternară este specifică numai anumitor proteine şi reprezintă nivelul de organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai multe catene polipeptidice numite protomeri, fiecare cu structura sa primară, secundară şi terţiară într-un conglomerat spaţial complex. emoglobina ATP-sintaza